6.1. Scopul operaţiei de frământare [4, p.

142]
Frământarea este una dintre cele mai importante operaţii în tehnologia de obţinere a pîinii. De
modul în care este condusă această operaţie depinde în mare parte calitatea produsului. Greşelile
comise la frământare sunt dificil, uneori chiar imposibil, a fi corectate ulterior.
Operaţia de frământare are drept scop obţinerea unui amestec omogen, din materiile prime şi
auxiliare şi, în acelaşi timp, obţinerea unui aluat cu structură şi proprietăţi vâscoelastice specifice.
De asemenea, la frământare se include în aluat o cantitate de aer, foarte importantă pentru
proprietăţile reologice ale aluatului şi pentru calitatea produsului.
Scopul operaţiei de frământare este amestecarea intimă a componentelor aluatului, formarea
structurii glutenului şi includerea aerului.
Formarea aluatului este un proces complex, în care hidratarea componenţilor făinii, în principal
a proteinelor, şi absorbţia energiei mecanice de frământare sunt determinante.

6.1.2. Procese care au loc la frământarea aluatului

Formarea aluatului cu structura şi proprietăţile lui reologice specifice se produce în urma unui
complex de procese care au loc: fizice, coloidale, biochimice. Cele mai principale fiind procesele
fizice şi coloidale.
 Procese fizice. Aceste procese sunt legate de:
- acţiunea mecanică din timpul frământării şi refrământării;
- creşterea temperaturii aluatului.
• Acţiunea mecanica de frământare. Procesul de frământare constă dintr-un proces de amestecare
şi unul de frământare propriu-zis.
În timpul amestecării, particulele de făină absorb apa, se umflă şi formează mici aglomerări
umede. Datorită legării apei se degajă căldura de hidratare, aproximativ 113 J/g s.u., făină şi
amestecul se încălzeşte uşor.
Apa nu pătrunde de la sine în masa făinii. Acest fenomen este posibil numai în urma agitării
făinii cu ajutorul braţelor de frământare, care o fragmentează, creând astfel spaţii de pătrundere a
apei şi asigurând în acelaşi timp deplasarea relativă a particulelor de făină şi apă, astfel încât toate
particulele de făină se umectează. Apar aglomerări de făină cu umidităţi diferite.
La continuarea acţiunii braţului de frământare, aglomerările umede de faină suferă deplasări
relative şi, sub acţiunea gradienţilor de viteză care iau naştere în masa aglomerărilor umede de
făină, acestea se lipesc între ele şi formează o masă compactă, omogenă. începe de fapt procesul de
frământare propriu-zis, care decurge în mai multe faze.
Masa omogenă formată, supusă în continuare acţiunii mecanice de frământare, capată însuşiri
elastice, se dezlipeşte uşor de pe peretele cuvei, umiditatea de la suprafaţă dispare şi suprafaţa
aluatului devine netedă şi lucioasă. Este faza de dezvtoltare a aluatului.
La continuarea frământării, datorită gradienţilor de viteză care iau naştere în masa aluatului,
acesta este supus deformării. În aceste condiţii, în funcţie de calitatea făinii, un anumit timp aluatul
îşi poate păstra proprietăţile reologice atinse la sfârşitul fazei de dezvoltare. Este faza de stabilitate.
Continuarea frământării duce la modificări ale proprietăţilor reologice ale aluatului. Aluatul
devine moale, puţin elastic şi foarte extensibil. Apoi îşi pierde coeziunea, devine lipicios şi chiar
asemănător unui lichid vâscos. Este faza de înmuiere.
Acţiunea mecanică este indispensabilă, ea condiţionează formarea aluatului, deoarece la început
are loc amestecarea materiilor prime şi aglomerarea particulelor umflate de făină într-o masă
compactă şi elastică de aluat.
Încă un timp după aceasta, acţiunea mecanică poate îmbunătăţi proprietăţile lui reologice,
accelerând hidratarea componenţilor făinii şi formarea scheletului glutenic.
După acest moment, continuarea frământării duce la înrăutăţirea proprietăţilor reologice ale
aluatului, din cauza distrugerii mecanice a scheletului gluteic format, cu atât mai accentuat cu cât
făina este de calitate mai slabă.
