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Eucaryotes
Les gènes eucaryotes sont composés de séquences introniques et exoniques.
L'initiation de la traduction se fait sur une séquence ATG.
A la suite de la transcription d'un gène, un ARN pré-messager est créé, il comporte encore des séquences
introniques, une coiffe 5' ainsi qu'une queue poly-Adénylée en 3'.
L'épissage permet d'exciser les introns, on obtient un ARN messager mature qui ne comporte que les
séquences exoniques mises bout à bout, la coiffe 5' ainsi que la queue poly-Adénylée sont conservées.
La traduction aboutit à la création d'une protéine découlant indirectement du codage des séquences
exoniques.
Box Séquence
-35 TGACA
-10 TATAAT
1- Création du complexe fermé par la fixation de l'ARN polymérase sur toute la zone promotrice, englobant le
nucléotide +1 et les séquences -35 et -10.
2- Création du complexe ouvert par la dénaturation des deux brins d'ADN pour permettre d'atteindre les bases.
Cette ouverture se fait au niveau du nucléotide +1 jusqu'à environ la moitié de la séquence -10.
5- Terminaison de la traduction : arrivé en région terminatrice, le site de reconnaissance de Rho qui a été transcrit
permet la liaison du facteur Rho impliqué dans le relargage de l'ARN polymérase :
Rho progresse le long du brin d'ARN formé et éjecte in fine l'ARN polymérase :
4 points de contrôles :
• Contrôle de la fixation de l'ARN polymérase sur le promoteur.
Une protéine peut acquérir plusieurs conformations spatiales. Par exemple, elle peut se replier de telle sorte
que des domaines NTD (N-Terminal Domain) et CTD s'agrègent de leur côtés respectifs et restent reliés par une
séquence d'AA sans conformation particulière.
La polymérase qui nous intéresse ici a juste ses deux sous-unités α qui comportent des domaines NTD et CTD
reliés par un bras flexible.
La polymérase a une affinité forte pour une séquence particulière qui est promotrice. Elle peut toutefois se fixer
autre part sur l'ADN, cependant cette fixation est à faible affinité et généralement l'initiation ne s'y fera pas :
l'ARN polymérase va avoir tendance à se détacher successivement pour atteindre enfin la séquence
promotrice.
La sous-unité σ70 contient 2 parties impliquées dans la reconnaissance des séquences promotrices :
• σ2 qui reconnait la séquence -10 : TATAAT
• σ4 qui reconnait la séquence -35 : TGACA
La région σ2 a un second rôle car c'est à son niveau (séquence -10) que l'ADN doit être ouvert.
1- Reconnaissance du site -10.
2- Ouverture de l'ADN autour de ce site -10.
Elément UP
Intervention de la région σ3
Certains promoteurs ont une séquence -35 qui n'a rien a voir avec la séquence normalement reconnue par σ4.
> Donc σ4 ne reconnait pas -35
Si on essaye d'installer la polymérase sur ce promoteur, seul l'interaction σ2 - -10 assure la stabilité.
> Condition instable, la polymérase aurait tendance à se détacher.
La présence de la séquence -10 est indispensable étant donnée que c'est cette dernière qui est impliquée dans
l'ouverture de l'ADN.
Contrôles de la transcription
Pour commencer l'élongation., il faut dissocier σ70 de l'holoenzyme. Le reste de l'enzyme (ββ') n'a pas une
affinité spécifique pour le promoteur, elle peut quitter le promoteur.
Dans le cas du mercure, la bactérie doit mettre en place un système de défense qui nécessite de l'énergie et
doit être finement régulé (en fonction de la présence ou absence d'un taux dangereux de mercure dans le
milieu).
> Production de la protéine merT capable de capter et "détoxifier" le mercure.
Normalement, la bactérie ne produit pas merT mais lorsqu'un taux trop important de mercure est présent, la
transcription se déclenche.
Les séquences -35 et -10 sont présentes et pourront être reconnues (par σ4 pour -35 et σ2 pour -10).
