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ICMBI, clase 1
Aminoácidos
Dr. José Martínez
Proteínas:
Esta molécula, sólo para que tengan un punto de referencia les recuerdo que
la molécula de agua es H2O, y la glucosa es C6H12O6
Esto se los digo por que si ustedes se fijan bien, la masa de esta molécula es
61987 veces la masa de un hidrógeno, por lo tanto entonces estamos frente a
moléculas un poquito más grandes, más complejas. Y de hecho, si ustedes
siguen buscando en estas cosas van a encontrar, que las proteínas poseen
además de todo lo que dije arriba, grupos funcionales. Las funciones están
directamente relacionadas a la vez con la función que cumple la proteína.
Aminoácido:
NH3+
Por lo tanto nosotros vamos a estudiar los aminoácidos que son α amino, es
decir que tienen el grupo amino en el carbono α, y son los que va a formar los
α aminoácidos.
Que esta molécula sea ópticamente activa, nos va a generar además dos
isómeros que se llaman enantiómeros. Uno que corresponde al D y otro al L.
Esta nomenclatura no tiene nada que ver con las propiedades ópticas
rotatorias Esta nomenclatura D y L se basa en una comparación con
molécula gliceraldehído. Si la molécula es un isómero del D gliceraldehído
tenemos a un D α aminoácido; y si es un isómero del L gliceraldehído estamos
frente a un L α aminoácido. En la siguiente tabla tenemos sólo L aminoácidos, y
la actividad rotatoria varía entre dextro (derecha) y levo (izquierda).
CO
N R’
Decíamos que los aminoácidos que vamos a estudiar son los α aminoácidos, y
en más específico los L α aminoácidos. Cada vez que hablemos de aminoácidos
de ahora en adelante nos referiremos a L α aminoácido. Esto no quiere decir
que los R α aminoácido no sean importantes, por ejemplo tenemos que en la
pared celular de las bacteria encontramos los D alanina y D glutámico (¿?),
pero atención que estos no están formando parte de proteínas. También
tenemos la valinomicina, es un péptido cíclico que actúa como canal iónico.
También tenemos aminoácidos ácidos, que son los que tienen un grupo
carboxilo más.
A
Posee un anillo que se llama Imidasol, que le otorga carácter básico. Este se encuentra
en la cadena lateral.
B
Tiene un grupo llamado Guanidimo.
C
Es polar y apolar a la vez
El nitrógeno cuando esta escrito así: NH3+ es por que esta protonado. El
nitrógeno es feliz con dos hidrógenos, pero cuando él comparte sus electrones
libres con un protón, es cuando queda con carga positiva por que actúa como
base, captó protones.
Links:
Principios de estructura de proteínas:
http://www.cfrd.cl/~proteinas
USER: proteinas
PASS: rasmolpro
Apuntes de proteínas:
http://www.udec.cl/~jmartine/curso.html
Los aminoácidos que forman parte de las proteínas son 20, y los dos que faltan
son los aminoácidos conformacionalmente importantes y son especiales. Uno
de ellos es la Glicina, que es aquiral, es decir esta en la forma meso. Este
aminoácido no tiene actividad óptica rotatoria, por lo que no tiene
nomenclatura L/D. Al tener como grupo R’ un hidrógeno le da una libertad
especial. El otro aminoácido es la Prolina, en este la cadena lateral esta unida
al amino, y esto hace que sea bastante más rígido. La Prolina no es un amino
ácido, por que no tiene un grupo amino (NH2), si no que un grupo imino (NH),
por lo que es un iminoácido. Por esta razón estos dos aminoácidos son
especiales, por que la Glicina no es L, y la Prolina no es aminoácido.
Pero los aminoácidos son más de lo que habíamos visto, por que resulta que el
grupo amino no lo vamos a encontrar como tal, ni tampoco el grupo carboxilo.
Para este caso consideramos que el grupo amino va a ser básico, y el grupo
carboxílico ácido. Y además veíamos que las cadenas laterales de los
aminoácidos, en algunos de ellos había un grupo carboxilo, y como buen grupo
carboxilo va a sufrir disociación. Todos los grupos que estamos viendo ahora
son ácidos y bases débiles, es decir que se protonan o deprotonan
parcialmente dependiendo de las concentraciones y el pH. Y entonces nosotros
podemos encontrarnos que la cadena lateral de la histimina puede estar en
varias formas. Lo mismo podemos encontrar en la tirosina. Y cada una de estas
disociaciones ocurren con cierta regularidad y hay una relación entre las
concentraciones de la forma protonada y desprotonada; y estas
concentraciones están dadas por el equilibrio que sucede en esta
deprotonación, y una medida de este equilibrio es lo que se llama la constante
de disociación como ácido, todo escrito como ácido. Para poder ordenar esto
uno utiliza el pKa, y este pKa es la fuerza con la cual el ácido retiene el protón,
mientras más alto sea el valor significa que lo retiene con más fuerza. Por
ejemplo, si el pKa es 12, quiere decir que se necesita un pH de 12 para que se
libere el protón. Los aminoácidos además de tenere el grupo carboxilo, tiene el
grupo ámino, y además de eso hay aminoácidos que en sus cadenas laterales
tienen grupos disociables.
Titulación:
En el caso de la glicina yo
puedo titular el grupo
carboxílico y el grupo amino. Y
el primero que debo titular es
al grupo carboxilo, por que
tiene un pKa más bajo (es más
fácil quitarle los protones), y
después al amino. Si hay más
grupos que se pueden
deprotonar, se titulan en orden
creciente de pKa. También
existe la posibilidad de titular
con la molécula totalmente
deprotonada, y comenzar a
descender agregando OH.
El ácido aspártico tiene dos grupos COOH, uno α y uno β. El primero tiene un
pKa de 2,0 y el segundo de 3,6. El COOHα esta totalmente protonado a un pH
de 0,0 y desprotonado a un pH de 4,0; el COOHβ esta totalmente protonado a
un pH de 1,3 y esta totalmente desprotonado a un pH 5,6. ¿Por qué el pH de
deprotonación de COOHα difiere del pH de protonación de COOHβ; siendo que
son el mismo compuesto? Esto pasa porque ambas reacciones están
ocurriendo al mismo tiempo, pero en que punto tenemos el equilibrio, nosotros
debemos calcular el promedio de esos pH, este punto se llama el punto
isoeléctrico. El punto isoeléctrico es el pH cuando una molécula se encuentra
eléctricamente neutra, es decir, que sus cargas positivas y negativas estén
balanceadas, no significa que la molécula no presenta carga, si no que está
balanceada.
Caso clínico: Ustedes deben curar a un paciente con cierto aminoácido, pero no
lo tienen puro, ya que esta en una plantita que tiene el aminoácido, pero junto
con otro. Usted le da la mezcla de aminoácidos al paciente pero no le da
resultados. Entonces deben separar ambos aminoácidos, el alcalde del pueblo
le ofrece su resina para separar los aminoácidos; y ustedes se acaban de dar
cuenta que son capaces de tener el poder en sus manos.
¿Cómo separarían los aminoácidos?
Con el pH pueden cambiar las cargas de los aminoácidos, dejando a uno
positivo y a otro negativo, y con la resina del alcalde filtran la mezcla y uno de
los aminoácidos va a pasar. Como la resina es negativa va a atrapar al
aminoácido cargado positivo, mientras que el otro pasa de largo. Pero ustedes
necesitan el aminoácido que quedó en la resina, ahora ¿Cómo la sacan de la
resina? Cambiando nuevamente el pH para que el aminoácido quede cargado
negativo y se libere de la resina.