Aminocidos y protenas Qumica Orgnica

INTRODUCCIN La bioqumica es la ciencia que estudia la qumica de los procesos vitales. Desde que en 1828 se descubri que las molculas biolgicas, como la urea, se podan sintetizar a partir de componentes no vivos, los cientficos han explorado la qumica de la vida con gran intensidad. Los procesos vitales implican la interaccin de dos clases diferentes de molculas: las macromolculas biolgicas: molculas grandes, como las protenas y los cidos nucleicos, y las llamadas metabolitos, molculas de bajo peso molecular, como la glucosa o el glicerol, que se transforman qumicamente durante los procesos biolgicos. En este trabajo se extender informacin acerca de las macromolculas de mayor importancia y que se encuentran en mayor cantidad en el organismo: las protenas, que son elementos clave en la mayora de los procesos biolgicos, y que se construyen a partir de 20 diferentes sub-unidades que coinciden en todos los organismos. Las protenas son las macromolculas ms verstiles de los seres vivos, funcionan como catalizadores, transportan y almacenan otras molculas como el oxgeno, proporcionan apoyo mecnico y proteccin inmunolgica, generan movimiento, transmiten impulsos nerviosos y controlan el crecimiento y la diferenciacin. En el presente trabajo daremos a conocer las caractersticas, propiedades, funciones, clasificacin y tipos de enlace por parte de los responsables de la formacin de las protenas: los aminocidos, que son los encargados de la

construccin estructural proteica a partir de la codificacin gentica. A s mismo, las funciones y niveles de estructuras de las protenas, como elementos imprescindibles en el organismo humano.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica Por otra parte, incluiremos los alimentos principales en donde pueden encontrarse las protenas y la manera adecuada de equilibrar stas en la dieta.

OBJETIVOS

Objetivo General: - Comprender la importancia de las protenas en el organismo humano, as como su definicin, composicin a partir de sus unidades constituyentes, propiedades y funciones principales.

Objetivos Especficos: Reconocer a la protena como un conjunto de sub-unidades estructurales humana. llamadas aminocidos, indispensables para la vida

Aprender a diferenciar los tipos de aminocidos existentes y su respectiva clasificacin en esenciales y no esenciales.

Interpretar las principales propiedades que tienen los aminocidos y su influencia en la determinacin del tipo de protena.

Nomenclaturar los aminocidos esenciales en sus 3 tipos de nomenclatura.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica

AMINOCIDOS
Los aminocidos son los constituyentes de las protenas. Los aminocidos tienen diferentes funciones en el organismo, pero ante todo sirven como unidades bsicas de los pptidos y de las protenas. Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); algunos de ellos solubles en agua; con actividad ptica y con un comportamiento anftero. El anlisis de un vasto nmero de protenas de casi todas las fuentes posibles mostr que todas las protenas estn formadas por 20 aminocidos estndares. No todas las protenas contienen a los 20 tipos de aminocidos, pero la mayora de ellas presenta la mayor parte de los 20 si no todos. En el cdigo gentico solo se consideran los veinte aminocidos proteicos; estos veinte aminocidos son los que se encuentran regularmente en las protenas y en algunos casos sufren modificaciones despus de su incorporacin a ellas. Para cada uno de estos aminocidos existe uno o ms codones especficos que los codifican en la traduccin gentica, siguiendo el camino universal de: ADN ARNm Protena Los aminocidos son constituyentes importantes de la nutricin, inclusive, algunos son esenciales. Determinados aminocidos forman precursores para otros metabolitos, como por ejemplo, para la glucosa en la glucognesis, para las bases de purinas y pirimidinas, para el hemo y para otras molculas. Han ido descubrindose desde 1806, cuando por primera vez se descubri la asparagina, hasta 1938, cuando se descubre la treonina.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica Los aminocidos comunes se conocen como - aminocidos, ya que tienen un grupo amino primario (-NH2) como sustituyente del tomo de carbono , el carbono siguiente al grupo cido carboxlico (-COOH). El carbono es asimtrico- tiene cuatro sustituyentes distintos- salvo que el radical R sea un tomo de hidrgeno, como es el caso del aminocido glicina. Los dems aminocidos naturales pertenecen a la serie L, es decir, escrita su frmula segn la convencin de Fischer, el grupo NH2 queda a la izquierda del observador. La nica excepcin es la prolina, que posee un grupo amino secundario (NH-), aunque para uniformar nos referimos a la prolina como -aminocido.

