UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR FACULTAD DE CIENCIAS MDICAS ESCUELA DE MEDICINA CTEDRA DE BIOQUMICA

ALUMNA: Zevallos Moreira Lady PROFESOR: Dr. Rodrigo Ypez PARALELO: P1 FECHA: jueves, 10 de marzo de 2011 CONSULTA: ENZIMAS Y COFACTORES
La vida es una cadena de procesos enzimticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales ms simples, como el agua (H2O) y el anhdrido carbnico (CO2), presentes en los vegetales para la formacin de hidratos de carbono, hasta los ms complicados. La formacin de los prtidos, los glcidos y los lpidos es un ejemplo tpico: Son a la vez degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimticas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintticos; produciendo energa a una velocidad adecuada para el organismo. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos qumicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de sustancias lesivas para los tejidos.

IMPORTANCIA BIOMDICA
Las enzimas llevan a cabo funciones definitivas relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos fisiolgicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patolgicos, esta ltima puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el dao tisular grave que caracteriza a la cirrosis heptica puede deteriorar de manera notable la propiedad de las clulas para producir enzimas que catalizan procesos metablicos claves como la sntesis de urea. La incapacidad celular para convertir el amoniaco txico a urea no txica es seguida por intoxicacin con amoniaco y por ultimo coma heptico. Por ende la determinacin de ciertas enzimas intracelulares en el suero sanguneo proporciona a los mdicos informacin valiosa para el diagnostico y el pronostico. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemtico de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algn modo, cada organismo sufre ms o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de accin como por un exceso de actividad de enzima.

CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS

* Desde el punto de vista qumico, las enzimas estn formadas de carbono (C), Hidrgeno (H), oxigeno (O), Nitrgeno (N), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y propiedades catlicas especificas. * Las enzimas son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiolgicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcin enzimtica causan patologas. * En los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la energa solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, estn dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relacin, como la locomocin, la excitabilidad, la irritabilidad, la divisin celular, la reproduccin, etc. * La especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general actan exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuracin precisa.

Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente especficos que:

Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas. Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios. Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, ser el utilizado.

LA ESTRUCTURA ENZIMTICA
Por su estructura y composicin qumica puede afirmarse que el origen de las enzimas esta vinculando al origen de las sustancias proteicas. La sede de las enzimas es el citoplasma. En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que determinan importantes fenmenos de oxido-reduccin, durante los cuales se forman notables cantidades de ATP, que es un compuesto altamente energtico del que depende la mayor parte de metabolismo, por tanto el trabajo de las clulas; en las mitocondrias se produce el metabolismo enzimtico de los cidos grasos, los cuales son en parte elaborados tambin en el citoplasma. En los ribosomas tiene lugar concretamente todas las sntesis de las sustancias proteicas, mientras que en los lisosomas se producen enzimas hidrolticas cuya misin escindir, con la intervencin del agua, molculas grandes en otras menores, que pueden a su vez ser utilizadas por las clulas; en cambio, las enzimas glagolticas estn difundidas en el citoplasma Hace un siglo solo se conocan algunas enzimas, muchas de las cuales catalizaban la hidrlisis de enlaces covalentes. Estas enzimas se identificaban por la adicin del sufijo -asa al nombre de la sustancia o sustrato que hidrolizaban. De este modo, las lipasas hidrolizaban grasas (lipos, en griego); las amilasas, almidn (amylon, en griego) y las proteasas, protenas. Aunque hasta hoy persisten numerosos vestigios de esta terminologa, demostr ser inadecuada cuando se descubrieron varias enzimas que catalizaban reacciones diferentes del mismo sustrato; por ejemplo, oxidacin o reduccin de la funcin alcohol de un azcar. Aunque el sufijo -asa sigue en uso, en la actualidad los nombres de las enzimas enfatizan el tipo de reaccin catalizada. Por ejemplo, las deshidrogenasas catalizan la eliminacin de hidrgeno y las transferasas, reacciones de transferencia de grupo. Con el descubrimiento de ms y ms enzimas, surgieron ambigedades inevitables y con frecuencia no estaba claro cual era la enzima que un investigador deseaba estudiar. Para remediar esta deficiencia, la Unin Internacional de Bioqumica (IUB, del ingls, International Union of Biochemistry) adopt un sistema complejo, pero inequvoco, de la nomenclatura enzimtica basado en el mecanismo de reaccin. Los Principios generales del sistema UIB son: 1) Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en seis clases principales, cada una con 4 a 13 subclases. 2) El nombre de la enzima tiene dos partes. La primera es el nombre del o de los sustratos; Ia segunda, con terminacin -asa, indica el tipo de reaccin catalizada. 3) Informacin adicional, si es necesario aclarar la reaccin, puede seguir en parntesis, Por ejemplo, la enzima que cataliza ],-malato + NAD' = piruvato + COI + NADH t H', S/ denomina como 1.1.1.37 ~-malato:NAD oxidorreductasa (descarboxilante). 4) Cada enzima tiene un nmero clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reaccin segn la clase (primer digito), subclase (segundo digito) y sub-subclase (tercer digito). El cuarto digito es para la enzima especfica. As, E.C. 2.7.1.1 denota la clase 2 (una transferasa}, subclase 7 (transferencia de fosfato), sub-subclase 1 (una funcin alcohol como aceptor de fosfato). El ltimo digito denota a la enzima hexocinasa o ATP:D-hexosa-6-fosfotransferasa, enzima que cataliza la transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo del carbono 6 de la glucosa.

