Aminoacizi si proteine

1.1Generalitati definitie

Aminoacizii sunt molecule mici care contin doua grupari functionale si anume gruparea
amino (-NH2) si gruparea acida (carboxil -COOH) de unde provine si denumirea lor. Din
marea clasa a aminoacizilor pentru organismele biologice sunt importanti  aminoacizii.
Acestia au atat gruparea amino cat si gruparea acid carboxil legate la acelasi atom de
carbon numit si carbon .


R CH COOH
NH 2

Gruparea carboxil legata de carbonul alfa este denumita si  carboxil, similar gruparea
NH2; legata la C alfa poarta denumirea de grupare  amino .

1. 2 Structura:

Dintre toti  aminoacizii cunoscuti, doar 20 intra in alcatuirea proteinelor motiv pentru
care sunt denumiti si aminoacizi proteinogeni. Doar acesti 20 de aminoacizi sunt
specificati de codul genetic si utilizati de organismele vii pentru sinteza proteinelor
proprii. Alti aminoacizi care ar putea fi intilniti in proteine provin din modificarea
chimica a unuia din cei 20 aminocizi.
Toti cei 20 aminoacizi prezinta o structura comuna si anume carbonul  la care sunt
atasate gruparile NH2, COOH si atomul de H, si un radical (notat R, care satisface cea de
a 4-a valenta a atomului de carbon) care difera la fiecare dintre ei. Astfel aa pot fi
clasificati dupa structura radicalului R in: aa cu radical alifatic, aa cu grupare OH, aa ce
contin atomul de S, aa cu doua grupari COOH, aa cu doua grupari NH2, aa aroamtici, aa
cu structura particulara.

aa= aminoacid
1.3 Proprietati

Proprietatile fizice si chimice ale aa sunt dictate de structura lor chimica. Dintre
proprietatile fizice vom discuta : a) izomeria sterica iar dintre proprietatile chimice vom
discuta b) ionizarea si c) reactia de condensare care duce la formarea legaturii peptidice.
a) Izomeria sterica.
AA prezinta izomerie sterica numita si stereoizomerie. Aceasta proprietate este
conditionata de existenta unui carbon asimetric. Carbonul asimetric este acel C care are 4
substituenti diferiti. Acestia se aranjeaza in jurul atomului de C astfel incat pot da nastere
la doua conformatii spatiale care sunt imaginea in oglina una fata de cealalta. Cele doua
structuri spatiale numite izomeri optici sau enantiomeri sau stereoizomeri pot avea
conformatia D sau L.
La izomerul D gruparea voluminoasa, NH2, este pozitionata in partea dreapta (atunci cand
gruparea COOH este situata la varful structurii) in timp ce la izomerul L ea este
pozitionata in partea stanga. Tinand cont ca proteinele au o forma spatiala apare evident
ca structura D sau L a unui aminoacid influenteaza aranjamentul tridimensional si
implicit functia acesteia. La mamifere inclusiv om aa proteinogeni apartin seriei L

b) Ionizarea
Prin ionizare se intelege fenomenul in urma caruia o molecula sau un atom
(neutru d p d v electric) se incarca cu o sarcina pozitiva sau negativa ca urmare a
transferului unei particule purtatoare de sarcina electrica (ion) sau a unui electron.
Toti aminoacizii contin in structura lor o grupare  carboxil si  amino care ambele
sunt ionizabile adica in anumite conditii pot exista atat in forma ionica (incarcate cu
sarcina electrica) cat si in forma neutra, moleculara, (fara sarcina electrica).
Gruparea  COOH are caracter acid in timp ce gruparea  NH2 are caracter bazic.
Prin caracter acid se intelege capacitatea unei substante de a ceda un proton (H+).
Prin caracter bazic se intelege capacitatea unei substante de a accepta un proton.

Fenomenul de ionizare prezent la gruparea  COOH apare si atunci cand aceasta este
situata la radical.

Cu alte cuvinte molecula unei baze slabe poate exista in functie de conditii (pH,
temperatura) nu numai in forma moleculara ci si in forma ionica
Fenomenul de ionizare prezent la gruparea ruparii  NH2 apare si atunci cand aceasta
grupare este situata la radical.

Ca urmare a proprietatii de ionizare a acizilor si bazelor slabe, in organism, la pH

fiziologic (pH =7,4) un aminocid se prezinta sub forma de amfion (ion dipolar sau
zwiterion), incarcat in acelasi timp cu o sarcina pozitiva si una negativa fiind neutru
d.p.d.v. electric.
Gruparea deprotonata care a pierdut un proton este gruparea carboxil care se incarca
cu o sarcina negativa in timp ce gruparea protonata care accepta un proton este
gruparea amino care se incarca cu o sarcina pozitiva.

In conditiile din organism la pH fiziologic vor suferi fenomenul de ionizare

aminoacizii care au gruparile ionizabile COOH si NH2 nu doar la C alfa ci si la
radical.

