Importncia das protenas nos alimentos

Padaria- Propriedades viscoelasticas e formao da massa- Glten de trigo. Suculncia e textura de produtos crneosactina, miosina, e demais protenas do msculo.

As propriedades de textura e de formao do coagulo dos produtos lcteos so frutos da estrutura coloidal da singular da micela de casena.
Bolos e produtos de sobremessa Protenas da clara de ovo.

PROTEINAS A conformao nativa de uma protena um estado termodinmico,

Interaes favorveis so maximizadas,

Interaes desfavorveis so minimizadas, Energia livre da molcula fique o menor

possvel.
Foras que contribuem para o dobramento Interaes intrnsecas Interaes extrnsecas

Quais so as interaes que so responsveis por esta estrutura protica? Interao de van der waals

Pontes de hidrognio
Interaes eletrosttica Interaes hidrofbicas

Pontes dissulfeto

Interao de van der waals

Quando dois tomos se aproxima um do outro, cada tomo induz um dipolo no outro por meio

de polarizao de nuvens de eltrons.

A interao entre os dipolos induzidos tem um componente atrativo e repulsivo.

Interao de van der waals

Fraca;

Na protenas, contudo, uma vez que

numerosos pares de tomos esto envolvidos nas interaes de van der waals, a soma de sua contribuio para o dobramento e estabilidade da protena muito significativa.

Ponte de hidrognio
Interao entre um tomo de hidrognio que esta covalentemente ligado a um tomo

eletronegativo ( como N, S, ou 0) com outro

tomo eletronegativo.

Ponte de hidrognio

Interao Eletrosttica
As protenas possuem vrios resduos aminocidos com grupos ionizveis. Ex: pH neutro: Asp e Glu esto negativamente carregados Lys, Arg, Hist esto positivamente carregados pH alcalino Cys e Tyr assumem carga negativa Dependendo do numero relativo de aa carregados positivamente ou negativamente a protena assume uma carga liquida, positiva ou negativa em pH neutro. Ponto isoeletrico= carga liquida zero de

Interao Eletrosttica
Grupos carregados- Superfcie das protenas.

pH neutro- carga liquida positiva ou negativarepulso ou atrao. Foras repulsivas e atrativas so minimizadas por solues aquosas. Duas cargas, distancia 3 a 5 A No vcuo ou ar= 110 kcal/mol Na gua=1,4 Kcal/mol

Interao Eletrosttica
As atraes e repulses na superfcie da protena

no contribui significativamente para a estabilidade

da molcula. Grupos carregados inseridos no interior da molcula, onde tem pouca gua, consumam formar interaes fortes. Embora as interaes eletrostticas possam no agir como foras primarias para o dobramento da protena, a disposio dos grupos carregados

influenciar o padro de dobramento

Interao Hidrofbica
Pontes de hidrognio e interaes eletrostticas em diversos grupos polares em uma cadeia peptdica no possui energia suficiente para agir como fora motriz para o dobramento de uma

protena .
A fora motriz do dobramento da protena vem de interaes hidrofbicas de grupo no polares.

Interao Hidrofbica
Em solues aquosas, os grupos no polares tendem a se agregar de modo que a rea de contato direto com a gua minimizado.

Principal razo do dobramento da protena em

estrutura terciria.

Pontes Dissulfetos
nica ligao cruzada de cadeia lateral covalente encontrada na protena. Quando dois resduos de Cys ficam prximo

um do outro, com orientao apropriada a

oxidao dos grupos sulfdrilas pelo oxignio molecular resulta da formao de pontes dissulfetos.

a) interao inicas; b) ponte de hidrognio ; c) foras de Van der Waals; d) interaes de grupos polares com a gua; e) ponte de bissulfureto

Desnaturao
Qualquer modificao na conformao (estrutura secundria, terciria ou quartenria) sem rompimento das ligaes peptdicas envolvidas na estrutura primria

Desnaturao protica
As estruturas so mantidas por

interaes fracas e por isso so facilmente

quebradas quando expostas a calor, cidos,

sais ou lcool. perda da estrutura

tridimensional chama-se desnaturao.

