¾ organitele mi[c\rii celulare-reprezentate de microfilamentele de actin\ [i miozin\-

`ntâlnite `n fibrele musculare dar [i `n celelalte celule formând sistemul motil actin\-miozin\
[i microtubuli-intr\ `n structura cililor [i flagelilor formând sistemul motil microtubul-
dinein\;
¾ organitele generatoare de energie-reprezentate de mitocondrii;
¾ organitele sintezei [i secre]iei celulare-reprezentate de: ribozomi, reticulul endoplasmatic
neted, reticulul endoplasmatic rugos [i complexul Golgi;
¾ organitele digestiei celulare-reprezentate de lizozomi [i peroxizomi.

2.2.1 Membrana celular\

2.2.1.1 Defini]ie, structur\ [i organizare molecular\
Membrana celular\ este o structur\ morfo-func]ional\ complex\ ce delimiteaz\ [i
compartimenteaz\ mediul intracelular de cel extracelular [i prin intermediul ei se
realizeaz\ comunicarea dintre cele dou\ compartimente.
La microscopul electronic membrana celular\ (sau `nveli[ul periferic) apare cu o
structur\ foarte complex\ format\ din glicolem\ (sau glicocalix), plasmalem\ (sau
membran\ plasmatic\) [i citoschelet membranar (fig. 2.3):

Fig. 2.3 Plasmalema [i glicocalixul la microscopul electronic

2.2.1.1.1 Plasmalema
Plasmalema este alc\tuit\ dintr-un dublu strat lipidic dublat fiecare la exterior de
o pelicul\ de proteine.
Datorit\ dimensiunilor reduse, plasmalema nu este vizibil\ la microscopul optic. ~n
schimb, la microsocopul electronic, s-au pus `n eviden]\ 3 straturi (intern, mijlociu [i
extern), astfel c\, plasmalema apare cu o structur\ trilamelar\.
Din punct de vedere al organiz\rii moleculare, prin studii de biochimie, s-a
demonstrat c\ plasmalema este alc\tuit\ dintr-un strat bimolecular de lipide, `n special
fosfolipide (compu[i chimici din categoria gr\similor ce con]in `n molecula lor acid
fosforic [i o baz\ azotat\) (40 %) acoperit pe fiecare fa]\ de câte o pelicul\ de proteine
(60 %) dispuse `ntr-o re]ea ata[ate prin leg\turi de hidrogen.
Conceptul actual despre structura membranei plasmatice-Modelul `n mozaic
fluid lipide-proteine.

- 14 -
 Plasmalema este considerat\ un „edificiu fluid“ traversat de proteine cu rol de
transportori activi, complexe multienzimatice, receptori etc.
Studierea organiz\rii moleculare a membranei plasmatice prin tehnicile moderne
de crio-fracturare (congelare-frac]ionare) a demonstrat c\ membrana plasmatic\ este
alc\tuit\ dintr-un ansamblu de molecule proteice glicozilate [i molecule lipidice.
Conform Modelului `n mozaic fluid lipide-proteine (elaborat de Singer [i
Nicolson `n 1971) plasmalema este format\ dintr-o dubl\ p\tur\ lipidic\ traversat\,
total sau par]ial, de proteine (fig. 2.4).
protein\ glicolizat\
strat bimolecular de lipide mediul extracelular

lan] de polizaharide
membrana nuclear\

mediul intracelular
protein\ intramembranar\

Fig. 2.4 Reprezentarea schematic\ a membranei plasmatice-la microscopul electronic

(dup\ M. Maillet, 1994)

