Protide

Protidele sunt componente primordiale ale materiei vii. Prin structura şi

proprietăţile lor, protidele definesc esenţa vieţii, constituind baza materială a
existenţei şi a manifestărilor specifice ei.

Răspândire
Protidele sunt substanţe organice azotate, ce se găsesc în toate organismele
vii, inferioare şi superioare, fiind componente de bază ale protoplasmei şi ale
nucleului celular. Găsim protide atît în regnul vegetal cît şi în regnul animal, dar
organismul animal este mai bogat (65-70 % faţă de 2-35 %). În plante, conţinutul
în protide variază mult cu specia, soiul, faza de vegetaţie etc. Bogate în protide
sunt seminţele de leguminoase, conţinut mediu au boabele de cereale, iar conţinut
mic frunzele, fructele etc. Celulele microorganismelor sunt şi ele bogate în protide
(14-87 %).

Rol în organism
Din multiplele roluri pe care protidele le îndeplinesc în organism amintim
câteva. Protidele au rol plastic (structural) deoarece intră în arhitectura celulei, dar
au şi rol funcţional:
- cele care sunt enzime îndeplinesc rol catalitic, înlesnind desfăşurarea
tututor reacţiilor biochimice din celulă;
- participă la formarea compuşilor macroergici, precum şi la
transformarea produşilor toxici pentru celule şi la eliminarea lor;
- cele care sunt anticorpi participă la procese imunochimice de apărare a
organismului contra unor agresiuni externe;

1
 - pot fi pigmenţi respiratori cu rol în fixarea şi transportul oxigenului;
- cele care sunt hormoni participă la reglarea proceselor biochimice din
organism;
- sunt implicate în procese de permeabilitate selectivă a biomembranelor
intervenind în transportul apei, al ionilor anorganici şi al diferitelor
substanţe organice;
- cele din sânge au rol în menţinerea echilibrului acido-bazic, funcţionând
ca sisteme tampon.

Compoziţie chimică
Din punct de vedere al compoziţiei chimice, protidele sunt substanţe
cuaternare. Toate conţin C, H, O, şi N. Mai rar pot conţine S şi P sau unele metale:
Fe, Cu, Mg, Co, Mn.

Clasificare
Deoarece prin hidroliză toate protidele eliberează aminoacizi, aceştia sunt
consideraţi unitatea lor structural de bază.
În funcţie de numărul aminoacizilor din structură şi de prezenţa unor
compuşi de altă natură, protidele se clasifică astfel:

Oligopeptide (2-10 aminoacizi)

Peptide
Polipeptide (sute de aminoacizi)
Protide
Holoproteide (Proteine)
Proteide
Heteroproteide

Aminoacizi
Aminoacizii sunt substanţe organice cu funcţiuni mixte. Au în structura lor
grupare carboxil (-COOH) şi grupare amino (-NH2). Cei prezenţi în proteinele

2
naturale sunt -aminoacizi (grupările carboxil şi amino sunt legate la acelaşi atom
de carbon) şi sunt aproximativ 22.
Formula generală a unui -aminoacid este:
R

CH-NH2
COOH
În natură există şi -aminoacizi, -aminoacizi etc. Aminoacizii se deosebesc
între ei prin natura radicalului R.

Clasificare
În funcţie de natura radicalului R, legat la carbonul , aminoacizii se
clasifică astfel:
Monoaminomonocarboxilici
Simpli Monoaminodicarboxilici
Alifatici Diaminomonocarboxilici
Mixti Hidroxiaminoacizi
Aminoacizi Tioaminoacizi
Homeociclici
Aromatici
Heterociclici

1. Aminoacizi alifatici simpli – conţin în moleculă doar grupări funcţionale

carboxil şi amino.
a) Monoaminomonocarboxilici
Aminoacizii monoaminomonocarboxilici sunt cei mai răspândiţi aminoacizi
atât în organismul animal cât şi în cel vegetal. Deoarece au caracter slab acid,
aproape neutru, se mai numesc şi aminoacizi neutri.
Exemple:
CH3 CH2-NH2
CH2-NH2 CH-NH2 CH2
COOH COOH COOH
Glicocol (Gly) -Alanină (Ala) -Alanină

3
 CH3 CH3 CH3
CH3 CH3 CH CH3 CH2
CH CH2 CH
CH-NH2 CH-NH2 CH-NH2
COOH COOH COOH
Valină (Val) Leucină (Leu) Izoleucină (Ile)

b) Monoaminodicarboxilici
Aceşti aminoacizi au un pronunţat caracter acid datorită celor două grupări
carboxil din moleculă.

Exemple:
COOH COOH CO-NH2 CONH2
CH2 (CH2)2 CH2 (CH2)2
CH-NH2 CH-NH2 CH-NH2 CH-NH2
COOH COOH COOH COOH

Acid aspartic (Asp) Acid glutamic (Glu) Asparagină (Asn) Glutamină (Gln)

c) Diaminomonocarboxilici
Aminoacizii din această categorie au caracter bazic datorită celor două
grupări amino din moleculă.

Exemple:
CH2-NH2 CH2-NH2
(CH2)2 (CH2)3
CH-NH2 CH-NH2
COOH COOH
Ornitină (Orn) Lizină (Lys)

4
 2. Aminoacizi alifatici mixti – conţin în moleculă şi o altă grupare
funcţională, în plus de carboxil şi amino.

a) Hidroxiaminoacizi – conţin în moleculă şi o grupare hidroxil (-OH).

Exemple:
CH3
CH2-OH CH-OH
CH-NH2 CH-NH2
COOH COOH
Serină (Ser) Treonină (Thr)

b) Tioaminoacizi - conţin în moleculă şi o grupare tiol (-SH).

Exemple:
CH2-SH CH2-S-CH3
CH-NH2 CH-NH2
COOH COOH
Cisteină (Cys) Metionină (Met)

3. Aminoacizi aromatici – conţin cicluri în moleculă.

a) Homeociclici – conţin în moleculă un nucleu aromatic.

Exemple:
OH

CH2 CH2
CH-NH2 CH-NH2
COOH COOH
Fenilalanină (Phe) Tirozină (Tyr)

5
 b) Heterociclici – conţin în moleculă un heterociclu cu azot.
Exemple

Aminoacizii sunt substanţe foarte importante pentru organism. Din

aminoacizii rezultaţi prin hidroliza proteinelor exogene, organismul îşi
biosintetizează propriile proteine.
Majoritatea aminoacizilor pot fi sintetizaţi de organismul animal. Totuşi,
există opt aminoacizi pe care organismul animal nu îi poate sintetiza şi pe care îi
preia din plante. Aceştia se numesc aminoacizi esenţiali pentru că sunt absolut
esenţiali pentru creşterea şi dezvoltarea organismului animal. Ei sunt: valina,
leucina, izoleucina, treonina, metionina, lizina, fenilalanina şi triptofanul. Lipsa
lor duce la tulburări de creştere, reproducţie (creşte infertilitatea), afectează
desfăşurarea normală a unor procese fiziologice.

