Aminoacizi

Peptide
Proteine

Aminoacizii

• sunt unităţi chimice de bază care intră în alcătuirea

peptidelor şi proteinelor,
• produşi esenţiali ai vieţii
Aminoacizi • reprezintă baza materială a existenţei şi
manifestărilor specifice acesteia, alături de lipide,
glucide şi acizii nucleici.

• În natură sunt cunoscuţi peste 300 aminoacizi

diferiţi, între care majoritatea sunt α-aminoacizi

Aminoacizii neesenţiali sunt sintetizaţi

de mamifere din precursori metabolici

Aminoacizii esenţiali sunt obţinuţi de

acestea din dietă.

1
Aminoacizi standard esenţiali şi neesenţiali

Aminoacizi standard Aminoacizi standard

esenţiali neesenţiali
Val Phe Arg Cys
Leu Trp Pro Tyr
Ile Thr Glu Ser
Lys Met Gln Gly
His Asp Ala
Asn

Aminoacizi standard
 Dintre aminoacizii cunoscuţi, 20 sunt denumiţi
standard, deoarece participă direct la procesul
biosintetic proteic.

 Ceilalţi aminoacizi întâlniţi în proteine se obţin din

aminoacizii standard, prin derivatizarea
resturilor acestora prezente de-a lungul
lanţurilor polipeptidice, după ce acestea au fost
biosintetizate conform codului genetic (modificări
posttranslaţionale).

2
 Clasificarea aminoacizilor standard

 Dependent de structura radicalilor pe care

sunt grefate grupările carboxil şi amino:

 aminoacizi cu radicali hidrofobi

 aminoacizi cu radicali polari neîncărcaţi electric
 aminoacizi cu radicali încărcaţi electric

Proprietati aminoacizi

legături de hidrogen intermoleculare,

 substanţe cristalizate
 puncte de topire anormal de ridicate sau se
descompun termic înainte de topire

 sunt substanţe solubile în apa şi sunt insolubile în

solvenţii organici nepolari.

3
 Proprietati aminoacizi

• Caracterul amfionic (bipolar) al

aminoacizilor se datorează prezenţei
grupărilor funcţionale amino şi carboxil în
moleculele acestora

Caracter amfoter
• interacţia cu acizii cât şi cu bazele
 cationul şi respectiv anionul corespunzători.

Structura aminoacizilor in functie de pH Structura aminoacizilor in functie de pH

• la pH < pI - sarcină electrică pozitivă – deplasare spre catod (-)

• la pH = pI - sarcină globală nulă – nu se deplasează în câmp

electric continuu

• la pH > pI - sarcină electrică negativă – deplasare spre anod (+)

4
 Seriile absolute D si L ale aminoacizilor Transminarea
GOT - GPT

Aminoacizi importanti Aminoacizi importanti

Leucina, izoleucina si valina.
 Acesti trei aminoacizi sunt cei mai importanti dintre cei esentiali si
sunt cunoscuti sub numele de BCAA sau aminoacizii cu catene
ramificate.
 Deseori veti gasi suplimente formate exclusiv din BCAA, efectul
anabolic al celor trei fiind foarte puternic atunci cind sint cuplati.
 Leucina este prezenta in structura tuturor proteinelor,
reprezentind aproximativ o treime dintre toti aminoacizii.
 BCAA constituie una din cele mai importante surse de energie
musculara.
 Surse naturale: toate produsele animaliere, dar in special carnea
si zerul (unul din motivele pentru care proteinele din zer sunt
foarte bune).
Treonina
 Este un aminoacid cu rol detoxifiant ajutind foarte mult ficatul, atit de incercat in
alimentatia hiperproteica.
 Surse naturale: lapte (cea mai mare cantitate), dar si cereale, soia si cartofi.
Metionina
 Aminoacid cu rol detoxifiant si precursor al creatinei, reduce colesterolul si creste
nivelul antioxidant din corp.
 Surse naturale: brinza de vaca si gelatina.
Lisina
 Ajuta la sinteza colagenului si, impreuna cu vitamina C, formeaza carnitina.
 Surse naturale: toate proteinele, dar in special cele din carnea pestilor si din laptii
acestora, sunt foarte bogate in lizina.

