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Glutamyltransferase gamma (GGT) Les premires mthodes quantitatives se sont dveloppes pour mesurer le gamma glutamyltransferase (GGT) ont impliqu une deuxime raction pour former colorant azoque qui a combin avec un chromophore. a limin l'tape de colorant-formation. modifi pour employer le substrat l (IFCC) la mthode recommande de GGT est base sur le dernier substrat, avec de la glycylglycine comme l'autres substrate.50, 51 le changement la L--glutamyle-p-nitroanilide comme substrat du reaction52 d la solubilit pauvre et stabilit de L--glutamyle-pnitroanilide, cette procdure was-glutamyl-3-carboxy-4-nitroanilide.53 la fdration internationale de Chemistry54 clinique Abaxis a modifi la mthode d'IFCC pour ragir 37C. L'addition de l'chantillon contenant le glutamyltranferase gamma au substrats l (glu-gly-gly) et 3 carboxy-4-nitroaniline.

GGT-glutamyl-3-carboxy-4-nitroanilide et glycylglycine (gly-gly) cause la formation de L-glutamylglycylglycine.

L'absorbance de cette raction de taux est mesure 405 nanomtre. La production de 3 carboxy-4nitroaniline est directement proportionnel l'activit de GGT dans l'chantillon. Azote d'ure de sang (BUN) L'ure peut tre mesure directement et indirectement. La raction diactylique de monoxime, la seule mthode directe pour mesurer l'ure, est utilis gnralement mais utilise les ractifs dangereux. l'urease d'enzymes a augment la spcificit de ces essais. nesslerisation (titration acide), la technique de Berthelot. les procdures, cependant, sont erratiques en mesurant l'ammoniaque. l'ammoniaque, et sont utilise gnralement. On a propos une telle raction comme ammoniaque indirecte de mesure de mthodes de la rfrence method.63 de candidat cre de l'ure ; l'utilisation de the64 l'ammoniaque est dose par un grand choix de mthodes, including65,66 et reactions.67 enzymatiques coupls, 68 ractions catalyses de la Coupler-enzyme Berthelot69 sont rapides, ont une spcificit leve for70. Dans la raction de coupler-enzyme, l'urease hydrolyse l'ure en ammoniaque et dioxyde de carbone. En combinant l'ammoniaque avec oxyde le nadh au NADctoglutarate et au dinuclotide de l'adnine nicotinamide rduit (NADH), le glutamate dehydrogenase+ (GLDH) d'enzymes.

Le taux de changement de la diffrence d'absorbance entre 340 nanomtre et 405 nanomtre est provoqu par la conversion du nadh EN NAD+ et est directement proportionnel la quantit d'ure actuelle dans l'chantillon. Acide urique (UA) Des mthodes quantitatives tt pour dterminer des concentrations en acide urique dans le sang ont t bases sur la rduction d'acide phosphotungstique au bleu de tungstne dans les solutions alcalines de l'acide urique. uricase acide-spcifique d'enzymes. Cette mthode est depuis devenue la technique standard de chimie clinique pour acid.71 urique, essai d'acide urique de 72 A, avec la spcificit amliore, a t dveloppe utilisant l'uric73 La mthode d'uricase est couple par une finition de peroxydase de Trinder. l'allantoin et au peroxyde de hydrogne. La peroxydase catalyse la raction parmi le peroxyde de hydrogne (H (4-AAP) et acide de 3,5 dichloro-2-hydroxybenzenesulfonic (DHBSA) dans un colorant rouge de quinoneimine. Ferrocyanure de sodium et l'oxydase d'ascorbate sont ajoutes au mlange de la raction pour rduire au minimum l'interfrence potentielle de la bilirubine et acid.74 ascorbique dans cette mthode, uricase catalyse l'oxydation d'acid2O2 urique), l'aminoantipyrine 4. La quantit d'acide urique dans l'chantillon est directement proportionnelle l'absorbance du colorant de quinoneimine. L'absorbance finale de ce point final la raction est mesure bichromatically 500 nanomtre et 600 nanomtre.

Cratinine (CRE) La mthode de Jaffe, d'abord prsente en 1886, est toujours une mthode utilise gnralement de dterminer des niveaux de cratinine dans le sang. la mthode de rfrence actuelle combine l'utilisation de la terre foulon (floridin) avec la technique de Jaffe d'augmenter la spcificit du raction. Technique de Jaffe. on a dvelopp l'interfrence trouve dans les techniques utilisant la cratinine iminohydrolase.41, 42 mthodes enzymatiques qui sont plus spcifiques pour la cratinine que les diverses modifications des mthodes the43,44,45 utilisant l'amidohydrolase de cratinine d'enzymes liminent le problme de l'ammonium ion46 Dans les ractions enzymiques couples, l'amidohydrolase de cratinine hydrolyse la cratinine la cratine. Une deuxime enzyme, cratine l'amidinohydrolase, catalyse la formation de la sarcosine de la cratine. L'oxydase de sarcosine cause l'oxydation de la sarcosine glycine, formaldhyde et peroxyde de hydrogne (H peroxyde de hydrogne, acide de 2,4,6 tribromo-3-hydroxybenzoic (TBHBA) et aminoantipyrine 4 (4AAAP) dans un rouge colorant de quinoneimine. Le ferrocyanure de sodium et l'oxydase d'ascorbate sont ajouts au mlange de la raction pour rduire au minimum le potentiel interfrence de la bilirubine et de l'acide ascorbique, respectively.2O2). Dans une finition de Trinder, la peroxydase catalyse la raction parmi. Deux cuvettes sont utilises pour dterminer la concentration de la cratinine dans l'chantillon. La cratine endogne est mesure en blanc cuvette, qui est soustraite de la cratine endogne combine et de la cratine formes des ractions enzymiques dans examinez la cuvette. Une fois qu'on limine la cratine endogne des calculs, la concentration de la cratinine est proportionnelle l'intensit de la couleur rouge produite. La raction de point final est mesure comme diffrence dans l'absorbance entre 550 nanomtre et 600 nanomtre.

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