Al final, se clasifico las enzimas en seis grupos principales, correspondientes por sus trminos a las raciones que cada enzima ejerce sobre el sustrato. Estos grupos se subdividen en otro, segn el tipo de sustrato y los tomos concretos que son sensibles a sus acciones. Los 6 grupos:

COFACTORES
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la accin de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica denominada APOENZIMA y a este complejo se le denomina HOLOENZIMA. Entre los cofactores mencionables se encuentran: Iones metlicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros) y molculas orgnicas. Aquellos cofactores que estn fuertemente unidos a la apoenzima (por enlaces covalentes) son denominados grupos prostticos; en otros casos los que estn unidos dbilmente a la apoenzima (fuerzas no covalentes) y actan fundamentalmente como uno de los sustratos especficos de la reaccin, se llaman coenzimas. El ion metlico puede actuar como: *Centro cataltico primario. *Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinacin *Agente estabilizante de la conformacin de la protena enzimtica en su forma catalticamente activa. Las enzimas que precisan de iones metlicos se llaman a veces metaloenzimas. La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su accin cataltica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metlicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgnicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prosttico, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado.

Las vitaminas y minerales sirven como cofactores requeridos por el cuerpo humano para funcionar correctamente. Estos nutrientes pueden ser cofactores ya sea ellos mismos o pueden ser modificados qumicamente para ser cofactores una vez que estn en el cuerpo. Las vitaminas son sustancias orgnicas que no son producidos por el cuerpo, pero son necesarias para su funcionamiento. Muchos, pero no todas, las vitaminas se cofactores en el cuerpo. Coenzima es otro trmino comnmente utilizado para describir las vitaminas que actan como cofactores. La mayora de las vitaminas se convierten en co-factores una vez que estn en el cuerpo; vitamina C slo se utiliza directamente como cofactor. Ambas vitaminas solubles en grasa y solubles en agua funcionan como cofactores. Las vitaminas A, D, E y K son solubles en grasa, sin embargo, slo K se utiliza como cofactor. Las vitaminas restantes todas las vitaminas del complejo B, vitamina C, niacina, biotina, cido flico, cido pantotnico, cido lipoico y son solubles en agua, y todos se convierten en cofactores vez en el cuerpo con la excepcin de la vitamina C, que se utiliza directamente.

BIBLIOGRAFA
Murray Robert. Bioqumica de Harper. 14. edicin., s.d. Ludea, Marco 1999 La enzimologa. En: http://www. monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml http://es.wikipedia.org/wiki/Apoenzima http://es.wikipedia.org/wiki/Cofactor http://pagerankstudio.com/Blog/2010/06/que-es-un-cofactor/

Firma: _____________ CI: ____________