Analiza termica a proteinelor din carne

În general se consideră denaturarea căldurii proteinelor globulare mici reversibil cu randament

ridicat, cu condiția ca reacția să se desfășoare sub condiții care împiedică agregarea, adică soluția diluată
și departe de punct izoelectric. Aceasta permite evaluarea termodinamică indirectă a procedeu prin
aplicarea termodinamicii de echilibru și asumarea unui model twostate, adică A (nativ) ~ B (denaturat).
În aceste condiții și folosind orice proprietate sensibilă la starea proteinei, se poate determina constantă
de echilibru, K, a procesului și, ulterior, a standardului schimbare de entalpie.

S-au făcut o serie de studii privind denaturarea proteinelor folosind astfel de metode indirecte
(Scott și Scheraga, 1963;! Brandts, 1964; Hermans & Acampora, 1967) fără, totuși, niciun mijloc de
evaluarea validității presupunerii că denaturarea poate fi prezentată ca o tranziție cu două state. Doar
progrese recente în sensibilitate de instrumentare au permis studii directe calorimetrice (Jackson &
Brandts, 1970; Tsong și colab., 1970; Biltonen și colab., 1971; Privalov, 1974) și a făcut posibilă o decizie
cu privire la corectitudinea celor două state concept prin compararea AHca I cu AH ° obținut din
echilibru Studii. Echivalența entalpiilor ar fi o dovadă puternică în în favoarea caracterului de două state,
„all-or-none” al procesului. In acest context, calorimetria are avantajul unic de a furniza nu numai
entalpie calorimetrică, AHc ~ (din zona absorbției de căldură), dar de asemenea, entalpia eficientă a
procesului (din claritatea tranziția și utilizarea ecuației van’s Hoff) (Jackson & Brandts, 1970;

Privalov & Khechinashvili, 1974). Privalov și Khechinashvili (1974) au studiat proprietățile

termice din cinci mici proteine globulare compacte de către DSC în soluții foarte diluate (0-05-0,5 ~) în
condiții de încălzire lentă (1 ° C / min). Temperatura a fost determinată dependența entalpiei de
denaturare, AH modificări ale AH la diferite stabilități conformaționale ale proteinelor indusă de
modificări ale pH-ului și presupunând modificări minore în entalpii de ionizare. Datele termodinamice au
indicat acea modificare în pH-ul în sine nu a avut efect asupra capacității de căldură specifice sau
entalpia de denaturare care a validat experimentul adoptat abordare. Principalele concluzii ale acestui
studiu sunt rezumate mai jos.

(1) Capacitățile termice specifice specifice Cp, ale acestor proteine au fost foarte mari similare.
Dependența tipică a Cp de temperatură la diferite pH-uri este ilustrat în Fig. 1. Odată cu
creșterea temperaturii, Cp crește liniar până la temperatura la care începe denaturarea
absorbției de căldură.
 (2) Schimbările denaturative ale capacităților de căldură specifice, ACff (Fig. 1), fac nu variază cu
temperatura, dar valoarea este diferită pentru fiecare proteină.

(3) Entalpia de denaturare specifică, Ah, crește liniar cu temperatura (Fig. 2), iar panta liniei este
egală cu ACp. Tendințe similare sunt văzut și în datele publicate de Brandts (1964) și Jackson & Brandts
(1970). Graficele de Ah față de temperatură sunt convergente și toate se intersectează la 110 ° C. La
această temperatură, interacțiunea hidrofobă devine neglijabilă, astfel încât Ah la 110 ° C corespunde
entalpiei de perturbare a numai cu legătură cu hidrogen. Analiza tuturor funcțiilor termodinamice (AH,
AS și AG) au dus la concluzia (Privalov, 1974, 1979) că: entalpia de denaturare pentru proteinele
globulare mici reprezintă rezultatul compozit al două efecte principale: (a) Căldura negativă asociată cu
perturbarea legăturilor hidrofobe, adică căldura negativă (a evoluat căldura) din ordonarea apei în
structuri „clatrate” în jurul grupurilor nepolare expuse (Brandts & Hunt, 1967). Această contribuție
negativă crește cu o scăderea temperaturii. (b) Contribuția pozitivă a perturbării legăturile de hidrogen
care depind puțin de temperatură.

(4) Abaterea raportului AHcaj / AHef f de la unitate a fost ușoară (1-05 + 0,03) și, prin urmare,
denaturarea poate fi, de fapt, considerată ca fiind o tranziție cooperativă între două state. Aceeași
concluzie a fost la care a ajuns și Jackson & Brand ts (1970) și Biltonen și colab. (1971) care a raportat un
bun acord între van't Hoff și calorimetricul direct estimări ale AH pentru denaturarea
chimotripsinogenului.

Bibliografie

https://www.academia.edu/27903579/
Differential_scanning_calorimetry_in_food_research_A_review?auto=download