Escuela de Medicina (EMIS) Tec de Monterrey

Biologa Celular - Modulo 2 Molculas bioenergticas

Dr. Jess Santos Guzmn

Formas de Almacenamiento de energia

En uniones covalentes (i.e. Glucosa) Gradiente de concentracion Potencial electrico

PRIMERA LEY DE TERMODINAMIA La energia total de un sistema y sus alrededores es una constante. La energia no es creada ni destruida, es convertida de una forma a otra

Fundador de la ciencia de la termodinamia

Ley de Gibbs
Josiah Willard Gibbs 1839-1903

DG = G(productos) G(reactivos)
Si DG es positivaLa reaccion sera de izq a der

Si Dg es negativaLa reaccion sera de der a izq

Si Dg = 0.La reaccion hacia las 2 direcciones (estado de equilibrio)

SEGUNDA LEY DE TERMODINAMIA

La entropia (desorden) simpre se incrementa o permanece constante en

un sistema cerrado.
La segunda ley afirma que la entropa, o sea, el desorden, de un

sistema aislado nunca puede decrecer. Por tanto, cuando un sistema aislado alcanza una configuracin de mxima entropa, ya no puede experimentar cambios: ha alcanzado el equilibrio.

DG DH T DS
DG DH DS T Energia Libre de Gibbs Cambio en entalpia ( contenido de calor) Cambio en entropia Temperatura

Entropia Medida del grado de desorden en un sistema. A medida que hay mas entropia, mas desorden

Entalpia Calor (en una reaccion quimica, la entalpia de los reactivos o productos es igual a la suma de todas las energias almacenadas

DG < 0 La reaccion puede ocurrir expontaneamente DG = 0 El sistema esta en equilibrio: no ocurre cambio neto DG > 0 La reaccion no puede ocurrir expontaneomente. Se requiere la adicion de energia libre para poder llevar a cabo la reaccion

Cambio de Energia Libre (DG)

DG = cambio en la energia libre DGo' = cambio en la energia libre estandard (con 1 M de reactivos y productos a un pH 7) R = constante de gas T = temperature absoluta

En equilibrio, DG es igual a cero. La tasa de [C][D]/[A][B] se llama

Constante de equilibrio.
Si la constante de equilibrio es mayor que 1 (mas producto que reactivos) la reaccion se lleva a cabo espontaneamente (DG' negativa)

Constante de Equilibrio

DG ' DG o ' RT ln K eq DG ' RT ln K eq

o

DG ' ln K eq RT
o

K eq e

DG o ' RT

La variacion de la constante de equilibrio con DGo

KeqDGo (kJ/mol) Starting with 1 M reactants and products, the reaction

104

102
100 = 1 102

104

23 11 0i + 11 + 23

proceeds forward (spontaneous) proceeds forward (spontaneous) s at equilibrium proceeds in reverse proceeds in reverse

Two Coupled Half-reactions For example, in the reaction catalyzed by the Glycolysis enzyme Hexokinase, the two half-reactions are: ATP + H2O ADP + Pi .................. DGo' = -31 kJoules/mol Pi + glucose glucose-6-P + H2O ... DGo' = +14 kJoules/mol Coupled reaction: ATP + glucose ADP + glucose-6-P .. DGo' = -17 kJoules/mol The structure of the enzyme active site, from which water is excluded, prevents the individual hydrolytic reactions, while favoring the coupled reaction.

Las uniones Anhidrido (en rojo) ligadas a los fosfatos terminales .

Uniones Fosfoanhidrido (se forman de la separacion de agua de la union de dos acidos fosforicos o un acido carboxilico y un acido fosforico) tiende a tener un DG mas negativo como producto de hidrolisis, son tambien llamdos unions de alta energia La energia de la union no es necesariamente alta como lo es la energia de la hidrolisis. Las uniones de Alta energia" comunmente se representan:\ "~ simbolo de energia ~P representando a un grupo fosfato con alta energia resultante de la hidrolisis.

NAD

NAD
El nucleo nicotinamida de NAD+, es derivado de la vitamina niacin, accepta 2 e- y un H+ al ir al estado reducido, el NAD+ se convierte en NADH. NAD+ + 2 e- + H+ NADH o NAD+ + 2 e- + 2H+ NADH + H+ El NADP+/NADPH es similar, excepto por un fosfato adicional esterificado a un grupo hidroxil en el azucar ribosa. El NADPH funciona como un donador de electrones en varias rutas metabolicas.

FAD

FAD (Flavin Adenine Dinucleotide)

FAD normalmente accepta 2 e- y 2 H+ al reducirse: FAD + 2 e- + 2 H+ FADH2 NAD+ es una coenzyme, que se une reversiblemente a las enzymas. FAD is a grupo prostetico, que normalmente permanece unido fuertemente al sitio activo la enzyma.

ATP

DGo' de la hidrlisis de fosfato (kJ/mol) Fosfoenolpyruvate (PEP) Fosfocreatina Pirofosfato - 33.5ATP (al ADP) Glucose-6-fosfato Glicerol-3-fosfato - 61.9 - 43.1 - 30.5 - 13.8 - 9.2

Adenylate Ciclase (Adenylyl Ciclase) cataliza la sintesis de cAMP : ATP cAMP + PPi. El PPi, hydrolysa espontaneamente. Fosfodiesterase catalyza la hidrlisis de uno de las uniones ester de fosfate (en rojo).