PROTENAS Macromolculas ms abundantes en la clula, con un 15 a 20 % del peso neto de ella.

Formadas por unidades monomricas, unidas por enlace peptdico. Para cualquier clula, existen 20 aminocidos bsicos, que se distribuyen en cada protena, en base a la informacin entregada, en primera instancia, por el ADN. Esta es la formacin de protenas o sntesis de protenas. Casi todo lo que ocurre en la clula, involucra protenas. Las protenas determina la forma y estructura celular y son el principal instrumento de reconocimiento molecular y de catlisis. Las protenas constituyen ms de la mitad del peso seco de las clulas. Sus funciones son:

Enzimas Transporte de sustancias Nutrientes y protenas de almacenaje (semillas) Protenas contrctiles y mtiles (tubulina) Estructural (colgeno) Defensa (inmunoglobulinas) Reguladoras (hormonas) Aminocidos (aac). Elemento mnimo de una protena, su formula bsica es

: Un final amino (amino end) que es : HN o NH Un final carboxilo (carboxyl end) que es : COO- o COOH Un carbono alfa que es el carbono central del aac, desde donde se acoplaran los dems elementos. Y final mente, un grupo radical que se ubica en la cadena lateral (side chain), que cambia para cada aac. En todos los aminocidos, el carbono alfa se ve rodeado por 4 elementos diferentes, lo que les da la caracterstica de asimtricos o quiral. Lo que genera dos aminocidos tan iguales como el reflejo de un espejo con su original, la forma D y la forma L (estereoismeros). Estas formas no son acoplables, por lo que siempre es necesario saber de que tipo de aac se habla, ya que el cuerpo humano solo puede trabajar con una de las formas. Los aac que tienen un solo grupo amino y un solo grupo carboxilo, cristalizan como zwitteriones en soluciones acuosas neutras.

El nico que no presenta esta caracterstica es la Glicina, que por grupo radical tiene un H, quedando simtrico. Imgenes de todos los aac. Clasificaciones de los aac y tabla de caractersticas. Enlace Peptdico

La unin de aminocidos se realiza mediante un tipo especial de enlace, el enlace peptdico. Un aminocido se une a tro mediante la formacin de una molcula de agua, que se crea de el OH del primer aminocido, ms el H del segundo aminocido. La separacin de los aminocidos, se realiza mediante rehidratacin Tiene las siguientes caractersticas: Enlace planar Carga parcial negativa hacia el O2 del grupo carbonilo Carga parcial positiva (dipolo elctrico) Enlace C-N no tiene rotacin Estructuras de las Protenas. Las protenas presentas cuatro tipos de estructura, que es su ubicacin en el espacio, que puede ser plano o 1D o multiplanar o 3D. Estructura primaria: Corresponde a la secuencia de los aac que estructuran la protena. Esta secuencia contiene toda la informacin que define la forma tridimencional y funcin de la protena. Las cadenas polipeptdicas se ordenan tridimencionalmente, restringidas por las interacciones que se producen entre los diferentes tomos y grupos qumicos de la protena. A este ordenamiento espacial de los tomos de la protena se le denomina conformacin. El cambio de un aminocido en la secuando puede afectar la estructura y funcin de una protena. Estructura secundaria: La conformacin que adoptan aac adyacentes en la cadena polipeptdica se denomina estructura secundaria. Se distinguen dos tipos de estructura secundaria que se repiten en diferentes protenas: A-hlice y B-plegada. (A=alfa y B=beta)

Hay protenas en la naturaleza que tienen un solo tipo de estructura secundaria. Estas protenas son insolubles por el alto contenido de residuos hidrofbicos, tanto en el interior como en la superficie de la protena. La estructura secundaria le confiere a la protena propiedades como elasticidad, resistencia, suavidad y flexibilidad. Las protenas globulares tienen varios tipos de estructuras secundaria en la molcula. entre las protenas globulares se incluyen enzimas, hormonas, inmunoglubulinas y protenas de transporte. Todas ellas se pliegan en estructuras ms compactas que las conformaciones A y B. Estructura terciaria: El arreglo tridimencional de todos los tomos de una protena es lo que se denomina estructura terciaria. Mientras que la estructura secundaria se refiera a relaciones de residuos de aac, la estructura terciaria contempla relaciones estructurales entre aac que pueden estar lejos unos de otros en la secuencia primaria, y formando parte de diferentes tipos de estructura secundaria, pero que interactuan cuando la protena se pliega. En este tipo de estructura, existen los dominios, que son peptidos diferentes, unidos, lo que le confiere a la protena, diferentes funciones y caractersticas. Cada uno de estos peptidos forma un dominio. Una protena de membrana, debe tener una parte hidrofbica para interactuar con la membrana plasmtica y por lo menos, otro dominio que interactue con el citoplasma, o sea, debe ser hidroflica. Estructura cuaternaria: Unidades en estructura terciaria unidas entre si por interacciones no covalente. Algunas protenas contienen otros grupos qumicos que no son aac. Este grupo se denomina grupo prottico y las protenas se clasifican segn estos grupos en: Clase Lipoproteinas Glico protena Fosfoproteinas Hemoprotenas Grupo prosttico Ejemplo Lipidos Carbohidratos Grupo Fosfato Hierro B1-lipoprotena de la sangre Inmunoglubulina G Caseina de la Leche Hemoglobina