Sunteți pe pagina 1din 9

1. Proteinele: a. sunt formate din subunitati cu cel putin 2 grupari functionale b. contin un numar mare de aminoacizi c.

gruparile functionale ale aminoacizilor sunt libere in structura proteinelor 2. Proteinele simple: a. albuminele sunt insolubile in solventi aposi b. colagenul intra in structura oaselor, dintilor, pielii si cartilajelor c. zeina este o prolamina 3. Gluteinele: a. sunt solubile in apa si in solutii saline b. sunt solubile in solutii diluate de acizi sau baze c. un reprezentant este gluteina din grau 4. Nu este adevarat despre proteinele simple: a. se impart in nucleoproteine, glicoproteine si metaloproteine b. se impart in albumine, globuline, prolamine, gluteine si scleroproteine c. gluteinele sunt solubile in solutii saline 5. Proteinele conjugate: a. partea prostetica este sinonim pentru partea proteica b. se impart in nucleoproteine, glicoproteine, metaloproteine c. glicoproteinele au atasate polizaharide de tipul amidonului 6. Dupa rolul indeplinit in celula, proteinele se caracterizeaza prin: a. colagenul, elastina si keratina au rol structural b. troponina si tropomiozina sunt suportul contractiei musculare c. unele proteine functioneaza drept hormoni 7. Rolul functional al proteinelor: a. biocatalizatori (enzime) b. transport (hemoglobina, transferinele serice) c. receptori membranari 8. Proprietatile fizico-chimice ale proteinelor: a. depind de pH si de taria ionica b. taria ionica este independenta de sarcina speciilor ionice c. in functie de pH, solubilitatea proteinelor adopta o variatie gaussiana 9. Privind solubilitatea proteinelor: a. cresterea solubilitatii lor la concentratii mari de saruri se numeste proces salting in b. scaderea solubilitatii lor la concentratii mici de saruri se numeste proces salting out c. procesul de salting out se datoreaza competitiei pentru moleculele de apa intre ionii sarurilor si ionii din proteina 10. Punctul izoelectric (pI) al unei proteine: a. reprezinta valoarea de pH la care numarul sarcinilor pozitive este egal cu 0 b. se mai numeste pH izoelectric c. la pI, macromoleculele proteice sunt complet dizolvate in solutie

11. Proprietatile acido-bazice ale proteinelor: a. sunt date de natura gruparilor ionizabile din radicalii R ai aminoacizilor b. proteinele sunt polielectroliti complecsi c. ionizarea gruparilor este independenta de pH 12. Structura primara a proteinelor: a. reprezinta succesiunea si identitatea aminoacizilor dintr-o proteina b. aminoacizii sunt legati covalent, prin legatura peptidica c. a fost descifrata pentru prima data de Sanger, in cazul insulinei 13. In structura proteinelor intra: a. cei 20 de aminoacizi proteici uzuali, nemodificati din punct de vedere chimic b. cei 20 de aminoacizi proteici uzuali, selenocisteina c. unii aminoacizi modificati in urma transcriptiei 14. Structura primara a proteinelor: a. este codificata genetic b. in cazul unor modificari transcriptionale pot rezulta proteine cu functii alterate c. reprezinta succesiunea si identitatea aminoacizilor, legati covalent, de la capatul N-terminal catre capatul C-terminal 15. Legatura peptidica: a. atomii legaturii peptidice impreuna cu cei 2 atomi de C sunt situati in acelasi plan b. atomul de O carbonilic si H iminic sunt in pozitie trans c. aranjamentul spatial al legaturii peptidice este datorat delocalizarii electronilor 16. Conformatia catenei principale a proteinelor: a. legatura dintre N si C sufera o rotatie cu un unghi b. legatura dintre C carbonilic si al doilea C sufera o rotatie cu un unghi c. unghiurile si iau anumite valori in functie de volumul radicalului R ancorat de C 17. Unghiurile si : a. intre catena principala si fiecare radical R al aminoacizilor componenti pot aparea impiedicari sterice b. conformatia catenei principale este determinata de valorile pe care le iau aceste unghiuri, pentru fiecare aminoacid din catena polipeptidica c. glicina adopta cele mai multe valori ale unghiurilor si , datorita celui mai mare radical R 18. Unghiurile si ale legaturii peptidice: a. sunt stabilite astfel incat sa maximizeze impiedicarea sterica b. valorile adoptate asigura o structura stabila c. glicina adopta cele mai multe valori pentru aceste unghiuri, astfel ca ocupa adeseori un loc unde catena polipeptidica face un cot brusc

