MEMBRANA FUNCIONAL

BASAL:

EN

LA

PRCTICA

HISTOLGICA

Edward Javier Acero M. - Mara Ins Maldonado A. Docentes Morfofisiologa. Facultad de Medicina. Universidad de la Sabana. Grupo de investigaciones Procesamiento de Seales e imgenes - PROSEIM Es relevante en la formacin bsica mdica morfofisiolgica desde la perspectiva tisular, reconocer la composicin estructural de las membranas basales, dado que juegan un rol fundamental en la diferenciacin, proliferacin, migracin y mantenimiento tanto estructural como funcional particularmente de los epitelios normales. Las membranas basales en la prctica de microscopa, se ubican siempre entre los tejidos epiteliales y tejidos conectivos, dando el soporte a los epitelios unindolos fuertemente con los tejidos subyacentes. A veces no visible en la microscopa ptica con coloracin convencional de H & E, la membrana basal con fines pedaggicos, se ensea a visualizarla en lugares donde es especialmente gruesa y contrastante; en la mucosa de las vas areas como trquea y bronquios, rin, exactamente en tbulos renales y en el ojo, en estructuras especficas como la crnea. Independientemente de su ubicacin, la membrana basal se estudia considerando zonas, capas o estratos, los cuales se han evidenciado por procedimientos moleculares y de microscopia electrnica. Las zonas, estratos o capas de la membrana basal en orden desde el tejido epitelial hacia el conectivo son: Lamina Lcida, Lamina Densa y Lamina Reticular; el conjunto de las dos primeras se conoce tambin como lmina basal y no es visible con la microscopa ptica convencional en ninguna ubicacin. Lamina Lcida: Producida enteramente por las clulas epiteliales, est compuesta por complejos glicoproticos de laminina, especficamente laminina LM-332, tambin llamada Kalinina, Laminina o Epiligrina. El nombre de laminina 332 se debe a que son cadenas polipeptdicas 3, 3 y 2 codificadas por genes distintos llamados LAMA3, LAMB3 y LAMC2 respectivamente; adicionalmente a este tipo de laminina se describen glicoprotenas asociadas a ella como son las Nicenas antes llamadas protena BM600. Entre todas esas molculas asociadas, es la laminina la que se considera relevante estructural y funcionalmente porque es ella quien une a las protenas integrales de membrana que tienen y expresan las clulas

epiteliales; estas protenas llamadas integrinas son las que participan en los complejos de unin llamados hemidesmosomas. Lmina Densa: llamada as por su apariencia a la microscopa electrnica, est compuesta por colgeno tipo IV y proteoglicanos con ncleos de predominio heparn sulfato y protenas libres como entactinas (antes conocidas como protenas nidgenas) quienes establecen puentes estructurales entre el colgeno tipo IV y la laminina que se describi en la lmina lcida. Lmina Reticular: constituida por fibras colgenas tipo VII asociadas a glicoprotenas llamadas fibronectinas, las cuales tienen lugares de unin al colgeno, proteoglicanos y molculas de adhesin celular como las integrinas. Es la unin fibronectina - integrinas, que media la generacin de seales intracelulares para modificar el comportamiento de sobrevivencia o de proliferacin celular

REFERENCIAS Burgeson, R. E., Chiquet, M., Deutzmann, R., Ekblom, P., Engel, J., Kleinman, H., Martin, G. R., Meneguzzi, G., Paulsson, M., Sanes, J., Timpl, R., Tryggvason, K., Yamada, Y., and Yurchenco, P. D.(1994) Matrix Biol. 5, 209-211 Aumailley M, Bruckner-Tuderman L, Carter WG, Deutzmann R, Edgar D, Ekblom P, et al (2005) A simplified laminin nomenclature. Matrix Biol 24:326-33 Carter, WG, Ryan, MC, Gahr, PJ: Epiligrin, a new cell adhesion ligand for integrin 3 1 in epithelial basement membranes. Cell 65: 599 610, 1991 Pujuguet P, Simian M, Liaw J, et al.. Laminin and tenascin assembly and expression regulate HC11 mouse mammary cell differentiation Journal of Cell Science. 113: 849-858 (2000). Alford,D., D Baeckstrom, M Geyp, P Pitha and J Taylor-Papadimitriou Integrin-matrix interactions affect the form of the structures developing from human mammary epithelial cells in collagen or fibrin gels Journal of Cell Science, Vol 111, Issue 4 521-532, 1998