Proprietăţi fizico-chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii sunt substanţe solide, cristaline. Majoritatea lor sunt solubili în
apă, greu solubili în alcooli şi insolubili în alţi solvenţi organici. Solubilitatea în
apă este dată de prezenţa grupărilor ionizabile: carboxil (-COO-) şi amino (-NH3+).
Gradul de solubilitate depinde de natura radicalului R şi de pH-ul mediului.
Cu excepţia glicocolului, aminoacizii au atomi de carbon asimetrici în
moleculă şi vor prezenta activitate optică.

6
 Din punct de vedere structural, aparţin seriei D sau L după poziţia grupării
amino faţă de catena hidrocarbonată (similar cu D şi L aldehida glicerică).
R R
H-C-NH2 H2N-C-H
COOH COOH
D--aminoacid L--aminoacid
Aminoacizii naturali, prezenţi în proteine aparţin seriei L. D--aminoacizii
se obţin doar prin sinteză de laborator. L--aminoacizii îi găsim în structura
peptidelor şi proteinelor dar şi în formă liberă; în celule, sânge şi alte lichide
biologice apar în formă dizolvată.
Aminoacizii au caracter amfoter, datorită structurii lor de amifiioni
(disociază la nivelul grupării hidroxil şi amino).
R
CH-NH3+ amfiion (ion bipolar)
COO-
În funcţie de pH-ul mediului, aminoacizii pot disocia sub formă de cationi
sau anioni.
În mediu acid aminoacizii se comportă ca baze slabe, disociind sub formă de
cationi:
R R
CH-NH3+ + H3O+  CH-NH3+ + H2O
COO- COOH
cation
În mediu bazic aminoacizii se comportă ca acizi, disociind sub formă de
anioni:
R R
CH-NH3+ + HO-  CH-NH2 + H2O
COO- COO-
anion

7
 În funcţie de încărcătura electrică, aminoacizii se vor deplasa în câmp
electric spre anod sau spre catod. Astfel, la pH acid, aminoacidul încărcat
electropozitiv se va deplasa spre catod, iar la pH alcalin, aminoacidul încărcat
electonegativ se va deplasa spre anod. Există pentru fiecare aminoacid, în funcţie
de structura lui, un pH la care acesta nu va migra spre unul din cei doi poli
electrici. Acest pH se numeşte pH izoelectric (pHi). La pH izoelectric există o
compensaţie a sarcinilor electrice pozitive şi negative. Aminoacidul se află
disociat, în proporţie egală, ca anion şi cation.

R R
CH-NH3+ pHi CH-NH2
COOH COO-

8
 Proprietăţile chimice ale aminoacizilor
Proprietăţile chimice ale aminoacizilor sunt date de prezenţa grupărilor
carboxil, amino şi de interacţiunea lor.

1. Reacţii date de prezenţa grupării carboxil

a) Formarea sărurilor
În reacţie cu hidroxizii metalelor alcaline, aminoacizii formează săruri.
R R
CH-NH2 + NaOH  CH-NH2 + H2O
COOH COONa
aminoacid sarea de sodiu a aminoacidului

b) Formarea esterilor
Aminoacizii reacţionează cu alcooli, pentru a forma esteri.
R R
CH-NH2 + R`-OH  CH-NH2 + H2O
COOH COOR`

c) Formarea amidelor
În prezenţa amoniacului în exces, aminoacizii formează amide.
R R
CH-NH2 + NH3  CH-NH2 + H2O
COOH CONH2

Exemple: formarea asparaginei şi glutaminei.

COOH CONH2
CH2 + NH3  CH2 + H2O
CH-NH2 CH-NH2
COOH COOH
Asp Asn

1
 COOH CONH2
(CH2)2 + NH3  (CH2)2 + H2O
CH-NH2 CH-NH2
COOH COOH
Glu Gln
Asparagina este foarte răspândită în plante fiind o importantă rezervă de
azot pentru organism, deoarece înglobează în structura ei azotul amoniacal.
Glutamina este importantă în organismul animal, pentru că fixează
amoniacul eliberat în urma unor procese biochimice, anihilând astfel acţiunea lui
toxică.

d) Formarea aminoalcoolilor
Prin reducerea energică a aminoacizilor, se formează aminoalcooli.
CH2-NH2 + 2 H2  CH2-NH2 + H2O
COOH CH2-OH
Gly colamină

e) Formarea clorurilor de aminoacizi

Aminoacizii prin tratare cu pentaclorură de fosfor se transformă în clorhidraţi
de cloruri acide.

f) Formarea aminelor
Aminoacizii prin decarboxilare formează amine.
R R
CH-NH2 BaO, t C CH2-NH2 + CO2
COOH

2
 În organism, reacţia se produce în prezenţa decarboxilazelor. Aminele
formate se numesc amine biogene. Unele sunt toxice pentru organism, iar altele au
roluri importante fiind precursori în biosinteza unor coenzime, hormoni, vitamine
etc.
Exemple:
Histamina este un vasodilatator, stimulează secreţia sucului gastric şi este
implicată în reacţiile de tip alergic.
CH2-CH-COOH CH2-CH2-NH2
HN N NH2 - CO2 HN N

Tiramina se formează din tirozină; este un antagonist al histaminei.

HO- - CH2-CH2-NH2

Triptamina se formează din triptofan; este un hipertensiv.

CH2-CH2-NH2

NH
Cisteamina se formează din cisteină; este componentă a coenzimei A
(CoA-SH).
HS-CH2-CH2-NH2
β-alanina se formează din acid aspartic; este componentă a coenzimei A,
acidului pantotenic, carnozinei, anserinei.

Putresceina şi cadaverina formate din ornitină, sau lizină; sunt diamine toxice
prezente în carnea alterată; au efect hipertensiv. Putresceina a fost identificată şi la
plante, în perioada de supramaturare a fructelor, sau de senescenţă.

3
 2. Reacţii date de prezenţa grupării amino
a) Alchilarea
În prezenţa derivaţilor halogenaţi, aminoacizii suferă reacţie de alchilare.
CH2-NH2 + CH3-I  CH2-NH-CH3 + HI
COOH COOH
Gly metil-Gly
Alchilarea poate continua până la formarea derivaţilor cuaternari; de la
glicocol se formează betaină.

CH2-NH3+ + 3 CH3-I + 3 NaOH  CH2-N+-(CH3)3 + 3 NaI + 3 H2O

COO- COO-
Gly betaină
Betaina se găseşte în cantitate mare în sfeclă; pentru organism, funcţionează
ca donor de grupări metil, în reacţii biochimice de sinteză.

b) Acilarea
Aminoacizii în prezenţa clorurilor acide, se acilează la gruparea amino, cu
formare de N-acil-derivaţi.
Exemplu: la tratarea glicocolului cu clorură de benzoil, se formează benzoil-
glicocol, numit şi acid hipuric.
CH2-NH2 + Cl-C-C6H5  CH2-NH-C-C6H5 + HCl
COOH O COOH O
Gly acid hipuric

c) Dezaminare
Prin dezaminare se pierde gruparea amino şi se conservă gruparea carboxil;
reacţia se poate realiza în mai multe moduri:
- dezaminare în prezenţa acidului azotos; reacţia stă la baza dozării
aminoacizilor, prin metoda van Slyke; se măsoară azotul degajat şi se
stabileşte numărul de grupări funcţionale amino din moleculă;

4
 CH3 CH3
CH-NH2 + O=N-OH  CH-OH + N2 + H2O
COOH COOH
Ala acid lactic
- dezaminare oxidativă;
R R
CH-NH2 + ½ O2  C=O + NH3
COOH COOH
-aminoacid -cetoacid
- dezaminare hidrolitică;
R R
CH-NH2 + H-OH  CH-OH + NH3
COOH COOH
-aminoacid -hidroxiacid
- dezaminare reductivă.
R R
CH-NH2 + H2  CH2 + NH3
COOH COOH
-aminoacid acid saturat
Reacţiile de dezaminare au loc în organismele vii, fiind importante în
metabolismul aminoacizilor introduşi odată cu hrana, sau rezultaţi din
metabolismul normal al protidelor.

d) Formarea de baze Schiff

Prin condensarea aminoacizilor cu aldehide se formează baze Schiff. Această
reacţie stă la baza determinării canti-tative a aminoacizilor prin metoda Sörensen;
se blochează gruparea amino, iar gruparea carboxil se titrează cu hidroxizi alcalini.