19. Structura secundara a proteinelor: a. reprezinta aranjamentul spatial al resturilor de aminoacizi intr-o catena polipeptidica, ce rezulta din combinatiile unghiurilor si intr-o forma instabila b. elementele de structura secundara sunt stabilizate prin legaturi de hidrogen c. legaturile de hidrogen se formeaza intre electronii neparticipanti ai unui atom de O carbonilic si atomul de H iminic al aceleiasi unitati peptidice 20. Secventele dezordonate (random coil): a. sunt secventele proteice fara structura secundara b. sunt extrem de flexibile c. sunt foarte sarace in energie 21. Structura helix: a. prezinta catena polipeptidica rasucita spre stanga, ca in jurul unui cilindru imaginar b. radicalii R ai aminoacizilor sunt orientati spre exterior c. fiecare O carbonilic al unui rest i formeaza o legatura de hidrogen cu gruparea iminica a restului de aminoacid i+4 22. Structura helix: a. toate unghiurile si care corespund aminoacizilor angajati in structura adopta doar anumite valori b. este caracterizata de prezenta a 4,6 aminoacizi/tur de spira c. un tur complet de spira cuprinde 13 atomi 23. Structura helix: a. pasul spirei reprezinta proiectia unui tur de spira pe axa imaginara a helixului b. orice rest de aminoacid determina o crestere a helixului cu 1,5 cm c. adeseori, helixul este alcatuit dintr-o combinatie de aminoacizi D si L 24. Tipuri de helix: a. - helixul este helix 3,613 b. helixurile 2,27 si 310 sunt helix ribbon (panglica) c. helixul 4,416 este helix 25. Structurile helix: a. helix-urile ribbon apar ocazional in structura unor proteine b. helixul apare la inceputul unui helix normal c. helix-ul este o structura regulata 26. Continutul in helix al proteinelor: a. este in procent foarte mare in chimotripsina b. lipseste in insulina si albumina serica c. este de sub 50% in mioglobina 27. Structura helix se caracterizeaza prin: a. poate contine de la 4 la 40 de aminoacizi b. in general, in proteine, este de dreapta c. unele proteine contin scurte helix-uri de stanga

28. helix-ul: a. toate puntile de hidrogen sunt orientate in aceeasi directie b. puntile de hidrogen sunt orientate dupa cele 3 directii ale sistemului de axe c. prezinta un moment de dipol 29. Activitatea optica: a. lipseste la helix b. este prezenta la helix si se datoreaza atomilor de C chirali si asimetriei structurii helicoidale c. helix nu roteste planul luminii polarizate 30. Stabilitatea helix: a. prolina dezorganizeaza helix-ul, din punct de vedere chimic fiind un aminoacid b. metionina, leucina, acidul glutamic si alanina destabilizeaza helixul c. este favorizata de tirozina, serina si glicina 31. Structura -pliata: a. este stabilizata in principal de legaturile Van der Waals b. este stabilizata de legaturile de hidrogen c. legaturile fizice respective se stabilesc intre catene sau portiuni pe catene situate perpendicular intre ele 32. Structura -pliata: a. structura paralela prezinta legaturi de hidrogen concurente intre ele b. structura antiparalela prezinta legaturi de hidrogen paralele si perpendiculare pe catena polipeptidica c. se intalneste atat in proteinele fibrilare, cat si in cele globulare 33. Structura -turns: a. este specifica portiunilor catenei polipeptidice unde acestea sufera o schimbare de directie b. este prima structura tip descoperita c. este denumita si structura bends 34. Structura -turns: a. face legatura intre structuri sau structuri b. implica 2 resturi de aminoacizi c. este stabilizata de o singura legatura de hidrogen 35. Structura -turns: a. este de doua mari tipuri tipul 1 si tipul 2 b. contine prolina ce se comporta ca o balama flexibila c. glicina se gaseste in pozitia 2 si permite asumarea conformatiei cerute 36. Motivele structurale cel mai frecvent intalnite sunt: a. hairpin b. c. helix loop helix

37.

38.

39.

40.

41.

42.

43.

44.

45.