La présence d'une concentration élevée en mercure induit une fixation d'un ion mercure sur une protéine
activatrice "merR". Cette fixation s'accompagne d'un changement de conformation.
En absence de mercure, la protéine merR peut se fixer sur un site spécifique du promoteur du gène merT. La
fixation de merR stabilise la structure tridimensionnelle de l'ADN et interdit toute fixation simultanée des
régions -35 et -10 du promoteur par la sous unité σ de la polymérase.
En présence de mercure, la protéine merR acquiert une nouvelle conformation. Cette nouvelle conformation
permet de tordre l'ADN au niveau du site de fixation.
> Les sites -35 et -10 se rapprochent.
La polymérase peut se fixer sur le promoteur du gène.
Une même protéine peut donc être un répresseur ou un activateur en fonction de la concentration du composé
qui la contrôle.
Les promoteurs qui comportent des séquences -35 et -10 de type TTgACA et TATAAT proches ne peuvent être
contrôlés que par répression.
> Un promoteur fort est principalement contrôlé par des répresseurs car augmenter son activité est difficile.
Un promoteur plus faible, par exemple avec des séquences -35 et -10 respectivement AgCACA et TAgCAT,
rendra plus difficile la fixation de la polymérase ainsi que l'ouverture de l'ADN.
> L'efficacité de l'initiation de la transcription est plus faible "au départ".
> On peut donc utiliser des activateurs pour augmenter l'efficacité du promoteur.
> On peut aussi utiliser des répresseurs pour diminuer encore plus l'efficacité du promoteur.
> La combinaison Répresseur/Activateur est aussi envisageable.
Répresseur
D'autres répresseurs peuvent se fixer plus loin dans l'ADN, après le promoteur
> Logiquement, ce type de répresseur ne peut pas bloquer la fixation de la polymérase, par contre il peut
bloquer l'ouverture de l'ADN.
Activateur
En partant d'un promoteur faible, la somme des interactions confère une bonne stabilité grâce à l'activateur.
D'autres promoteurs faibles peuvent avoir un site -41 où se fixera une protéine activatrice.
L'activateur qui se lie sur le site -41 peut réaliser 3 liaisons :
> Une avec un domaine CTD d'une sous unité α.
> Une avec un domaine NTD de la même sous unité α.
> La dernière avec la protéine σ70.
> La somme des interactions stabilise la fixation de la polymérase.
> Activation de la transcription.
L'activateur de Classe II, comme le classe I est susceptible d'avoir des interactions différentes (une seule ou
deux sous unités α considérées par exemple) étant donné la variabilité des cas qui peuvent se présenter.
Si on revient sur notre exemple de promoteur faible avec des bases changées, il est plus judicieux d'imaginer un
activateur de classe II car :
> On cherche à augmenter la fixation de la polymérase, fragilisée par des bases atypiques.
> On cherche aussi à aider l'ouverture de l'ADN étant donné que la séquence changée confère une meilleure
liaison entre les deux brins (CG).
Activateur de classe I :
Dans le cas d'une bactérie dans un milieu pauvre en glucose, le phosphate du transporteur passe sur l'adénylate
cyclase étant donné que le transporteur n'a pas d'activité.
> Activation de l'adénylate cyclase.
> Utilisation de l'ATP, rejet d'AMPc.
Normalement, la protéine CRP n'est active. Lorsqu'elle fixe une molécule d'AMPc, elle devient active.
Exemple du lactose :
L'opéron lac ne sera exprimé que si il y a du lactose disponible et que du glucose n'est pas disponible.
La protéine CRP est impliquée pour tester la concentration en glucose. En ce qui concerne la concentration en
lactose, elle est contrôlée par l'opéron LacI.
Si il y a du lactose de disponible, le lactose va se fixer sur le dimère de LacI et changer sa conformation : les bras
forment un angle tel que les têtes s'éloignent de l'ADN et ne peuvent plus être fixées simultanément.
> En présence de lactose, LacI ne se fixe pas sur l'ADN.