Moleculele lipidice se dispun `n strat dublu astfel c\ se realizeaz\ o barier\

aproape impermeabil\ pentru moleculele hidrosolubile.
Lipidele din plasmalem\ sunt reprezentate de:
¾ fosfolipide;
¾ colesterol;
¾ glicolipide `n propor]ii diferite (sfingo-glicolipide; gangliozide; galacto-cerebrozide).
™ Fosfolipidele (fosfatidele sau glico-fosfatidele) rezult\ din esterificarea glicerolului de
c\tre 2 acizi gra[i [i acidul fosforic. Au o extremitate polar\ sau hidrofil\ (format\
dintr-un alcool azotat, acid fosforic [i glicerol) [i 2 lan]uri carbonate hidrofobe. Se
g\sesc `n membrana plasmatic\ sub diverse forme dar `n special, sub forma acizilor:
fosfatidic, fosfatidil-colin\, fosfatidil-etanolamin\ [i fosfatidil-serin\.
™ Colesterolul este o molecul\ ce con]ine 2 grup\ri: polar\ [i steroid\. ~n membranele
celulelor eucariote exist\ câte o molecul\ de colesterol pentru fiecare molecul\ de
fosfolipide, astfel c\, eventualele modific\ri ale acestei propor]ii pot schimba
fluiditatea membranei.

- 15 -
™ Glicolipidele (sau cerebrozidele) rezult\ din asocierea unui glucid (`n general
galactoza) la un acid gras din proteinele membranare [i o sfingozin\. Sunt esteri ai
sfingnozinei sau sfingoglicolipidelor ce grupeaz\ galactolipide, gangliozide [i
glicolipide neutre.
Rolul lipidelor `n fluiditatea membranei plasmatice. Varia]iile fluidit\]ii membranei plasmatice
depind de structura stratului dublu lipidic.
¾ prezen]a sau absen]a dublei leg\turi `n lan]ul alifatic determin\ fluiditatea; nesatura]ia (prezen]a
dublelor leg\turi) hidrocarbonate cre[te fluiditatea dublului lan] lipidic; `n schimb, satura]ia
acestora determin\ vâscozitatea.
¾ colesterolul intensific\ rigiditatea membranei pentru c\ aceast\ molecul\ posed\ o grupare polar\
(situat\ la nivelul grup\rilor polare ale altor molecule lipidice) [i un nucleu steroid ce se dispune `n
stratul lipidic dublu, `n zona lan]urilor alifatice [i imobilizeaz\ par]ial lan]urile `nvecinate. ~n
membrana plasmatic\ a celulelor eucariote exist\ câte o molecul\ de colesterol pentru fiecare
molecul\ de fosfolipide. Eventualele varia]ii ale acestor propor]ii modific\ fluiditatea membranei.
Colesterolul membranar asigur\ stabilitatea mecanic\. Unele linii celulare nu sintetizeaz\
colesterolul. Aceste celule au o membran\ foarte fragil\, astfel c\ pot suferi rapid o liz\; adaosul
unor molecule de colesterol `n mediul de cultur\ inhib\ aceast\ citoliz\;
¾ sc\derea temperaturii determin\ sinteza lipidelor membranare nesaturate inducându-se astfel o
cre[tere a fluidit\]ii membranei plasmatice;
¾ la mamifere, propriet\]ile antigenice ale glicolipidelor sunt dependente de glicolipide [i gangliozide
(de ex. hexa-glicozil-ceramida este un determinant al grupei sanguine B);
¾ receptorii celulari (`n general-gangliozide) fixeaz\ anumite toxine bacteriene (de ex. gangliozidul
monozilat-GM reprezint\ receptorul toxinei colerice) sau controleaz\ accesul la receptori (de ex. cel
pentru hormonul somatotrop de cre[tere-TSH).

Proteinele membranare sunt de 2 tipuri: extrinseci (sau periferice) [i intrinseci (sau