Astfel structura reala a acidului Asp si Glu la pH fiziologic va fi:

Structura reala a acizilor Arg si Lys la pH fiziologic va fi:

Ionizarea gruparilor apartinand radicalului si care apare la pH fiziologic (7,4)

este importanta pentru structura tertiara/cuaternara a proteinelor.
In concluzie la pH fiziologic 4 aminoacizi prezinta sarcina electrica (doi sarcina +,
doi sarcina -) astfel:
Arg, Lys -sarcina pozitiva
Asp, Glu – sarcina negativa
Exista un aa special si anume Hys care la pH fiziologic se gaseste in egala masura atat
in forma moleculara cat si in forma ionica. Acest comportament are consecinte
fundamentale Hys fiind situata in centrul activ al unor proteine importante cum ar fi
enzimele.
c) Reactia de condensare
O proprietate chimica esentiala pentru organismele vii este capacitatea aminoacizilor
de a reactiona intre ei prin intermediul gruparilor functionale situate la Carbonul alfa.
In urma reactiei (de condensare = eliminare de apa) dintre gruparea  COOH a unui
aa si gruparea  NH2 a altui aa se formeaza o legatura numita peptidica.

Prin urmare compusul rezultat in urma reactiei dintre doi aminoacizi poarta numele
de dipeptid si contine o legatura peptidica.
Adaugarea unui nou aa la un dipeptid duce la formarea unui tripeptid.

Repetarea procesului prin adaugarea de noi aminoacizi conduce la sinteza unor

compusi ce poarta denumirea generica de polipeptide. Aceasta denumire semnifica
faptul ca compusii obtinuti contin mai multe (poli) legaturi peptidice.
Legatura peptidica este utilizata de organismele vii in sinteza proteinelor.
Deoarece aa pot fi adaugati in mod continuu la unul din capete, lanturile polipetidice
pot atinge lungimi considerabile si prin urmare structuri complexe. Pentru
simplificare descrierii lanturilor polipeptidice au fost instituite urmatoarele conventii:
- un lant plipeptidic incepe conventional cu gruparea NH2 si se termina cu gruparea
COOH (deci adaugarea urmatorului aa se face intotdeauna la capatul
COOH)
- gruparea NH2 a primului aa si gruparea COOH a ultimului aa poarta denumirea
de grupare “amino” respectiv “carboxi” terminala
- lanturile cu un numar mai mic de 10 aa se numesc oligopeptide
- lanturile cu un numar de aa cuprins intre 10 si 100 aa se numesc polipeptide
- lanturile cu un numar mai mare de 100 aa se numesc proteine
 2. Proteine
Proteinele sunt constituenti esentiali ai organismelor vii de o mare complexitate
structurala si functionala ce indeplinesc diferite roluri cum ar fi:
rol catalitic- enzimele
rol structural – proteinele structurale precum colagenul
rol locomotor – proteine contractile actina miozina
rol de transport si depozitare - hemoglobina respectiv mioglobina
rol de reglare si control –hormonii
rol de aparare - anticorpii

Din punct de vedere chimic insa proteinele nu sunt altceva decat lanturi de aminoacizi
legati intre ei prin legatura peptidica si care prezinta diferite aranjamente spatiale mai
simple sau mai complicate. Structura tridimensionala pe care o proteina o adopta,
serveste, de regula, scopului destinat proteinei respective. Cum functiile proteinelor sunt
complexe apare evident ca si structura acestora va fi una complexa.
Studierea arhitecturii proteinelor a relevat existenta a 4 nivele de organizare numite:
structura primara, secundara, tertiara si cuaternara. Aceste 4 tipuri de structuri sunt
generate de tipuri de legaturi chimice diferite care se stabilesc intre grupari functionale
diferite astfel:
 structura primara este generata de legatura peptidica ce se formeaza intre
gruparea  COOH a unui aa si gruparea NH2 a altui aa.
 structura secundara este generata de legaturile de hidrogen ce se stabilesc
intre atomii ce alcatuiesc legatura peptidica (elementele chimice ale
legaturii peptidice)
 structura tertiara este generata de legaturi slabe (de hidrogen, ionice, Van
der Waals) si/sau legaturi puternice (legaturi disulfidice) ce se stabilesc
intre radicalii apartinand aceluiasi lant polipeptidic.
 structura cuaternara este generata de legaturi slabe (de hidrogen, ionice,
Van der Waals) si (in cazuri particulare) de legaturi puternice (legaturi
disulfidice) ce se stabilesc intre radicalii apartinand la lanturi
polipeptidice diferite.