En réalité, LacI existe sous forme de tétramère car un dimère génère un site d'interaction pour un autre dimère.
Le tétramère est susceptible de reconnaître 2 séquences, pour cela il faut former une boucle avec l'ADN.
Quand on introduit une boucle près d'un promoteur chez la bactérie, on a tendance à diminuer l'activité de
transcription.
La fixation de LacI sur les deux opérateurs augmente l'affinité de la polymérase pour le promoteur.
> Il y a des interactions entre LacI et la polymérase.
> L'affinité totale est importante.
Le promoteur est faible et pose un problème pour une transcription efficace. Un activateur de classe I va entrer
en jeu : activateur CRP.
Si la concentration en glucose est forte, CRP ne fixe pas d'AMPc et ne change donc pas de conformation lui
permettant de se fixer sur l'operateur.
Si il n'y a pas assez de glucose disponible, CRP devient active par liaison à de l'AMPc et peut se lier à l'ADN pour
stabiliser la fixation de la polymérase.
Le dimère de CRP se fixe sur le site -61 et stabilise l'association de la polymérase avec le promoteur faible.
Cependant, le système ne peut pas être initié puisqu'il n'y a pas de LacZ pour former de l'allo-lactose en
absence de lactose.
Bien sûr il y a une activité basale du gène.
Quant à l'opéron Gal, il sera exprimé lorsque la concentration en galactose est élevée et que la concentration
en glucose est faible.
La protéine CRP n'est pas limitée à l'opéron Lac, elle va être utilisée pour contrôler une expression en fonction
de la concentration en glucose.
Acides gras :
Si beaucoup d'AG :
Promoteur faible Promoteur fort
Peu de production de FabA Beaucoup de production de FabL
Si peu d'AG :
Promoteur faible Promoteur fort
FabR se fixe sur le site -41. FabR se fixe sur l'opérateur mais ne peut pas
Joue un rôle d'activateur de classe II activer.
Il joue un rôle de répresseur en empêchant la
On obtient beaucoup de FabA fixation de la polymérase.
FabR peut donc avoir un rôle activateur ou répresseur en fonction de l'endroit où il se fixe.
Cette bactérie est capable de dégager de la lumière car un de ses opérons code pour plusieurs protéines qui
s'agrègent pour former l'enzyme Luciférase.
Cette enzyme est capable de catalyser une réaction chimique tout en dégageant de la lumière.
L'intérêt pour la bactérie repose dans la relation de symbiose qu'elle entretient avec son hôte : le homard.
> En effet, le Homard a un organe qui sera colonisé par la bactérie Vibrio Fischeri.
> En retour, le Homard entretient la bactérie en lui fournissant tous les nutriments dont elle a besoin.
Prenons le cas d'une bactérie V. Fischeri seule sans son hôte, dans la mer. Dans ce cas, elle n'a aucun intérêt à
fournir de la lumière.
Lorsque la densité de bactéries est importante (dans le homard), V. Fischeri fournit de la lumière.
Quorum Sensing :
Capacité de détecter la densité bactérienne environnante.
Bactérie libre :
Groupe de bactéries :
Il y a interaction entre les domaines CTD des sous unités α et l'activateur qui a pu se fixer : LuxR.
LuxR augmente la stabilité de la polymérase qui peut débuter la transcription : activateur de classe II.
Les opérons Mal codent pour les enzymes qui permettent de transformer le maltose en glucose.
Bien sûr, les opérons Mal seront exprimés si :
> Il y a du maltose disponible.
> Il n'y a pas de glucose.
La concentration en glucose sera encore une fois testée à l'aide de l'activateur CRP.
Pour prendre en compte la disponibilité du maltose, ce n'est pas un répresseur qui est utilisé, mais un
activateur : malT
Quelquefois il faut plusieurs activateurs qui travaillent ensemble, c'est le cas ici.