Se usa la designacin de amina primaria, secundaria o terciaria para referirnos al nmero de grupos alquilos que estn unidos al nitrgeno. As, si la amina tiene un grupo alquilo y dos hidrgenos, se le conoce como primaria; si tiene dos alquilos y un hidrgeno, secundaria y con tres grupos alquilo sin hidrgeno, terciaria. Los 20 aminocidos estndares difieren en las estructuras de sus cadenas laterales (grupos R). Adems de los 20 aminocidos que se encuentran en las protenas, hay otros aminocidos que no son protenas y que tienen de igual forma importancia biolgica.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica

ESTRUCTURA DE LOS AMINOCIDOS La estructura de los aminocidos proteicos es muy similar. Los aminocidos naturales son preponderantemente - aminocidos; a diferencia de los aminocidos. Un - aminocido est constituido por un tomo central, llamado carbono , unido a un grupo amino, un grupo cido carboxlico, un tomo de hidrgeno y un grupo R caracterstico. El grupo R se denomina

habitualmente cadena lateral. Como existen cuatro grupos diferentes conectados al tomo de carbono , los -aminocidos son quirales; las dos formas especulares se llaman ismero L e ismero D. El trmino quiralidad procede del griegocheir, que quiere decir mano, y alude al hecho de que la mano derecha es imagen especular de la izquierda y viceversa. La asimetra de las estructuras moleculares tiene una gran importancia en bioqumica. Una molcula quiral contiene al menos un centro asimtrico, como un tomo de carbono, que se encuentra unido a cuatro sustituyentes distintos entre s. Solamente los L-aminocidos constituyen las protenas. Para casi todos los aminocidos, el ismero L, tiene configuracin absoluta S (y no R). Convencin D y L El carbono alfa de cada aminocido se encuentra unido a cuatro grupos qumicamente diferentes y, por este motivo, es un tomo de carbono quiral u pticamente activo. La glicina es la excepcin, porque su carbono alfa tiene dos

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica sustitutivos de hidrgeno y, por este motivo, es inactivo desde el punto de vista ptico. Para representar en un plano los carbonos asimtricos se han ideado varias representaciones convencionales en proyeccin. La ms utilizada es la de Fischer. Cuando se aplica esta convencin, se denomina ismero D al que presenta el grupo funcional a la derecha del espectador e ismero L al que lo tiene hacia la izquierda:

En los azcares se considera grupo funcional al grupo OHdel penltimo carbono (por ser el carbono asimtrico ms alejado del grupo aldehdo o cetona)

En los aminocidos se considera grupo funcional al grupo amino (NH2) del segundo carbono (carbono -).

Es necesario hacer nfasis que las notaciones D y L no tienen relacin con la direccin en que un compuesto dado hace rotar la luz polarizada en un plano, un azcar o aminocido D puede dextrgiro o levgiro. El prefijo D indica solamente que el grupo funcional, del azcar o aminocido, se encuentra a la derecha cuando la molcula se dibuja en un plano de Fischer. Ahora bien, si se desea utilizar la propiedad de hacer girar el plano de la luz polarizada, se recurre a lo siguiente: - A la derecha - Dextrorrotatorio (+) - A la izquierda -Levorrotatorio (-)

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS La clasificacin de los aminocidos se puede dar de diversas maneras: Por su esencialidad. Por su destino metablico. Segn su cadena lateral. Segn su polaridad. Aminocidos polares. Aminocidos apolares.

Como podemos observar, los aminocidos pueden ser clasificados atendiendo a numerosos criterios, como la esencialidad, polaridad de sus cadenas, la constitucin proteica, por su estereoisomera, por su actividad ptica, por su pH, por su sntesis en la clula, entre otros. Por motivos de estudio, clasificaremos a los aminocidos atendiendo a sus componentes estructurales de la siguiente forma: Aminocidos alifticos: en este grupo se encuadran los aminocidos cuya cadena lateral es aliftica, es decir, una cadena hidrocarbonada. (Gly, Ala, Val, Leu, Ile) Aminocidos aromticos: Aminocidos cuya cadena lateral posee un anillo aromtico. (Phe, Tyr, Trp, Pro). Aminocidos azufrados: cadenas laterales poseen tomos de azufre. (Cys, Met). Aminocidos hidroxilados: aminocidos con cadenas laterales alifticas hidroxiladas. (Serina y la Treonina) Aminocidos bsicos: Dentro de los aminocidos con cadenas laterales muy polares encontramos 3 aminocidos bsicos: Lys, Arg, His.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica Aminocidos cidos: Dos aminocidos con cadenas laterales de naturaleza cida. (Asp, Asn).

