PEPTIDOS Y PROTENAS

PEPTIDOS Y ENLACE PEPTIDICO

Los pptidos se forman por la unin de aminocidos mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptdico

Oligopeptido < 20 Aa. Polipptido ( 20-50) Aa. Protena >50 Aa.

Formacin de Enlace Peptdico

LAS PROPIEDADES DEL ENLACE PEPTIDICO SON FUNDAMENTALES PARA LA ESTRUCTURA PROTEICA

carcter parcial de doble enlace

rigidez coplanaridad configuracin trans

PENTAPEPTIDO

Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu

TETRAPEPTIDO

Glu-Gly-Ala-Lys

ALGUNOS PEPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLOGICA

HORMONAS: Insulina y Glucagon (Relacionados con el metabolismo de la glucosa) ANTIBIOTICOS: Gramicidina S VENENOS: amantina NEUROPEPTIDOS: Encefalinas ANTIOXIDANTES: Glutation ( -glutamil-cisteinil-glicina)

LAS PROTEINAS POSEEN UN NUMERO VARIABLE DE Aa.

LAS PROTEINAS POSEEN VARIABILIDAD EN SUS AaS.

Protenas

Importancia y funcin principal.

Expresin de genes propios de cada individuo.

Funciones

Estructural Enzimtica Hormonal Defensiva Transporte Reserva

Estructura de protenas

Clasificacin de las Protenas

1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. Funcin Enzimas: ribonucleasa, tripsina Transportadoras: hemoglobina, seroabmina Almacenamiento : ovoalbmina, ferritina Contrctiles y de movimiento: actina , miosina Estructurales: colgeno, queratina Defensa: anticuerpos, fibringeno Regulatorias: insulina, hormona del crecimiento

 1. 2.

Composicin Simples: contienen slo aminocidos Conjugadas : contienen otro grupo no proteco, llamado muchas veces prosttico. Nmero de cadenas Monomricas. Slo una cadena polipeptidica Oligomricas: ms de una cadena polipeptidica Forma Fibrilares: alargadas e insolubles en agua Globulares: plegadas sobre s mismas, solubles en agua

1. 2. 1. 2.

Niveles estructurales de las protenas

Estructura primaria: hace referencia a la secuencia aminoacdica y localizacin de enlaces bisulfuro Estructura secundaria: es la relacin espacial de aminocidos adyacentes en segmentos locales

Estructura terciaria: es la conformacin tridimensional de la cadena polipeptdica en su totalidad

Estructura cuaternaria. Involucra la relacin espacial de varias subunidades estabilizadas por asociacin entre ellas

Niveles estructurales de las protenas

Estructura primaria
La

secuencia aminoacdica es especialmente informativa: determina como una protena se pliega en una estructura tridimensional nica, lo que finalmente determina su funcin.

Estructura primaria La determinacin de la secuencia aminoacdica se puede realizar en los siguientes pasos. 1. Composicin aminoacdica: hidrlisis cida del polipeptido seguida de un cromatografa de intercambio inico para determinar nmero y tipo de aminocidos presentes. 2. Identificacin de N- y C-terminales: a) Sanger b) Edman c) cloruro de dansilo para N-terminal. Con carboxipeptidasa se identifica el C-terminal

Los enlaces por puente disulfuro en las protenas interfieren con la fragmentacin de estas:

3. Fragmentacin del polipeptido. a) Qumica 1. Hidrlisis cida suave: inespecfica 2. Con bromuro de ciangeno (BrCN): reconoce metionina por lado carbonilo del enlace peptdico b) Enzimtica (peptidasas tambin llamadas proteasas) 1. Tripsina: Aas bsicos Arg y Lys por lado carbonilo del enlace peptdico (R1) 2. Quimotripsina: Aas aromticos Trp, Phe, Tyr por lado carbonilo del enlace peptdico (R1) 3. Termolisina: Aas ramificados Val, Leu e Ile por lado amino del enlace peptdico (R2)

4. Ordenamiento de los fragmentos peptdicos:

Secuencia de la Ribonucleasa A

Estructura secundaria: responde a la conformacin local de su esqueleto:

-hlice

Vista superior de la -hlice Estabilizada por enlaces de hidrgeno entre grupos peptidicos Desestabilizan la -hlice: a) Aas con igual carga b) Prolina c) Volumen de la cadena radical

Enrollamiento a la derecha, repetido cada 3,6 Aas

Estructura secundaria: conformacin (hoja plegada)

Se estabiliza por enlaces de hidrgeno entre grupos peptdicos de cadenas vecinas y los grupos R deben ser pequeos para poder acomodarse en el espacio. El plegamiento se repite cada 7,0

Protenas fibrosas: relacin estructura y funcin

-queratina

Colgeno

Fibrona de la seda

Estructura terciaria: disposicin espacial plegada. Conformacin

compacta, globular

Mioglobina de ballena: protena representativa de estructura terciaria La mioglobina se caracteriza por estar constituida por 8 segmentos -hlice interrumpidos por algunos segmentos al azar.
La estructura terciaria presenta los residuos hidrofbicos al interior y los hidroflicos al exterior. Se estabiliza por: 1. Interacciones hidrofbicas 2. Electrostticas 3. Puentes de hidrgeno 4. Disulfuro

Estructura terciaria

Estructura Cuaternaria
Varias subunidades interaccionando por cadenas laterales no polares, puentes de hidrgeno y a veces enlaces disulfuro. Si las cadenas polipeptidicas son iguales hablamos de oligmeros y cada una se designa como protmero. En el caso de la hemoglobina es un dmero con dos protmeros .

Deoxihemoglobina

Denaturacin proteica Es la perdida de la estructura y por

ello de la funcin de la protena por perdida de las interacciones que mantienen la estructura nativa. Agentes denaturantes: 1. Temperatura 2. pH 3. Detergentes 4. Concentraciones elevadas de sustancias orgnicas

Comportamiento de las protenas en solucin.

Efecto de concentracin de sales: a bajas concentraciones de sal aumenta la solubilidad en cambio a altas concentraciones disminuye Efecto del pH: en el pI la solubilidad es mnima Efecto de disolventes orgnicos: acetona o etanol provocan la precipitacin de las protenas por su pequea constante dielctrica que no permiten mantener los iones en solvatados en la disolucin