L'éjection du malT peut aussi se faire sur le site à forte affinité de gauche, dans ce cas la transcription n'est pas
possible puisque le malT du site fort de droite est toujours présent. (le site -41 doit rester accessible).
Certains activateurs fonctionnent donc en changeant la conformation de l'ADN, le contact avec la polymérase
n'est pas indispensable comme dans le cas des activateurs plus conventionnels.
C'est ici un gène qui nécessite un activateur de Classe I et un activateur de Classe II pour être activé.
> L'activateur de classe II augmente la stabilité de la polymérase. Ces interactions peuvent ne pas être
suffisantes pour permettre une initiation efficace.
> l'activateur de classe I augmente la stabilité de la polymérase en faisant des interactions avec les domaines
CTD des sous-unités α.
⇒ La somme des interactions est suffisante.
Accepteurs d'électrons :
En présence des trois accepteurs, les électrons iront exclusivement sur l'oxygène, c'est l'accepteur le plus fort.
Si seulement les deux autres accepteurs sont disponibles, les électrons iront sur le nitrate.
Le fumarate est donc l'accepteur le plus faible.
Le rendement en terme d'ATP créé est dans le même sens que l'acceptation.
Chez la bactérie il y a un opéron pour les sous unités Nitrate réductase et un autre pour les sous unités de la
Fumarate reductase. La transcription se fera donc sélectivement en fonction de la présence ou absence de la
nitrate réductase.
Premier test : Pour savoir si il y a oui ou non de l'oxygène disponible, la bactérie utilise la protéine FNR.
La protéine FNR contient un centre fer-souffre avec 4 atomes de fer et souffre : forme active.
Ce centre peut être oxydé très facilement en présence d'oxygène et on aboutira à une protéine FNR avec
seulement 2 atomes de fer et de souffre : forme inactive.
Troisième test :
IHF se fixe sur une séquence spécifique d'ADN en avant de la région promotrice de l'opéron Nitrate reductase
et pli l'ADN.
1) Si O2 disponible
> FNR inactif
2) Pas d'oxygène
Nitrate présent
Fumarate présent
3) Pas d'oxygène
Pas de nitrate
Fumarate présent
En ce qui concerne l'opéron Nitrate, le détachement de NARL limite les interactions avec l'ARN polymérase qui
Dans l'exemple du test de la concentration en nitrate, NARX est le Sensor, NARL est le Response Regulator.
Par exemple l'osmolarité est testée par un Sensor EMVZ et le Response Regulator est OMPR.
La concentration en glutamine est testée par un Sensor NTR B et l'information est transmise à un Response
Regulator NTR C.
Un Sensor qui n'a pas capté de signal peut interagir avec son Response Regulator et lui prendre son phosphate.
σ32
Avant le choc :
La protéine n'est pas présente dans la bactérie avant le choc thermique car :
1. L'ARNm peut se replier et acquérir une bonne stabilité en cachant le codon initiateur dans une structure
double brin.
2. Il y a une dégradation des σ32 produites via chaperonnes à destination des protéases.
Après le choc :
L'augmentation de la température induit un plus grande proportion de protéines incorrectement repliées, c'est
ce qui permet à σ32 de ne pas être captées puisque les chaperonnes ont d'autres protéines à contrôler.
σE :
Un stress externe provoque la dénaturation des pores, cela aboutit à des protéines dénaturées dans l'espace
intermembranaire.
Ensuite, ces protéines dénaturées peuvent interagir avec la protéine ancrée dans la membrane interne :
changement de conformation et libération de σE.
> Complexation avec α2ββ'
> Transcription possible des gènes.
σ54 :
1) σE , σ70 et σ32 reconnaissent la même structure globale (-35 puis 18 pb puis -10).
Par contre, σ54 est atypique car reconnait deux blocs de séquences :
• -24
• -12
> Ces deux sites sont plus proches
2) Un promoteur qui utilise σ54 a toujours besoin d'un activateur, mais celui-ci se fixe loin dans l'ADN.
Un site IHF est présent entre le site activateur et le bloc -24.