transmembranare).
™ Proteinele membranare extrinseci sunt mai reduse numeric decât lipidele (50 lipide
pentru o protein\), de 30-50 ori mai voluminoase decât lipidele, au o greutate
molecular\ de 20 000-215 000 d [i reprezint\ 50 % din masa membranei celulare.
Sunt formate din polimeri foarte lungi asocia]i prin leg\turi peptidice. Proteinele
membranare au 2 extremit\]i terminale: aminic\ (NH2) [i carboxilic\ (COOH-). Nu
prezint\ poli ci doar 2 extremit\]i hidrofile. Pe toat\ lungimea unei proteine alterneaz\
zonele hidrofile cu cele hidrofobe `n func]ie de natura aminoacizilor pe care `i con]in.
~n timpul procesului de sintez\ proteinele au o structur\ primar\ ce corespunde
exclusiv succesiunii aminoacizilor; ulterior lan]ul proteic se replic\. ~n mijlocul
membranei celulare, majoritatea proteinelor (70 %) se leag\ la fosfolipidele hidrofobe,
restul r\mânând ata[at la alte molecule.
™ Proteinele membranare intrinseci se extrag prin procedee complexe pentru c\ sunt
strâns legate printr-un lan] de acizii gra[i [i lipidele (fosfatidil-inozitolul) din stratul
dublu. Sinteza asimetric\ `n reticulul endoplasmatic [i inser]ia `n dublul strat lipidic
predetermin\ orientarea acestor proteine membranare. Proteinele membranare
traverseaz\ membrana, fie o singur\ dat\ [i se numesc proteine cu traversare unic\
fie de mai multe ori [i se numesc proteine cu traversare multipl\ (fig. 2.5). Partea
intramembranar\ este hidrofob\, descrie un α-helix (unic `n acest domeniu) ce
interac]ioneaz\ cu cozile moleculelor lipidice. Extremit\]ile hidrofile se termin\
diferit: una `n spa]iul extracelular [i cealalt\ `n citoplasm\ (sunt proteine amfifile).
Aceste extremit\]i, indiferent de localizare, pot fi amino-terminale sau carboxi-

- 16 -
 terminale. Unele proteine se leag\, prin extremitatea lor citoplasmatic\, la un lan] de
acizi gra[i (inserat pe o p\tur\ lipidic\ citoplasmatic\) printr-o leg\tur\ covalent\.
Procesul de glicozilare intereseaz\ aproape toate aceste molecule. Partea glicozilat\
constituie `nveli[ul celular ce protejeaz\ celula la exterior.
™ Proteinele transmembranare cu traversare unic\ (fig. 2.5 A). Studiul structurii
membranei hematiei a demonstrat existen]a unei proteine denumit\ glicoforin\ (o
protein\ mic\ ce con]ine 131 reziduuri de acizi gra[i). ~n alte celule exist\ proteine cu
rol de receptori catalitici ai protein-kinazelor specifice tirozinei, receptorii pentru
insulin\ [i/sau pentru factorul de cre[tere epidermic\.

mediul extracelular

lan] polizaharidic

lan] polipeptidic

mediul intracelular

Fig. 2.5 Proteine intramembranare-cu traversare unic\ (A) [i/sau multipl\ (B)
(dup\ M. Maillet, 1995)

™ Proteinele transmembranare cu traversare multipl\ (fig. 2.5 B) sunt puse `n

eviden]\ prin tehnici specifice de criofracturare. Aceste proteine prezint\ 2 extremit\]i
(amino-terminal\ [i carboxi-terminal\) ce traverseaz\ de mai multe ori stratul dublu
lipidic organizat, la fiecare traversare, `ntr-un α-helix regulat. De ex. banda 3, izolat\
prin electroforez\ din plasmalema hematiei, asigur\ transportul O2 la ]esuturi [i a CO2
spre pulmoni. Aceast\ molecul\ ce traverseaz\ de circa 10 ori stratul dublu lipidic are
o lungime ce corespunde pentru aproximativ 930 acizi gra[i dispu[i cap la cap.
™ Proteinele membranare periferice se fixeaz\ `n mod covalent la stratul dublu lipidic
numai printr-un lipid. Aceste proteine pot fi: extracelulare [i/sau intracelulare (sau
citoplasmatice):
™ proteinele membranare periferice extracelulare se fixeaz\ de un lan] de acizi gra[i;
™ proteinele membranare periferice intracelulare se asociaz\ pe fa]a intern\ a
membranei plasmatice prin intermediul unui oligozaharid sau fosfolipid (fosfatidil-
inozitolul).
Func]iile proteinelor membranare. Moleculele proteice-izolate unele de altele [i
legate la lipide prin leg\turi covalente-„`noat\“ `n stratul dublu lipidic [i intervin, `n
func]ie de natura lor, `n:

