PROTEINAS ALIMENTARIAS PROPIEDADES FUNCIONALES

Dra. EMMA GUERRERO HURTADO

PROTEINAS ALIMENTARIAS

Protenas con funciones estructurales o con actividad biolgica, digestibles no toxicas ,relativamente baratas y organolpticamente aceptables

Propiedades funcionales que las proteinas otorgan a los alimentos

PROPIEDADES FUNCIONALES Toda propiedad no nutricional que imparte a un alimento o

ingrediente determinadas caractersticas sensoriales o determinado comportamiento fsico, durante su preparacin, procesamiento, almacenamiento o consumo (Cheftel et al., 1989, Schwenke, 2001). Son propiedades fisicoqumicas que le permiten contribuir a las

caractersticas deseadas de un alimento

La mayor parte influyen sobre el carcter sensorial del alimento, Tambin en el comportamiento fsico de los alimentos o de los ingredientes alimenticios durante su preparacin, transformacin o almacenamiento.

LAS PROPIEDADES FUNCIONALES

Definen la calidad del producto final, sino tambin en facilitar el

proceso de produccin. son un reflejo de las propiedades intrnsecas de la protena per se Dependen del tamao molecular, forma, composicin aminoacdica, secuencia, carga y distribucin de la misma, estructura secundaria (hlice, -plegada), ordenamientos terciarios y cuaternarios, cross-

linking (entrecruzamiento) intra e inter caternarios, relacin

hidrofobicidad/hidrofilicidad y relacin rigidez/flexibilidad en

respuesta a las condiciones externas.

LAS PROPIEDADES FUNCIONALES

Pueden ser alteradas por diversos factores : condiciones de procesos, mtodos de aislamiento, factores ambientales (pH, temperatura, fuerza inica, constante dielctrica del medio),

interaccin con otros componentes (agua, iones, lpidos, hidratos

de carbono, protenas), concentracin de la protena,

modificaciones sufridas por mtodos fsicos, qumicos y enzimticos, entre otros

CLASIFICACION
segn la interaccin que predomine en el proceso (Cheftel et al., 1989 y Bourgeois and Le Roux 1986): 1. Propiedades dependientes de la interaccin agua-protena (hidratacin, solubilidad, capacidad de retencin de agua, capacidad de imbibicin de agua) Propiedades superficiales (habilidad para formar espumas y emulsiones)

2. Propiedades dependientes de la interaccin protenaslpidos

3. Propiedades dependientes de la interaccin protena-protena (gelificacin, texturizacin: formacin de pelculas por coagulacin trmica, formacin de fibras).

ALIMENTO BEBIDAS Potajes, salsas

PROPIEDADES FUNCIONALES solubilidad a diferentes pH, estabilidad al calor, viscosidad Viscosidad, emulsificacin, retencin de agua

Masas de panadera

Formacin de una matriz y una pelcula que tenga propiedades de viscoelasticidad, cohesin, desnaturalizacin por el calor, gelificacin..

Productos de panadera y pastelera, ej. Absorcin de agua, emulsificacin, espumado, pan, queques pardeamiento.
Productos lcteos ej. Queso fundido, Emulsificacin, retencin de materia grasa, helados, postres, viscosidad, espumado, gelificacin, coagulacin. Productos crnicos , ej. salchichas Emulsificacin, gelificacin, cohesin, absorcin, retencin de gua y de materia grasa

Productos similares a la carne ej. Absorcion y retencion de agua y de matteria grasa, Protenas vegetales extrusionadas insolubilidad, firmeza, masticabilidad, chesion, desnaturalizacin por el calor. Productos de confitera y chocolatera, Dispersabilidad, emulsificacion ej. Chocolate con leche

INTERACCION PROTENA AGUA

Las propiedades de hidratacin de las protenas son consecuencia de su capacidad para interaccionar con las molculas de agua a travs de grupos polares y no polares presentes en su estructura. Los grupos polares interactan con el agua a travs de puentes de hidrgeno, enlaces dipolo-dipolo e interaccin con grupos ionizados, los no polares lo hacen mediante el proceso, termodinmicamente favorable, denominado hidratacin hidrofbica.
Molculas de agua del entorno de la protena Molculas de agua en el interior de la molcula proteica Molculas de agua atrapada Molculas parcialmente ordenadas:1/3 de la superficie proteica Molculas fuertemente unidas:1a capa de coordinacin

 Cuando el agua es agregada en exceso a un alimento, parte del agua

interacta con los slidos y constituye el agua ligada y el resto es agua libre.