5
 e) Reacţia cu 1-flor-2,4-dinitrobenzen
Această reacţie este utilizată pentru determinarea aminoacidului din capătul
amino terminal al peptidelor şi proteinelor. Se formează un dinitrofenil-aminoacid.

f) Reacţia cu ninhidrină
Aminoacizii în reacţie cu ninhidrina, la cald, formează compuşi coloraţi în
albastru-violet.

Reacţia este folosită în scopuri analitice, pentru determinarea calitativă şi

cantitativă a aminoacizilor prin metoda cromatografică.

6
 3. Reacţii date de prezenţa ambelor grupări funcţionale
a) Formarea peptidelor
Prin eliminarea unei molecule de apă, între gruparea carboxil a unui
aminoacid şi gruparea amino a altui aminoacid, se formează peptide. Legătura
dintre aminoacizi, de tip -CO-NH- se numeşte legătură peptidică.
H2N-CH2-COOH + H2N-CH2-COOH  H2N-CH2-CO-NH-CH2COOH
Gly Gly glicil-glicină (dipeptidă)

b) Formarea sărurilor complexe

Aminoacizii, în reacţie cu sărurile metalelor grele (Cu, Pb, Fe etc.) formează
combinaţii complexe, numite chelaţi.
Exemplu:
O=C-O NH2-CH2
Cu glicocolatul de cupru
CH2- H2N O-C=O
Aceste combinaţii sunt stabile, greu solubile şi colorate. Reacţia este folosită
pentru dozarea aminoacizilor, pe cale cromatografică.

c) Reacţii de dezaminare şi decarboxilare

În prezenţa unor enzime specifice, aminoacizii pot suferi atât reacţie de
dezaminare cât şi de decarboxilare.
Exemplu: obţinerea alcoolilor, la fermentarea cerealelor sau a cartofilor, sub
acţiunea enzimelor din drojdia de bere.
H3C H3C
CH-CH2-CH-COOH H2O, enzime CH-CH2-CH2-OH
H3C NH2 - CO2, NH3 H3C
Leu alcool izoamilic
d) Comportamentul aminoacizilor la încălzire
Aminoacizii supuşi unui proces de încălzire se vor comporta diferit în funcţie
de poziţia grupării amino faţă de gruparea carboxil.

7
 1. α-aminoacizii prin încălzire pierd apă şi se transformă în anhidride
ciclice. De exemplu, din două molecule de glicolol se formează o dicetopiperazină.

2. β-aminoacizii prin încălzire pierd amoniac şi se transformă în acizi

nesaturaţi. De exemplu, din β-alanină prin încălzire se formează acidul acrilic.

3. γ-aminoacizii şi δ-aminoacizii prin încălzire pierd apă şi se transformă

în lactame.

8
 Peptide
Peptidele apar în organismul animal sau vegetal, prin biosinteză din aminoacizi
(este cazul peptidelor cu funcţie biologică), sau ca produşi intermediari în procesele
biochimce de biosinteză şi degradare a proteinelor.
Rolul peptidelor pentru organism este atât structural cât şi funcţional. Astfel,
unele sunt componente ale diferitelor organite celulare, iar altele sunt anticorpi,
substanţe antibiotice, hormoni sau intervin în numeroasele procese redox din
organism (ex: glutationul).
Peptidele se formează prin condensarea unui număr mic de aminoacizi. La
condensare participă grupările -carboxil şi -amino, legătura formată fiind
peptidică.

Exemple:
H2N-CH-COOH + H2N-CH-COOH  H2N-CH-CO-NH-CH-COOH
R1 R2 R1 R2
dipeptidă

R1 H O R3
CH N C CH
H2N C CH N COOH
O R2 nH
polipeptidă
Secvenţa aminoacizilor (ordinea şi tipul lor) determină structura şi implicit
funcţiile peptidelor.
Într-o peptidă grupările -carboxil şi -amino sunt implicate în legăturile
peptidice. Excepţie de la regulă fac o grupare amino şi una carboxil de la capetele
lanţului peptidic, numite grupări amino şi carboxil terminale.

1
 Nomenclatură
Într-o peptidă, aminoacidul de la capătul amino terminal se consideră primul.
În denumirea peptidelor, aminoacizii componenţi se consideră radicali şi primesc
sufixil “il”; excepţie face ultimul aminoacid, de la capătul C-terminal, care îşi
păstrează denumirea completă. Numele radicalilor se înşiră de la capătul N-terminal
spre capătul C-terminal.
Exemplu: o peptidă care conţine aminoacizii Leu, Gly, Val, His şi Met, în
această ordine se scrie prescurtat H-Leu-Gly-Val-His-Met-OH şi se citeşte leucil-
glicil-valil-histidil-metionină.

Proprietăţi fizice şi chimice

Peptidele sunt substanţe solide, cristaline, solubile în apă şi insolubile în
solvenţi organici. Cele cu dimensiuni mici, formează cu apa soluţii moleculare
(oligopeptidele), iar cele cu dimensiuni mari formează soluţii coloidele
(polipeptidele). Peptidele nu coagulează la căldură şi prezintă activitate optică.
Peptidele au structură de amfiioni, putând disocia atât la nivelul grupării
carboxil cât şi la nivelul grupării amino.

COO-
Peptidă-CH amfiion
NH3+

Structura de amfiion a peptidelor determină caracterul lor amfoter:

- în mediu acid disociază ca bază:

COO- COOH
Peptidă-CH + H3O+  Peptidă-CH + H2O
NH3+ NH3+
cation

2
 - în mediu bazic disociază ca acid:
COO- COO-
Peptidă-CH + HO-  Peptidă-CH + H2O
NH3+ NH2
anion
Reacţiile chimice date de peptide, la nivelul grupărilor aminice şi carboxilice
libere sunt similare reacţiilor date de aminoacizi. În plus, polipeptidele dau şi reacţiile
de culoare şi precipitare specifice proteinelor. O astfel de reacţie comună peptidelor şi
proteinelor este reacţia biuretului:
- peptidele cu cel puţin două legături peptidice în moleculă şi toate proteinele
reacţionează cu sulfatul de cupru, în mediu alcalin. În urma reacţiei se formează un
complex (chelat) între ionul cupric şi legăturile peptidice. Culoarea compusului
rezultat este roşie dacă pornim de la oligopeptide, violet de la polipeptide şi albastră
de la proteine.
Peptidele pot hidroliza în mediu acid, bazic sau în prezenţa enzimelor numite
peptidaze. Prin hidroliză sunt eliberaţi aminoacizii componenţi.

