Sunteți pe pagina 1din 9

PROTEINELE

Structura fiecrei proteine este determinat genetic. Proteinele au roluri diferite n celul i respectiv n organism. La nivel celular au rol specific, indispensabil pentru funcionarea corect a ansamblului celular. Numrul de proteine identice ntr-o celul este foarte bine determinat. Exemplu: transportorul pentru glucoz GLUT2 din celula hepatic valori normale 150 000; sub 20 000 diabet. Exist un echilibru ntre sinteza i degradarea proteinelor la nivel celular.

Rolul proteinelor
Structural (ex. compoziia membranelor celulare, histonele n ADN)

Funcional o In metabolism (enzimele) o Comunicarea ntre organe Hormoni Receptori hormonali


o Transportori

Prin membrane (glucide, aminoacizi) ntre organe (albumine, apoproteinele)


o Sistemul contractil (miozina)

o Imunitate (imunoglobuline, sistemul complement )


o Coagulare (fibrina, fibrinogenul)

o In genetica celular (factori de transcripie, represori genici) Fizico-chimic (meninerea echilibrului acido-bazic, osmotic) Energetic

Structura proteinelor

Structura primar tipul, numrul i succesiunea aminoacizilor n caten. Secvena aminoacizilor este rezultatul informaiei genetice. Indiferent de numrul aminoacizilor dintr-o protein, fiecare lan va avea la unul din capete un aminoacid cu gruparea NH2 liber (captul N terminal), iar la cellalt capt un aminoacid cu gruparea COOH liber (captul C terminal. Prin convenie, secvena aminoacizilor ntru-un lan polipeptidic se consider ntotdeauna de la captul Nterminal spre captul C-terminal. Structura secundar corespunde unor structuri spaiale regulate: helix, pliat. Aceste structuri sunt realizate prin legturi disulfurice, ionice, de hidrogen, hidrofobe. Aceste tipuri de structuri se datoreaz proprietilor spaiale a legturii peptidice. Structurile helix sunt stabilizate prin legturile de hidrogen intracatenare. Pe fiecare spir a -helixului se afl 3, 6 resturi de aminoacizi. Legtura de hidrogen se realizeaz ntre gruparea C=O i NH2 din dou spire vecine. Legturile de hidrogen sunt paralele cu axul helixului. In proteinele naturale sensul de rotire al helixului este spre dreapta (sensul acelor unui ceasornic).

Structurile pliate sunt stabilizate prin legturi de hidrogen intracatenare. Poate fi cu lanuri paralele sau antiparalel.

Triplul helix al colagenului este realizat prin intermediul legturilor de hidrogen intra i intercatenare. Acest tip de structur se datoreaz prezenei prolinei i hidroxi-prolinei. Aceti aminoacizi nu pot participa la legturi de hidrogen. Structura colagenului prezint serii de trei aminoacizi n care glicina ocup aceeai poziie. Glicina este poziionat n interiorul helixului. Fiecare spir conine un astfel de triplet. Gly-Ala-Pro Gly-Pro-Ala Gly-Pro-Pro(OH)

n figura de mai sus glicina este reprezentat cu rou. Structura teriar se refer la aranjarea spaial a acestor structuri secundare (poziionarea n spaiu a fiecrui atom). Este rezultatul unor legturi diverse (hidrogen, hidrofobe, electrostatice, covalente) ntre aminoacizii aceleiai catene dar care nu sunt vecini n structura primar. Datorit acestor interaciuni, lanul polipeptidic nu poate adopta o structur ordonat n spaiu, pe toat lungimea sa, ci structurile ordonate sunt separate de coturi sau bucle n care lanul polipeptidic nu adopt o structur ordonat. Structura tridimensional a unei proteine native n mediul su fiziologic este aceea pentru care energia liber a sistemului este minim. 3

n funcie de structura teriar, proteinele se clasific n: fibrilare i globulare. Legturile din cadrul structurii teriare sunt mai mult sau mai puin stabile, sunt influenate de mediu. De exemplu acizii i bazele tari intervin n legturile electrostatice ceea ce determin denaturarea proteinelor. Legturile disulfurice se realizeaz preponderent ntre resturi de cistein. Agenii oxidani i reductori puternici pot oxida cisteina sau pot reduce legturile disulfurice denaturnd proteina. Structura cuaternar se ntlnete la proteinele formate din mai multe subuniti. Este rezultatul unor legturi diverse (hidrogen, hidrofobe, electrostatice, covalente) ntre aminoacizii din catene diferite dar care sunt unite ntr-o singur molecul. Fiecare caten este denumit protomer. Structura cuaternar poate fi definit ca numrul, tipul i modul de legare a subunitilor (protemerilor) dintr-o entitate proteic cu activitate biologic bine definit. Ruperea legturilor dintre catene duce la denaturarea proteinei. Exemplu : hemoglobina este un tetramer