Motivul structural helix loop helix: a. se gaseste in 3 forme b. una din forme se gaseste preponderent in proteinele care interactioneaza cu acizii nucleici c. una din forme se gaseste preponderent in proteinele care fixeaza ionul de Ca2+ Referitor la plierea catenelor polipeptidice: a. se pliaza de obicei in doua sau mai multe regiuni compacte unite prin regiuni flexibile b. unitatile compacte se numesc domenii c. fiecare domeniu are caracteristicile unei proteine globulare mici, astfel incat sunt independente din punct de vedere structural Domeniile: a. simplifica plierea in spatiul tridimensional al proteinelor b. intr-un anumit domeniu se gaseste un anumit tip de superstructura secundara c. contin pana la 100 de aminoacizi Domeniile: a. existenta lor permite o anumita flexibilitate structurii proteinei b. un domeniu se ataseaza de un substrat c. sunt o caracteristica a structurii tertiare a proteinelor Structura tertiara a proteinelor: a. reprezinta modul de pliere a mai multor catene polipeptidice intr-o proteina b. reprezinta modul de pliere a unei catene polipeptidice in unul sau mai multe domenii c. nu influenteaza functia biologica a proteinei respective Structura tertiara a proteinelor: a. se refera la aranjamentul spatial al resturilor de aminoacizi b. se refera la distributia legaturilor de hidrogen c. se refera la distributia legaturilor disulfurice Legaturile covalente care stabilizeaza structura tertiara: a. puntea disulfurica se formeaza intre 2 resturi de cistina b. resturile de cisteina ajung in pozitie vicinala si sufera o reactie de reducere c. puntile disulfurice confera rigditate si stabilitate unei proteine Legaturile ionice care stabilizeaza structura tertiara: a. sunt denumite si punti saline b. au cea mai mare importanta in stabilizarea structurii secundare c. se stabilesc, de exemplu, intre lizina si acid glutamic Stabilizarea structurii tertiare a proteinelor: a. este asigurata si de legaturile de hidrogen b. legaturile hidrofobe au cea mai mare contributie deoarece sunt cele mai numeroase si cele mai puternice c. dintre legaturile covalente, prezinta importanta puntile disulfurice

46.

47.

48.

49.

50.

51.

52.

53.

54.

55.

Structura tertiara a proteinelor: a. aminoacizii polari sau ionizati la pH fiziologic sunt orientati in interiorul structurii tridimensionale b. aminoacizii nepolari formeaza miezul hidrofob c. la exterior sunt orientati aminoacizii polari sau ionizati la pH fiziologic Denaturarea proteinelor: a. presupune distrugerea structurii primare a proteinelor b. in urma sa are loc pierderea functiei biologice a proteinelor c. este un tip de modificare post-translationala a proteinelor Denaturarea proteinelor: a. presupune distrugerea structurii tertiare a proteinelor b. este independenta de pH c. se realizeaza prin incalzire, la minimum 70C Denaturarea proteinelor: a. se realizeaza prin variatii de pH, astfel ca se modifica starea de ionizare a unor aminoacizi b. se realizeaza prin folosirea detergentilor c. detergentii sunt compusi amfoteri au o parte polara si una nepolara Denaturarea proteinelor: a. detergentii distrug interactiile dintre aminoacizii nepolari b. detergentii distrug structura nativa a proteinelor c. toate sarurile denatureaza proteinele Agentii caotropici: a. dezorganizeaza puntile disulfurice b. KCl si NaCl nu au niciun efect privind denaturarea proteinelor c. dezorganizeaza legaturile hidrofobe Agentii caotropici: a. sarurile au efecte diferite asupra proteinelor b. tiocianatul de potasiu si bromura de litiu destabilizeaza structura tridimensionala a proteinelor c. sulfatul de amoniu si fosfatul diacid de potasiu stabilizeaza structura proteinelor Agentii caotropici: a. ureea este un agent caotropic la o anumita concentratie b. guanidina hidroclorica este un agent caotropic la o anumita concentratie c. KCl si NaCl destabilizeaza structura proteinelor Structura cuaternara a proteinelor: a. se refera la aranjamentul spatial al domeniilor intr-o proteina b. asocierea domeniilor se face intr-un mod nespecific din punct de vedere geometric c. nu este relevanta pentru functia biologica a proteinei respective Structura cuaternara a proteinelor: a. se refera la aranjamentul spatial al subunitatilor intr-o proteina b. subunitatile se asociaza specific din punct de vedere geometric c. subunitatile poarta denumirea de monomeri