• Creşterea temperaturii aluatului. În timpul frământării temperatura aluatului creşte pe seama
căldurii de hidratare şi a transformării unei părţi din energia mecanică de frământare în căldură.
 Creşterea temperaturii aluatului accelerează formarea acestuia. Ea nu trebuie să fie prea mare,
deoarece la creşterea temperaturii, activitatea enzimelor se intensifică şi viscozitatea aluatului
scade, ceea ce de multe ori are influenţă negativă asupra proprietăţilor reologice ale aluatului. La
creşteri apreciabile ale temperaturii (ceea ce se poate întâmpla la frământarea cu malaxoare cu
turaţii mari ale braţelor de frământare, dacă nu se iau măsuri corespunzătoare) pot apărea chiar
denaturări ale proteinelor.

 Procese coloidale. Aceste procese cuprind:

- hidratarea componenţilor făinii;
- formarea structurii glutenului şi aluatului;
- peptizarea proteinelor.
• Hidratarea făinii. Rolul apei. Este un proces complex. Componenţii fainii leagă apa în diverse
moduri, între diferitele forme de legare a apei existând un echilibru mobil, în sensul că unele forme
de legare a apei trec reversibil în altele, în funcţie de modificarea stării coloidale a aluatului.
Cei doi componenţi majori ai făinii, proteinele şi amidonul, leagă cea mai mare cantitate de apă
în aluat. Un rol important îl au şi pentozanii. Substanţele proteice leagă apa în proporţie de 200-
250% faţă de masa lor exprimată ca substanţă uscată.
Cea mai mare parte din apa legată de proteine, aproximativ 3/4, este legată prin osmoză
(absorbţie), prin pătrunderea apei în şi între miceliile proteice, determinând umflarea acestora.
Restul de apă, aproximativ 1/4, este legat de proteine prin adsorbţie prin intermediul grupărilor
hidrofile în jurul cărora se formează pelicule de hidratare.
Amidonul leagă apa în proporţie de 30-35% faţă de masa sa de substanţă uscată.
Spre deosebire de substanţele proteice, amidonul leagă cea mai mare parte din apă prin
adsorbţie şi pe cale mecanică, în microcapilare.
Pătrunderea osmotică a apei are loc în zona amorfă a granulei. Zona cristalină, datorită
structurii sale micelare foarte rezistente, nu permite pătrunderea moleculelor de apă.
Legarea apei prin osmoză are loc în special la granulele deteriorate mecanic la măcinare, prin
punctele în care acestea sunt deteriorate.
În aluat, amidonul este prezent mai ales sub formă de granule nedeteriorate, a căror suprafaţă
se hidratează la frământare, dar suprafaţa expusă de acestea este relativ mică faţă de masa lor.
Datorită faptului că în făină amidonul se găseşte în cantităţi mult mai mari decât proteinele (de
aproximativ 6 ori), cantităţile de apă legate de proteine şi amidon sunt sensibil apropiate.
Pentozanii au capacitate mare de a lega apa. Pentozanii solubili leagă apa în proporţie de 300%
faţă de masa lor de substanţă uscată, iar pentozanii insolubili în apă, în proporţie de aproximativ
1000% faţă de masa de substanţă uscată. Ei leagă 1/4-l/5 din apa absorbită de făină la frământare.
În legarea apei mai intervin particulele de înveliş (târâţa) prezente în făinurile de extracţie
mare. Ele reţin apa prin intermediul capilarelor (mecanic). Hidratarea făinii are loc în două etape:
- în prima etapă, când are loc amestecarea componenţilor aluatului, particulele de făină reţin
apa prin adsorbţie, prin intermediul grupărilor hidrofile de la suprafaţa lor în jurul cărora se
formează pelicule de hidratare. Datorită cantităţii limitate de apă din aluat (33-35% faţă de masa
aluatului), peliculele de hidratare au grosime mică;
- în etapa a doua are loc solubilizarea componenţilor solubili în apă (în făină aceştia reprezintă
3-5%), ceea ce măreşte faza lichidă a aluatului şi, în acelaşi timp, începe legarea apei prin osmoză,
în special de către proteine, însoţită de umflarea lor. Particulele de făină care conţin proteinele
umflate rămân încă independente, spaţiul dintre ele fiind ocupat de soluţia care conţine componenţi
solubilizaţi. Viscozitatea aluatului în formare creşte foarte mult.