TABLA DE AMINOCIDOS - Aminocidos esenciales: __ - Aminocidos esenciales en ciertos casos: __ N ABREVIATURAS Nombre completo Lado de la Masa cadena 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 A C D E F G H I K L M N P Q R S T V W Y Ala Cys Asp Glu Phe Gly His Ile Lys Leu Met Asn Pro Gln Arg Ser Thr Val Trp Tyr L- Alanina L- Cistena L- cido asprtico L- cido glutmico L- Fenilalanina Glicina* L- Histidina L- Isoleucina L- Lisina L- Leusina L- Metionina L- Asparagina L- Prolina L- Glutamina L- Arginina* L- Serina L- Treonina L- Valina L- Triptfano L- Tirosina Hidrofbico Hidrfilo Acdico Acdico Hidrofbico Hidroflico Bsico Hidrofbico Bsico Hidrofbico Hidrofbico Hidroflico Hidrofbico Hidroflico Bsico Hidroflico Hidroflico Hidrofbico Hidrofbico Hidroflico 89.09

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica * La arginina y la glicina se requieren principalmente en etapas de crecimiento.

- Aminocidos no proteicos De la misma manera, hay aminocidos que no forman parte de protenas: son los aminocidos no proteicos. Su estructura puede diferir algo de la anteriormente reseada. Entre ellos podemos citar la triiodotironina, una hormona tiroidea, el cido gamma-aminobutrico (GABA), que se halla en el sistema nervioso central y tiene propiedades antiepilpticas, y la taurina, que, unida a cidos clicos, forma las sales biliares.

PROPIEDADES FSICO-QUMICAS DE LOS AMINOCIDOS Entre las propiedades fsico-qumicas de los aminocidos podemos destacar las siguientes: Polaridad Los aminocidos difieren en sus cadenas laterales, o grupos R, que varan de estructura, tamao, carga elctrica y solubilidad en agua. En la siguiente clasificacin se colocan los nombres de los aminocidos y la polaridad de su cadena lateral. Los aminocidos se clasifican normalmente en funcin de las caractersticas de la cadena lateral en diferentes grupos: Grupo R Apolar, a.a. no polares (Grupo R hidrfobo) (Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met, y Gly)

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica Es el grupo de los aminocidos ms numeroso que hay. Sus cadenas no se fijan u ofrecen protones, ni participan en los enlaces de hidrgeno o inicos. En el grupo se reconocen 4 aminocidos con residuos alifticos: la alanina, la leucina, la isoleucina y la valina; dos aminocidos con anillos aromticos, la fenilalanina y el triptfano; un aminocido con azufre, la metionina y un iminocido, la prolina. Todos ellos son, adems, aminocidos mono-amino-mono-carboxlicos y no poseen otro grupo ionizable. Son menos solubles en agua que el resto de los aminocidos. Cuando forman parte de las protenas contribuyen a crear regiones hidrofbicas, sepultadas en el interior de la macromolcula y con relevancia funcional. Grupo R Polar sin carga, a.a. polares neutro (Grupo R Hidroflico) (Asn, Gln, Ser, Thr, Tyr y Cys) Grupos funcionales capaces de formar puentes de hidrgeno. Estos aminocidos son relativamente ms solubles en el agua que los aminocidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares neutros. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la asparagina y la glutamina, a sus grupos amdicos y de la cistena a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicina, con su grupo R dado por un solo hidrgeno, queda en una posicin intermedia entre los aminocidos no polares sin carga. La cistena y la tirosina poseen las funciones ms polares de esta clase de aminocidos, sus grupos tiol (-SH) e hidroxilo fenlico (C6H5OH) tienden a perder mucho ms fcilmente protones por ionizacin que los grupos R de otros aminocidos de esta clase. Carga negativa (aminocidos cidos)