STRUCTURA PROTEINELOR
aminoacizi Structura primar a unei proteine : Secvena aminoacizilor n caten

plisa t

Structura secundar a unei proteine : Legturi de hidrogen ntre aminoacizi helix

helix

plisat Structura teriar a unei proteine : Legturi ntre structurile secundare Structura cuaternar a unei proteine : Asocierea mai multor catene polipeptidice

Proprieti
1. solubilitatea depinde de mai muli factori : - electroliii. Proteinele sunt solubile n soluii diluate de sruri neutre. Soluiile concentrate produc denaturarea lor (precipitare). Se pot separa diferite clase de proteine n funcie de concentraia la care precipit. - pH-ul. Solubilitatea unei proteine este minim n vecintatea pHi. - solvenii organici. Etanolul, metanolul i acetona determin precipitarea proteinei. 2. determinarea masei moleculare (se situeaz ntre 10 000 i pn la peste 1 000 000) Metode : - filtrarea pe gel de dextran. Se realizeaz o separare n funcie de mrimea moleculei. Cele mai mari vor trece primele prin gel. Apoi se compara cu etaloane. - ultracentrigugarea produce sedimentarea n funcie de densitate. Se compar cu etaloane. - electroforeza migrarea moleculelor ncrcate electric sub aciunea unei diferene de potenial. Apoi compararea cu etaloane.

Clasificare
1. Dup compoziia chimic - holoproteine formate numai din aminoacizi - heteroproteine formate dintr-o parte proteic i o parte neproteic (parte prostetic) legate prin legtur covalent. Partea neproteic este extrem de variat. n funcie de natura ei ntlnim : Parte neproteic Glucide Lipide Fosfat Ion metalic Proteina Glicoproteine Lipoproteine Fosfoproteine Cromoproteine (Hb, citocromi) 5

2. Dup forma moleculei Proteine fibroase sau scleroproteine. Sunt practic insolubile. Ex. colagenul, keratina

Proteine globulare sau sferoproteine. Au form sferic sau ovoid.

3. Clasificarea n funcie de solubilitate Albumine solubile n ap distilat. Precipit prin adugare de sulfat de amoniu ntre 70 i 100% saturaie. Au caracter acid, pHi < 7. Globuline insolubile n ap, solubile n soluii saline diluate (ex. NaCl 5%). Precipit prin adugare de sulfat de amoniu pn la saturaia de 50%.

Protamine i histone solubile, talie mic, foarte bazice, pHi mare. Globine solubile n ap Prolamine i gluteline proteine vegetale insolubile n ap dar solubile n soluii diluate de acizi i baze.

MIOGLOBINA
Este o hemoprotein (conine hemul) care are rolul de a fixa reversibil oxigenul n muchi (l preia de la hemoglobin i l cedeaz mitocondriilor musculare. Este alctuit dintr-un lan polipeptidic format din 153 aminoacizi. Are o structur globular compact n care 77% din lanul polipeptidic reprezint o structur de -helix iar 23% este o structur nehelicoidal. Se gsesc 8 segmente helicoidale (notate cu literele A, B, C, D, E, F, G, H) intercalate cu 7 segmente scurte nehelicoidale formate din 1-8 aminoacizi. n segmentele nehelicoidale predomin prolina. Hemul se gsete ntr-o cavitate determinat de structura teriar a globinei. n aceast cavitate se regsesc aminoacizi hidrofobi, ca urmare legturile dintre hem i globin sunt legturi hidrofobe i cteva legturi electrostatice.

Fierul (Fe2+) este hexacoordinat (realizeaz 6 legturi).

Legtura dintre Fe2+ i globin se realizeaz prin intermediul a dou resturi de histidin din poziia E7 ( His distal) i poziia F8 (His proximal). Aceste legturi sunt perpendiculare pe planul hemului. Oxigenul se interpune ntre His distal i ionul de Fe2+.