5
Aminoacizi importanti
Fenilalanina
 Reprezinta materia prima in sinteza hormonilor tiroidieni, fiind de
asemenea o componenta importanta si in sinteza colagenului.
 Surse naturale: toate proteinele de origine animala si majoritatea
celor de origine vegetala.
Triptofanul
 Este un aminoacid de importanta majora, lipsa lui din structura
proteinelor putind declansa tulburari grave ale organismului.
 Surse naturale: toate proteinele de origine animala si vegetala.
Aminoacizi importanti
Glutamina
 Dintre aminoacizii neesentiali cel mai important pentru sportivi
 cel mai abundent aminoacid dintre cei neesentiali, gasindu-se in masa
musculara in proportie de circa 60%.
 Are actiune anabolica puternica si depaseste ceilalti aminoacizi in
ceea ce priveste recuperarea dupa efort, inlaturarea rapida a durerii
musculare, acumularea de masa musculara de calitate.
 Surse naturale: toate proteinele animale (mai ales carne si zer) si
vegetale (cantitati importante in drojdie).
Aminoacizi importanti
Histidina
 Aminoacid ce intra in constitutia pielii, jucind un rol
important si in sinteza de globule albe si rosii. Surse
naturale: toate proteinele de origine animala, in
special carne.
Metabolism
Fenomenele metabolismului – trasnformarea si catabolismul alimentelor
in scopul obtinerii energiei chimice si al sintezei substantei proprii
celulei.
Metabolism = schimbul de substante care are loc intre organism si
mediul inconjurator, precum si ansamblul transformarilor fizico-chimice,
care are loc la nivelul fiecarei celule.
Metabolismul intermediar = totalitatea reactiilor fizico-chimice care se
petrec la nivelul fiecarei celule –dupa absorbtia substantelor alimentare
si pana la obtinerea de produse finale- precum si totalitatea acestei
succesiuni de produse intermediare si de modificari chimice si
fizico-chimice, care intervin in schimburile dintre protoplasma si
substantele din mediul exterior.
6
 Metabolismul intermediar Metabolismul intermediar
Anabolism Catabolism
 Ansamblul trasformarilor chimice, care
reprezinta fenomene de sinteza in organism,  Totalitatea fenomenelor de degradare care
adica fenomene de constructie. au loc in organism

 Procesele anabolice (de asimilatie, de  Are rolul de a asigura organismului energia

transformare a materiei nevii in materie vii) sunt
in general procese chimice ce se petrec cu necesara functiilor sale vitale (fenomene de
consum de energie (procese endergonice si constructie a edificiului atomic).
eendotermice). Ele folosesc energia eliberata in
reactiile catabolice.
 Procese de dezasimilatie, de transformare a
materiei vii in materie nevie.

Destinatia gruparii amino din

aminoacizi
 Vieţuitoarele excretă din organismele lor excedentul
de azot aminic, rezultat din metabolismul
aminoacizilor, prin trei căi:
- animalele acvatice excretă amoniac (amonotelice);
- vertebratele terestre excretă uree (ureotelice);
- reptilele terestre şi păsările excretă acid uric
(uricotelice).

7
 Peptide importante
Peptide si polipeptide
Glutation
 Participa la transferul de electroni
 Se comporta ca un sistem redox (datorita gruparilor tiol
libere)
 Rol activator a numeroase enzime

Peptide importante • Reducerea apei oxigenate eritrocitare în

prezenţa glutationului:
Glutation
 Participa la transferul de electroni
 Se comporta ca un sistem redox (datorita gruparilor tiol
libere)
 Rol activator a numeroase enzime