Pentru procesele de hidratare şi calitatea aluatului, o importanţă mare are cantitatea de apă
introdusă la frământare. În prezenţa unei cantităţi suficiente de apă, proteinele se hidratează, iar
formarea glutenului şi aluatului decurge în bune condiţiuni. Dacă apa este în cantitate mică,
hidratarea proteinelor este incompletă şi glutenul se formează incomplet. Un exces de apă conduce
la un aluat moale, în care moleculele umflate de proteine nu se apropie suficient unele de altele,
interacţiile dintre ele sunt slabe şi aluatul obţinut nu este stabil. În cazul unei suspensii de făină,
unde cantitatea de apă este mare, proteinele se umflă, iar particulele de făină, rămânând izolate, nu
formează o structură capabilă să reţină gazele.
• Formarea structurii glutenului şi aluatului reprezintă procese determinante.
Rolul proteinelor gluteice. Formarea glutenului în aluat [4, p.146]. Pentru aluatul din faină
de grâu, formarea glutenului este determinantă. Glutenul se formează din proteinele gluteice,
gliadina şi gluteina, care în prezenţa apei se umflă şi sub influenţa acţiunii mecanice de frământare,
se unesc între ele. Rezultă o structură sub forma unei reţele de filme proteice vâscoelastice, care
înglobează granulele de amidon şi care determină obţinerea unui aluat coeziv, capabil să se extindă
sub presiunea gazelor de fermentare.
Procesul de formare a glutenului în aluat este complex şi are loc progresiv.
Potrivit cunoştinţelor actuale, se admite că proteinele gluteice în starea lor nativă au formă
globulară, unde lanţurile polipeptidice sunt puternic înfăşurate spaţial şi nu expun la suprafaţă
aproape deloc grupări reactive, motiv pentru care, practic, nu există legături între diferite molecule
de proteină. Pentru a se forma structura caracteristică aluatului sunt necesare reacţii
intermoleculare. Acestea sunt posibile la frământare, când, în urma hidratării şi umflării proteinelor
în prezenţa apei şi a energiei transmise aluatului, are loc modificarea conformaţiei moleculei
proteice. Ea se produce în urma ruperii unor legături intramoleculare care condiţionează forma
globulară şi este însoţită de despachetarea spaţială a globulei proteice şi de expunere la suprafaţă a
grupărilor reactive, care ulterior pot reactiona între ele. Acest fapt se produce când moleculele de
proteine, aflate în mişcare relativă unele faţă de altele, ajung suficient de aproape unele de altele.
Natura grupărilor chimice din structura proteinelor conduce la formarea de legături disulfidice
(legături covalente), legături de hidrogen, legături hidrofobe, legături ionice (legături necovalente).
Ca rezultat al interacţiilor dintre proteinele gluteice se formează glutenul.
Rolul principal în formarea glutenului îl are gluteina care, datorită moleculei sale extinse, cu
suprafaţă mare, favorizează interacţiuni şi asocieri cu alte proteine şi cu alţi constituenţi ai făinii.
Datorită moleculei sale extinse, gluteina hidratată poate forma filme, iar când moleculele ei sunt
orientate, ceea ce se întâmplă la frământare, capacitatea ei de a interacţiona creşte.
Gradul de agregare al gluteinei şi asocierea ei cu gliadina şi alţi componenţi ai aluatului
influenţează proprietăţile reologice ale aluatului. Hidrofobicitatea gliadinelor este foarte importantă
pentru interacţiunea dintre proteinele gluteice.
Gliadinele bogate în sulf, ale căror grupări sulfhidril sunt disponibile, sunt capabile să formeze
legături disulfidice între ele sau cu gluteina, precum şi cu proteinele solubile, iar cele sărace în sulf
se asociază la reţeaua gluteică prin legături necovalente.
Proteinele sărace în sulf (gliadine sărace în sulf, albumine, globuline) se asociază la glutenul în
formare prin legături, în principal, de hidrogen şi hidrofobe.
În reţeaua gluteică mai intră unele cantităţi de amidon (8-10%) şi săruri minerale. Amidonul
este reţinut în reţeaua gluteică prin legături de hidrogen, iar lipidele prin interacţiuni hidrofobe.