Reprezentanţi naturali ai peptidelor

1. Carnozina – dipeptidă naturală, prezentă în regnul animal în muşchii
mamiferelor, având proprietăţi hipotensive; este formată din -alanină şi histidină.

CH2-CH-COOH
HN N NH-CO-(CH2)2-NH2 -alanil-histidină

2. Anserina – dipeptidă naturală, prezentă în muşchii păsărilor şi obţinută prin

metilarea carnozinei; conţine -alanină şi N-metilhistidină.

CH2-CH-COOH
H3C-N N NH-CO-(CH2)2-NH2 -alanil- N-metilhistidină

3
3. Glutationul – tripeptidă naturală, foarte răspândită în regnul animal şi vegetal;
conţine acid glutamic, cisteină şi glicocol.
H2N-CH-(CH2)2-CO- NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
COOH CH2 -glutamil-cisteinil-glicină
SH
Glutationul este o substanţă solidă, albă, solubilă în apă şi alcool, cu activitate
optică levogiră şi pronunţat caracter acid (are două grupări carboxil libere).
În organism glutationul se găseşte atât în formă redusă, ca tiol (G-SH) cât şi
oxidată, ca disulfură (G-S-S-G).
G-SH + G-SH G-S-S-G + 2 H+
Acest echilibru face ca glutationul să îndeplinească roluri importante în
organism, dintre care amintim:
- important sistem de oxido-reducere pentru celule (participă la numeroase
procese redox în organism);
- coenzimă pentru numeroase enzime fiind donor de hidrogen în cadrul
mecanismului de reacţie:
Enzimă
A + 2 G-SH AH2 + G-S-S-G
reactant oxidat produs redus
(refacerea glutationul redus se face pe seama altei enzime sau coenzime);
- activator al unor enzime SH dependente (proteaze);
- antioxidant pentru unii compuşi metabolici: acid ascorbic, adrenalină,
hemoglobină;
- acţiune antitoxică.

4. Acidul oftalmic şi noroftalmic - tripeptide izolate din cristalinul ochiului de

viţel. Structura lor este analoagă glutationului: gruparea tiol (-SH) este înlocuită cu
radicalul etil (-C2H5) în acidul oftalmic şi cu radicalul metil (-CH3) în acidul
noroftalmic.

4
5. Ocitocina şi vasopresina - nonapeptide ciclice, cu proprietăţi hormonale,
secretate de lobul posterior al hipofizei. Deşi structura lor se deosebeşte doar prin doi
aminoacizi, proprietăţile lor hormonale sunt foarte diferite. Ocitocina stimulează
contracţia musculaturii netede şi lactaţia, iar vasopresina are acţiune hipertensivă şi
manifestă proprietăţi antidiuretice, stimulând resorbţia apei la nivelul rinichiului.
Atunci când vasopresina nu este secretată în cantităţi suficiente, apar fenomene de
poliurie (diabetul insipid).

6. Angiotensina I şi II - o decapeptidă şi o octapeptidă, prezente în sânge, ce

determină creşterea tensiunii arteriale. Angiotensina II se formează din angiotensină I
prin hidroliză enzimatică, iar angiotensina I se formează din α-globulină, sub acţiunea
reninei, enzimă produsă în rinichi.

7. Bradichinina - o nonapeptidă prezentă în sânge, cu rol în contracţia

musculaturii netede, cu efect vasodilatator, diuretic şi antiinflamator.

8. Scotofobina - o tetradecapeptidă izolată din creier, are rol în procesul de

memorare.

9. Hormonul melanocit - polipeptidă cu 18 aminoacizi componenţi este secretat

de lobul intermediar al hipofizei. El stimulează producerea de pigment în melanocite.

10. Gastrinele - polipeptide secretate de mucoasa gastrică au rol în stimularea

secreţiei gastrice. Se cunosc trei gastrine ce conţin: 34, 17, respectiv 14 aminoacizi.

11. Corticotropina - polipeptidă cu o structură de 39 aminoacizi, este secretată de

lobul anterior al hipofizei. Ea stimulează biosinteza şi secreţia hormonilor steroizi de
către glanda corticosuprarenală.

5
12. Insulina – polipeptidă secretată de pancreas, cu rol hormonal; are acţiune
hipoglicemiantă.
Insulina conţine 51 radicali de aminoacizi distribuiţi în două catene: 21
aminoacizi în catena A şi 30 de aminoacizi în catena B. Cele două catene sunt unite
intercatenar prin două punţi disulfurice (poziţiile 7-7 şi 20-19). Există şi o punte
disulfurică intracatenară în catena A (poziţiile 6-11).
S-S
6 7 8 9 10 11 20
A 1 21
S S
S S
7 19
B 1 30
Punţile disulfurice intercatenare sunt importante pentru stabilizarea
conformaţiei moleculei şi pentru manifestarea activităţii sale hormonale. Molecula de
insulină prezintă variaţii structurale în funcţie de specie (diferenţele apar în catena A
în poziţiile 8, 9 şi 10).

13. Glucagonul – polipeptidă (29 de aminoacizi) secretată de pancreas, cu rol

hormonal; manifestă acţiune hormonală antagonistă insulinei, acţiune hiper-
glicemiantă.
Glucagonul are structură monocatenară; conţine Met şi Trp (aminoacizi absenţi
în insulină) şi nu conţine Cys, Ile şi Pro (aminoacizi prezenţi în insulină).

Peptone şi albumoze
Peptonele şi albumozele se formează prin degradarea hidrolitică a proteinelor,
fiind fragmente de lanţuri polipeptidice (analogi ai dextrinelor). Din acest motiv, ele
nu sunt compuşi bine definiţi, cu masă moleculară constantă, ci practic cuprind toţi
produşii de hidroliză, cu mase moleculare situate între polipeptide şi proteine. Ele
apar şi ca produşi intermediari, în biosinteza proteinelor.
Peptidele, peptonele, albumozele şi proteinele sunt genetic înrudite, fiind toate
formate din aminoacizi; se deosebesc prin structură şi masă moleculară.

6
 Aminoacizi Peptide Peptode Albumoze Proteine
Peptonele se deosebesc de albumoze prin proprietăţi fizice şi chimice:
- albumozele în apă formează soluţii coloidale, din care pot fi precipitate cu
(NH4)2SO4 sau ZnSO4; coagulează sub acţiunea căldurii sau a alcoolului etilic
concentrat;
- peptonele nu coagulează sub acţiunea sărurilor, a alcoolului etilic sau a
căldurii;
- peptonele au masă moleculară mai mică decât a albumozelor.
În concluzie, peptonele din punct de vedere al maselor moleculare şi al
proprietăţilor lor se apropie mai mult de polipeptide iar albumozele de proteine.