- 17 -
¾ transportul transmembranar al substan]elor necesare cre[terii [i `nlocuirii structurilor
celulare;
¾ recep]ionarea informa]iilor legate de producerea hormonilor ce impun celulei
modificarea activit\]ii sale;
¾ recep]ionarea stimulilor fizico-chimici responsabili de excitabilitate [i transferul
informa]iilor extracelulare ce convertesc aceste semnale astfel `ncât celula s\ le poat\
percepe;
¾ mecanismele de recunoa[tere celular\;
¾ inhibi]ia contactului intercelular;
¾ diverse activit\]i enzimatice;
¾ leg\turile structurale ce unesc plasmalema de citoscheletul membranei;
¾ fixarea viru[ilor [i a toxinelor la celule;
¾ fixarea substan]elor medicamentoase;
¾ adezivitatea intercelular\ [i/sau pe suport conjunctiv.
Natura [i cantitatea de proteine intramembranare ce reprezint\ 25-75 % din masa
total\ a membranei sunt dependente de func]ia celulei. Modelul `n mozaic fluid a
structurii membranei plasmatice explic\:
™ fluiditatea membranei [i deplasarea constituen]ilor lipidici [i/sau protidici;
™ activit\]ile enzimatice;
™ func]iile antigenice.
Propriet\]ile plasmalemei sunt:
¾ mecanice-membrana celular\ este extensibil\, elastic\ [i plastic\, prezentând
diferen]ieri morfologice de tipul zonelor de adezivitate intercelular\;
¾ antigenice-corespund fenomenelor de recunoa[tere a structurilor organismului (a
„self“-ului) [i de a le distinge de ,,nonself“sau „self“-ul alterat; fixarea unei substan]e
str\ine induce modific\ri `n activitatea celular\;
¾ de facilitare a schimburilor cu mediul extern-permeabilitatea permite trecerea
particulelor prin fenomenul de citoz\ traversând membrana celular\;
¾ legate de existen]a sarcinii electrice; reparti]ia inegal\ a ionilor de o parte [i de alta a
membranei antreneaz\ polarizarea electric\ (poten]ialul de repaus), iar modific\rile de
polarizare dau na[tere curen]ilor de ac]iune de la suprafa]a membranei.
™ Proteinele membranare glicozilate. Partea glicozilat\ a unei proteine membranare nu
intereseaz\ decât pentru regiunea orientat\ spre mediul extracelular care intr\ `n
structura glicolemei.

2.2.1.1.2 Glicolema
Grup\rile glucidice ale glicoproteinelor [i glicolipidelor intrinseci din structura
plasmalemei precum [i glicoproteinele extrinseci [i proteoglicanii secreta]i de celule
formeaz\ glicocalixul (sau glicolema).
La microscopul optic, glicolema este pus\ `n eviden]\ prin reac]ii de detectare
citochimic\ a componentei glucidice (cu albastru alcian, fier coloidal sau reac]ia PAS) [i
apare sub forma unor linii de culoare ro[ie sau albastr\.

- 18 -
 La microscopul electronic, glicolema este format\ din dou\ componente-intern\
(lamina extern\) mai pu]in dens\ [i cu un diametru de 20 nm [i extern\ (`nveli[ul de
suprafa]\) mai dens\ [i cu un diametru de 30 nm. La limita dintre cele dou\ componente
se eviden]iaz\ `n mod frecvent molecule de fucoz\ [i ioni de Ca+2 ce formeaz\ pun]i de
leg\tur\ cu moleculele de fucoz\, astfel c\, glicolema reprezint\ locul de stocare a Ca+2.
Fibronectina este o molecul\ glicoproteic\ extrinsec\ izolat\ din fibroblaste dar
exist\ [i `n plasma sanguin\ (are rol `n cicatrizare, fagocitoz\ [i coagulare) [i `n matricea
extracelular\ unde polimerizeaz\ [i constituie fibrilele. La periferia membranei celulare
aceast\ molecul\ asigur\ coeziunea dintre celule [i matrice prin adeziunea celulei la
substrat (fig. 2.6).