> Deux activateurs nécessaires
En absence de l'activateur :
L'ADN polymérase se fixe efficacement sur le promoteur, mais il n'y a pas d'initiation parce qu'il n'est pas
En présence de l'activateur :
Un multimère de protéine activatrice se fixe sur le site -200.
IHF se fixe et plie l'ADN.
σ54 est spécialisé dans le métabolisme et gestion de stock d'azote chez la bactérie.
Si la concentration en glutamine est forte, le Sensor reste non phosphorylée, in fine NTRC n'est pas
phosphorylée.
> NTRC reste inactive.
> Pas de rôle d'activateur.
> Pas de transcription.
Certaines bactéries peuvent fixer l'azote (exemple : Klebsiella Pneumoniae) car elles expriment l'enzyme
Nitrogénase.
> Fixation de N2 et production de NH4+.
> Cet azote peut ensuite servir à la production de glutamine.
L'enzyme Nitrogénase est complexe et composée d'un grand nombre de sous unités.
Chez K. Pneumoniae, il y a 7 opérons distincts qui codent pour l'ensemble des sous unités Nitrogénase.
En présence d'oxygène :
La protéine NIFL-FAD n'a pas la même structure tridimensionnelle qu'avec du FADH2 et acquiert la capacité de
se fixer sur la protéine NIFA.
En absence d'oxygène :
Pour les opérons Nitrogénase, l'activateur est la protéine NIFA multimérisée sur le site -200.
Si NIFA est sous forme active (seule), elle forme un multimère qui se fixe sur le site -200.
IHF permet de plier l'ADN
> NIFA interagit avec σ54 de la polymérase.
> Ouverture des brins possible
> Transcription
⇒ Enzyme active.
Si [Gln] faible :
> NIFA activé.
Et si [O2] important :
> NIFA inactivé par NIFL.
La séquence A est complémentaire à la séquence B, c'est un palindrome car A' est complémentaire à B'.
> Palindrome interrompu suivit d'une zone riche en T-A.
> Terminateur Rho-indépendant.
Opéron Bgl
3 terminateurs Rho-indépendants.
Une petite partie des ARN polymérases passent le terminateur 2 mais s'arrêtent en général au T2.
> Crée l'ARN de BglG.
BglF est normalement phosphorylée et est impliquée dans le transport des β-Glucosides aromatiques à partir de
l'espace intermembranaire.
Pendant ce passage, le phosphate de BglF passe sur le résidu β-Glucoside Aromatique.
BglG se dimérise et passe sous forme active pour contrôler les terminateurs T1 et T2.
> Bloque les terminateurs T1 et T2.
> Plus de BglB produit.
Une séquence d'ARN aura donc sa structure spécifique, différente de celle d'un autre ARN.
En réalité, une molécule d'ARN est susceptible d'adopter plusieurs structures.
Opéron Tryptophane :
Contrôle 1
En absence de Tryptophane :
En présence de Tryptophane :
Contrôle 2
Il y a aussi un deuxième contrôle, au niveau de la terminaison de la transcription.
Ce deuxième contrôle se fait au niveau du terminateur précoce T1.
En présence de Tryptophane :
En absence de Tryptophane :
Seule la première conformation génère une force suffisante pour détacher l'ARN de l'ADN et ainsi provoquer la
terminaison.
Il y a une région Shine Dalgarno puis AUG, 8 codons et 2 fois la séquence UGG, 3 codons et le codon stop UGA.
> La séquence SD permet la fixation d'un ribosome sur l'ARN.
> UGG code pour le tryptophane.
> Polypeptide de 14 aa.
Opéron His :
Cet opéron ne comporte pas de répresseur, l'initiation de la transcription n'est pas contrôlée.
A la place des 2 codons UGG (qui codent pour la tryptophane) il y a 7 codons qui codent pour l'histidine.
Le contrôle reste du même type que pour l'opéron Trp.
Les séquences 1 et 2 sont complémentaires, peuvent s'hybrider ensemble. Cependant, la structure obtenue n'est
pas très stable.
