OBJETIVOS DEL TEMA: "ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS PROTEINAS

1. Qué son las proteínas desde el punto de vista químico y porque se dice que las proteínas son       
moléculas altamente versátiles.
Las proteínas son heteropolímeros de α­L­aminoácidos de longitud variable que pueden tener diferentes 
formas dependiendo de su  secuencia de aminoácidos. Proteínas globulares y fibrosas.
Versatilidad de las proteínas: las proteínas pueden estar en las membranas, el citoplasma o el espacio 
extracelular cumpliendo diversas funciones:
­ Proteinas con funciones estructurales: Proteínas del citoesqueleto y de la matriz extracelular. 
­ Proteinas de transporte y almacenamiento: hemoglobina y mioglobina.
­ Proteínas de membrana: receptores y transportadores.
­ Proteínas de comunicación intercelular: hormonas y factores de crecimiento.
­ Proteínas de defensa: anticuerpos, complemento y factores de la coagulación.
­ Proteínas con actividad catalíticas: enzimas
­ Proteínas reguladoras de la expresión génica.

2. Cuál es la estructura general de los α­L­aminoácidos y cual es la nomenclatura, de una y tres letras que 
se  usa para nombrarlos.
Todos los 20 aminoácidos comunes son alfa-aminoácidos, tienen el grupo carboxilo y el grupo amino
unidos al mismo átomo de carbono (carbono alfa); son diferentes entre ellos en sus otras cadenas o en su
grupo R. Según la actividad óptica y la posición de los 4 sustituyentes en el carbono quiral, los residuos de
aminoácidos en las proteínas son exclusivamente L-estereoisómeros.
3.  Como se clasifican los aminoácidos según su grupo R y cuales aminoácidos están en cada grupo
 Grupo R no polar, alifático: los grupos R son no polares e hidrofóbicos.

 Grupos R aromáticos: cadenas aromáticas y relativamente no polar (hidrofóbicos)
  Grupo R polar, no cargado: los grupos R de estos aminoácidos son mas solubles en agua o mas 
hidrofílicos que los aminoácidos no polares, ya que contienen grupos funcionales que forman 
puentes de hidrógeno con el agua.

 Grupo R cargados positivamente (básicos): 
Los grupos R más hidrofílicos son aquellos que tienen carga positiva o negativa, aquellos aminoácidos que 
tienen carga positiva a pH 7.0
  Grupos R negativos (ácidos):  aquellos cuyos grupos R tienen una carga neta negativa a pH 7.0

4. Cuales son las propiedades particulares de los aminoacidos glicina, prolina y cisteina.

Glicina tiene la estructura más simple, aunque es formalmente no polar, su cadena tan pequeña realmente 
no contribuye a las interacciones hidrofóbicas.
Prolina tiene una cadena alifática con una estructura cíclica distinta. El grupo amino secundario del 
residuo de prolina forma un conformación rígida que reduce la flexibilidad estructural de las regiones 
polipeptídicas que contienen prolina.
Cisteína está listo para ser oxidado y formar un aminoácido dimérico llamado cistina unido por enlace 
covalente, que consiste en dos moléculas de cisteína unidas por puente disulfuro. Los residuos unidos por 
puentes disulfuro son fuertemente hidrofóbicos.

5. Cuáles son las características del enlace peptídico.
Este enlace es formado removiendo los elementos del agua (deshidratación) del grupo alfa­carboxilo de 
uno de los aminoácidos y del grupo alfa­amino del otro aminoácido.

6. Que son los extremos amino y carboxilo terminal, la cadena principal y las cadenas laterales

En un péptido, el residuo de aminoácido que tiene al final libre el grupo alfa­amino es el amino terminal 
(o N­terminal); en el otro extremo, el que tiene un grupo carboxilo libre es el residuo carboxilo terminal 
(C­terminal).

7. Porqué y como se ve afectada la carga de las cadenas polipéptidicas con el pH.

8. A que se refieren los términos estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y 
estructura  cuaternaria de las proteínas.

Estructura primaria: son todos los enlaces covalentes uniendo residuos de aminoácidos en un 
polipéptido; el elemento mas importante de esta estructura es la secuencia de residuos de aminoácidos.
Estructura secundaria: se refiere a los arreglos particularmente estables de los residuos de aminoácidos 
dando origen a patrones estructurales recurrentes.
Estructura terciaria: describe todos los aspectos tridimensionales del plegamiento de un polipéptido.
Estructura cuaternaria: describe el arreglo en el espacio cuando una proteína tiene dos o más 
subunidades polipeptídicas.

9. Cuál es la importancia de la estructura conformacional para la función de las proteínas y cuales son las 
interacciones que estabilizan dicha estructura.

La estructura de las proteínas es estabilizada por múltiples interacciones débiles. Las interacciones 
hidrofóbicas son las mejores contribuyentes para estabilizar la forma globular de la mayoría de proteínas 
solubles; los puentes de hidrógeno y las interacciones iónicas son ideales en las estructuras específicas que 
son termodinámicamente mas estables.