Pentru proprietăţile reologice ale glutenului, rolul principal se atribuie legăturilor disulfidice, un
rol indiscutabil avându-l şi celelalte tipuri de legături, în special legăturile de hidrogen şi
interacţiuni hidrofobe.
Recent a fost pusă în evidenţă existenţa în gluten a legăturilor tirozină-tirozină, formate între
resturile aminoacidului tirozina care aparţin lanţurilor polipeptidice ale proteinelor. Legăturile se
formează atât în cadrul aceluiaşi lanţ proteic, cât şi între lanţuri proteice diferite şi ar putea juca un
rol în structura glutenului.
Starea de agregare a gluteinei şi asocierea ei cu gliadina şi alte proteine, precum numărul şi
rezistenţa legăturilor intermoleculare formate, influenţează proprietăţile reologice ale glutenului.
Legăturile disulfidice şi ionice măresc elasticitatea şi coeziunea, cele de hidrogen şi hidrofobe
măresc extensibilitatea şi plasticitatea.
Natura interacţiunilor din structura glutenului influenţează comportarea la frământare a fainii.
Timpul de formare a aluatului este influenţat de totalitatea forţelor de interacţiune dintre proteine,
în timp ce toleranţa la frământare pare a fi afectată de poziţia legăturilor necovalente. De aceea, un
timp de formare lung nu trebuie asociat în mod necesar cu o toleranţă bună la frământare,
interacţiunile hidrofobe putând explica, cel puţin parţial, diferenţele dintre timpul de formare şi
toleranţa la frământare a făinurilor. Numărul şi viteza de formare a legăturilor intermoleculare
depind de intensitatea acţiunii de frământare, respectiv, de cantitatea de energie transmisă aluatului
şi de viteza cu care aceasta este transmisă.
În concluzie, formarea glutenului este rezultatul mai multor procese:
- rearanjarea configuraţiei spaţiale a proteinelor;
- ruperea şi reformarea legăturilor disulfidice;
- formarea legăturilor necovalente între proteine şi între
proteine şi alţi constituenţi ai făinii;
- apariţia unei reţele complexe formate din filme de proteine.
Funcţionalitatea glutenului în aluat. Glutenul formează în aluat o fază proteică continuă
sub formă de pelicule/filme subţiri care acoperă granulele de amidon şi celelalte componente
insolubile ale făinii. Această matrice proteică ce ţine componenţii aluatului într-un tot unic
constituie structura aluatului.
Pentru a se forma o structură rezistentă, coezivă a aluatului, peliculele de gluten trebuie să
acopere întreaga suprafaţă a granulelor de amidon, a particulelor de tărâţe şi a altor componenţi
insolubili. Pentru aceasta, făina trebuie să conţină minimum 7% proteine. La un conţinut mai mic,
glutenul nu poate îngloba întreaga masă a granulelor de amidon şi nu formează un aluat legat.
La fermentare, peliculele de gluten sunt capabile să se extindă în prezenţa gazelor de
fermentare şi să le reţină, formând o structură poroasă. De asemenea, glutenul conferă aluatului
coeziune şi capacitate de menţinere a formei.
Elasticitatea glutenului şi capacitatea lui de a se extinde sunt comunicate de cele două proteine
gluteice. Gliadinele controlează extensibilitatea glutenului şi volumul pâinii, iar gluteinele,
elasticitatea glutenului şi toleranţa la frământare a aluatului.
La coacere, proteinele glutenice coagulează, formând scheletul proteic al pâinii. Acesta reţine
gazele şi comunică pîinii o structură poroasă, caracteristică.
Potenţialul tehnologic al făinii de grâu este dat, în primul rând, de proteinele gluteice, care
capătă proprietăţi de panificaţie unice.
Calitatea glutenului. Problema calităţii glutenului a preocupat mulţi cercetători şi, deşi s-au
făcut unele progrese în elucidarea cauzelor care o determină, rămâne încă incomplet cunoscută.
O recunoaştere a căpătat-o ideea conform căreia diferenţele calitative ale glutenului se
datorează modului diferit de agregare a proteinelor glutenice. Conform acestei teorii, glutenul
făinurilor slabe este format din agregate mici de proteine, cu o structură mai puţin compactă,
sensibilă la dezagregare, în timp ce glutenul făinurilor puternice este format din agregate proteice
mai mari, mai compacte, mai puternic structurate, unde numărul şi rezistenţa legăturilor
intermoleculare este mai mare.
