1.-Qu son las enzimas?

Las enzimas son protenas que cumplen una funcin especial, al permit ir que se lleven a cabo ciertas reacciones qumicas en nuestro organismo (as como en las plantas y los animales).
2.-MENCIONE 3CARACTERISTICA DE LAS ENZIMAS

*.-Son protenas que poseen un efecto catalizador *.-Actan en pequeas cantidades. *.-Muestran especificidad por el sustrato. *.-No sufren modificaciones durante la reaccin *.-Se recupera intacta *.-Son especficas *.-Su actividad est regulada *.-Es una protena
3.-INDIQUE LA IMPORTANCIA BIOMEDICA DE LAS ENZIMAS

*.-Sin enzimas, no sera posible la vida que conocemos. *.-Intervienen en la biocatlisis que regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiolgicos. *.-Las enzimas llevan a cabo funciones relacionadas con salud y la enfermedad. *.- En tanto que, en la salud todos los procesos fisiolgicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patolgicos. *.-Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemtico de enzimas funcionales". *.- Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algn modo, cada organismo sufre ms o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de accin como por un exceso de actividad de enzima. 4.-para un mejor estudio como se clasifica las enzimas ejemplos de cada una R.- Tipo de enzimas Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con molculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas. Isomerasas Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerizacin. Ligasas Catalizan la unin de molculas. Liasas Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o eliminacin, para producir dobles enlaces. Oxidorreductasas Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la transferencia de electrones de una molcula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa a cido glucnico. Tansferasas Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molcula a otra. 5.-que es catlisis enzimtica R.- La catlisis enzimtica es una disciplina de la enzimologa que estudia los mecanismos de catlisis por los cuales las protenas o cidos nucleicos con actividad enzimtica pueden favorecer la reaccin de ciertos sustratos y su conversin en productos. 6.-que es la energa de activacin R.- La energa de activacin en qumica y biologa es la energa que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. La energa de activacin suele utilizarse para denominar la energa mnima necesaria para que se produzca una reaccin qumica dada

7.-aque se llama centro activo de la enzima R.-Es la unin del enzima con el sustrato se realiza a travs del centro activo de la enzima, en el centro activo lo nico que hay son aa, y son los radicales de algunos aa los que establecen enlaces con el sustrato para que la unin se pueda realizar y establecer. El centro activo de cualquier enzima tiene las siguientes caractersticas: Ocupa un pequeo volumen del total del enzima Posee una estructura tridimensional Est exclusivamente formada por aa 8.-que es la cintica enzimtica y porque es importante conocerla R.- La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son catalizadas por las enzimas Durante una reaccin enzimtica, el substrato S se une qumicamente a la enzima E para formar un complejo "enzima-substrato" (ES). Luego de sufrir varias reacciones qumicas, el complejo ES se rompe para dar origen al producto P, liberando a la enzima E, que puede volver a iniciar otro ciclo cataltico. 9.-cuales son los factores que alteran la actividad enzimtica R.- La actividad enzimtica puede ser alterada por factores fsicos o qumicos y por ello todas las
enzimas actan dentro de un intervalo ptimo fuera del cual su actividad disminuye

*.-Concentracin del sustrato *.-Concentracin de la enzima *.-Temperatura *.-pH. *.-Presencia de cofactores 10.-que es el PH ptimo y temperatura ptima en la actividad enzimtica R.- El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas del estmago cuyo pH ptimo es cido. La temperatura tiene un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos lmites. El calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad. 11.-que son activadores enzimticos R.- Los activadores enzimticos, en cambio, incrementan su actividad. Hay que tener en cuenta que el pH, la temperatura y otros factores fsicos y qumicos inciden en la actividad enzimtica La actividad enzimtica puede ser controlada en la clula principalmente de estas cinco formas: Produccin de la enzima (a nivel de la transcripcin o la traduccin) Compartimentalizacin de la enzima Inhibidores y activadores enzimticos Modificacin postraduccional de enzimas. 12.-que son metaloenzimas R.- Metaloenzimas es una enzima que contiene como parte esencial de su estructura un tomo de metal (cobalto, cobre, hierro, molibdeno o zinc) 13.-que son inhibidores enzimticos R.- Los inhibidores enzimticos son molculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patgeno o corregir un desequilibrio metablico, muchos medicamentos actan como inhibidores enzimticos. 14.-explique la inhibicin reversible R.- Los inhibidores enzimticos reversibles pueden ser clasificados como competitivos, acompetitivos, no competitivos y mixtos, segn el efecto que produzcan en las constantes cinticas. Este efecto depender de que el inhibidor se una a la enzima E, al complejo enzimasustrato ES o a ambos

15.-explique la inhibicin irreversible R.- Los inhibidores enzimticos tambin pueden unirse e inactivar una enzima de forma irreversible, generalmente por medio de modificaciones covalentes de residuos del centro cataltico de la enzima. Estas reacciones decaen de forma exponencial y suelen ser saturables. Por debajo de los niveles de saturacin, mantienen una cintica de primer orden con respecto al inhibidor.

16.-que son las isoenzimas ejemplifique R.- Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminocidos, pero que catalizan la misma reaccin qumica. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parmetros cinticos o propiedades de regulacin diferentes.
Un ejemplo de una isoenzimas le permiten tener diferentes funciones en las clulas de determinados rganos, como el control de la liberacin de insulina por las clulas beta del pncreas, o la iniciacin de la sntesis de glucgeno por las clulas del hgado. Ambos procesos deben ocurrir solamente cuando la glucosa es abundante, o ocurre algn problema.

17.-que son los zimogenos ejemplifique R.- Es una enzima inactiva que es una enzima que ha perdido su actividad debido a diferentes factores, como factores fsicos, qumicos o aun metablicos. Un buen ejemplo de lo que ocurre cuando algunos zimogenos son activados antes de tiempo, en el interior de las celulas, se ve en la pancreatitis aguda , en la cual la activacion prematura de algunas de las enzimas pancreaticas como tripsina, fosfolipasa A2 y elastasa, producen la autodigestion del tejido pancreatico. 18.-mencione y explique los cofactores de ejemplo R.- Los coenzimas son cofactores orgnicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular y son claves en el mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro. La coenzima se une a un enzima. La enzima capta su sustrato especfico. La enzima ataca a dicho sustrato, arrancndole algunos de sus tomos. La enzima cede a la coenzima dichos tomos provenientes del sustrato. La coenzima acepta dichos tomos y se desprende de la enzima. La coenzima transporta dichos tomos y acaba cedindolos, recuperando as su capacidad para aceptar nuevos tomos. 19.-que son enzimas alostericas R.- Las enzimas alostricas son aquellos enzimas (protenas globulares que catalizan reacciones quimicas) que presentan centros alostricos, activadores e inhibidores, adems del habitual centro activo