7
 Holoproteide (Proteine)
Holoproteidele reprezintă compuşi biochimici macro-moleculari, cu structură
complexă, cu mare importanţă în organizarea structurală şi în funcţionarea
organismului. Aceşti compuşi, numiţi şi proteine, prezintă o mare specificitate de
specie, individ, ţesut, iar în organism se află într-un proces de reînnoire permanentă
(turn-over metabolic), ce asigură necesarul în aceşti compuşi biochimici.
Proteinele se formează prin policondensarea unui număr mare de aminoacizi,
uniţi prin legături peptidice. Succesiunea aminoacizilor este determinată genetic.
Acest fapt duce la posibilitatea existenţei unei mari variabilităţi structurale şi
funcţionale a proteinelor. Structura proteinei este cea care îi determină funcţia
specifică. Diversitatea lor extraordinară este dată de numărul, tipul şi secvenţa
amino-acizilor, precum şi de organizarea spaţială a macromoleculei.

Organizarea structurală a proteinelor

Orice proteină este caracterizată de o configuraţie spaţială strict determinată,
dată de orientarea în spaţiu a atomilor şi a grupărilor de atomi. Organizarea
structurală finală a proteinei este influenţată de o serie de factori, dintre care
amintim: caracterul legăturii peptidice, geometria legăturii peptidice, orientarea
atomilor de carbon adiacenţi legăturii peptidice, natura catenelor laterale.

Legătura peptidică dintre aminoacizi prezintă caracter parţial de dublă

legătură, explicabil prin următorul echilibru:

Electronii π ai legăturii duble C=O se delocalizează ducând la apariţia unei

sarcini parţial negative pe oxigen, notată „δ-”. Acest fapt determină deplasarea

1
perechii de electroni neparticipantă de pe azot cu apariţia unei sarcini parţial
pozitive pe azot, notată „δ+”. În acest fel, legătura covalentă simplă C-N
dobândeşte caracter parţial de dublă legătură.

Caracterul parţial de dublă legătură al legăturii C-N determină poziţionarea în

acelaşi plan a legăturii peptidice. Nu sunt permise rotaţii libere a atomilor de azot
şi carbon în jurul legăturii C-N. Sunt permise rotaţii libere doar în jurul axelor Cα-
C şi Cα-N.

Orientarea atomilor de carbon adiacenţi legăturii peptidice (Cα) se face în

poziţie trans faţă de legătura C-N, deoarece acest izomer este mai stabil decât
izomerul cis.

În consecinţă, catenele laterale (R) ale aminoacizilor ataşate carbonului α se

vor afla tot în poziţie trans, realizând un aranjament trans-repetabil.

Natura catenelor laterale ale aminoacizilor influenţează şi ea configuraţia

spaţială finală a proteinelor. Astfel:
- grupările polare se vor dispune spre partea externă a macromoleculei
(mediu apos), iar grupările nepolare se vor ascunde spre interior,
determinând formarea unei zone externe hidrofile şi a unei zone interne
hidrofobe, ceea ce stabilizează conformaţia macro-moleculei;
- grupările tiol (-SH) din cisteină pot forma legături disulfurice (-S-S-)
intracatenare şi intercatenare;
- perechea de electroni liberă a azotului din ciclul histidinei poate coordina
ioni metalici, ducând la formarea metalproteidelor;

2
 - catenele laterale din histidină, serină, lizină, acid aspartic sunt adesea
regăsite în structura situsurilor catalitice a numeroase enzime;
- grupările ionizabile din catenele laterale ale amino-acizilor polari (Lys,
Arg, Asp, Glu) pot forma legături ionice, stabilizând structura spaţială a
proteinei.

Toţi aceşti factori contribuie la organizarea proteinelor într-o structură spaţială

specifică, ce poate fi explicată pe patru nivele de organizare: primară, secundară,
terţiară şi cuaternară.

A. Organizarea primară
Structura primară reflectă organizarea de bază a proteinelor. Ea este dată de
numărul, tipurile, natura, proporţia şi succesiunea specifică a aminoacizilor în
catenele polipeptidice din proteine.

Determinarea structurii primare a proteinelor este un proces laborios ce

presupune, în principal, următoarele etape:
- determinarea compoziţiei în aminoacizi (tipuri şi proporţii);
- determinarea numărului de catene polipeptidice componente;
- fragmentarea catenelor polipeptidice în peptide cu mase moleculare mici;
- stabilirea secvenţei în aminoacizi pentru peptidele separate;
- deducerea structurii primare pentru polipeptidele componente din secvenţa
în aminoacizi a peptidelor separate;
- reconstituirea structurii primare pentru întreaga proteină.

3
 Structura primară prezintă următoarele caracteristici:
- legătura peptidică dintre aminoacizi este legătura determinantă pentru acest
nivel de organizare;
- există o succesiune stabilită genetic a aminoacizilor în catenele
polipeptidice;
- carbonii şi azoţii implicaţi în legătura peptidică nu se pot roti liber în jurul
legăturii, fiind coplanari;
- radicalii aminoacizilor legaţi de carbonul α sunt dispuşi într-o structură de
tip trans, faţă de planul legăturii peptidice;
- radicalii aminoacizilor reprezintă un element de variabilitate pentru
structura primară; ei pot interac-ţiona în cadrul catenelor polipeptidice
datorită caracterului lor chimic diferit: unii sunt polari şi ionizabili (Lys,
Arg, Asp, Glu), alţii sunt polari şi neionizabili (Ser, Cys, Trp, Hys etc.), iar
alţii sunt nepolari (Ala, Met, Phe etc.).
Modificarea unui singur aminoacid în structura primară poate afecta
exercitarea funcţiei biologice a proteinei respective. Nivelul primar de organizare
singur nu poate explica în ce mod o anumită structură determină o anumită funcţie
biologică a proteinei.

B. Organizarea secundară
Structura secundară este dată de aranjarea în spaţiu a lanţurilor polipeptidice şi
de legăturile ce se stabilesc între ele. Aceasta ia naştere prin spiralarea sau plierea
mai mult sau mai puţin accentuată a catenelor polipeptidice. Aceste dispuneri ale
macromoleculei sunt posibile datorită legăturilor de hidrogen, ce se stabilesc
intracatenar sau intercatenar, între grupări >C=O şi >N-H din legături peptidice
diferite.

4
 În consecinţă, legătura de hidrogen este legătura determinantă pentru acest
nivel de organizare. Stabilitatea structurii secundare este asigurată de numărul
maxim de astfel de legături ce se vor forma în cadrul catenelor polipeptidice,
conform principiului postulat de Pauling şi Corey. Un model de structură
secundară este cel prezent în keratine.
Se cunosc trei tipuri de bază de structură secundară: α-helix, β-pliere şi de tip
colagen.

1. Structura de tip α-helix

Structura secundară de tip α-helix corespunde răsucirii în spirală a lanţului
polipeptidic în jurul unui cilindru imaginar. Răsucirea se face spre dreapta
deoarece în cazul L-aminoacizilor din proteinele naturale în felul acesta se obţine o
structură mai stabilă.

5
 Menţinerea în spaţiu a structurii este realizată de legături de hidrogen stabilite
între grupări >C=O şi >N-H de pe spire suprapuse. Sunt legături de hidrogen
intracatenare. Între două spire suprapuse se vor realiza patru legături de hidrogen.
Radicalii aminoacizilor se dispun spre exteriorul cilindrului pentru a evita
împiedicările sterice.
Structura de tip α-helix este flexibilă şi elastică. Această organizare apare în
proporţie mare în unele proteine fibrilare (miozina, α-keratina) şi în proteinele
globulare (albumine, globuline).