Xenobiotici (medicamente, carcinogeni, produşi din

mediu),

8

Angiotensina I si II
 Cu actiune hipertensiva si stimulatoare a
musculaturii netede, care se formeaza in
plasma sanguina.
 Regleaza balanta Na+, hipersecretia de
aldosteron (hormon mineralocorticoid),
regleaza metabolismul apei
Absorbţia peptidelor din dietă
 La nivelul stomacului acţionează pepsina care este o
endopeptidază secretată de celulele stomacale, sub formă
de proenzimă (formă inactivă) care este activată în
prezenţa acidului clorhidric sau autocatalitic.
 Pepsina acţionează asupra proteinelor transformându-le în
polipeptide mici.
 La nivelul intestinului subţire acestea se vor transforma
în oligopeptide în prezenţa tripsinei şi
chimotripsinei, după neutralizarea pH-ului acid, în
prezenţa sucului pancreatic.
Rolul peptidelor si polipeptidelor
 Elemente structurale ale tesuturilor (anserina si
carnosina)
 Transport de electroni (glutation)
 Factori de reglare a actvititatii unor glande cu
secretie interna (factori de eliberare secretati de
hipotalamus)
 Rol de hormoni (adrenocorticotrop, glucagon,
calcitonina, insulina)
 Antibiotice (gramicidine, tirocidinele)
 Toxine (faloidina)
 Inhibitori naturali ai enzimelor
Absorbţia peptidelor din dietă
 Tripsina şi chimotripsina sunt secretate de
pancreas sub forme inactive, care sunt activate de
colecistochinina şi secretina, hormoni peptidici prezenţi
în tractul digestiv.
 La intrarea în intestin, secretinele, determină la
nivelul pancreasului eliberarea sucului pancreatic bogat
în bicarbonaţi necesar neutralizării pH-ului acid, pentru
obţinerea condiţiilor optime de cataliză enzimatică la
nivelul intestinului subţire.
9
 Absorbţia peptidelor din dietă
Proteine
 La nivelul intestinului subţire sunt în continuare
degradate enzimatic până la aminoacizi liberi în prezenţa
altor peptidaze, în special a exopeptidazelor.

Sub această formă, aceste specii moleculare (aminoacizii

liberi) traversează peretele intestinului trecând în fluxul
sangvin şi de aici în ficat.

Proteine Proteine
 suport chimic structural şi funcţional al materiei  pigmenţi respiratori (hemoglobina, citocromii);
vii;  anticorpi;
 sursă primară de aminoacizi, din care se  participă la constituirea ultrastructurii
sintetizează proteinele proprii celulare; biomembranelor;
 purtător material al tuturor însuşirilor biologice:  intervin în procesele de permeabilitate selectivă a
diferenţiere, creştere, dezvoltare, reproducere; membranelor, în transportul apei, al unor ioni şi a
 rol catalitic (enzime); unor substanţe organice;
 funcţie represoare, participând la reglarea  participă la menţinerea echilibrului acido-bazic.
expresiei genelor;

10
 Structura primară a proteinelor indică tipul şi modul de înlănţuire al
resturilor aminoacizilor în catena polipeptidică, deci caracterizează calitativ
şi cantitativ proteinele.

 Structura secundară este generată de satisfacerea potenţialului de formare a

legăturilor de hidrogen în interiorul lanţului polipeptidic sau între lanţurile
polipeptidice.

 Structura terţiară include modul de organizare secundar a lanţului

polipeptidic, la care se adaugă modul de pliere a acestuia datorită interacţiilor
dintre radicalii grefaţi de-a lungul său.

 Proteinele constituite din mai multe lanţuri polipeptidice sunt caracterizate şi

de structura cuaternară, care indică modul în care lanţurile polipeptidice
individuale (protomeri) se asociază pentru a constitui structura funcţională
(oligomenul).

Structura secundara
Structura tertiara

Factorii care influenteaza

Structura tertiara structura proteinelor
 Temperatura
 pH – ul
 Sarurile
 Detergentii
 Alcoolii
 Radiatiile..

11
 Mioglobina
Mioglobina. Hemoglobina  Işi desfăşoară activitatea la nivelul ţesuturilor musculare.
 Se încarcă cu oxigen la valori mici ale presiunii parţiale a
oxigenului (la 35-40 mmHg este total saturată).

 La nivelul celulei musculare, presiunea parţială a oxigenului

fiind mică, mioglobina descarcă parţial oxigenul, încărcând
celula musculară cu acest element.
 Descărcarea mioglobinei de oxigen se realizează până la un
grad de saturare de 40-60%, odată cu scăderea presiunii
parţiale la 15-20 mmHg. Forma curbei de saturare
corespunzătoare este hiperbolică.

Hemoglobina
Hemoglobina prezintă o curbă sigmoidală privind gradul de saturare cu oxigen.

Ea asigură transportul oxigenului de la nivel pulmonar spre ţesuturi, fierul din

hemoglobină având capacitatea de a coordina atât molecula de O2, cât şi
molecule de CO2 (facilitează transportul CO2 de la celule la plămân, în
vederea eliminării lui).