actina
α-actinin\

vinculina
proteina membranei celulare
talina

plasmalema receptorul fibronectinei

fibronectina

Fig. 2.6 Puncte de contact `ntre fibronectin\ [i plasmalem\

(dup\ D. Darnell, 1976)

~n plasmalem\ exist\ integrine (sau proteinele trans) care recunosc moleculele

adezivit\]ii celulare (CAM). Pe fa]a citoplasmatic\ integrina se afl\ `n leg\tur\ cu
vinculina [i/sau talina. Pe fa]a extracelular\, integrina se fixeaz\ pe o molecul\ de
fibronectin\.
Moleculele de fibronectin\ sunt asociate unele cu altele prin intermediul
proteoglicanilor [i se fixeaz\ pe colagen I. Moleculele de fibronectin\ sunt marcate cu
substan]e fluorescente [i sunt u[or vizibile pe suprafa]a celulelor normale. Pentru celulele
tumorale, fluorescen]a este mai intens\. Celulele canceroase nu re]in mult timp fibronectina pe suprafa]a
lor, astfel c\, celulele devin libere [i independente `n ]esutul conjunctiv [i ulterior sunt distruse.
™ Glicoproteinele sunt substan]e formate prin asocierea polizaharidelor sau a
heterozaharidelor la un lan] polipeptidic. Pe protein\ se fixeaz\ glucide (glucoz\,
manoz\, fructoz\, glucozamin\, hexozamin\) cu dispunere `n lan]uri ramificate ce
con]in fiecare 12-15 glucide. Acidul N-neuraminidic este purt\tor de sarcini negative
[i ocup\ `ntotdeauna extremitatea lan]urilor glucidice (galactoza, fucoza este
preterminal\) [i confer\ anumite propriet\]i acestei glicoproteine. Proteinele sunt
glicozilate pe un amino-acid special denumit asparagin\, iar leg\turile sunt de tipul
N-glicolizate (fig. 2.7).

- 19 -
 polipeptid

lan] nepolimerizat
de heteroglucide

Fig. 2.7 Stuctura unei glicoproteine (dup\ M. Maillet, 1995)

™ Proteoglicanii (sau mucopolizaharidele) sunt polipeptide (5 %) ce leag\ un

polizaharid neramificat (format prin polimerizarea dizaharidelor-o secven]\ repetitiv\
format\ din 2 glucide [i glucozamino-glicani (95 %) (fig. 2.8).
acidul D-glucuronic N-acetil-D-glucozamin\
lan] polimeric de dizaharid

lan] polipeptidic

Fig. 2.8 Structura unui proteoglican (dup\ M. Maillet, 1995)

A-acidul hialuronic este un polimer al unui dizaharid format de acidul D-glucuronic [i N-acetil-D-
glucozamina;
B-lan]urile polimerice neramificate se leag\ pe un lan] polipeptidic pentru a forma proteoglicanii
Acidul hialuronic este format din acidul glucuronic [i glucozamin\ [i este specific
proteoglicanilor. Aceste molecule polianionice sunt bogate `n sarcini electrice negative,
sunt rectilinii, nu se repliaz\ [i sunt constituite, `n special, din glucide (95 %).
Glicoproteinele prezint\ mai multe tipuri [i locuri de leg\tur\ [i au afinitate fa]\ de
un anumit glucid-de ex. ricina recunoa[te galactoza [i poate uni mai multe galactoze ce
apar]in diferitelor hematii, provocând aglutinarea acestora).
Exist\ câte o lectin\ pentru fiecare glucid (de ex. ricina pentru galactoz\;
concanavalina pentru manoz\). Utilizarea acestor lectine permite recunoa[terea deplas\rii
glucidelor `n membran\. Acestea pot modifica arhitectura membranar\ (de ex. apropierea
a 2 proteine `ndep\rtate modific\ amplasarea glicolipidelor).
De[i au fost descoperite mai `ntâi la plante, lectinele exist\ [i la unele mamifere
unde sunt implicate `n recunoa[terea adezivit\]ii celulare.