Structura primara
Structura primara este reprezentata de secventa de aminocizi din lantul proteic.
Prin secventa se intelege felul si ordinea aminoacizilor in lant. Structura primara este
realizata de legatura peptidica ce se formeaza intre gruparea  COOH a unui aa si
gruparea NH2 a urmatorului aa. Fiecare aminoacid din lantul polipetidic mai poarta
denumirea si de reziduu sau rest. Inlocuirea accidentala (genetic sau ca urmare a unei
mutatii) a unui singur aminoacid in structura primara poate altera functia proteinei (vezi
anemia cu celule in forma de secera sau siclemia)
Caracteristicile legaturii peptidice:
 - Caracter partial de dubla legatura (structura de rezonanta) ceea ce face ca atomii
ce participa la legatura sa fie situati (imobilizati) in acelasi plan
- Libera rotatie in jurul legaturii C-N este impiedicata.
- Rotatia este permisa in jurul C 
- Legatura este polarizata ceea ce permite aparitia legaturilor de hidrogen.
- In legaturi de hidrogen pot fi implicati atomii O si H ai legaturii peptidice, astfel
ca fiecare legatura peptidica poate fi angajata in maxim doua legaturi de hidrogen
- Atomii O si H sunt pozitionati in configuratie trans fata de leg C-N (de o parte si
de alta a acesteia)
- O si H apartinand legaturii peptidice nu accepta si nu cedeaza proton, nu sunt
implicati in activitatea de tamponare

Lantul polipeptidic obtinut prin unirea mai multor aa prezinta polaritate si sens. Cele
doua notiuni au urmatoarea semnificatie:
- in afirmatia de mai sus notiunea de polaritate (poate induce confuzie) se refera la
faptul ca lantul polipeptidic are doua capete, ), doi poli (la capatul de start se
gaseste gruparea NH2, iar la capatul terminal gruparea COOH. Folosita in acest
context ea este diferita de notiunea de polaritate care se refera la sarcina
electrica. Notiunea de polaritate este folosita in descrierea pozitiei pe care o pot
adopta la un moment dat portiuni ale lanturilor polipeptidice unele fata de altele
(o portiune “A”are directia COOH ->NH2 in timp ce o portiune “B” are directia
NH2-> COOH fata de “A” ). Deci notiunea de polaritate poate fi folosita in cele
doua sensuri diferite
- Notiunea de sens se refera la faptul ca directia corecta de citire a unui lant
polipeptidic este de la gruparea NH2 catre gruparea COOH.
Exemplu de citire:
Gly-Ala-Pro este diferit de Pro -Ala-Gly

Structura secundara
Structura secundara este generata de legaturile de hidrogen in care sunt implicati atomul
de O si H ce apartin diferitelor legaturi peptidice.
Din cauza polarizarii legaturii primare, pot apare legaturi de hidrogen care fac ca lantul
polipeptidic sa adopte diferite configuratii spatiale si sa nu pastreze forma liniara care ar
rezulta din insiruirea aminoacizilor unul dupa celalalt. Rotirea, indoirea, curbarea lantului
polipeptidic, mai ampla sau mai stransa sunt determinate de secventa de aminoacizi, de
posibilitatea de rotatie la nivelul C si de prezenta interactiunilor chimice (leg de H)
Cele mai intilnite forme ale structurii secundare sunt structura a)-helix si b)structura -
pliat
a) Structura -helix
Apare prin rasucirea lantului polipeptidice in jurul unui cilindru imaginar, rezultand o
structura asemanatoare cu un arc in spirala sau cu o elice ce are urmatoarele caracteristici:
- pasul elicei (distanta dintre doua puncte situate in planuri diferite dar echivalente
pe verticala,) este de 5.2 A si cuprinde 3, 6 aa
- sensul rasucirii elicei este de regula spre dreapta
- conformatia elicei este stabilizata de legaturile de H ce se stabilesc intre O-ul
carbonilic apartinand unui aa si H-ul de la gruparea NH apartinand celui de al
patrulea aa situat pe directia de inaintare a lantului polipeptidic. Aceasta arata ca
structura -helix apare intre aa vecini in lantul polipeptidic
- legaturile de hidrogen sunt paralele cu axul cilindrului imaginar
- radicalii sunt proiectati in afara cilindrului (asemanator unor tepi de cactus)

Exista o serie de aminoacizi care intrerup aranjarea elicolidala si anume:

- prolina este singurul aminoacid care nu prezinta H la atomul de N ce apartine
legaturii peptidice si prin urmare nu poate forma legaturi de hidrogen la acest
atom. In plus C  este imobilizat intr-o structura ciclica fapt ce impiedica rotirea
permisa doar in jurul C alfa si care este necesara spiralarii (desen a)
- aminoacizii care la pH fiziologic prezinta sarcina electrica localizata pe radical
formeaza legaturi electrostatice de atractie sau de respingere care perturba
structura regulata elicoidala, atunci cand sunt in imediata vecinatate (desen b1,
b2)
- aminoacizii cu radicali voluminosi (Trp, Ile etc) atunci cand sunt in imediata
vecinatate deranjeaza structura elicoidala ca urmare a impiedicarilor sterice
(desen c)
a.
 b.

c.

b) Structura -pliata (foaie -pliata)