2. Structura de tip β-pliere

Structura secundară de tip β-pliere ia naştere datorită flexibilităţii atomului de
carbon din poziţia α, faţă de planul legăturii peptidice. Are loc o pliere a lanţului
polipeptidic în dreptul carbonului α (unghi de 90o). Structura este stabilizată tot prin
legături de hidrogen, realizate intercatenar, între două sau mai multe lanţuri
polipeptidice. Această organizare este rezistentă, sub formă de grilaj.
Structura de tip β-pliere se poate organiza paralel (β-keratină) sau antiparalel
(fibroină).
În varianta paralelă, catenele polipeptidice sunt orientate în aceeaşi direcţie, iar
în varianta antiparalelă, în direcţii opuse. Catenele laterale ale aminoacizilor sunt
orientate de-o parte şi de alta a lanţului polipeptidic. β-plierea este prezentă în
proporţie mare în special în proteinele fibrilare.

6
 3. Structura de tip colagen
Structura secundară de tip colagen a fost identificată în colagen, o proteină
fibrilară, specifică regnului animal. Colagenul este bine reprezentat în ţesutul
conjunctiv, cartilaginos, epidermic etc. Molecula de colagen se organizează sub
forma a trei lanţuri polipeptidice, răsucite între ele, într-o spirală triplă şi stabilizată
prin legături de hidrogen intercatenare. Fiecare lanţ polipeptidic este răsucit în
jurul propriei axe şi în jurul axei comune.

Colagenul astfel format se prezintă ca un cablu împletit, structura rezultată

fiind foarte rigidă. Această organizare este datorată prezenţei în compoziţia
colagenului a unor proporţii mari de glicocol, prolină şi hidroxiprolină, aminoacizi
ce nu favorizează organizarea lanţurilor polipeptidice în variantă α-helix sau β-
pliere.

C. Organizarea terţiară
Structura terţiară conferă proteinei o organizare spaţială suplimentară, în care
lanţurile polipeptidice se pliază astfel încât structura rezultată să posede stabilitate
maximă. Se consideră că organizarea terţiară este răspunzătoare de proprietăţile
7
biologice şi biochimice ale proteinelor. Acest nivel de organizare creează
posibilitatea existenţei proteinelor într-o mare varietate de forme. Structura terţiară
se caracterizează printr-un mare grad de labilitate sub influenţa diferiţilor factori:
pH, reactivi chimici, temperatură etc. Pierderea structurii terţiare determină
alterarea funcţiei biologice a proteinei.
Acest stadiu avansat de organizare spaţială a proteinelor se poate realiza
datorită stabilirii a numeroase tipuri de legături între radicalii aminoacizilor
componeţi. Prin plierea catenelor polipeptidice, radicali ai unor aminoacizi,
îndepărtaţi din structura primară, vor ocupa poziţii apropiate, ceea ce le permite să
interacţioneze. Se vor realiza următoarele tipuri de interacţii:
- legături covalente realizate între grupările tiol (-SH) din cisteine; astfel se
formează punţile disulfurice (-S-S-);
- legături ionice stabilite prin atracţie electrostatică între grupările polare
(NH3+ şi COO) din diferiţii aminoacizi (Asp cu Lys, Glu cu Arg);
- legături de hidrogen care nu implică oxigenii şi hidrogenii din legătura
peptidică (Gln cu Ser);
- interacţiuni dipol-dipol şi forţe van der Waals între grupări >C=O sau între
grupări >C=O şi – CH3;
- interacţiuni hidrofobe între radicalii aminoacizilor nepolari, prin care
catenele laterale ale acestora se organizează spre interiorul moleculei,
pentru a evita contactul cu apa.
Datorită acestor interacţii, macromolecula proteică nu adoptă o structură
extinsă, ci una răsucită sau încreţită. Un model de structură terţiară este cel prezent
în mioglobină.
Structura terţiară explică foarte bine organizarea şi proprietăţile proteinelor
globulare. Acestea se aranjează în spaţiu astfel încât grupările polare să formeze o
zonă externă hidrofilă, iar grupările nepolare, o zonă internă hidrofobă.
În cazul proteinelor fibrilare, structura terţiară se obţine prin asocierea unor
lanţuri polipeptidice cu structură de tip α-helix sau β-pliere, prin aceleaşi tipuri de
legături. Se obţine o structură filiformă, în care lungimea macromoleculei este mult
8
mai mare decât diametrul. Proteinele fibrilare sunt insolubile în apă, au vâscozitate
mare, iar în organism au rol de susţinere şi rezistenţă mecanică. Este cazul
miozinei, fibroinei, keratinelor, elastinelor etc.

D. Organizarea cuaternară
Structura cuaternară este cel mai înalt nivel de organizare a proteinelor. Ea
este caracteristică unor proteine globulare, de mari dimensiuni, formate din mai
multe subunităţi. Catenele polipeptidice, organizate în unităţi numite protomeri se
pot asocia într-un ansamblu numit oligomer. Protomerii au structură primară,
secundară şi terţiară, dar nu au activitate biologică. Doar oligomerul prezintă
activitate biologică. Unirea protomerilor pentru a forma oligomerul se face prin
legături de hidrogen, punţi disulfurice şi interacţiuni hidrofobe manifestate între
protomeri. În funcţie de numărul protomerilor, care pot fi identici sau diferiţi,
proteinele oligomere pot fi formate din dimeri, trimeri, tetrameri etc.

Exemple
Numeroase enzime, cu rol în reglarea diferitelor căi metabolice (enzime
allosterice) prezintă organizare cuaternară. De exemplu, glicogen fosforilaza, enzimă
implicată în transformarea glicogenului este formată din două subunităţi identice,
inactive separat. Doar dimerul format prin unirea lor, într-o structură cuaternară
poate trece din forma inactivă (numită b) în forma activată (numită a) pentru a
acţiona în metabolizarea glicogenului.
Un exemplu mai complex este cel al hemoglobinei. Aceasta este o
heteroproteidă specifică regnului animal, a cărei parte proteică, globina, este
formată din patru protomeri (2α şi 2β) care se organizează într-o structură
cuaternară specifică. Un protomer α şi unul β se unesc pentru a forma o subunitate.
Prin unirea ulterioară a celor două subunităţi se formează un ansamblu molecular,
globular, activ, care conferă hemoglobinei capacitatea de a fi pigment respirator.