O serie de studii arată existenţa unei legături directe între calitatea glutenului/comportarea
tehnologică a făinii şi cele două proteine gluteice. Dintre acestea, gliadinele par să aibă o influenţă
mai mică decât gluteinele. Dacă fracţiunea de gliadină este interschimbată între făinuri de diferite
calităţi, efectul asupra volumului pîinii este foarte mic în comparaţie cu cazul în care sunt
interschimbate gluteninele.
Interacţiunea proteinelor gluteice cu alte componente ale aluatului. In timpul frământării, în
afara interacţiunii dintre proteinele gluteice care au drept urmare formarea glutenului, acestea
interacţionează şi cu alţi componenţi ai aluatului, lipidele şi glucidele, cu care formează complecşi.
Formarea complecşilor proteine-lipide. Rolul lipidelor. Legarea lipidelor de proteine la
frământare a fost pusă în evidenţă prin determinarea lipidelor libere din aluat, când s-a constatat că,
în comparaţie cu făina, în aluatul frământat ele sunt prezente în cantitate mai mică, iar raportul
lipide legate /lipide libere este mai mare.
Extractibilitatea lipidelor începe să scadă încă din momentul amestecării făinii cu apa şi se
accentuează în timpul frământării, astfel că la sfârşitul frământării, aproximativ 2/3 din lipidele
libere devin insolubile în solvenţii nepolari. Conţinutul de lipide legate creşte cu gradul de
dezvoltare al aluatului, iar compoziţia lor depinde de atmosfera în care se execută frământarea (azot
sau oxigen).
Diminuarea extractibilităţii lipidelor afectează în principal lipidele polare şi trigliceridele.
Scăderea proporţiei de lipide libere în aluat a fost atribuită legării lor de proteine.
Formarea complecşilor lipide-proteine are loc în urma hidratării proteinelor şi a acţiunii
mecanice de frământare şi este influenţată de intensitatea de frământare, de cantitatea de oxigen
încorporată în aluat, de cantitatea de sare, de pH-ul şi umiditatea aluatului. Raportul lipide
legate/lipide libere creşte cu creşterea pH-ului şi a umidităţii aluatului şi scade la creşterea cantităţii
de oxigen înglobat în aluat.
Legarea lipidelor la frământare coincide cu formarea aluatului. Aceasta sugerează că lipidele
participă direct la formarea glutenului prin complexarea cu proteinele gluteice.
În aluat, lipidele se leagă în principal cu gluteina (aproximativ 80% din totalul lipidelor legate)
şi foarte puţin cu gliadina (aproximativ 5% din totalul lipidelor legate).
Gluteina formează complecşi cu lipidele nepolare şi cu lipidele polare, în timp ce gliadina
leagă mai ales lipidele polare şi dintre acestea glicolipidele (digalactozil diglicerida).
Lipidele sunt legate de gliadine prin legături hidrofile, iar de glutenină, prin legături hidrofobe,
datorită prezenţei unui număr mare de resturi aminoacide nepolare în această fracţiune.
Complecşii lipide-proteine influenţează proprietăţile reologice ale aluatului şi calitatea pîinii.
Proprietăţile reologice ale aluatului şi calitatea pîinii depind de cantităţile şi de raportul dintre
lipidele polare şi cele nepolare ale făinii.
Se consideră că legarea lipidelor de proteine diferă pentru făinuri de calităţi diferite.
La coacere are loc translocarea lipidelor. Datorită aportului de energie, care determină
denaturarea termică a proteinelor şi gelatinizarea amidonului, echilibrul relativ din aluat se
modifică. Drept urmare, are loc o redistribuire a lipidelor între componenţii aluatului. La
redistribuire participă lipidele din granula de amidon, precum şi lipidele legate la frământare de
proteine. Faptul că în aluat lipidele sunt legate de proteine, iar în pîine, în cea mai mare parte, se
găsesc sub formă de complecşi cu amidonul parţial gelatinizat, în special cu amilaza, dovedeşte că
lipidele legate la frământare de proteine sunt translocate şi legate de amidon în timpul coacerii. Este
posibil ca eliberarea lipidelor să aibă loc ca urmare a coagulării acestora sub acţiunea căldurii.