Este o structura in care lantul polipeptidic descrie un zig-zag generand o forma
asemanatoare cu o foaie pliata (desen a). Aceasta structura apare atunci cand portiuni ale
lantului polipeptidic se aliniaza paralel unele cu altele ca urmare a indoirii in ac de par a
acestuia. Segmentele care formeaza structura beta sunt de regula invecinate in secventa
lantului polipeptidic, dar asta nu exclude posibilitate ca acestea sa fie si relativ distantate
unul de altul (desen a).
a.
Caracteristici:
- legaturile de hidrogen sunt aproape perpendiculare pe axul lantului
- radicalii sunt plasati de o parte si de alta a foii
- existenta structurii beta pliate este conditionata de aparitia unei indoiri in ac de
par a lantului polipeptidic (caracterizat de schimbarea directiei de inaintare a
lantului peptidic cu 180°)., indoire stabilizata de legaturile de H. Cel mai intilnit
tip de ac de par se numeste beta-turn (desen b). Un beta- turn este generat de 4
reziduuri dintre care in mijloc (pozitia 2 si 3) se gaseste Gly respectiv Pro. Gly si
Pro participa de regula la formarea acelor de par deoarece Gly este un reziduu mic
si flexibil iar Pro este necesara pentru ca poate adopta forma cis favorabila
indoirii (desen c). In structura de ac de par gruparea –CO din primul reziduu
formeaza o legatura de H cu gr –NH din cel de al patrulea reziduu, elementele
legaturii peptidice ale rezidiilor din mijloc neformand legaturi de H.
- pot exista doua tipuri de structuri beta: paralela si antiparalela
- in structura paralela ambele portiunile se aliniaza in aceeasi directie de la capatul
NH2 spre capatul COOH (desen d).
- in structura antiparalela capatului NH2 a unei portiuni ii corespunde capatul
COOH a portiunii paralele.

b.

c.
Strutura beta–turn permite indoirea lantului polipeptidic in vederea unei impachetari cat
mai compacte cerute de forma globulara a unui tip de proteine numite proteinelor
globulare.
Structurile beta-turns sunt localizate de regula la suprafata proteinelor unde elementele
legaturilor peptidice ale rezidiilor centrale (din mijloc) pot forma legaturi de hidrogen cu
apa.
Structura -helix si -pliat sunt intilnite in specificial in proteinelor globulare, solubile.
Structura tertiara
Structura tertiara este generata de legaturi slabe (de hidrogen, ionice, Van der Waals)
si/sau legaturi puternice (legaturi disulfidice) ce se stabilesc intre radicalii apartinand
aceluiasi lant polipeptidic.
Functie de secventa de aa din structura primara un lant polipeptidic poate adopta pe
anumite portiuni structura -helix, pe alte portiuni -pliat sau zone cu arhitectura
neregulata fata de cele anterioare. Aceasta face ca portiuni situate la distanta intr-un lant
polipeptidic sa ajunga in imediata vecinatate. In consecinta radicalii diferitelor rezidii
ajunsi astfel in apropiere pot interactiona stabilind legaturi intre ei, functie de structura
lor. Rezultanta tuturor acestor interactii genereaza o anumita impachetare a lantului
polipeptidic. Cu alte cuvinte impachetarea unui lant polipeptidic depinde de structura
primara si secundara si de interactiile dintre radicalii apartinand lantului respectiv.
Intre radicali se pot stabili urmatoarele interactiuni:
- legaturi hidrofobe care apar intre radicalii nepolari. Acestia tind sa se asocieze
unii cu altii astfel incat sa excluda moleculele polare cum ar fi apa sau alti radicali
polari
- legaturi de hidrogen ce pot apare intre atomii de O sau N (la electronii
neparticipanti) si atomi de hidrogen apartinand unor grupari polare (OH
apartinand Ser). Radicalii polari si cei cu sarcina electrica sunt ambii hidrofili.
Acestia tind sa interactioneze intre ei si sa expulzeze in afara radicalii nepolari.
- legaturi ionice sunt generate de ionizarea radicalilor la pH fiziologic. Amintim ca
la pH fiziologic radicalul acizilor Asp si Glu prezinta sarcina negativa (COO - ), iar
radicalul aa Lys si Arg prezinta sarcina pozitiva (NH3 +). O grupare carboxil
ionica situata de pe un radical poate fi atrasa de ionul NH3 + de pe alt radical
rezultand o legatura ionica.
- Legaturile disulfidice ce apar intre doua resturi de cisteina stabilizeaza
impachetarea datorita tariei lor si limiteaza tendintele de depliere

Printre proteinele cu structura tertiara se numara mioglobina si un grup de receptori

transmembranari care au rolul de a intermedia transmiterea unui semnal (unei informatii)
provenit de la o molecula de semnalizare cum este de exemplu un hormon.