Curba sigmoidală a hemoglobinei indică faptul că aceasta are o afinitate relativ

mică pentru legarea primelor molecule de oxigen, dar odată legate acestea,
celelalte se vor lega mai uşor. In plămâni, unde presiunea parţială a
oxigenului este mare (100 mmHg) şi pH-ul relativ mare, hemoglobina tinde
să devină saturată cu oxigen (96%).

In ţesuturile periferice, unde presiunea parţială a oxigenului este mică şi pH-ul

scăzut datorită CO2 format, hemoglobina va ceda o parte din oxigenul
transportat, până la un grad de saturare de 60%.

Saturarea cu oxigen şi eliberarea oxigenului de către hemoglobină la nivelul

plămânului, respectiv la nivelul ţesutului, comparativ cu saturarea
mioglobinei

12
 Colagenul
 Colagenul este cea mai abundentă proteină din organismele
vertebratelor având rol pasiv, întâlnindu-se în oase, cartilagii,
tendoane, piele.
 În structura colagenului se întâlnesc până la 35% glicocol, 11%
alanină, asemănându-se din acest punct de vedere cu β-
keratinele, dar se deosebeşte de acestea prin conţinutul de 12%
prolină, 9% hidroxiprolină şi 5% 5-hidroxilisina
 Colagenul este constituentul de bază, care în organismele
superioare, prezintă rezistenţă la tracţiune, şi rezistenţă în
menţinerea integrităţii structurale a ţesuturilor în constituţia
cărora intră.

Colagenul
 Sinteza defectuoasă a colagenului poate induce
apariţia unor boli.

Scorbutul - este o boală negenetică datorată lipsei

vitaminei C din organism, care se traduce prin
numărul mic al resturilor de hidroxilisină şi
hidroxiprolină din catenele polipeptidice α.

 Osteogeneza imperfectă, asociată cu fragilitatea

oaselor, osteoarteritele specifice cartilagiilor şi
plăgile aterosclerotice specifice arterelor sunt boli
degenerative induse de prezenţa colagenului anormal.

13
 Elastina
 Spre deosebire de colagen, elastina nu conţine
hidroxilisină, conţine mai puţin hidroxiprolină, dar
conţine mai multă prolină 10-11%.

 Elastina este cea mai importantă proteină din fibrele

elastice ale aortei (30-50% din greutatea uscată) se
mai găseşte de asemenea în plămâni şi unele
ligamente elastice.

 Asigură elasticitatea întregului sistem.

Actină
 Forma și mișcarea celulei depind de filamentele de actină.
 Principala funcție a filamentelor de actină este formarea
citoscheletului dinamic al unei celule. Citoscheletul oferă suport
structural și leagă interiorul celulelor de împrejurimile sale.
 Filamentele de actină ajută la transportul organelelor către
celulele fiice în timpul mitozei. Complexul de filamente subțiri
din celulele musculare generează forțe, susținând contracția
mușchilor.
Miozina
 proteină care formează filamentele contractile groase din celulele
musculare.
 Toate moleculele de miozină sunt compuse dintr-una sau două
lanțuri grele și mai multe lanțuri ușoare.
 În această proteină pot fi identificate trei domenii: cap, gât și
coadă. Domeniul principal este globular și conține site-uri care
leagă actina și ATP.
 Regiunea gâtului conține un α-elicoidal. Situl de coadă conține
situsurile de legare pentru diferite molecule.

14
Asemănări între actină și miozină
 sunt molecule proteice care se găsesc în mușchi.
 sunt un tip de proteine motorii.
 formează filamente contractile.
 sunt implicate în contracția mușchilor.
 Contracția mușchilor este descrisă prin teoria
Diferențe dintre actina și miozina filamentului glisant. Filamentele subțiri de actină
alunecă pe un filament gros de miozină, generând
Definiție
 Actină: Actina se referă la o proteină care formează un filament contractil subțire în celulele musculare.
 Miozină: Miozina se referă la o proteină care formează filamentele contractile groase din celulele musculare.
Dimensiunea filamentului
tensiune în mușchi.
 Actină: Actina formează un filament subțire (0, 005 μm), scurt (2 - 2, 6 μm).
 Miozină: Miozina formează un filament gros (0, 01 μm), lung (4, 5 μm).
Suprafaţă
 Actină: suprafața filamentelor de actină este netedă.
Muscle Contraction - Cross Bridge Cycle, Animation
 Miozină: suprafața filamentelor de miozină este aspră.
Număr
 https://www.youtube.com/watch?v=BVcgO4p88AA
 Actină: filamentele de actină sunt numeroase.
 Miozină: Un filament de miozină apare la șase filamente de actină.
Terminatii
 Actină: Filamentele de actină sunt libere la un capăt.
 Miozină: Filamentele de miozină sunt libere la ambele capete.