- 20 -
 Laminina este o glicoprotein\ specific\ celulelor epiteliale [i are rol echivalent cu
cel al fibronectinei. Are mai multe domenii de recunoa[tere pentru c\ se leag\ la integrin\
[i la membrana plasmatic\ (de ex. recunoa[te heparanat-sulfatul). Locurile de fixare sunt
localizate pe colagen IV un component al laminei bazale. Laminina intervine `n evolu]ia
tumorilor neoplazice (pentru un cancer „in situ“ laminina exist\ `n lamina bazal\ [i
dispare `n cancerele epiteliale invazive).
Propriet\]ile [i func]iile glicocalixului sunt dependente de constituen]ii
glicozila]i. Astfel, glicocalixul intervine `n:
¾ protec]ia membranei celulare. Glicolema are rol protector datorit\ func]iilor sale
mecanice, previne rupturile membranei apicale ale celulelor [i ac]ioneaz\ ca un filtru
prin care sunt eliminate moleculele mari;
¾ schimbul celular de suprafa]\. Celulele aflate `n suspensie `ntr-o solu]ie electrolitic\
plasat\ `ntre 2 electrozi manifest\ o diferen]\ de poten]ial [i migreaz\ spre anod astfel
c\, sarcina electric\ de suprafa]\ a `nveli[ului celular este negativ\. Studierea
mobilit\]ii electroforetice a celulelor a demonstrat c\ sarcina electric\ negativ\ este
datorat\, `n principal, acidului sialic (de ex. tratarea eritrocitelor umane cu
neuraminidaza distruge acidul sialic [i diminueaz\ viteza de migrare cu 80 %);
¾ absorb]ie. Func]ia absorbtiv\ a `nveli[ului celular este u[or de pus `n eviden]\ „in
vivo“ [i „in vitro“. De ex. „in vivo“ `nveli[ul celular absoarbe sau fixeaz\ anticorpii
citofili ce modific\ fagocitoza [i antigenul solubil al gr\simii ce se leag\ la limfocitele
normale. „In vitro“ membranele eritrocitelor absorb [i fixeaz\ substan]e (de ex.
lipopolizaharide sau cardiolipina). Procesul de absorb]ie a cardiolipinei st\ la baza
numeroaselor teste serologice pentru diagnosticarea sifilisului.
¾ anumite fenomene enzimatice. Tehnicile de colora]ie negativ\ demonstreaz\
existen]a (`n `nveli[ul celular al celulelor intestinale, fibrelor musculare striate de tip
cardiac [i a hepatocitelor) a unor unit\]i globulare de 5-6 nm ata[ate la membrana
plasmatic\ printr-o constric]ie scurt\ de 2 nm diametru. Aceste unit\]i globulare,
eliberate printr-un proces lent de digestie sub ac]iunea papainei, con]in leuco-amino-
peptidaze (pentru particulele izolate ale `nveli[ului hepatocitelor) [i maltaz\ (pentru
celulele intestinale) (fig. 2.9).

glicolema

particule
granulare
(maltaza)
microfilamente
de actin\

microvilozitate

Fig. 2.9 Platoul striat la microscopul optic [i electronic

- 21 -
 2.2.1.1.3 Citoscheletul membranei celulare
Citoscheletul membranei celulare este constituit dintr-o re]ea de proteine
extrinseci, situat pe frontul intern, plasmatic al membranei celulare. Are rol `n stabilizarea
infrastructurii membranei, `n mi[c\rile locale ale suprafe]ei celulei, conferind flexibilitate
[i rezisten]\ membranei celulare.
Citoscheletul membranei celulare are o grosime de circa 5-9 nm [i este ancorat
prin proteinele integrale ale plasmalemei de aceasta. S-a pus `n eviden]\ la hematie `n
care reprezint\ circa 60 % din totalitatea proteinelor membranare. Este alc\tuit din:
¾ spectrin\-proteina cu aspect de bastona[, prezent\ sub form\ de dimeri;
¾ ankirin\-proteina sferic\ sau piramidal\;
¾ actin\-de aspect fibrilar, este format\ din actina globular\;
¾ proteina benzii 4,1-este o protein\ globular\.
Nodurile re]elei sunt formate din dou\ complexe moleculare prin care se ancoreaz\
de plasmalem\ [i de citoscheletul citoplasmei:
¾ spectrin\-ankirin\ [i proteina integral\ prin intermediul c\ruia se leag\ de
plasmalem\;
¾ spectrina, actina [i proteina benzii 4,1 care structureaz\ nodurile propriu-zise [i
reprezint\ complexul de leg\tur\ cu citoscheletul matricei citoplasmatice.