56. Structura cuaternara a proteinelor: a. fiecare protomer poate fi alcatuit dintr-o singura catena polipeptidica sau mai multe, care interactioneaza covalent b. prin asocierea mai multor unitati iau nastere proteinele multimere sau oligomere c. interactia dintre subunitati in cadrul proteinelor oligomere se realizeaza cel mai adesea prin punti disulfurice 57. Oligomeria (in cazul structurii cuaternare a proteinelor): a. este avantajoasa din punct de vedere energetic b. celulele sintetizeaza si pliaza in conformatia functionala fiecare subunitate c. ulterior, subunitatile interactioneaza intre ele 58. Hemoglobina: a. este o proteina cu rol functional b. este prima proteina a carei masa moleculara a fost determinata cu acuratete c. asigura oxigenarea la nivelul muschilor scheletici 59. Hemoglobina: a. are functia de transportor de O2 b. este prima proteina la care s-a facut corelatia intre structura si functia ei biologica c. structura sa tridimensionala a fost determinata prin cristalografie cu raze X 60. Hemoglobina: a. anemia falciforma este determinata de o mutatie punctiforma b. este prima proteina in care a fost determinata o mutatie non-sens c. masa molecuara a sa a fost determinata prin ultracentrifugare 61. Hemoglobina: a. este o proteina tetramera, 3 b. subunitatile si difera in proportie de 90% c. subunitatile si sunt inrudite din punct de vedere evolutiv intre ele 62. Functia hemoglobinei: a. transporta oxigenul molecular de la plamani, branhii si piele la capilarele din tesuturi b. animalele mici nu poseda hemoglobina, deoarece respiratia se face prin difuzie activa, prin tegument c. este un pigment respirator specific insectelor 63. Molecule transportoare de oxigen sunt: a. hemoglobina, ce contine Fe b. hemocianina, ce contine ioni cianura (CN-) c. hemocianina este albastra in stare neoxigenata 64. Transportori de oxigen: a. hemocianina este incolora in absenta oxigenului b. hemeritrina contine Fe si hem c. hemocianina are coordinat ionul K+

65. Hemoglobina: a. hemul se mai gaseste in enzima catalaza si in citocrom b. fiecare subunitate, sau , leaga covalent cate o grupare hem c. in centrul protoporfirinei IX se gaseste coordinat un ion de Fe divalent 66. Pozitiile de coordinare ale Fe2+: a. 2 dintre acestea sunt ocupate de atomul de N din protoporfirina IX b. o pozitie este ocupata de molecula de oxigen c. o pozitie este ocupata de un atom de N dintr-un rest de histidina din sau globina 67. Ionul de Fe2+ din structura hemoglobinei: a. are 6 pozitii de coordinare b. 5 dintre ele sunt ocupate de atomul de N din protoporfirina IX c. oxigenarea modifica starea electronica a complexului Fe2+- hem 68. Methemoglobina: a. rezulta din transformarea hemoglobinei in urma oxidarii Fe2+ la Fe3+ b. nu are capacitatea de a lega molecula de oxigen c. a 6-a pozitie de coordinare a ionului feric este ocupata de o molecula de apa 69. Hemoglobina: a. CO poate coordina a 6-a pozitie de ligand a Fe2+ cu afinitate mai mica decat a oxigenului b. NO si H2S pot coordona a 6-a pozitie de ligand a Fe2+ cu afinitate mai mare decat a oxigenului c. H2O poate coordona a 6-a pozitie de ligand a Fe2+ cu afinitate mai mare decat a oxigenului 70. Structura hemoglobinei: a. este aproape sferica b. cele 4 subunitati sunt aranjate tetraedric c. gruparile hem sunt situate in adancituri aflate in exteriorul moleculei 71. Interactiile dintre subunitatile hemoglobinei: a. sunt slabe b. sunt covalente c. sunt legaturi ionice 72. Interactiile dintre subunitatile hemoglobinei: a. sunt slabe si necovalente b. fiecare subunitate interactioneaza cu o subunitate c. exista interactii slabe - si - 73. Interactiile dintre subunitatile hemoglobinei: a. cele 1-2 implica 19 de aminoacizi b. cele 1-1 implica 34 de aminoacizi c. in mediu acid, hemoglobina sufera disocieri pana la subunitatile componente 74. Ca transportor de oxigen, hemoglobina: a. o molecula de hemoglobina fixeaza 4 molecule de O2 b. fiecare subunitate contine o grupare hem c. hemoglobina transporta exclusiv O2 75. Hemoglobina: a. transporta si CO2 si H+

b. proprietatile de legare a O2 sunt reglate prin interactii intre situsuri adiacente c. este o proteina alosterica, la fel cum este si mioglobina 76. Diferentele intre mioglobina si hemoglobina: a. la hemoglobina, legarea O2 este cooperativa, spre deosebire de mioglobina b. afinitatea hemoglobinei pentru O2 nu depinde de pH, spre deosebire de mioglobina c. afinitatea pentru O2 a hemoglobinei este reglata de 2,3-difosfo-glicerat 77. Hemoglobina, spre deosebire de mioglobina: a. legarea moleculelor de O2 este cooperativa b. CO2 si H+ favorizeaza dezlegarea O2 c. presiuni partiale mari ale O2 favorizeaza eliberarea CO2 si H+

S-ar putea să vă placă și