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica (Asp y Glu) Los dos miembros de esta clase son los cidos asprtico y glutmico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7. Carga positiva (aminocidos bsicos) (Arg, His y Lys) Dentro de los aminocidos con cadenas laterales muy polares

encontramos tres aminocidos bsicos: lisina,arginina e histidina. Anfoterismo - Propiedades cido-base Cada molcula de aminocido tiene por lo menos un grupo cido (el carboxilo) y otro bsico (el amino), que dependiendo del PH del medio donde se encuentre, estos reaccionaran diferentes. Los aminocidos al tener un grupo carboxilo, y al estar en disolucin acuosa, son capaces de ionizarse y poder desprender protones (H+), (cuando el pH es bsico) por lo que tienen carcter cido; por otra parte, al poseer un grupo amino, son capaces de aceptar protones (H+) y, por tanto, tambin tienen carcter bsico; o pueden actuar como cido y base a la vez cuando el pH es neutro. En este ltimo caso adoptan un estado dipolar inico conocido como zwitterin. En consecuencia, los aminocidos poseen importantes propiedades cido-base en las reacciones. Estereoisomera Como el carbono es asimtrico existen dos estreo-ismeros con distinta actividad ptica. Para diferenciar ambos ismeros en una frmula plana, se escribe la cadena lateral R hacia arriba y los grupos amino y carboxilo a ambos lados del carbono : el grupo amino se sita a la derecha para representar el

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica estereoismero D y a la izquierda para representar el estereoismero L.

En el ejemplo anterior tenemos el aminocido alanina, en sus dos diferentes enantimeros, la L-alanina y la D-alanina. El primero es el que constituye protenas biolgicamente tiles para los seres humanos. Todos los aminocidos proteicos son ismeros L, aunque es posible encontrar D-aminocidos en determinados compuestos biolgicos, como en la pared bacteriana o en ciertos antibiticos. - Configuracin R y S Todas las protenas del organismo de estructura original tienen configuracin S absoluta. Esta configuracin sirve a la hora de identificar un enantimero. Los 4 sustituyentes diferentes de un tomo de carbono asimtrico tienen asignada una prioridad de acuerdo con sus nmero atmicos, de forma que la prioridad de los sustituyentes ser S > O > N > C > H. El sustituyente de prioridad ms baja, a menudo el hidrgeno, se orienta en direccin contraria al observador. - La configuracin alrededor del carbono se llama S, del latn sinister (izquierda), si la direccin de la progresin de los sustituyentes de mayor a menor prioridad es contraria a las agujas del reloj.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica - La configuracin se conoce como R, del latn rectus (derecha), si la

progresin es un el sentido de las agujas del reloj.

Actividad ptica La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en Dextrgiros (+) si desvan el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-) si lo desvan hacia la izquierda. - EXCEPTOS Glicina: no posee carbono quiral. No posee estereoisomera. Prolina: grupo amino secundario. El grupo NH2 est unido a dos radicales alquilos. NOMENCLATURA DE AMINOCIDOS Las abreviaturas de tres letras de los 20 aminocidos estndares que se presentan en el cuadro, se usan ampliamente en la bibliografa bioqumica. La

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica mayora surge de las tres primeras letras del nombre del aminocido correspondiente y se pronuncian como se escriben. El smbolo Glx indica Glu o Gln, y de la misma manera, Asx significa Asp o Asn. Esta notacin ambigua surge de la experiencia en el laboratorio: Asn y Gln se hidrolizan fcilmente a Asp y Glu, respectivamente, bajo las condiciones cidas o bsicas utilizadas a menudo para obtenerlos a partir de protenas. En el cuadro tambin aparecen los smbolos de una letra para los aminocidos. Este cdigo ms compacto se usa a menudo cuando se comparan secuencias de aminocidos de varias protenas similares. Ntese que el smbolo de una letra es generalmente la primera letra del nombre del aminocido. Sin embargo, para los grupos de residuos que tienen la misma letra inicial, eso se cumple para el residuo ms abundante del grupo. Los residuos de aminocidos en los polipptidos se nombran quitando el sufijo, generalmente ina, del nombre del aminocido y reemplazndolo por il. Las cadenas polipeptdicas se describen comenzando por el N-terminal y avanzando hasta el C-terminal. El aminocido C-terminal se llama como su aminocido original. As, el compuesto:

Se llama alanil-tirosil-aspartil-glicina. Es obvio que nomenclaturar estas cadenas polipeptdicas de ms de unos pocos residuos resulta muy tedioso. El tetra-pptido anterior tambin puede escribirse Ala-Tyr-Asp-Gly utilizando las abreviaturas de tres letras; o AYDG, con los smbolos de una letra.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica

PROTENAS
Las protenas desempean una innumerable serie de actividades y funciones dentro del organismo. Son las macromolculas ms abundantes del cuerpo y proporcionan los unidades estructurales para la conformacin de tejidos, los medios para los procesos metablicos, se encargan de la regulacin de condiciones, del transporte de otras molculas, entre muchas ms funciones que desempean. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS La estructura de las protenas se refiere a la manera de organizacin de los aminocidos con el fin de adquirir una determinada forma. La funcin de una protena estar ligada a la conformacin de la misma, es decir, a la secuencia de los aminocidos. La complejidad de las protenas principalmente se debe a su estructura molecular en el espacio, sus diferentes organizaciones corresponden: estructuracin Primaria, estructuracin Secundaria, estructuracin Terciaria y

estructuracin Cuaternaria

Estructura Primaria La estructura primaria se refiere a una protena que est formada por la secuencia lineal de aminocidos de su cadena polipeptdica unida entre s por enlaces covalentes, enlaces peptdicos. Es decir, corresponde a la serie de aminocidos en la cadena polipeptdica. Estas estructuras son las que aportan las caractersticas funcionales de las protenas.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica Estructura Secundaria El segundo nivel de estructuracin de las protenas supone la adopcin de la forma de hlice u otra configuracin regular por las cadenas de los polipptidos, gracias a los enlaces de hidrgeno entre los enlaces peptdicos. O bien es la disposicin espacial local de los tomos del esqueleto de un polipptido. Las protenas con estructura secundaria no son cadenas generalmente planas en su molcula, sino que adoptan una forma espiralada con estructura 3D, o tridimensional. - Estructuras ms comunes: Hlice en : Supone una cadena espiralada de polipptidos bsica. Lamina en : Emerge de la ubicacin paralela de dos cadenas de aminocidos que se establecen en una misma protena.

Estructura Terciaria La estructura molecular de este tipo de protena es el doblamiento de la cadena de pptidos sobre s misma para formar globulares, como consecuencia de las fuerzas de atraccin de las cadenas laterales de los aminocidos de la cadena proteica que estn muy separados entre si. Las fuerzas intermoleculares que generan estas estructuras pueden ser enlaces de hidrgeno, enlaces inicos e hidrofbicos o fuerzas de dispersin, que se forman en una parte de la cadena de pptido y la otra, de modo que la cadena se dobla de un modo especfico para dar una estructura general determinada. Se puede caracterizar como una estructura tridimensional de una cadena polipeptdica completa.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica Estructura Cuaternaria La mayora de las protenas estn compuestas por cadenas polipeptdicas (Monmeros), a las que se les denomina subunidades, que pueden ser similares o diferentes, donde cada una de las cadenas tiene cualidades primarias, secundarias y terciarias

peculiares para formar molculas biolgicas activas (Multmeros). Las protenas que contienen

monmeros iguales se denominan Oligmeros, y que contienen monmeros distintos se denominan Protmeros. Las estructuras cuaternarias contienen las cadenas laterales no polares estrechamente unidas por enlaces de hidrgenos entre la cadena peptdica y las cadenas laterales. Este tipo de estructura, es la disposicin espacial de sus subunidades. Quinto Nivel de Estructura Este nivel estructural no es muy conocido aun, pero si se encuentran en algunas protenas. Este nivel no es muy mencionado, sin embargo, se conoce que son protenas con una localizacin definida, y as pueden funcionar

coordinadamente. Un ejemplo de ellas son las protenas de cadena de transporte de electrones o cadena respiratoria.

ENLACE PEPTDICO Los enlaces peptdicos son enlaces covalentes entre aminocidos, que se dan especialmente entre el grupo amino de una molcula y el grupo carboxilo de otra, con el propsito de formar protenas. El enlace peptdico se forma por la deshidratacin de los aminocidos obteniendo una molcula de agua en la unin del grupo amino y del grupo

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica carboxlico. Esta reaccin es tambin una reaccin de condensacin, que es muy comn en los sistemas vivientes.

