La synthse des protines

Objectif gnral
Expliquer les diffrentes tapes menant du gne la protine

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Plan du cours
Introduction: LARN? Le code gntique? 1. La transcription
a. Linitiation b. Llongation c. La terminaison

2. La maturation de lARNprm
a. La modification des extrmits de lARNprm b. Lpissage

3. La traduction
a. Linitiation b. Llongation c. La terminaison

4. Les modifications posttraductionnelles 5. Les mutations ponctuelles

Figure 17.3 b), p. 340
3

 Macromolcule Acide nuclique:

LARN

Base azote (A, U, G, C) Sucre (ribose) Groupement phosphate

Appariement avec lADN Types dARN:

ARN prmessager (ARN prm) ARN messager (ARNm) Petit ARN nuclaire (pARNn) ARN ribosomique (ARNr) ARN de transfert (ARNt)
Figure 5.26, p. 91
4

Le code gntique
1 gnon 1 codon 1 acide amin
64 gnons = 64 codons = 20 acides amins + codons darrt

Il y a de la redondance dans le code gntique: plusieurs codons donnent le mme acide amin

Figure 17.4, p. 341

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Le code gntique

Figure 17.5, p. 342

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Le code gntique
Cadre de lecture:
LARN doit tre lu dans le bon sens et partir du bon endroit pour former une protine fonctionnelle. Sens 5 3
Figure 5.26, p. 91

CAGUGGAGUGCGGUU = CAG UGG AGU GCG GUU Gln Trp Ser Ala Val AGU GGA GUG CGG Ser Gly Val Arg
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ADN ARNprm ARNm Protine 2 3 1

1. Transcription 2. Maturation de lARN 3. Traduction
Animation de la transcription et la traduction

1.La transcription - Une vue densemble

Figure 17.7, p. 343

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a. Linitiation
Facteurs impliqus:
ADN:
Promoteur du gne bote TATA

Facteurs de transcription ARN polymrase II

Complexe dinitiation de la transcription

Figure 17.8, p. 344

10

b. Llongation
Facteurs impliqus:
ADN ARN polymrase II (v = 60 nt/sec) Acides nucliques libres Action simultane de plusieurs ARN polymrases II

Figure 17.7, p. 343

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c. La terminaison
Facteurs impliqus:
ADN (squence AAUAAA ou rgion de terminaison) ARN polymrase II

Rsultat = Libration de lARN prm (transcrit)

Figure 17.7, p. 343

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Promoteur

ARN polymrase II Initiation

ARN prm en formation longation

ARN prm en formation

Terminaison

ARN prm Collge Lionel-Groulx

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2. La maturation de lARNprm
Deux modifications importantes:
a. Les modification des extrmits de lARNprm b. Lpissage

Lieu: noyau Rsultat: ARNprm ARNm Buts:

Protection de lARNm Transport de lARNm Prparation de lARNm la traduction
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a. Les modifications des extrmits de lARNprm

Extrmit 5:
Ajout dun nuclotide G modifi = Coiffe 5

Extrmit 3:
Ajout de plusieurs nuclotides A = Queue poly-A

Fonctions:
Transport de lARNm Protection de lARNm

Figure 17.9, p. 345

15

b. Lpissage
La molcule dARNprm est beaucoup plus longue que ncessaire.
Les rgions codantes sont des squences dARN qui seront traduites en protines. Ce sont les exons. Exons = squences exprimes. Les rgions non codantes sont des squences dARN qui ne seront par traduites. Ce sont les introns. Introns = intrus

Processus dexcision des introns et de recollage des exons de lARNm.

Figure 17.10, p. 346

16

b. Lpissage
Fonctions:
Ncessaire pour le transport de lARNm au cytoplasme. pissage diffrentiel de lARN permet davoir plusieurs protines avec un mme gne. Fonction volutive?

Figure 19.8, p. 400

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17

b. Lpissage
Complexe dpissage:
Ensemble de protines et de petits ARN nuclaires (pARNn) coupant lARNprm. Protines + pARNn = petites ribonucloprotines nuclaires ou pRNPn

Figure 17.11, p. 347

18

La maturation de lARNprm
ADN

Signal poly(A) Exon Intron Exon Intron Exon

ARN prm

Introns DARN

pissage

ARNm
Coiffe 5 Codon de dpart Codon darrt Queue poly(A) 19

Figure 19.5, p. 397

Figure 17.3 b), p. 340

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3. La traduction une vue densemble

Figure 17.13, p. 349

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LARNt
Plusieurs ARNt diffrents Fonctions:
Interprtation des codons de lARNm Transport des acides amins vers le ribosome

Structure:
Anticodon sappariant avec lARNm Site de liaison avec lacide amin

Figure 17.14, p. 349

Cest la molcule traductrice.

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Laminoacyl-ARNt-synthtase
20 types = 20 acides amins Fonction:
Appariement de lARNt avec lacide amin correspondant en prenant lnergie de lATP.
Figure 17.15, p. 350
23

Le ribosome
Organite cytoplasmique (compos dARNr et de protines) fabriqu dans le nuclole.
Fonctions:
Appariement du codon de lARNm avec lanticodon de lARNt. Formation du polypeptide

Structure:
Petite sous-unit ribosomique Grande sous-unit ribosomique

Sites importants
Site A Site P Site E
Figure 17.16, p. 351
24

Le ribosome
Polyribosomes:
Traduction simultane dun mme ARNm par plusieurs ribosomes.

Figure 17.20, p. 354

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a. Linitiation
Facteurs impliqus:
ARNm (codon de dpart AUG) ARNt dinitiation et acide amin Met Petite sous-unit ribosomique Grande sous-unit ribosomique GTP
Complexe dinitiation de la traduction

Lieu: cytoplasme

Figure 17.17, p. 352

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b. Llongation
Facteurs impliqus:
ARNm ARNt Ribosome 2 GTP

Figure 17.18, p. 353

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c. La terminaison
Facteurs impliqus:
ARNm (codons darrt UAG, UAA et UGA) Facteur de terminaison Hydrolyse

Figure 17.19, p. 354

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Rsum
Film: Protein Synthesis Translation 2008 http://fr.youtube.com/watch?v=yJdAxuIA6QM

Film: Translation: the movie http://vcell.ndsu.edu/animations/translation/movieflash.htm

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Figure 17.26, p. 360

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4. Les modifications post-traductionnelles

Obtention dune protine fonctionnelle
Repliement du polypeptide selon une structure en 3D spcifique. Regroupement de diffrents polypeptides. Dcoupage dun polypeptide.

Figure 5.20, p. 87

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4. Les modifications post-traductionnelles

Ciblage des protines
Ajout de molcules qui permettent denvoyer les protines des endroits spcifiques dans la cellule ou lextrieur de la cellule.

Figure 17.21, p. 355

32

Lexocytose

Figure 7.10, p. 134

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5. Les mutations ponctuelles

Mutation:
Modification du bagage gntique dune cellule.

Mutation ponctuelle:
Modification chimique d`une paire de bases azotes 2 catgories:
Les substitutions Les insertions et les dltions

Mutations spontanes:
Erreurs survenant durant les processus cellulaires normaux touchant lADN. Ex.: la rparation de lADN.

Mutagnes:
Agents physiques ou chimiques qui changent lADN. Ex.: les rayons UV
34

Les substitutions

Figure 17.24, p. 358

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35

Les insertions et les dltions

Figure 17.25, p. 358

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Figure 17.23, p. 357

37