9
 Proprităţi fizico-chimice ale proteinelor
Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor au importanţă biochimică şi
fiziologică pentru organism şi au utilitate în practica de laborator.
Proteinele sunt substanţe solide, cu masă moleculară mare, solubile în apă şi
insolubile în solvenţi organici nepolari. Solubilitatea depinde mult de tipul
aminoacizilor componenţi. Prin dizolvare în apă proteinele formează soluţii
coloidale.
Proteinele prezintă activitate optică, fiind în general levogire.
Structura lor, de amfiioni macromoleculari determină existenţa caracterului
amfoter (similar aminoacizilor şi peptidelor):

COOH COO-
Proteină Proteină
NH2 NH3+
proteină nedisociată proteină disociată (amfiion)

- în mediu acid se comportă ca baze slabe:

COO- COOH
Proteină + H3O+  Proteină + H2O
NH3+ NH3+

- în mediu bazic se comportă ca acizi slabi:

COO- COO-
Proteină + HO-  Proteină + H2O
NH3+ NH2

1
 Datorită caracterului amfoter proteinele au în organism rol de sisteme
tampon, contribuind la menţinerea echilibrului acido-bazic.
Proteinele manifestă proprietăţi electroforetice, adică, sub acţiunea
câmpului electric, migrează spre anod sau catod, în funcţie de încărcătura electrică.
Pentru o anumită valoarea a pH-ului, proteina va fi disociată în proporţie egală, ca
anion şi cation. Acesta este pH-ul izoelectric (pHi), o constantă importantă a
proteinelor. La pH izoelectric proteinele au comportări caracteristice: solubilitate şi
reactivitate minimă, precipitare maximă, proprietăţi electroforetice anulate.
Importantă în practica de laborator este şi proprietatea proteinelor de a putea
fi hidrolizate. Hidroliza proteinelor se poate face în mediu acid, bazic sau în
prezenţa enzimelor. La hidroliză, se desfac legăturile peptidice (-CO-NH-) şi se
eliberează aminoacizii componenţi. Hidroliza poate fi totală sau parţială:
- hidroliza totală se face prin fierberea proteinelor cu acizi tari sau baze
alcaline concentrate, sau sub acţiunea unui amestec de enzime proteolitice; se obţin
aminoacizii componenţi;
- hidroliza partială se face sub acţiunea acizilor şi a bazelor alcaline diluate
sau în prezenţa unor enzime; se obţin fragmente polipeptidice.
Intensitatea hidrolizei depinde de natura agentului hidrolitic folosit, de durata
acţiunii sale şi de condiţiile în care acţionează.

Reprezentanţi principali ai proteinelor

Putem face o clasificare a proteinelor după solubilitatea lor în apă sau alţi
solvenţi:
- albumine – solubile în apă;
- globuline – solubile în soluţii diluate de săruri, acizi şi baze;
- prolamine (gliadine) – solubile în alcool etilic 70 %;
- gluteline – insolubile în apă sau alcool;
- protamine şi histone – solubile în soluţii de baze diluate;
- scleroproteine – insolubile în apă.

2
 Albuminele şi globulinele se găsesc în regnul animal şi vegetal. Prolaminele
şi glutelinele se găsesc în regnul vegetal. Protaminele, histonele şi scleroproteinele
se găsesc doar în regnul animal.

1. Albumine
Albuminele sunt proteine globulare, cu structură complexă; au masa
moleculară mică; cu apa formează soluţii coloidale; coagulează la încălzire (la 60 –
70 C coagulează ireversibil); au caracter slab acid şi pHi  7; precipită în soluţie
saturată de sulfat de amoniu.
Albuminele sunt răspândite în toate organele plantelor, dar mai ales în
seminţe. Cele care conţin aminoacizi esenţiali au valoare nutritivă mare.
Albuminele din plasma sanguină reprezintă aproximativ 50 % din totalul
proteinelor plasmatice şi sunt omogene din punct de vedere electroforetic.

2. Globuline
Globulinele sun proteine globulare, cu structură complexă; au masă
moleculară mare; sunt insolubile sau greu solubile în apă şi solubile în soluţii
diluate de săruri; coagulează la caldură mai greu decât albuminele; au caracter acid
mai pronunţat decât albuminele; precipită în soluţii semisaturate de sulfat de
amoniu.
Globulinele se găsesc alături de albumine, mai ales în seminţe. Globulinele
din plasma sanguină reprezintă aproximativ 50 % din totalul proteinelor şi sunt
eterogene din punct de vedere electroforetic.

A albumine 1 2   globuline start K

Valorile cantitative ale acestor fracţiuni variază cu specia şi cu anumite stări

patologice.

3
 3. Prolamine (gliadine) si gluteline
Prolaminele şi glutelinele apar mai ales în seminţele cerealelor. Ele au
caracter acid pronunţat, datorită conţinutului ridicat de Asp, Glu si Pro (Pro apare
doar în prolamine cărora le dă şi numele). Dintre ele prolaminele nu coagulează la
căldură.
Aceste două clase de proteine reprezintă componenta principală din gluten.
Glutenul este masa elastică pe care o formează o făină, în prezenţa apei. Un
conţinut ridicat de gluten şi un gluten de bună calitate înseamnă o făină
panificabilă. Glutenul mai conţine: albumine, globuline, mici cantităţi de glucide,
lipide şi săruri minerale. Grâul, secara şi orzul formează făini panificabile, iar
porumbul şi orezul nu.

4. Protamine
Protaminele sunt cele mai simple proteine, fiind formate dintr-un număr
relativ mic de aminoacizi; au mase moleculare mici; au caracter bazic accentuat
deoarece conţin aproximativ 80 % Arg, Lys şi His; nu coagulează la încalzire; nu
sunt hidrolizate de pepsină. Aceste proteine le găsim asociate cu acizii nucleici, în
nucleoproteide.

5. Histone
Histonele au o structură mai complexă decât a protaminelor. Histonele sunt
solubile în apă; au caracter bazic, datorită conţinutului ridicat de Arg, Lys şi His
(20 – 30 %); coagulează la încălzire. Histonele predomină în regnul animal, dar se
consideră că există holoproteide înrudite şi în regnul vegetal. Ca şi protaminele,
aceste proteine apar asociate cu acizii nucleici, în nucleoproteide dar şi libere, în
leucocite.

6. Scleroproteine
Scleroproteinele sunt proteine fibrilare, ce apar mai ales în regnul animal.
Ele intră în constituţia ţesuturilor conjunctive, de susţinere şi epidermice având rol

4
de susţinere, protecţie şi rezistenţă mecanică. Proprietăţile lor mecanice
caracteristice se datoresc formei fibrilare, alungite a moleculelor lor, precum şi
faptului că, în organism unele se află în stare solidă. Aceste proteine prezintă
rezistenţă mare la agenţii chimici (insolubile) şi la acţiunea hidrolitică a enzimelor
proteolitice. Există numeroase tipuri de scleroproteine: keratine, colagene, elastine
etc.

5
 Hetroproteide
Heteroproteidele sunt protide complexe, care prin hidroliză eliberează
aminoacizi şi substanţe neproteice. Deci, sunt formate dintr-o componentă proteică
şi una neproteică, numită grupare prostetică. Gruparea prostetică poate fi un
simplu ion, sau o substanţă cu structură complexă. Legatura dintre partea proteică
şi cea prostetică se face prin valenţe principale şi secundare.
După natura grupării prostetice heteroproteidele se clasifică în:
metalproteide, fosfoproteide, glicoproteide, lipoproteide, cromoproteide şi
nucleoproteide.

1. Metalproteide
Componenta prostetică a metalproteidelor este un ion metalic (Fe, Cu, Mn,
Zn, Co, Mg etc.). Legăturile dintre metal şi proteină sunt atât covalente cât şi
covalent coordinative.
Exemple:
a) Feritina – metalproteidă cu Fe, ce reprezintă depozitul de fier din
organism; se găseşte în ficat.
b) Siderofilina – metalproteidă cu Fe, prezentă în splină şi plasma sanguină;
reprezintă forma de transport a fierului în organism.
c) Citocromii – enzime ce conţin Fe şi participă la transportul electronilor în
procese de oxidare şi reducere.