Los enlaces peptdicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las protenas como la variacin en la temperatura, la presin, el pH o elevadas concentraciones de molculas como la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptdicos pueden romperse de manera no enzimtica, al someter simultneamente a la protena a elevadas temperaturas y condiciones cidas extremas. Los enlaces peptdicos se consideran enlaces sencillos o simples, pero estos enlaces igualmente poseen caractersticas de dobles enlaces, que darn propiedades estructurales planas y rgidas a las protenas, debido a la resonancia de este enlace. Resonancia en enlaces peptdicos - Importancia de la Resonancia del Enlace Peptdico 1. La resonancia aumenta la polaridad del enlace y establece un momento dipolar. En otras palabras cada enlace peptdico pude participar en dos puentes de hidrogeno. El grupo NH2 acta como donador de Hidrgenos y el grupo COOH como receptor de Hidrgenos. 2. Impide la libre rotacin del enlace entre C-N dndole una caracterstica rgida al enlace peptdico limitando las capacidades conformacionales de los pptidos, y resultando con estas dos posibles configuraciones: Trans y Cis.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica Caractersticas del enlace peptdico Se desprenden molculas de agua (H2O) al darse el enlace peptdico. El enlace peptdico es plano y por tanto no existe rotacin alrededor del enlace. El enlace peptdico posee un carcter de doble enlace (60%). El enlace es ms corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rgido y plano. Se estabiliza por Resonancia. La distancia del enlace peptdico (C-N) es tpicamente de 1.32 .

Desnaturalizacin de Protenas Al cambio de las cadenas espiraladas de pptidos que se desdoblan para dar una configuracin aleatoria acompaada con un cambio de actividad biolgica se le nombra desnaturalizacin. La desnaturalizacin de una implica la alteracin de las estructuras secundarias, terciarias, y cuaternarias dejando intacta la estructura primaria, dando como resultado la prdida de actividad biolgica. En algunos casos la desnaturalizacin es un proceso reversible. Componentes influyentes en la Desnaturalizacin. La desnaturalizacin ocurre cuando las protenas se exponen al calor, luz

ultravioleta, cidos, bases, disolventes orgnicos, y las sales de metales pesados,

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica estos agentes afectan las fuerzas de dispersin, los enlaces de hidrgenos y los enlaces inicos de la atraccin intermolecular de las estructuras secundarias, terciarias o cuaternarias; no as de las primarias.

PRINCIPALES FUNCIONES DE LA PROTENAS Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, entre otros. Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las protenas estructurales se agregan a otras molculas de la misma protena para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras protenas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc. Las principales funciones de las protenas son: 1. Las protenas tienen una funcin defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraos o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son protenas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica mucosas y tienen efecto germicida. El fibringeno y la trombina contribuyen a la formacin cogulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos ante posibles antgenos.

2. Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas estn formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas plasmticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones qumicas que suceden en el organismo. Algunas protenas como la cclica sirven para regular la divisin celular y otras regulan la expresin de ciertos genes. 3. Las protenas cuya funcin es enzimtica son las ms especializadas y numerosas. Actan como biocatalizadores acelerando las reacciones qumicas del metabolismo. 4. Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como funcin homeosttica de las protenas. 5. La contraccin de los msculos travs de la miosina y actina es una funcin de las protenas contrctiles que facilitan el movimiento de las clulas constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contraccin de los msculos. En la funcin contrctil de las protenas tambin est implicada la dineina que est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. 6. La funcin de resistencia o funcin estructural de las protenas tambin es de gran importancia ya que las protenas forman tejidos de sostn y relleno que confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos como el colgeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina elastina del tejido conjuntivo elstico. Con este tipo de protenas se forma la estructura del organismo. Algunas protenas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresin gentica. Algunas

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica glucoprotenas actan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.

7. Si fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcin energtica para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energa por gramo. Ejemplos de la funcin de reserva de las protenas son la lacto albmina de la leche o la ovoalbmina de la clara de huevo, la hordena de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos ltimos la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.

NUTRICIN
La nutricin es la ciencia encargada del estudio y mantenimiento del equilibrio homeosttico del organismo a nivel molecular y macro-sistmico, garantizando que todos los eventos fisiolgicos se efecten de manera correcta, logrando una salud adecuada y una manera de prevenir enfermedades. La ingesta de protenas es fundamental para el cuerpo humano puesto constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biolgico alguno que no dependa de la participacin de este tipo de sustancias. Los aminocidos, constituyentes de las protenas, se clasifican en 2 tipos: esenciales y no esenciales. Los aminocidos esenciales (histidina, isoleucina, leucina, lisina,

metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina) no pueden ser fabricados por el organismo y deben ser aportados en la dieta o en caso contrario pueden producirse trastornos en la salud. Mientras que los aminocidos no esenciales (alanina, arginina, asparagina, cido asprtico, carnitina, cistena, cido glutmico, glutamina, GABA, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina y tirosina) son tambin