Structura cuaternara
Structura cuaternara este generata de legaturi slabe (de hidrogen, ionice, Van der Waals)
si doar uneori de legaturi puternice (legaturi disulfidice) ce se stabilesc intre radicalii
apartinand la lanturi polipeptidice diferite.
Unele proteine sunt alcatuite dintr-un singur lant polipeptidic; se spune despre acestea ca
au structura tertiara.
Majoritatea proteinelor sunt alcatuite din mai multe lanturi polipeptidice si se spune ca au
structura cuaternara. Lanţurile individuale se numesc protomeri sau subunităţi, fiecare
având structură primară, secundară şi terţiară proprie. Acestea sunt tinute impreuna de
interactiunile ce se stabilesc intre resturile de aminoacizi de pe segmente apartinand
diferitelor lanturi si care ajung unele in vecinatatea celorlalte. Fortele ce actioneaza
pentru asamblarea protomerilor sunt acelelasi care actioneaza in cadrul structurii terţiare,
cu deosebirea, că în acest caz, legăturile se stabilesc între protomeri sau subunitati .

Printre proteinele cu structura cuaternara se numara si hemoglobina, care este alcatuita

din 4 lanturi polipeptidice asociate prin legaturi slabe.
Concluzie:
Structura tertiara inglobeaza structurile primara si secundara si este o structura pe care o
au toate proteinele.
Structura cuaternara inglobeaza structurile primara secundara si tertiara si pe care o au
doar proteinele alcatuite din mai multe lanturi polipeptidice.

2. 2 Proprietatile proteinelor, relatia structura functie, exemple.

Structura chimica a aa determina proprietatile fizico-chimice ale proteinelor, in alcatuirea
carora intra, configuratia spatiala a acestora si in final conditioneaza functia lor.

Dintre proprietatile fizico-chimice ale proteinelor vor fi prezentate: denaturarea,

solubilitatea, cu implicatiile directe in relatia structura- functie, precum si clasificarea
proteinelor functie de “omogenitatea” lor.

Denaturarea si hidroliza proteinelor.

Structura proteinelor este realizata prin intermediul a doua tipuri generale de legaturi si
anume: legaturi puternice covalente (legatura peptidica) si legaturi slabe necovalente.
Distrugerea acestor legaturi produce despachetarea sau chiar dezintegrarea structurii
proteinelor.
Denaturarea reprezinta ruperea legaturilor slabe: de H, ionice sau hidrofobe si determina
pierderea structurilor secundara, tertiara si cuaternara. Prin urmare proteinele se depliaza
si isi pierd structura spatiala si prin urmarea si capacitatea functionala. Denaturarea nu
afecteaza structura primara a proteinelor, legaturile peptidice ramanand intacte.

Denaturarea proteinelor este cauzata de agenti denaturanti ca:

- cresterea temperaturii care poate determina ruperea legaturile de hidrogen
- modificarea pH-ului care prin protonarea sau deprotonarea radicalilor poate
intrerupe legaturile ionice
- agentii reducatori care pot rupe puntile disulfidice
In majoritatea cazurilor denaturarea este reversibila.
Hidroliza proteinelor reprezinta ruperea legaturii peptidice ceea ce duce la dezintegrarea
structurii primare a proteinei pana la stadiul de aminoacizi. Acest fenomen este unul
ireversibil.
Hidroliza proteinelor poate fi cauzata de agenti chimici (acizi si baze la temperaturi
ridicate) sau in organism de enzime proteolitice sau peptidaze (tripsina, chemotripsina,
pepsina)

Solubilitatea proteinelor
Proteinele pot fi clasificate dupa diferite criterii: solubilitate, omogenitate, localizarea
celulara etc.
O prima clasificare generala grupeaza proteinele in: a) fibrilare (insolubile) si b)
globulare (solubile)

a. Proteinele fibrilare au de regula rol structural. Acestea sunt insolubile si intra in

alcatuirea tesutului conjunctiv, a muschilor si a tendoanelor. Proteinele fibrilare au o
structura liniara care permite o organizare compacta ordonata care favorizeaza formarea
unui numar mare de interactiuni pe toata lungimea proteinei fapt care le confera
acestora rezistenta servind functiei structurale. Un exemplu de proteina insolubila este
colagenul. Colagenul este o proteina a carei structura este cea a unui triplu helix,
alcatuita din trei lanturi care se rotesc unul in jurul celuilalt formand o structura
asemanatoare unui odgon (franghii).

Structura fiecarui lant este asemanatoare cu str. -helix numai ca elicea este mai
deschisa, mai relaxata cu rasucire spre stanga. In plus secventa fiecarui lant este una
specifica deoarece contine intr-o proportie semnificativa doi aminoacizi: glicina si
prolina.
Prezenta glicinei aminoacid mic ca dimensiuni permite apropierea maxima intre cele trei
lanturi fapt care confera rezistenta considerabila acestuia.
Prolina permite formarea unui numar mare de legaturi de hidrogen pe intreaga lungime a
lantului datorita formei ei hidroxilate de hidroxiprolina. Hidroxilarea prolinei( atasarea
unei grupari hidroxil) are loc in prezenta vitaminei C. Lipsa acesteia din alimentatie duce
la aparitia scorbutului boala caracterizata de prezenta unui unui colagen friabil.