2. Fosfoproteide
Pentru acest tip de proteine, componenta prostetică este acidul fosforic, care
se leagă sub formă de ester fosforic, de gruparea alcool din Ser.
HN – CH – CO
CH2 – O – PO3H2

1
 Fosfoproteidele au rol important în alimentaţia embrionului şi a animalelor
tinere.
Exemple:
Cele mai cunoscute fosfoproteide sunt: cazeinele din lapte şi ovovitelinele şi
fosfovitelinele din gălbenuşul de ou.

a) Cazeine – fosfoproteide din lapte, unde se găsesc sub formă de cazeinat

de calciu, solubil; reprezintă aproximativ 80 % din totalul proteinelor din lapte.
Cazeinele nu coagulează prin fierberea laptelui şi exercită un rol de protecţie
asupra albuminelor şi globulinelor din lapte, pe care le menţin necoagulate. Ele pot
fi coagulate şi parţial hidrolizate, în prezenţa unor enzime proteolitice, cum sunt
chimozina (prezentă în stomacul animalelor tinere) şi pepsina. Coagularea laptelui
în stomac este un proces biochimic de mare importanţă, întrucât permite utilizarea
eficientă, de către organism, a proteinelor conţinute în lapte. În absenţa coagulării,
tranzitul laptelui, sub formă lichidă, ar fi prea rapid, iar proteinele nu ar putea fi
utilizate, prin degradarea lor la aminoacizii necesari organismului.
Cazeinele sunt considerate proteine “complete”, deoarece conţin toţi
aminoacizii esenţiali, ceea ce conferă laptelui - în corelaţie şi cu alte componente
biochimice pe care le conţine – atributul unui aliment cu valoare nutritivă
completă.

b) Ovoviteline – fosfoproteide prezente în gălbenuşul de ou; conţin peste 2

% fosfor şi sunt de regulă asociate cu lecitinele. Rolul lor fiziologic este de a
furniza fosforul şi aminoacizii necesari dezvoltării embrionului şi animalelor
tinere.

c) Fosfoviteline – fosfoproteide izolate tot din gălbenuşul de ou,

caracterizate printr-un conţinut mai ridicat de fosfor (aproximativ 10 %) şi printr-o
proporţie mare a serinei (34 %).

2
 3. Glicoproteide
Glicoproteidele au drept grupare prostetică o glucidă. Aceste heteroproteide
apar mai ales în regnul animal, unde predomină în tractul gastro-intestinal, în serul
sanguin, în albuşul de ou etc. Componenta de bază este proteina.

Exemple:
a) Glicoproteidele din sânge – în asociere cu o sfingolipidă determină
specificitatea de grup sanguin.

b) Avidina – prezentă în albuşul de ou crud se combină cu biotina (o

vitamină) formând un complex inactiv. Prin încălzire avidina este inactivată, prin
denaturare şi nu mai poate fixa biotina, pe care astfel organismul o poate utiliza.

4. Lipoproteide
În lipoproteide gruparea prostetică este de natura lipidică: acid gras,
gliceridă, lecitină, cefalină etc. Lipoproteidele se găsesc în toate organismele
animale şi vegetale, unde îndeplinesc roluri importante: sunt constituenţi celulari,
furnizează energie, intervin în permeabilitatea biomembranelor, având rol în
transportul de lipide, steroli, acizi graşi, unele vitamine, medicamente etc.

5. Cromoproteide
Cromoproteidele apar în regnul vegetal şi animal, având rol fiziologic şi
biochimic important.
Gruparea prostetică a cromoproteidelor este reprezentată de o substanţă
colorată. Majoritatea conţin în gruparea prostetică şi un atom de metal, putând fi
considerate şi metalproteide.

Exemple:
a) Hemoglobina (Hb) – pigment roşu, prezent în hematii. Componenta
prostetică se numeşte hem iar componenta proteică globină.

3
 Rolurile hemoglobinei în organism
1. Funcţia principală a Hb este de a transporta O2 de la plămâni la ţesuturi.
Această funcţie se bazează pe capacitatea hemoglobinei de a forma cu O2 un
compus disociabil numit oxihemoglobină:
Hb + O2 HbO2
Oxihemoglobina se formează în alveolele pulmonare (presiunea O2 este
mare) şi este transportată, prin sângele arterial, la celule, unde O2 este eliberat
(presiunea O2 este mică).
2. Hb are rol în transportul CO2, de la ţesuturi la plămâni. În celule, Hb se
combină cu CO2, formând carbhemoglobina, care este transportată prin sângele
venos la plămâni, unde CO2 este eliberat, iar Hb se poate combina din nou cu O2.
3. Hb are şi funcţie de sistem tampon pentru sânge, deoarece participă la
nivelul sângelui, la reacţiile de menţinere a echilibrului acido-bazic (pH).

Derivaţi toxici ai hemoglobinei

1. Methemoglobina (MetHb) – în MetHb fierul este trivalent şi nu mai
poate fixa O2. Azotaţii daţi ca îngrăşământ pot transforma Hb în MetHb,
producând intoxicaţii grave.
2. Carboxihemoglobina (Hb-CO) – se formează prin legarea CO de către
Hb. Hb are o afinitate mai mare pentru CO decât pentru O2. Hb-CO este un
compus toxic, puţin disociabil, care blochează funcţia respiratorie a Hb, producând
intoxicaţii grave şi asfixie dacă 50 % din Hb este blocată sub formă de Hb-CO.
3. Cianhemoglobina (Hb-CN) – este un compus extrem de toxic, care
provoacă moartea instantaneu.

b) Mioglobina (Mb) – cromoproteidă de culoare roşie prezentă în muşchi;

seamănă cu hemoglobina ca structură şi funcţie. Mb are rol în transportul O2, în
ţesutul muscular, fiind totodată o formă de rezervă a O2 necesar oxidărilor celulare.

4
 6. Nucleoproteide
Nucleoproteidele sunt prezente în toate celulele vii, inclusiv în bacterii şi
virusuri. Componenta lor prostetică este reprezentată de acizii nucleici.
Componenta proteică este reprezentată mai ales de protamine şi histone
(holoproteide).
În funcţie de tipul acidului nucleic prezent, nucleoproteidele pot fi:
- ribonucleoproteide (au ARN);
- deoxiribonucleoproteide (au ADN).
Ribonucleoproteidele sunt localizate în citoplasma celulară şi în proporţie
mică în nucleul celular, iar deoxiribonucleoproteidele sunt localizate în nucleul
tuturor celulelor (fiind componente ale cromozomilor) şi în mitocondrii.
Dintre toate heteroproteidele, nucleoproteidele au masa moleculară cea mai
mare, datorită caracterului macromolecular al componentei prostetice (acidul
nucleic).
Nucleoproteidele constituie baza moleculară a unor procese biologice
fundamentale ca: stocarea, transmiterea şi exprimarea informaţiei ereditare,
biosinteza proteinelor, diviziunea celulară.