> Pas d'hybridation en temps normal.
De nombreuses petites molécules sont captées par les Riboswitch pour induire le phénomène : Aa, TPP, Adénine,
Guanine, Vitamine B12…
> On peut contrôler une transcription selon la disponibilité de la vitamine B12 par exemple.
Une séquence d'initiation de la traduction nécessite, pour permettre la fixation de la sous-unité du ribosome :
> Séquence SD : AGG AGG
> 5-8 NT intercalaires
> Codon AUG
Le 16s RNA ribosome (petite SU) a une séquence complémentaire de la séquence SD.
Si l'appariement entre le 16s RNA ribosome et la séquence d'ARN n'a pas lieu, il ne peut pas y avoir initiation
de la traduction.
La séquence SD de type AGG AGG permet de fixer très efficacement le 16s et donne une bonne traduction.
La séquence SD peut avoir des variantes :
> AGC AGU : Moins bonne affinité avec la petite SU du ribosome (16s).
> Moindre efficacité de traduction.
En réalité, la traduction n'a pas toujours besoin d'une séquence SD dans le cas où une traduction s'est initiée
en amont et que le décalage de cadre le permet :
La Séquence terminale peut donner un codon AUG initiateur si on change le cadre de lecture.
> Le ribosome est déjà en place et peut initier de nouveau la traduction et poursuivre vers 5'.
A partir d'un messager bicistronique, on peut donc créer 2 protéines différentes à la suite :
Dans la situation avec un seul SD, chaque fois que l'on synthétise une protéine 1, on synthétise donc la
protéine 2 ensuite :
> Mêmes quantités de 1 et 2.
Si on veut obtenir le même phénomène avec la situation contenant 2 SD, il faudrait que les SD soient utilisés de
la même façon pour obtenir deux niveaux d'expression de la protéines équivalents.
Si on dispose d'un ARN complémentaire de la séquence SD et de ses environs, il est possible de réaliser une
hybridation.
> Séquence SD cachée.
> Pas de traduction possible.
Mécanismes de Riboswitch :
Si la disponibilité de la vitamine B12 est faible, l'ARN se repliera et formera une structure secondaire avec une
hybridation des blocs 2 et 3.
Si il y a de la vitamine B12 de disponible, il est possible de former une seconde structure secondaire où les
blocs 1 et 2 s'hybrident. Normalement, cette structure est peu stable.
> En présence de Vitamine B12, des molécules peuvent stabiliser cette structure secondaire.
Switch de la conformation préférée.
Pour créer un ribosome, il est nécessaire de synthétiser les sous unités et leur composantes, à part puis de tout
associer.
Pour la petite SU :
Pour la grande SU :
On a besoin de la même quantité de toutes les protéines constitutives S et L pour créer les complexes.
> Il faut synthétiser la même quantité.
La synthèse des protéines S doit être adaptée à la synthèse du 16srtRNA ribosome.
> Pour chaque 16s tRNA synthétisée, il faut autant de protéines constitutives des complexes de SU.
> Adéquation des quantités.
Même règle pour les protéines L qui doivent avoir leur expression calquées sur la synthèse des 23s rRNA.
2 problèmes :
> Synthétiser de façon coordonnée les protéines entre elles.
> Mettre en adéquation cette synthèse avec celle des 16s rRNA et 23s rRNA.
Ce phénomène peut être répété, avec un ARN comportant plusieurs blocs de séquences de protéines.
Par exemple la première séquence coderait pour Sy, la seconde pour Sz et la troisième pour Sx.
Certaines protéines S peuvent se fixer sur des séquences spécifiques du 16S rRNA.
Justement, la protéine Sx se fixe sur une séquence du 16S rRNA en reconnaissant un motif puis forme un
complexe avec l'arrivée des autres protéines.
Si il y a des 16S rRNA en attente d'être utilisés, si il y a des protéines Sx de disponibles, elles vont venir se fixer
sur le site de force affinité sur le 16S rRNA.