Desnaturao
Estado nativo: o mais estvel com a energia livre mais baixa possvel

Mudana no ambiente pH, fora temperatura, composio de solvente. inica,

* Forar a molcula a assumir uma nova estrutura de equilbrio

Desnaturao
Estrutura nativa de uma protena:

- Resultado lquido de vrias interaes atrativas e repulsivas que emanam foras intramoleculares variadas, bem como da interao de vrios grupos proticos com a gua como solvente circundante.

protena

Tambm depende do ambiente da

Desnaturao protica

A estrutura nativa de uma protena uma entidade bem definida, com coordenadas

estruturais para cada um dos tomos da molcula, o mesmo no ocorre com a estrutura

desnaturada

Desnaturao protica
A desnaturao um fenmeno no qual o estado inicial bem definido de uma protena formada sob condies fisiolgicas transformado em uma estrutura final mal definida sob condies no fisiolgicas, usando-se um agente desnaturante.

No envolve nenhuma mudana qumica na protena.

Desnaturao protica
Aspectos negativos:
Perdas de algumas propriedades

Muitas protenas biologicamente ativas perdem sua atividade aps desnaturao.

Protenas alimentares
Perda de solubilidade e de algumas propriedades funcionais

Desnaturao protica
Aspectos positivos : Processamento de alimentos Protenas de leguminosas Desnaturao trmica melhora acentuadamente a digestibilidade das protenas, o que resulta da inativao de inibidores de tripsina (enzima que age na protenas).

As protenas passam por graus variados de desnaturao durante o processamento. Isso pode afetar suas propriedades funcionais em alimentos, sendo, por isso, importante que se entendam os fatores que afetam a desnaturao protica.

Desnaturao de protenas
Reversvel ou irreversvel:

depende das ligaes que estabilizam sua

conformao, da intensidade e do tipo de agente desnaturante

Desnaturao pelo calor: irreversvel

Desnaturao por uria: comumente reversvel

Desnaturao de protenas
Agentes de desnaturao

Fsicos: temperatura, hidrosttica, cisalhamento Qumicos: presso

Alteraes de pH, solventes

orgnicos, solutos orgnicos

Desnaturao de protenas
Calor Comum alimentos. Mecanismo: Envolve o efeito da temperatura em vrios processamento de

sobre

estabilidade

das

interaes

no

covalentes. Ponte de hidrognio e interao eletrosttica

desestabilizadas
Interaes hidrofbicas- estabilizam Aminocidos hidrofbicos- Mais estveis

Agentes fsicos Calor

Calor no muda a carga das protenas (cargas ficam mais na superfcie ligao com a gua). Rompe as ligaes de hidrognio que estabilizam a sua conformao causando tambm o desenrolamento da cadeia.
Velocidade temperatura de desnaturao depende da

Temperaturas: 50 e 1000C vibraes com rompimento de ligaes Desnaturao irreversvel

Temperaturas: -100C e 400C Desnaturao irreversvel

Ex: Glicinina - protena de armazenamento da soja Agrega-se e precipita-se quando armazenada a 20C, tornando-se ento solvel quando retorna a temperatura ambiente Ex: enzima (galactosidase) conserva sua atividade a temperatura de 400C

Calor gua facilita a desnaturao trmica das protenas. O efeito da hidratao sobre a termoestabilidade fundamentalmente relacionado dinmica da protena. No estado seco, as protenas apresentam estrutura esttica, isto , os segmentos polipetdicos tm mobilidade restrita. medida que o contedo de gua aumenta, a hidratao e a penetrao parcial da gua nas cavidades de superfcie causam expanso da protena.

Presso hidrosttica Desnaturao induzida pela presso pode ocorrer a 250C . A maioria da protenas sofre desnaturao induzida a presso no intervalo de 1 -12 kbar.

A desnaturao de protenas induzida pela presso ocorre porque as protenas so flexveis e compressveis . Espaos vazios no interior da protena.

Presso hidrosttica

V = Vc +Vcav+vsol

Vc= Soma dos volumes atomicos Vcav= soma dos espaos vazios no interior da protena vsol= Mudana no volume decorrente da hidratao. Maior Vcav mais instvel a protena a presso Protenas fibrosas mais estveis que protenas

globulares.

Presso hidrosttica A desnaturao proteica induzida por presso altamente reversvel. A maior parte das enzimas, em solues diludas, recupera sua atividade, uma vez que a presso seja reduzida a presso atmosfrica.

A presses maiores ocorre a desnaturao;quando a presso removida as subunidades reassociam-se e a restaurao completa da atividade enzimtica ocorre depois de vrias horas.