Rolul amidonului în formarea aluatului. Rolul amidonului în formarea aluatului este
considerat minor, fiind considerat doar ca un component de diluţie al glutenului.
Datorită proprietăţilor funcţionale (absorbţia apei şi proprietăţile de suprafaţă), amidonul
contribuie în mod indirect la consistenţa aluatului.
Absorbţia oxigenului. În timpul frământării este inclusă în aluat o cantitate de aer. O parte se
dizolvă în faza apoasă, iar restul formează microbule de aer. Aceste bule de aer stau la baza
formării porilor în produs. Este probabil că aceste bule de aer se formează în faza lichidă a
aluatului.
Aerul inclus în aluat la frământare are importanţă tehnologică mare:
- stă la baza formării porilor în produs;
- oxigenul din aer participă la procese de oxidare în aluat.
Capacitatea aluatului de a încorpora aer la frământare şi stabilitatea structurii obţinute la
sfârşitul frământării influenţează capacitatea aluatului de a reţine gazele în timpul operaţiilor
ulterioare. Factorii care controlează aerarea şi stabilitatea structurii aerate nu sunt bine cunoscuţi. Se
consideră că aerarea depinde de viscozitatea aluatului, de viteza şi durata frământării, de
concentraţia şi natura agenţilor de suprafaţă, iar stabilitatea depinde de distribuţia şi de mărimea
bulelor de aer şi de capacitatea agenţilor de suprafaţă de a stabiliza filmele bulelor de aer.
Peptizarea proteinelor. În timpul frământării, pe lângă formarea glutenului, proteinele gluteice
suferă şi un proces de depolimerizare. Creşterea solubilităţii este cu atât mai mare cu cât durata şi
intensitatea frământării sunt mai mari şi calitatea făinii mai slabă.
Proteinele cu masă moleculară mică, gliadina, albuminele şi globulinele nu suferă
depolimerizări.
 Solubilitatea mai mare a proteinelor din făinurile de calitate slabă comparativ cu
proteinele din făinurile de calitate bună şi foarte bună indică faptul că gradul de agregare al gluteinei
în făinurile slabe este mai mic decât în făinurile puternice.
În aluatul preparat din făină slabă, umflarea limitată decurge foarte repede şi proprietăţile
reologice optime sunt atinse într-un timp scurt, după care umflarea devine nelimitată, cantitatea de
apă legată osmotic scade, aluatul se diluează, devine mai puţin elastic. În aluaturile preparate din făină
de calitate bună şi foarte puternică, umflarea osmotică are loc mai lent şi atingerea proprietăţilor
reologice optime are loc într-un timp mai lung, dar ele îşi menţin mult mai bine proprietăţile atinse.
 Procese biochimice. În timpul frământării în aluat sunt declanşate şi procesele biochimice,
amiloliza, proteoliza, activitatea lipoxigenazei. Ca urmare a procesului de amiloliză, în timpul
frământării cresc cantităţile de maltoză şi dextrine în aluat. Acestea din urmă contribuie la
creşterea viscozităţii aluatului.
Proteoliza are ca urmare creşterea cantităţii de compuşi cu azot solubil în aluat.
De asemenea, la frământare începe sa acţioneze lipoxigenaza. care în prezenţa oxigenului
înglobat în aluat oxidează acizii graşi liberi polinesaturaţi şi monogliceridele acestora. Cantitatea de
lipide oxidate creşte cu durata frământării şi cu cantitatea de energie transmisă aluatului.
În timpul frământării, în mod indirect, lipoxigenaza contribuie la modificări de
conformaţie ale miceliilor lipoproteice, ceea ce conduce la agregarea proteinelor între ele pentru
a forma glutenul. Rezultatul este ameliorarea proprietăţilor reologice ale aluatului, creşterea
toleranţei la frământare şi a volumului pîinii.
De asemenea, radicalii peroxidici participă la oxidarea cuplată a pigmenţilor
carotenoidici ai făinii, determinând albirea aluatului la frământare. Prezenţa inhibitorilor
lipoxigenazei, ca acidul ascorbic sau NaCl, frânează albirea aluatului.
Afânători ai aluatului. Se cunosc trei procedee de afânare a aluatului:
- mecanic;
- chimic;
- biochimic.