> Production d'un complexe avec toutes les protéines disponibles.
Sx peut se fixer sur le site à faible affinité sur son propre ARN tricistronique, en amont de la séquence SD.
> La séquence SD est cachée par la protéine Sx.
> Blocage de la traduction.
En réalité, les gènes qui codent pour les protéines du ribosome codent pour une dizaine de celles-ci.
Utilisation de sRNA
Ce sont des petits RNA qui peuvent cacher les séquences SD et bloquer les traductions.
Les riboswitchs fonctionnent grâce à des structures secondaires intramoléculaires alors que pour les sRNA c'est
intermoléculaire.
OmpF forme des multimères dans la membrane externe de la bactérie et permet de former des pores qui
authorisent le passage de petites molécules dans l'espace périplasmique.
> Régulation de la quantité d'ions pour aboutir aux mêmes échanges en fonction de l'osmolarité.
OmpR va activer la transcription du gène OmpF mais va aussi activer la transcription d'un gène codant pour un
sRNA : le gène micC.
Le complexe micC - HFQ permet de cacher la séquence SD de l'ARN OmpC et bloque donc la traduction.
L'équilibre entre une structure secondaire et la forme linéaire est très en faveur de la structure secondaire.
Dans notre exemple, cette boucle comporte la séquence SD et ne peut donc pas être traduite.
Certaines enzymes doivent capter du fer pour être active, exemple de la protéine SodB.
Une fois que la traduction a débuté, le ribosome lit les codons et finit par tomber sur le codon stop.
Dans la vaste majorité des mRNA, le ribosome fait la lecture simple des codons sans décaler le cadre de
lecture.
Le ribosome peut capter des messages supplémentaires et faire diverses actions en conséquence.
Cas du SeCys
Pour la synthèse de protéines, la bactérie utilise 20 AA.
Tous les triplets codent soient pour un AA, soit pour un codon stop (UGA, UAG, UAA).
En réalité il y a 21 AA, étant donné qu'il y a la Séléno-Cystéine : il y a un atome de Sélénium à la place du Soufre
> Cys-SH
> Cys-SeH
> On le retrouve dans les protéines responsables de la viabilité cellulaire, le SeCys est rare.
Tous les codons codent pour un AA particulier, comment coder pour le SeCys?
On pourrait utiliser une enzyme qui catalyse le changement d'une Cystéine par une Seleno-Cystéine sur une
autre protéine.
> Pas besoin de s'intéresser au code génétique.
> Ce n'est pas ce mécanisme !
L'AA SeCys est placé dans une protéine lors de la traduction, il y a donc un codon qui code pour la SeCys, mais
tous les codons sont occupés.
> Le SeCys est codé par le codon UGA, mais c'est un codon stop.
> Lorsque le ribosome arrive au codon UGA, il doit décider si il place un SeCys ou stoppe la traduction.
> Il faut un signal spécifique pour contrôler le ribosome.
Il y a un signal supplémentaire sur le messager qui est une structure secondaire particulière juste après UGA.
> Ce signal spécifique permet le recrutement d'une protéine.
> Cette protéine peut capter le tRNA SeCys.
> Fixation du tRNA SeCys face au codon UGA
⇒ Phénomène de lecture alternative du code génétique.
Un codon stop ne suffit pas pour terminer la traduction, il doit y avoir intervention de la protéine RF1 ou RF2.
RF2
340 AA
mRNA de RF2 :
Le codon stop final est UAG car ce codon travail avec RF1 et est RF2 indépendant.
mRNA Gene 60 :
Le ribosome doit faire un saut de 50 nucléotides pour poursuivre la traduction, ce saut est conditionné par de
nombreux signaux.
Les phénomènes sont globalement de la même façon, mais les détails changent.
Un messager eucaryote n'a pas exemple jamais de séquence SD.
Promoteur eucaryote :
Chez la levure :
Il faudrait pas exemple 9 protéines activatrices qui travaillent ensemble pour assurer une bonne transcription.