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica imprescindibles para la salud pero pueden ser sintetizados en el cuerpo a partir de los aminocidos esenciales. Ambos aminocidos, esenciales y no esenciales, intervienen en la formacin de hormonas, enzimas,

neurotransmisores (mensajeros qumicos) anticuerpos y transportadores de nutrientes. Un consumo de aminocidos esenciales inferior al ptimo aumenta las necesidades del organismo de aminocidos no esenciales. Por ejemplo, una dieta vegana o vegetariana estricta mal balanceada puede causar carencias de aminocidos esenciales como triptfano, leucina e isoleucina. Para evitarlo es conveniente ingerir cereales, frutos secos, legumbres y semillas, as como aportarlos en forma de suplementos a la dieta, de esta manera se podr aportar una dosis equilibrada de protenas y evitar tanto el insuficiente aporte de aminocidos esenciales como la carencia de los no esenciales. PAPEL DE LAS PROTENAS EN EL CUERPO Las funciones principales de las protenas en el organismo son: Ser esenciales para el crecimiento. Proporcionan los aminocidos esenciales fundamentales para la sntesis tisular. Son materia prima para la formacin de los jugos digestivos, hormonas, protenas plasmticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. Actan como catalizadores biolgicos acelerando la velocidad de las reacciones qumicas del metabolismo. Son las enzimas. Actan como transporte de gases como oxgeno y dixido de carbono en sangre. (Hemoglobina). Actan como defensa, los anticuerpos son protenas de defensa natural contra infecciones o agentes extraos. Permiten el movimiento celular a travs de la miosina y actina (protenas contrctiles musculares).

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica Dan una resistencia. El colgeno es la principal protena integrante de los tejidos de sostn y la protena ms abundante en el organismo. (Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrgeno.) Energticamente, las protenas aportan al organismo 4 Kcal de energa por cada gramo que se ingiere.

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS Las protenas son clasificables segn su estructura qumica en: Protenas simples: Producen solo aminocidos al ser hidrolizados. Albminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.: lacto-albmina de la leche). Glutelinas y prolaninas: Son solubles en cidos y lcalis, se encuentran en cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y gliadinas con agua. Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del cabello, el colgeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguneo. Protenas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.: nucleoprotenas. Protenas derivadas: Son producto de la hidrlisis.

En el metabolismo, el principal producto final de las protenas es el amonaco (NH3) que luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hgado y se excreta a travs de la orina. Las protenas son los ladrillos que componen los organismos vivos. Pero sta no es su nica caracterstica fundamental. Las protenas son las encargadas de la sntesis de hormonas, las enzimas y los tejidos (especialmente en los msculos).

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica En condiciones de baja energa, las protenas obtenidas a partir de alimentos o por medio del catabolismo muscular, pueden ser utilizadas por el hgado para proporcionar energa al cuerpo. Desde el punto de vista qumico, las protenas son macromolculas constituidas por 20 unidades bsicas llamados aminocidos, que, al igual que los eslabones, unidos el uno con el otro, forman una larga cadena. Los aminocidos (a.a.) en los organismos animales se encuentran libres o unidos a protenas (incorporados a cadenas peptdicas). Los aminocidos libres tienen tres posibles orgenes: 1) Absorcin intestinal del producto de la hidrlisis de las proteinas alimentarias. 2) Sinteis de novo e interconversiones. 3) Hidrlisis de las proteinas corporales.

- EJEMPLO: Nutricin humana aplicada a las personas que practican deportes Esta depende de los objetivos finales del deporte realizado y de sus entrenamientos, la nutricin hace hincapi en unos u otros alimentos, por ejemplo en los deportes anaerbicos, como puede ser el culturismo, son ms importantes los alimentos proteicos que favorezcan la hipertrofia muscular (incremento de la masa muscular). Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas

mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. ALIMENTACION Cuando hablamos sobre los alimentos ricos en protenas, los primeros que se toman en mencin son la carne en general, las aves de corral, las piezas caza, el pescado o la pesca, los huevos y los productos lcteos, que a pesar de ser muy diferentes entre s, conservan de semejanza la riqueza en protenas. Son diferentes respecto del origen de procedencia, diferentes sabores, aspectos, texturas, o diferentes usos culinarios. Sin embargo, todos estos alimentos pertenecen dentro del mundo de la nutricin a la misma familia Las frutas: A las frutas siempre se las asocia con las vitaminas y los minerales que nos brindan y que son necesarios para un buen funcionamiento del organismo. Casi nunca solemos nombrarlas a la hora de hablar de protenas, aunque s que contienen algunas cantidades ya que no son muy elevadas pero contienen protenas, dentro de ellas estn: el pltano, la manzana, el aguacate y la papaya, frutas abundantes en vitaminaminas y protenas. Asimismo, para optimizar la absorcin de los aminocidos se recomienda que se acompaen en la ingesta las vitaminas B6 y C (una frmula multinutriente aporta ambas). Por otra parte, si el aminocido especfico se toma de forma individual es aconsejable que se complemente con una frmula balanceada de aminocidos esenciales ingerida en distinto momento del da. De esta forma potenciaremos su accin y evitaremos posibles desequilibrios en el balance general de nutrientes.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica TABLA DE ALIMENTOS Calidad de las protenas Alimento Leche materna Huevo Carne Pescado Leche de vaca Soya Arroz Trigo Legumbres Maz Valor biolgico 100 100 75 75 75 70 60 50 40 40

Los alimentos que nos aportan protenas completas o de alto valor biolgico son todos los de origen animal:

Todas las carnes, los huevos y el pescado Todos los quesos La leche y todos sus derivados (yogur, quesos, cremas, entre otros). Crustceos y mariscos.

Los alimentos que nos aportan protenas incompletas, son todos de origen vegetal:

La soja. Las legumbres (lentejas, garbanzos). Los frutos secos. Los cereales y sus derivados (harinas, arroz, pan). Hortalizas y frutas.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica CONCLUSIN Las protenas son biomolculas elementales para la supervivencia de muchos seres vivos, y especialmente, de los seres humanos. Los protenas son los componentes ms abundantes en las clulas humanas y cumplen con una gama enorme de funciones desde el punto de visto bioqumico. Cada aminocido tiene un grupo carboxilo alfa y un grupo amino alfa (salvo la prolina, que tienen un grupo imino). A pHh fisiolgico, el grupo carboxilo se disocia y forma el in de carga negativa carboxilato (-COO-), y protona al grupo amino alfa (-NH3+), formando el in de carga positiva amonio. Cada aminocido contiene adems una de 20 cadenas laterales distintivas unidas al tomo de carbono alfa. De la naturaleza qumica de esta cadena lateral depende la funcin de un aminocido en una protena y ofrece base para la clasificacin de los aminocidos como apolares, polares sin carga, cidos y bsicos. El carbono alfa de cada aminocido, salvo la glicina, est unida a cuatro grupos qumicos diferentes y es, por este motivo, un tomo de carbono quiral u pticamente activo. Slo la forma L de los aminocidos se encuentra en las protenas que sintetiza el cuerpo humano. Las protenas se organizan segn su nivel de estructuracin en: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La primera solamente se relaciona con la cadena lineal de aminocidos; la segunda viene caracterizada por su doble hlice; la terciaria por la formacin de protenas globulares y la cuaternaria que es la estructura ms compleja de la protena. Las protenas se encuentran en una gama inmensa de alimentos, tanto de origen vegetal como de animal. Indudablemente, las protenas constituyen los elementos primordiales que mantienen en equilibrio funcional a los seres vivos en todo aspecto.

Aminocidos y protenas Qumica Orgnica

BIBLIOGRAFA

Bioqumica - (Jeremy Mark Berg,Lubert Stryer,John L. Tymoczko. 6a Edicin. Versin espaola: Dr. Jos Macarulla, 2008, Barcelona, Revert) Bioqumica - (Donald Voet, Judith G. Voet, 3 edicin. Editorial Mdica Panamericana, Buenos Aires, Argentina, 2006) Bioqumica - (Richard A. Harvey, Pamela C. Champe, 3a edicin. McGraw-Hill, Interamericana, 2006). Bioqumica Mdica (John W. Baynes, 2 edicin, Espaa) Fundamentos de Qumica Orgnica (Julio Peret y Ramn Sendra, 2007) Amina primaria, secundaria y terciaria. http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/aminoacids/aminoacidos.html Polaridad de los aminocidos http://gmein.uib.es/moleculas/aajmol/aajmol.html