Proteine plasmatice
Albuminele sunt proteinele serice cu
cea mai mare concentraţie Au rolul
de a menţine presiunea osmotică, de
a transporta acizii graşi, hormonii,
ionii metalelor grele, medicamentele
(sulfamide, digitalice), bilirubina şi
alte produse de degradare.

Globulinele sunt de mai multe tipuri:

α, β, γ. α-Globulinele oferă indicii
asupra proceselor inflamatorii şi a
infecţiilor. β şi γ-Globulinele intervin
în procesele de apărare imună a
organismului.

15
 Proteine plasmatice
A α1 α2 β γ Proteine totale
% % % % % (g/100mll)
Normal 53 6 9 12 20 7,5

Inflamatie acuta 49 5 17 10 19 7,5

Inflamatie cronica 45 4 9 4 31 8,2 Usoara

hiperproteinemie
Sindrom nefrotic 20 3 40 19 18 4,5
hipoproteinemie
Enteropatie 35 10 14 16 25 4,6
hipoproteinemie
Ciroza hepatica 33 4 6 15 42 5,2
hipoproteinemie
Mielom multiplu 27 4 8 9 52 10,3
hiperproteinemie
Hipogamaglobuline 59 6 12 18 5 7,1
mie

Imunoglobulinele

 alcătuiesc un grup heterogen de macromolecule,

asociate în principal cu fracţiile proteice ale γ-
globulinelor serice

 pot fi găsite în ser, urină, lichidul cefalorahidian,

lapte, ganglioni, splină, secreţiile tubului digestiv
şi respirator, gălbenuşul de ou, ascită.

16
 Clase de imunoglobuline Structura generala a imunoglobulinelor

 Ig G
 Ig D
 Ig E
 Ig A
 Ig M

Interactia antigen-anticorp IgG

 70-75% din total Ig.

 Non-covalent
 Poate traversa bariera
 Reversible
placentare
 Specific
 Ofera imunitate
 Exothermic naturala nou-nascutului

Imunoglobuline A –
IgM serica si secretorie
 10% din total Ig
 Molecula pentamera

 Raspuns imun acut.

 IgM este mai activa decat

IgG

 Nu poate traversa
bariera placentara

17
 IgA dimera
IgA serica

 15% din Ig serice.

 Monomera – similara cu
structura IgG.

 Dimera – localizare la nivel mucoase/secretii

 componenta secretorie (CS)
 Bariera imuna locala

 Imunoglobulina E (IgE) prezintă o structură

 Imunoglobulina D prezintă o structură
asemănătoare cu cea de bază, diferenţa esenţială
constând în faptul că zona balama a acesteia este
foarte lungă şi din această cauză macromolecula, în
ansamblul ei, este susceptibilă atacului enzimelor
proteolitice.
 IgD datorită prezenţei lanţurilor oligozaharidice
este implicată în modularea răspunsului imun şi
generarea memoriei imunologice.
asemănătoare cu cea de bază şi este puternic
glicozilată la nivelul catenelor lungi.
 Anticorpii din această clasă, alături de IgG4 intervin
în fenomenele de anafilaxie (procese opuse
profilaxiei) care constau în reacţii brutale fiziologice,
al căror deznodământ poate fi chiar moartea
animalului.

IgE
 Reactii de hipersensibilitate  If two IgE molecules
acuta: febra, astm, soc
are bounded at the
anafilactic
same antigen surface