b) Proteinele globulare sunt hidrosolubile si indeplinesc in general rol functional si mai

putin rol structural. Printre acestea se numara albumina, hemoglobina, mioglobina, cu rol
de transport, enzimele cu rol catalitic. Termenul de solubilitate se refera in principal la
hidrosolubilitate**. La proteinele hidrosolubile pozitionarea radicalilor apartinind
lantului polipeptidic este urmatoarea:
- radicalii polari hidrofili sunt dispusi la suprafata moleculei proteice unde pot
interactiona cu moleculele de ape.
- radicalii nepolari care sunt hidrofobi (resping si sunt respinsi de apa) se atrag
reciproc si tind sa se aglomereaze si sa se pozitioneze in interiorul moleculei.
Astfel partea hidrofoba este izolata departe de apa in timp ce gruparile polare hidrofile
sunt “lasate”la suprafata proteinei favorizand solubilizarea acesteia (desen). Astfel
aceasta structura in care zona hidrofila si hidrofoba sunt localizate adecvat serveste
functiei de transport.

In mediul biologic este intilnita si o solubilitate in mediu lipofil (hidrofob), cum este
membrana celulara, asa numita lipo-solubilitate. La proteinele liposolubile pozitionarea
radicalilor apartinind lantului polipeptidic este urmatoarea:
- radicalii nepolari sunt distribuiti la suprafata proteinei pentru a interactiona cu
membrana nepolara,
- in timp ce resturile polare hidrofile sunt localizate in interiorul proteinei.
Se genereaza astfel structuri membranare sau transmembranare care pot permite circulatia
compusilor polari in cazul asa numitelor canalele ionice (desen) sau situsuri de legare
specifice cum este cazul unor receptori celulari.
Un model de proteina transmembranara este receptorul beta-adrenergic care fixeaza
adrenalina. Adrenalina este un hormon hidrosolubil secretat de zona medulara a glandei
suprarenale. Atunci cand adrenalina se fixeaza pe receptorul -adrenergic prezent in
muschi, ficat sau tesutul adipos declanseaza la acest nivel un raspuns celular care
modifica statusul energetic al organismului (mobilizeaza rezervele energetice)
pregatindu-l sa faca fata unui stress acut (fight or flight).
Receptorul -adrenergic este alcatuit dintr-un singur lant polipeptidic care traverseaza de
7 ori membrana celulara generand o structura serpuita motiv pentru care acest receptor se
mai numeste si receptor serpentina. Cele 7 portiuni situate in membrana au o structura -
helix si contin aa cu radicali nepolari care formeaza legaturi nepolare cu stratul dublu
lipidic al membranei celulare. Acestea sunt sunt legate intre ele de portiuni ce contin aa
cu radical polar care se situeaza de o parte si de alta a membranei in spatiul extra
respectiv intra celular.

Domeniul extracelular este capabil sa fixeze in regiunea polara hormonii cu caracter

hidrosolubil (glucagon, adrenalina). Domeniul intracelular este capabil sa interactioneze
cu proteine intracelulare declansand un raspuns intracelular. Astfel aceasta structura
adaptata cu zona hidrofila si hidrofoba localizate adecvat poate face legatura intre spatiul
extra si cel intra celular servind astfel functiei de comunicare.
**Notiunea de solubilitate se refera la dispersarea moleculelor unei substante printre moleculele apei. Apa
este un solvent dipolar adica contine doi poli: un pol pozitiv situat pe cei doi atomi de H,un pol negativ
situat pe O. Datorita acestei structuri apa poate interactiona cu moleculele substantelor polare formand
legaturi de hidrogen. In urma acestor interactiuni moleculele substantei sunt dispersate (imprastiate) printre
moleculele apei. Din acest p.d.v. proteinele pot fi solubile sau insolubile.

Proteine simple si complexe

Un alt criteriu de clasificare al proteinelor este „omogenitatea”, conform careia proteinele
pot fi: proteine simple sau heteroproteine. Proteinele simple sunt alcatuite numai din
lanturi peptidice. Heteroproteinele contin pe langa lantul/rile polipeptidic/e si o parte
neproteica care este o structura chimica distincta. Partea proteica a heteroproteinelor se
numeste de regula apoproteina iar partea neproteica se mai numeste parte prostetica.
Hemoproteinele sunt un grup de proteine din care fac parte: mioglobina, hemoglobina,
citocromii etc si care contin ca parte prostetica hemul.
Hemul reprezinta „unitatea functionala” a proteinei iar lanturile polipeptidice
„construiesc” spatiul favorabil in care aceasta sa functioneze.
Astfel functia hemului in mioglobina si hemoglobina este de a fixa reversibil oxigenul
iar in citocromi de a realiza transferul de electroni.