10. Porque se dice que la estructura primaria determina la estructura conformacional de las proteínas.

La estructura terciaria de una proteína es determinada por su secuencia de aminoácidos. La prueba más 
importante de esto viene de experimentos que muestran que la desnaturalización de algunas proteínas es 
reversible. Ciertas proteínas globulares regresan a su estructura nativa y su actividad biológica si vuelven 
las condiciones en las cuales la estructura nativa es estable. Esto demuestra que la secuencia de 
aminoácidos de una cadena polipeptídica contienen toda la información requerida para plegar la cadena en 
su estructura tridimensional nativa. 

11. Qué es un dominio de una proteína y que son “motifs”.

"Motifs" como un segmento de menos de 30 residuos contiguos con arreglos particularmente estables de
varios elementos de la estructura secundaria y conservados entre proteínas relacionadas. Los motifs
usualmente son sitios de contacto con otras moléculas, forman parte de los sitios biológicamente activos y se
asocian a una función particular.

Un dominio es una unidad estructural en la estructura tridimensional de las proteínas globulares que esta
constituido por un segmento de 50 a 350 residuos de aminoácidos. Usualmente los dominios se asocian a una
función particular por lo que también se dice que son las unidades funcionales de las proteínas. Las
proteínas que tienen un ancestro común y por lo tanto pertenecen a una misma familia tienen al menos un
dominio en común por lo que también se dice que los dominios son las unidades evolutivas de las proteínas.

12. Cuáles son los tipos de estructura secundaria, que carácterísticas tienen cada uno y como se 
estabilizan.
α­ hélice: en esta estructura  la columna de polipéptidos es fuertemente enrollada alrededor de un eje 
imaginario dibujado longitudinalmente a en el medio de la hélice, y los grupos R de los residuos de 
aminoácidos sobresalen por fuera de la columna helicoidal. La estructura es estabilizada por puentes de 
hidrógeno entre el átomo de hidrógeno atado al átomo electronegativo de nitrógeno del enlace peptídico y 
el átomo de oxígeno del carbonilo electronegativo del cuarto aminoácido en el lado amino terminal de ese 
enlace peptídico.

Hoja β: puentes de hidrógeno se forman entre segmentos adyacentes de la cadena polipeptídica. Los 
segmentos individuales que forman la hoja beta están usualmente a la par en la cadena de polipéptidos, 
pero también pueden estar distantes uno del otro en la secuencia lineal del polipéptido. Los grupos R de 
los aminoácidos adyacentes sobresalen de la estructura zigzag en direcciones opuestas, creando el patrón 
alternado visto en la figura. Las cadenas polipeptídicas adyacentes en hoja beta pueden ser paralelas o 
antiparalelas (teniendo la misma o la orientación opuesta amino­carboxilo, respectivamente).
Giros β: conectan la terminación de dos segmentos adyacentes de una hoja beta antiparalela. La estructura 
es un giro de 180 grados involucrando cuatro residuos de aminoácidos con el oxígeno del carbonilo del 
primer residuo formando un puente de hidrógeno con el hidrógeno del grupo amino del cuarto 
aminoácido.

13. En que se basa la predicción de la estructura secundaria de las proteínas y porque estas predicciones 
tienen un limitado grado de certeza.
Esta estructura puede ser descrita aproximadamente definiendo como estos segmentos de aminoácidos se 
unen uno al otro y como los segmentos que los conectan están arreglados.

14. Qué es un puente disulfuro y como se forma. 

15. Cómo se estabilizan las estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas

La estructura terciaria se forma entre aminoácidos que están lejos en la secuencia polipeptídica y que se 
encuentran en diferentes tipos de estructura secundaria, estos aminoácidos interactúan dentro de la 
estructura plegada de la proteína. La localización de las uniones (incluyendo giros beta) en la cadena 
polipeptídica y la dirección y el ángulo de estas uniones son determinadas por el número y la localización 
de residuos específicos para uniones tales como Pro, Thr, Ser, y Gly. Los segmentos que interactúan son 
sostenidos en su estructura terciaria característica por diferentes tipos de interacciones débiles (y algunas 
veces por enlaces covalentes como enlaces disulfuro) entre segmentos. 

16. Cual es la importancia de los residuos de glicina, prolina y cisteina para la estructura tridimensional de 
las proteínas

17. Qué es la estructura nativa y en que consiste la desnaturalización de las proteínas
Las proteínas en cualquiera de sus conformaciones plegadas funcionales son llamadas estructuras nativas.
La pérdida de la estructura tridimensional suficientemente para que la proteína pierda su función se llama 
desnaturalización.

18. Como se pliegan las proteínas hidrosolubles y las proteínas de membrana.

19. Qué son proteínas simples, proteínas conjugadas y grupo prostético.