 Zona Fc a IgE se fixeaza cells, the cell will

specific la nivelul
be degranulated.
suprafetelor mastocitelor si
bazofilelor

18

Glicoproteine
Participă la numeroase fenomene celulare
 recunoaşterea suprafeţei celulare de hormoni,
virusuri sau alte celule;
 antigene de suprafaţă celulară;
 componente ale matricii extracelulare;
 componente ale mucinelor tractului
gastrointestinal şi urogenital, acţionând
lubrifianţi biologici protectori.
Biosinteza proteinelor
 Biosinteza se realizează numai din aminoacizi
liberi, peptidele rezultate prin hidroliza
proteinelor neputând fi incorporate in cele nou
sintetizate.
 Procesul biosintetic se realizează in special in
organele care posedă un metabolism intens: ficat,
pancreas, mucoasa intestinului subţire.
 Mecanismul biosintezei a fost pus la punct după
descoperirea genelor, care sunt segmente din DNA
cromozomial, care îndeplinesc rol important în
transmiterea caracterelor ereditare.
Biosinteza proteinelor
 Unităţile structurale ale proteinelor sunt
aminoacizii, care pot fi sintetizaţi direct din
compuşii anorganici, de către plante şi unele
microorganisme.
 Animalele pot sintetiza proteine în fiecare ţesut
şi organ, cu excepţia proteinelor plasmatice,
sintetizate în ficat şi în sistemul
reticuloendoplasmatic
ca
Biosinteza proteinelor
 Secvenţa precisă a aminoacizilor într-o
proteină este indicată de succesiunea bazelor
azotate de pe o catenă a dublului helix DNA
cromozomial - cod genetic.
 Diferiţii aminoacizi se insiră sau se
codifică prin secvenţe de 3 nucleotide numite
codoni. Diferitele nucleotide se deosebesc
intre ele numai prin baza utilizată, codonii
corespunzand la o secventă de 3 baze azotate
(triplete).
19
Biosinteza proteinelor
 Biosinteza proteinelor (traducerea) constă
de fapt în transmiterea informaţiei genetice
de la DNA nuclear la aparatul celular de
biosinteză a proteinelor, care este ribozomul
şi al traducerii specifice acestui mesaj în
secvenţa specifică de aminoacizi.
Etapele biosintezei proteinelor
 Elongarea - Lanţul polipeptidic este mărit
prin adăugarea secventială de noi resturi de
aminoacil -tRNA în prezenta factorilor de
initiere
După formarea fiecărei noi legături peptidice
ribozomul alunecă de-a lungul mRNA pentru
a aduce următorul codon în dreptul
următorului aminoacil-tRNA în prezenţa
GTP.
Etapele biosintezei proteinelor
 Activarea - Se realizează în citosol - aminoacizii sunt
esterificaţi enzimatic cu tRNA corespuntători într-o
reacţie ATP activată.
 Initierea - RNA mesager purtător al informaţiei
genetice, specificând secvenţa de aminoacizi şi
aminoacil-tRNA de iniţiere, sunt legaţi de
subunitatea mică a ribozomului în prezenţa factorilor
de iniţiere cât şi GTP şi Mg2+.
Subunitatea mare a ribozomului se leagă apoi de acest
complex pentru a forma ribozomul funcţional.
Etapele biosintezei proteinelor
 Terminarea lanţului polipeptidic se
realizează cînd se ating semnalele cores-
punzătoare de pe mRNA. Produsul este
desprins de pe ribozom în prezenţa unor
factori de desprindere.
 Lanţurile polipeptidice sunt construite
începând cu aminoacidul aminoterminal a
cărui grupare carboxil formează o legătură
peptidică cu gruparea amino a aminoacidului
următor din lanţ.
https://www.youtube.com/watch?v=gG7uCskUOrA
20
Biosinteza proteinelor
 Reinnoirea proteinelor are loc destul de
rapid. In 24 ore, in organism se reinnoiesc
aproximativ 400g proteine. Viteza acestui
proces variaza insa cu tesutul unde are loc
procesul de biosinteza

 Proteinele ficatului se reinnoiesc mult mai

rapid decat ale muschilor

Catabolismul proteinelor

 Degradarea hidrolitica a proteinelor tisulare are

loc in toate tesuturile si se realizeaza sub actiunea
unui complex de enzime numite catepsine
aminoacizi
 deaminare oxidativa, hidrolitica sau reductiva.
 decarboxilare
 transaminare

21
 Catabolismul proteinelor

 In cursul degradarii proteinelor si mai ales

in efort apar unii produsi toxici: amine,
fenoli, acid benzoic  transformare in
produsi netoxici

Catabolismul hemoglobinei

 Se formeaza pigmentii biliari – biliverdina si bilirubina

 Biliverdina nu mai contine Fe in molecula si se
transforma in bilirubina prin reducere enzimatica
(splina)  trece in sange  ficat  intestin
(transformarea in urobilinogen, urobilina si
stercobilina)
 eliminare

22