Presso hidrosttica

As presses hidrostticas esto sendo pesquisadas como ferramentas de processamento de alimentos:

inativao geleificao

microbiana

ou

Presso hidrosttica

geleificao (clara do ovo, protena de soja, soluo de actomiosina)

Os gis so mais macios do que os induzidos termicamente. A exposio do msculo da carne a presso causa fragmentao parcial das miofibrilas, o que pode ser til no amaciamento da carne e na geleificao das protenas da carne.

Presso hidrosttica

Processamento sob processamento trmico:

presso

difere

do

no ocorre danos aos aminocidos essenciais, a cor natural e ao sabor, assim como no causa o desenvolvimento de produtos txicos.

Desvantagem: custo.

Cisalhamento
A agitao, amassamento, batimento causa a desnaturao de protenas Vrias operaes do processamento de alimentos

envolvem alta presso, cisalhamento: Extruso

Ocorre devido a incorporao de bolhas de ar e da adsoro de molculas de protenas na interface arlquido.

Cisalhamento
Grau de desnaturao depende da flexibilidade da

protena.
Combinao de temperatura com alta fora de cisalhamento causa desnaturao irreversvel.

Agentes Qumicos pH
As protenas so mais estveis a desnaturao em seus pontos isoeltricos Energia repulsiva eletrosttica lquida pequena protena estvel em pH neutro Em valores de pH extremos: - forte repulso eletrosttica intramolecular resulta em expanso e desdobramento Desnaturam em valores extremos (maiores que 10 e menores que 3)

Solventes Orgnicos

Fora inica alteram a constante dieltrica e portanto, as foras eletrosttica

Substncias que rompem pontes de hidrognio estruturais Solventes apolares penetram nas regies hidrofbicas, rompendo estas interaes Desnaturao .

Solventes Orgnicos
Afetam a estabilidade Interaes hidrofbicas, Pontes de hidrognio, Interaes eletrosttica. Solubilidade das cadeias laterais no polares no solvente orgnico. Por outro lado: Promove a formao de pontes de hidrognio.

Solventes Orgnicos
Em baixas concentraes solventes orgnicos podem estabilizar varias enzimas contra a desnaturao. Em

altas

concentraes

pode

causar

desnaturao- Efeito solubilizador de grupos no polares

Aditivos de baixo peso molecular

Solutos de baixo peso molecular afetam a estabilidade protica em solues aquosas: uria, guanidina, detergentes, acares e sais neutros Ureia e Guanidina Desestabiliza Aucares- Estabilizar

# Efeitos estabilizadores e desestabilizadores de aditivos est relacionado a suas interaes preferenciais com a fase aquosa e a superfcie protica.

Aditivos de baixo peso molecular

Solutos de baixo peso molecular afetam a estabilidade protica em solues aquosas: uria, guanidina, detergentes, acares e sais neutros Ureia e Guanidina Desestabiliza Aucares- Estabilizar

# Efeitos estabilizadores e desestabilizadores de aditivos est relacionado a suas interaes preferenciais com a fase aquosa e a superfcie protica.

Aditivos de baixo peso molecular

Os sais podem ser cosmotropicos ou caotropicos

Cosmotropicos

Tem efeito estabilizador da protena.

O aditivo excludo da regio ao redor protena; Mais aditivo na soluo, que ao redor da protena Gradiente de concentrao- Presso osmotica- eleva a temperatura de desnaturao

Aditivos de baixo peso molecular

Cosmotropicos

Aditivos de baixo peso molecular

Caotropicos Aditivos que diminuem a estabilidade da protena ligam-se preferencialmente a molcula, causando

desidratao da molcula.
As gua excluda da regio que circunda a protena. A interao desfavorvel deste aditivo com a superfcie da protena promove desdobramento da protena.

Aditivos de baixo peso molecular

Caotropicos

Desnaturao de protenas
Efeitos da desnaturao: Reduo da solubilidade (aumento da exposio de resduos hidrofbicos);

Mudana na capacidade de se ligar com a

gua; Perda da atividade biolgica (enzimtica ou imunolgica);

Efeitos da desnaturao:
Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases (exposio das ligaes peptdicas) ; Aumento da solubilidade); viscosidade (reduo da

Dificuldade de cristalizao;
Aumento da reatividade qumica. Presena de carboidrato aumenta susceptibilidade da protena ao calor a