Mioglobina este o heteroproteina monomerica (cu structura tertiara) alcatuita din hem si
un lant polipeptidic numit globina. Ea este prezenta in muschiul cardiac si scheletic si are
rol in stocarea si transportul oxigenului la acest nivel.
Structura hem

Hemul este o structura complexa compusa din protoporfirina IX (compus cu structura

plana) si ionul de Fe2+ in stare feroasa situat in centrul planului. Fierul este mentinut in
aceasta pozitie de legaturile formate cu cei patru atomi de azot ai inelului protoporfirinic.
Fe2+ formeaza doua legaturi coordinative suplimentare: una cu atomul de azot apartinand
unui rezidiu de Hys (Hys proximala) de pe lantul polipeptidic, cealalta este disponibila
pentru fixarea reversibila a oxigenului.
Globina sau partea strict proteica a mioglobinei este de fapt lantul polipeptidic. Acesta
contine 8 portiuni -helix (notate de la A-H) legate intre ele de regiuni cu structura
neregulata. Aranjarea spatiala a lantului creeaza un „buzunar” in care se gaseste unitatea
functionala, hemul. „Buzunarul” este captusit de resturi de aa nepolari. Exceptie fac doua
resturi de Hys (distala si proximala) care fac legatura intre partea neproteica (hem) si
partea proteica si participa in acelasi timp la fixarea oxigenului. Histina proximala se
leaga direct de ionul de fier din hem, histidina distala nu interactioneaza direct cu hemul
dar ajuta la stabilizarea legaturii dintre fier si O2. Oxigenul se fixeaza reversibil in spatiul
existent intre ionul de feros Fe 2+ si Hys distala.
Caracterul nepolar al buzunarului in care se afla hemul impiedica oxidarea Fe2+ (feros)
la Fe3+ (feric), deoarece aceasta ar distruge functia biologica a
mioglobinei/hemoglobinei. Cu alte cuvinte Fe2+ leaga reversibil oxigenul spre deosebire
de Fe 3+ care nu leaga oxigenul.
Mioglobina exista deci in 2 stari:
- In starea deoxigenata a mioglobinei (cand oxigenul nu este fixat la hem) fierul
este situat usor in afara planului inelului protoporfirinic.
- In stare oxigenta cand oxigenul ocupa cea de a 6- a coordinare a fierului, ca
urmare a interactiei intre oxigen si Fe2+ acesta din urma este tras in centrul
protoporfirinei IX, deplasand usor Hys proximala si odata cu ea intregul segment
polipeptidic.
Cu alte cuvinte aceasta structura mobila permite fixarea reversibila a oxigenului la nivel
tisular fara a modifica starea de oxidare a fierului.
Desen structura mioglobina

In concluzie mioglobina leaga o singura molecula de O2 in mod reversibil.

Hemoglobina

Hemoglobina este prezenta in hematii (celulele rosii din sange) si are rol in transportul
oxigenului de la plamani catre tesuturi.
Hemoglobina este alcatuita din 4 lanturi polipeptidice doua de tip alfa  si doua de tip
beta  tinute impreuna de legaturi slabe necovalente. Fiecare lant are o structura cu
portiuni elicoidale ce formeaza un buzunar si o grupare hem situata in acesta asemanator
mioglobinei.
Un lant de tip  si unul de tip  sunt strans unite prin legaturi hidrofobe (semnificative
ca numar si deci puternice datorita numarului mare si nu datorita tariei legaturii
individuale) ce se stabilesc intre ele. Rezulta astfel doi dimeri ()1 si ()2. Cei doi
dimeri sunt tinuti impreuna prin legaturi slabe polare. Legaturile slabe polare dintre cei
doi dimeri permit deplasarea usoara a acestora unul fata de altul astfel incat ei pot ocupa
doua pozitii relativ diferite in starea oxigenata fata de starea deoxigenata:
- in starea deoxigenata cei doi dimeri sunt tinuti relativ apropiati unul de celalalt de
legaturi polare ce impiedica miscarea lor unul fata de celalat. In aceasta aranjare
se realizeaza numarul maxim de legaturi polare posibile, rezultand o structuta
compacta numita T (tight, tense) care are afinitate scazuta pentru oxigen.
- in starea oxigenata, fixarea oxigenului forteaza si prin urmare a rupe o parte din
aceste legaturi polare. Se formeaza astfel o structura afinata numita R (relaxed)
care are deci o afinitate marita pentru oxigen favorizand fixarea urmatoarelor
molecula a acestuia.
Cu alte cuvinte prin favorizarea unor structuri mobile este posibila fixarea reversibila a
oxigenului.
In concluzie hemoglobina leaga reversibil 4 molecule de O2.