Citoscheletul citoplasmei este format dintr-o re]ea de microfilamente ce str\bat

`ntreaga hialoplasm\ reprezentat\ de:
¾ microfilamente de actin\ (diametrul de 7 nm);
¾ microtubuli (diametrul 24 nm);
¾ microfilamente intermediare (diametrul de 10 nm);
¾ proteine asociate.
Func]iile citoscheletului:
¾ realizeaz\ [i men]in forma celulelor [i a prelungirilor celulare;
¾ asigur\ mi[carea cililor [i flagelilor, deplasarea celulelor [i transportul intracelular;
¾ `n diviziunea celular\ are rol `n deplasarea cromozomilor `n plan ecuatorial [i
translocarea acestora `n anafaz\;
¾ `n contrac]ia muscular\.
Microtubulii se `ntâlnesc fie izola]i (microtubuli citoplasmatici) fie fascicula]i cu
caracter temporar (fibrele fusului de diviziune) sau permanent (centrioli, corpusculi
bazali, cili, flageli).
Fiecare microtubul este format din 13 protofilamente dispuse circular, echidistant.
La rândul lor, protofilamentele sunt formate din dimeri α [i β de tubulin\. Orientarea
dimerilor de tubulin\ `n protofilamente confer\ microtubulilor un caracter polar (pozitiv
sau negativ) (fig. 2.10).

- 22 -
 Fig. 2.10 Modelul structurii tridimensionale a microtubulilor

Microfilamentele de actin\ sunt prezente `n citoplasma tuturor celulelor eucariote

[i sunt formate din polimeri de actin\. Monomerul de actin\ are form\ globular\ [i este
denumit actin\ globular\ (AG). Prin polimerizarea actinei globulare se formeaz\
filamentele de actin\ sau actina fibrilar\ (AF) (fig. 2.11).

nuclea]ie

actina F

actina G

Fig. 2.11 Polimerizarea actinei

De actin\ este legat\ o alt\ protein\ fibrilar\-miozina.
¾ Miozina I este absent\ `n celulele musculare, ea fiind implicat\ `n fenomene de motilitate.
¾ Miozina II se `nlâlne[te `n fibrele musculare netede, `n fibrele musculare striate de tip scheletic [i de
tip cardiac dar [i `n alte tipuri de celule. Este alc\tuit\ din 6 lan]uri peptidice (2 lan]uri grele [i dou\
perechi de lan]uri u[oare) (fig. 2.12).

- 23 -
 Fig. 2.12 Modelul molecular al miozinei (a)
molecula este alc\tuit\ din dou\ lan]uri grele [i dou\ perechi de lan]uri u[oare; lan]urile grele prezint\ câte o regiune amino-
terminal\ globular\ denumit\ cap [i o regiune α-helicoidal\, carboxi-terminal\ denumit\ coad\; molecula prezint\ 2 puncte de
flexiune
(b) digestia miozinei de proteaze; fragmentele S1 au activitate ATP-azic\ [i con]in situsul de legare la actin\; HMM-meromiozin\
grea; LMM-meromiozin\ u[oar\

Mecanismul actin\-miozin\ st\ la baza contrac]iei musculare.

Microfilamentele intermediare au un diametru intermediar `ntre diametrul
microtubulilor [i cel al microfilamentelor de actin\. Ele sunt formate din 5 tipuri de
proteine: vinmentina, desmina, neurofilamentele (NF1, NFm [i NFn), proteina glial\,
fibrilar\, acid\ (GFAP) [i citocheratinele (peste 30 de specii moleculare) (fig. 2.13).
Filamentele intermediare au roluri diferite `n func]ie de tipul celular `n care se
g\sesc.

- 24 -