BIOCHIMIA PROTEINELOR

PROTEINELE = Subst. organice cele mai răspândite din celule.

Sunt componente structurale şi funcţionale legate intim de viaţă

Sunt formate din aminoacizi (AA) şi conţin:

• cel putin 1 grupare amino (NH2)
• 1 grupare carboxil (COOH)

Proteinele = polimeri cu 20 AA comuni (AA naturali) + diferite structuri ale

radicalilor şi lanţurilor laterale ± AA ocazionali (în cantitate mică în proteine)

Clasificarea proteinelor:
Proteine fibrilare – sunt rezistente fizic, insolubile, extracelulare
• rol în susţinerea ţesutului conjunctiv
• au lanţuri polipeptidice paralele cu o axă → formează filamente sau foi
• formeaza scleroproteinele (colagen, elastină, keratină)
Colagenul – este stabil şi rigid
Elastina – conferă elasticitate fibrelor
Keratina – rigidă, permite formarea de punţi disulfidice

Proteine globulare: uşor solubile, intracelulare; lanţurile polipetidice sunt pliate

→ iau forme sferice
Ex.
• Protamine – cu greutate moleculară mică, frecvent sunt diaminomonocarboxilice,
şi se află în celulele germinale mature
• Histone – greutate ceva mai mare; se află în celulele germinale imature
• Albumine – foarte solubile în apă
• Globuline – insolubile în apă, greutate moleculară mai mare

Clasificarea după compoziţia proteinelor:

Simple (pure) – conţin doar AA
Conjugate (combinate) – conţin AA + compuşi organici sau anorganici
Proteinele conjugate – AA + grupare prostetică:

• Nucleoproteine
• Lipoproteine
• Fosfoproteine
• Metaloproteine
• Glicoproteine
• Cromoproteine

Nucleoproteinele – au ca grup prostetic – acizi nucleici

1
 Lipoproteinele – grupul prostetic este format din lipide (colesterol, fosfolipide,
acizi graşi, gliceride)

Fosfoproteinele – au ca şi grup prostetic – restul fosforil (-PO3H2)

• ex.: cazeina din lapte, vitelina şi fosvitina din gălbenuşul de ou

Metaloproteinele – au ca şi grup prostetic – 1/mai mulţi atomi de metal; Unele

transportă metale (transferina – pt. fier, ceruloplasmina – pt. cupru), altele
depozitează metale – feritina (pt. fier),
• proteine enzimatice (anhidraza carbonică, cu zinc)

Glicoproteinele – gruparea prostetică – zaharide (monozaharide, aminozaharuri –

glucozamină, galactozamină, derivaţii aminozaharurilor – acidul sialic

Cromoproteinele – gruparea prostetică – substanţe colorate

Ex.
• Hemoglobina (Hb) – transportă O2 în eritrocite
• Rodopsina – pigment visual
• Enzime ale reacţiei de oxido-reducere (peroxidaza, catalaza, citocromii)

Funcţiile proteinelor

• Dinamice – catalizare, transport + depozitare, protecţie imună, contracţia

musculară, creştere + diferenţiere, generarea şi transmiterea impulsurilor nervoase
• Structurale
• Rol energetic secundar – furnizează energie prin degradarea lor
1g Proteine………………4,1 Kcal
Degradarea proteinelor are loc doar în cazuri extreme – subalimentaţie, inaniţie,
procese patologice

Funcţiile dinamice
Catalizare – enzimele = proteine cu acţiune catalitică; majoritatea reacţiilor chimice din
organism sunt catalizate de enzime.

Transport şi depozitare: proteinele transportă molecule mici sau ioni

Hemoglobina – transportă O2 în eritrocite
Mioglobina – transportă O2 în muşchi
Transferina – transportă Fierul în plasmă şi depozitează Fierul în ficat (feritina)
Albumina – transportă acizii graşi (de la ţesutul adipos la alte ţesuturi)

Lipoproteinele plasmatice – transportă lipidele (intestin – ficat – ţesut adipos)

Proteinele pot transporta hormoni, medicamente, compuşi toxici
Au rol în imunitate – imunitatea umorală (secretă imunoglobuline – Ig- sau anticorpi).
Contracţia musculară – este rezultatul alunecarii filamentelor proteice (actină + miozină)
Creşterea + diferenţierea necesită proteine, acestea fiind factori de creştere
Mulţi hormoni (hormoni de creştere, insulină) = proteine care se asociază cu ARN

2
Generarea şi transmiterea impulsului nervos – răspunsul celulelor nervoase la stimuli
fiind mediat de proteine receptoare.

Funcţiile structurale

• Proteine cu rol structural – fibroase, insolubile în apă

Formează – ligamentele (elastina)
- părul (keratina)
• Coagulează sângele (fibrina)
• Formează “matriţa” pt. os şi ţesutul conjunctiv (colagenul)

Cartilajul = colagen + glicoproteine

Digestia şi absorbţia proteinelor

• începe în stomac – sub acţiunea enzimelor proteolitice (proteinaze), a pepsinei şi

a sucului gastric acid → degradează proteinele → proteoze + peptone (polipeptide
cu masă moleculară mare)
• Nucleoproteinele → sunt hidrolizate de enzimele din sucul gastric, formându-se
proteine + nucleine

Chimul alimentar ajuns în duoden – determină secreţia din mucoasa duodenală a

hormonilor secretină şi pancreozimină. Ambii hormoni stimulează secreţia pancreasului:

• Secretina – determină eliberarea H 2O şi sărurilor minerale

• Pancreozimina – determină secreţia enzimelor pancreatice

Sucul pancreatic degradează proteozele şi peptonele → peptide, dipeptide şi AA

În intestinul subţire continuă degradarea produşilor de către sucul intestinal, cu
formarea de AA liberi.
AA străbat mucoasa intestinală prin transport activ → sânge → ţesuturi

În ţesuturi AA nu sint depozitaţi, ei fiind:

– fie transformaţi (dezaminare, oxidare),
- fie folosiţi la biosinteza de proteine

Rezerva de aminoacizi (AA) = reprezintă toţi AA liberi din ţesuturi, plasmă, alte
fluide din organism.
Procesul continuu de degradare şi refacere a proteinelor în organism se numeşte
turnover proteinic.