O afectiune cauzata de modificare secventei de aminoacizi dintr-un lant polipeptidic este

anemia cu celule informa de secera. In moleculele de hemoglobina HbS (S=secera)
lanturile alfa sunt normale in timp ce lanturile beta sunt mutante adica un acid polar si
anume acidul glutamic (din pozitia 6) este inlocuit cu un acid nepolar si anume valina.
Aceasta permite ca aminoacidul nepolar de pe o molecula de hemoglobina sa poata forma
o legatura nepolara cu lantul alfa de pe alta molecula de hemoglobina . Prin urmare
moleculele de hemoglobina se aglomereaza formand o structura polimerica fibroasa si
voluminoasa care altereaza structura elastica a eritrocitului generand un eritocit rigid.
Acesta blocheaza capilarele sanguine intrerupand astfel aportul de oxigen. Acest tip de
eritocite sunt supuse unui proces de distrugere sporit fata de cele normale de unde si
fenomenul de anemie(eritrocite putine)

Citocromii
Citocromii sunt hemoproteine ce au ca grupare prostetica hemul. Acestia pot avea
structura monomerica sau pot intra ca subunitati in structuri cuaternare complexe.
Citocromii au rol in transportul electronilor functionand dupa principiul:

Acest comportament este posibil datorita faptului ca legarea hemului de partea proteica se
face diferit de fata de mioglobina si hemoglobina nu la nivelul fierului din hem ci la
nivelul radicalilor hemului.
Proteine fibrilare
Vezi structura colagenului
Colagenul este proteina cea mai abundenta in organism [Pamela]. Molecula de colagen
este o molecula cu o forma lunga rigida alcatuita din trei lanturi polipeptidice infasurate
unul in jurul celuilalt intr-o structura asemanatoare unei franghii.
Aceasta molecula se asociaza diferit cu altele asememea ei in diferite tesuturi functie de
rolul structural pe care acestea il au.
In matrixul extracelular sau in umoarea vitroasa a ochiului aceste molecula formeaza un
colagen asemanator unui gel cu rol in sustinere.
In tendoane aceste molecule formeeaza pachete stranse de fibrile paralele care confera
rezistenta .
In oase aceste molecule se aranjeaza in fibre ce formeaza unghiuri intre ele astfel incat
rezistenta mecanica sa se paota manifesta in toate directiile .

Formula structurala
Numele uzual Numele ştiinţific
R CH COOH
NH2
I. Radical alifatic (acizi monoaminomonocarboxilici)
H CH COOH
Glicina (Glicocol) Acid aminoacetic
Gly (G) NH2
CH3 CH COOH
Alanina Acid -amino-propionic
Ala (A) NH2
CH3 CH CH COOH
Valina Acid -amino-izovalerianic
Val (V) CH3 NH 2

CH3 CH CH2 CH COOH

Leucina Acid -amino-izocaproic
Leu (L) CH3 NH 2

Izoleucina Acid -amino--metil- CH3 CH2 CH CH COOH

Ile (I) valerianic CH3 NH2

II. Radical cu grupare acida (acizi monoaminodicarboxilici si amidele lor)

Acid aspartic Acid -amino-succinic
Asp (D) HO O C C H2 CH C OOH
NH 2
Asparagina -amida acidului -amino-
Asn (N) succinic H2N OC CH2 CH COOH
NH 2

Acid glutamic Acid -amino-glutaric

Glu (E) HOOC CH2 CH2 CH COOH
NH2

Glutamina -amida acidului -amino-

Gln (Q) glutaric H2N OC CH2 CH2 CH COOH
NH2

III. Radical cu grupare bazica (acizi diaminomonocarboxilici)

Arginina Acid -amino--guanidino-n-
NH CH2 (CH2)2 CH COOH
Arg (R) valerianic
HN C NH2
H2N
Lizina Acid ,-diamino-carpoic CH2 (CH2)3 CH COOH
Lys (L)
H2N NH2

Hidroxilizina Acid --diamino--hidroxi-n-

CH2 CH (CH2)2 CH COOH
Hyl carpoic
H2N OH NH2

Histidina Acid -amino--imidazol-

Hys (H) propionic CH2 CH COOH
N N NH 2

IV. Radical cu grupare hidroxil (Hidroxiaminoacid)

Serina Acid -amino--hidroxi-
CH2 CH COOH
Ser (S) propionic
OH NH 2
Treonina Acid -amino--hidroxi-n-
CH3 CH CH COOH
Thr (T) butiric
OH NH2
V. Radical cu grupare tiolică (Tioaminoacizi)
Cisteina Acid -amino--mercapto-
Cys C propionic CH2 CH COOH
SH NH 2
Cistina Acid --ditio-(-amino-
S CH2 CH COOH
propionic)
NH2
S CH2 CH COOH
NH 2
Metionina Acid -amino--metil-tio-n-
Met (M) butiric CH2 CH2 CH COOH
S NH2
CH3

VI. Radical aromatic (aminoacizi aromatici)

Histidina Acid -amino--imidazol-
(vezi.grupa III) propionic CH2 CH COOH
N N NH2

Tirozina Acid -amino--(p-

Tyr (Y) hidroxifenil) propionic HO CH2 CH COOH
NH2

Triptofan Acid -amino--3—indol-

Trp (W) propionic CH2 CH COOH
N NH2

Fenilalanina Acid -amino--fenil-

Phe (F) propionic
CH2 CH COOH
NH 2
VII. Iminoacizi (nepolar)
Prolina Acid pirolidin-2-carboxilic
Pro (P) N COOH
H
Hidroxiprolina Acid 4-hidroxi-pirolidin-2- HO
Hyp carboxilic N
COOH
H