Procedeul mecanic constă în amestecarea componentelor de reţetă într-un malaxor ce se
închide ermetic cu injectarea ulterioară a aerului comprimat cu presiunea de 59-118 kPa.
Semifabricatul obţinut se măreşte în volum. Aluatul nu se supune fermentării, se îndreaptă spre
divizare. Acest procedeu este de scurtă durată, dar în panificaţie nu şi-a găsit aplicaţie, ci doar în
patiserie la prepararea aluatului pentru pandişpan.
Procedeul chimic constă în folosirea substanţelor chimice, care au proprietăţi a se
descompune în timpul coacerii, formând gaze CO2 şi NH3 care afânează aluatul. Procedeul este
folosit în patiserie la prepararea aluatului pentru turte dulci, biscuiţi zaharoşi şi glutenoşi, în
unele sortimente de checuri etc.
(NH4)CO3 = 2NH3↑+CO2↑+H2O (6.1.)
2NaHCO3= Na2CO3+CO2+H2O (6.2.)
La fel pot fi folosiţi şi acizii alimentari. Aplicarea acestui procedeu are o scurtă durată şi nu
necesită utilaj special, dar neajunsul aplicării acestuia este pîinea cu volum redus, lipsită de
miros şi gust specific şi, ca urmare, procedeul chimic în panificaţie nu este binevenit.
Procedeul biochimic prevede folosirea drojdiilor de panificaţie sau a bacteriilor acido-
lactice, care, asimilând zaharurile, formează substanţe volatice: CO2, C2H5OH.
Afânarea aluatului cu ajutorul drojdiilor de panificaţie are loc la temperatura de 30-32°C
sub influenţa complexului enzimatic al drojdiei conform schemei:
C6H12O6=2C2H5OH+2CO2+24 kj (6.3.)

6.1.3. Factori care influenţează formarea aluatului

Formarea aluatului şi proprietăţile lui reologice sunt influenţate de o serie de factori:
• C o n d i ţ i i l e de frământare, respectiv, intensitatea de frământare, cantitatea de energie
transmisă aluatului, durata de frământare influenţează profund proprietăţile aluatului, putând
conduce la o dezvoltare optimă, o dezvoltare incompletă sau la suprafrământare.
 • C al i t at ea f ă i n i i - aluatul obţinut din făină de calitate slabă diferă de cel preparat din
faină de calitate bună. În aluatul obţinut din faină slabă peliculele proteice se rup uşor, chiar
înainte de distribuirea uniformă a acestora în aluat. În aluatul obţinut din făină de bună calitate
proteinele hidratate sunt elastice, iar la suprafrământare, peliculele proteice prezintă relativ
puţine rupturi. Această stabilitate la suprafrământare este una dintre cele mai importante
caracteristici dorite ale făinurilor.
• C a n t i t a t e a de apă - creşterea conţinutului de apă este însoţită de reducerea
proprietăţilor elastice şi a viscozităţii aluatului. O umiditate de 44-50% nu modifică structura
aluatului, dar exercită un efect plasticizant. O umiditate sub 40% nu permite o formare optimă a
glutenului.
• El ec t r ol i ţ i i , în p a r t i c u l a r sar e a ( N a C l ) - adiţia de săruri neutre modifică natura şi
intensitatea interacţiilor hidrofobe dintre proteinele gluteice. În particular, sărurile de sodiu, la
concentraţii mici, reduc solubilitatea proteielor gluteice şi favorizează agregarea lor,
independent de natura anionului. Această putere de agregare se datorează protecţiei
electrostatice a aminoacizilor de tip ionic şi expunerii la suprafaţă a grupărilor hidrofobe, ceea
ce are ca urmare formarea de asociaţii hidrofobe.
Creşterea forţei ionice în aluat în urma introducerii sării reduce capacitatea de reţinere a
apei de către proteine.
În concluzie, se poate spune că principalele procese la frământarea aluatului sunt:
- dispersia ingredientelor pentru a forma un amestec omogen;
- hidratarea componenţilor făinii, în principal a proteinelor;
- formarea glutenului din proteinele hidratate sub acţiunea mecanică de frământare, a
energiei transmise aluatului în formare;
- încorporarea aerului în aluat sub formă de bule, care stă la baza formării porozităţii pîinii;
- peptizarea proteinelor.
Aceste procese decurg parţial concomitent şi cu viteze diferite.