Las protenas que contienen numerosas cadenas polares laterales

junto con las uniones peptdicas, resultan hidroflicas. Por lo tanto, tienden a absorber y retener agua cuando estn presentes en sistemas de alimentos. En el caso de los grupos ionizables la polaridad es afectada por las

condiciones de pH. La retencin de agua est a un mnimo cuando el

pH est cercano al punto isoelctrico y se incrementa rpidamente cuando el pH aumenta o disminuye (Wijeratne, 2005).

INTERACCION DE LA PROTEINA CON EL AGUA

C CH2

ION-DIPOLO

+ O H O
---

+
DIPOLO-DIPOLO

A travs de sus enlaces Peptdicos A travs de las cadenas laterales de los aminocidos

C=O

ENLACES DE H

NH-----

SOLUBILIDAD DE LA PROTEINA Propiedad funcional en que se basa : su extraccin La Separacin de fracciones proteicas Su utilizacin por impartir textura fina en Bebidas

Para difundir en las interfases agua/aceite, agua/aire (Emulsiones, espumas).

La solubilidad inicial facilita la difusin de la protena en las interfases aire/agua, mejorando su actividad superficial

FACTORES QUE AFECTAN LA SOLUBILIDAD

pH: afecta a la carga elctrica de los grupos cidos y bsicos de las cadenas laterales de aminocidos, eliminando las interacciones electrostticas que estabilizan la estructura terciaria pH > PI pH < PI pH= PI Protenas (-) protenas (+) Protenas(0)

pH afecta la capacidad de fijacin del agua por las cadenas

laterales de aas. Ej.

Homogenizado de musculo puede duplicar su capacidad de retencin de agua si su pH baja de 5 (PI) a 3,5.

TEMPERATURA

Cuando T aumenta la fijacin de agua decrece debido a la

disminucin de los enlaces H (por efecto de la agregacin,

desnaturalizacin; disminuyen los grupos polares para fijar agua).

Sin embargo cuando se calientan protenas de estructura muy

compacta se produce disociacin y desdoblamiento de molculas, y

pueden llegar a la superficie cadenas laterales polares que mejoran la fijacin de agua. Algunas Proteinas (lactosuero), pueden sufrir por calentamiento, una gelificacin irreversible

La T aumenta la energa cintica de las molculas desorganiza la envoltura acuosa de las protenas,

destruye las interacciones dbiles y la desnaturaliza interior hidrofbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregacin y precipitacin Se modifica la capacidad de ligar agua: 0-40-50 solubilidad aumenta >40-50C hay agregacin

La desnaturalizacin:
puede incrementar la capacidad de fijacin de agua por la naturaleza hidroflica del enlace peptdico expuesto, en alrededor de 30-45%p/p es decir interaccin P/H20

Si en cambio conduce a la agregacin se favorece la

interaccin p/p ej liberacin de agua durante el asado.

COCENTRACION SALINA produce:

Solubilizacin por salado CC salina: 0.5-1M : Interaccin protena-agua Precipitacin por salado CC salina > 1M : Interaccin protena-protena

Los iones compiten con las protenas para su respectiva solubilizacin rompen los puentes de hidrgeno o las interacciones electrostticas.

 La precipitacin por salado no se da en los sistemas alimenticios. A cc de 1 mol.dm-3 las sales de ClNa, ClK incrementa la solubilizacin por salado de importancia en el procesado de alimentos: En el curado de carne de cerdo se inyectan iones ClNa en forma de salmuera se fijan a la actina y Miosina aumentando : jugosidad y aumento de peso

En salchichas las sales emulgentes: ClNa, fosfato sdico y potsico, polifosfatos, citratos solubilizan las protenas miofibrilares hacindolas emulgentes: regiones hidrfobas ligan molculas de grasa

VISCOSIDAD Importante en los sistemas proteicos de los alimentos lquidos, tales como bebidas, salsas, pastas y cremas. FACTORES QUE AFECTAN LA VISCOSIDAD dimetro de la pelcula proteica > dimetro > viscosidad < dimetro < viscosidad : disociacin de los agregados concentracin proteica : interaccin P_P

DESARROLLAN ALTA VISCOSIDAD:

DESARROLLAN NO BAJA VISCOSIDAD: DESARROLLAN VISCOSIDAD protenas con baja absorcin inicial de agua e hinchamiento Protenas del suero lcteo protenas en polvo desnaturalizadas por el calor, .insolubles

protenas con alta absorcin inicial de agua Caseinato Sdico Proteinas de soya

Asocia cin cambios a nivel molecul ar o de subuni dades

Polimeri Precipi zacin tacin Forma cin de grandes comple jos Agrega cin con prdida de solubilidad parcial o total

Flocula cin Agrega cin al azahar sin desnatura lizacin, por supresin de repulsin Intercate naria

Coagula cin Agrega cin al azahar con desnatura lizacin predomina la Interaccin P_P con cogulo grosero

Gelifica cin Agrega cin ordena da con desnatur aliza cin previa que forma red proteica
ordenada

FORMACION DE GELES

Agregacin ordenada con desnaturalizacin previa . Red proteica ordenada

Resultado de un balance entre: Interaccin P-P Interaccin P-H2O Fuerzas atractivas y repulsivas entre las cadenas polipeptdicas adyacentes la gelificacin se producen ms rpidamente con concentraciones proteicas elevadas dada la mayor probabilidad de contactos intermoleculares

FUERZAS ATRACTIVAS Interacciones hidrofbicas: favorecidas por la T Interacciones electrostticas: puentes de calcio y otros cationes divalentes Puentes de hidrogeno, potenciados por el enfriamiento: ej la gelatina funde cuando se calienta a30C y puede repetirse numerosas veces el ciclo de gelificacin-fusin Enlaces disulfuro: geles irreversibles ovoalbmina y B lactogloobulina por calentamiento:

FUERZAS RESPULSIVAS Interaccin P-H2O

PH diferente al PI

 HIPTESIS PARA EXPLICAR LAS FUERZAS RESPONSABLES DE LA GRAN CAPACIDAD DE RETENCIN DE AGUA DE LOS GELES.
Es posible que despus de la desnaturalizacin trmica de las estructuras secundarias, grupos libres CO y NH de los enlaces peptdicos procedan, respectivamente, de zonas polarizadas negativa y positivamente a lo largo de la cadena polipeptdica y creen as un sistema extendido de capas sucesivas de agua. Despus del enfriamiento, las molculas proteicas pueden reunirse, formando de nuevo enlaces de hidrgeno de manera que reproduzcan la estructura necesaria para englobar el agua libre.

Tambin es probable que los poros de la red proteica retengan el agua capilar.

MECANISMOS DE FORMACION DEL GEL Partiendo de una disolucin de protena en agua: 1. Disociacin reversible de la estructura cuaternaria en

subunidades o monmeros. 2. Desnaturalizacin irreversible de estructuras secundaria y

terciaria (el desdoblamiento es frecuentemente parcial).

3. Agregacin : orientacin de polipptidos LENTA: gel ordenado homogneo suave elstico Transparente estable a la sinresis GROSERA: no ordenado no elstico opaco susceptible a la sinresis

 A medida que la etapa de agregacin sea ms lenta con relacin a la

desnaturalizacin, ms fcilmente podrn orientarse antes de la

agregacin los polipptidos parcialmente desdoblados. Esto favorecer la formacin de un gel ordenado homogneo, de consistencia lisa, fuertemente expandido, muy elstico,

transparente, estable frente a la sinresis y exudacin los geles groseramente agregados, son opacos, poco elsticos y claramente inestables (sinresis y exudacin). Ej. geles formados

por calentamiento de plasma bovino (con 5% de protenas) a T

entre 70 y 100C: la dureza mecnica de los geles aumenta con la T mientras que su capacidad de retencin de agua se reduce

CONDICIONES PRCTICAS PARA LA GELIFICACIN DE LAS DIVERSAS

PROTENAS: En la mayora de los casos es indispensable un tratamiento trmico para conseguir la gelificacin. Puede necesitarse un enfriamiento posterior y a veces, resulta aconsejable una acidificacin ligera. Puede necesitarse una adicin de sales de iones calcio, lo que aumenta la velocidad de gelificacin y la firmeza de gel (caso de las

protenas de soya, lactosuero y suero albmina).

Los geles de proteina de soja su consistencia disminuye cuando la temperatura de calentamiento sobrepasa 80C.

 AIgunas protenas de naturaleza diferente pueden formar geles cuando se calientan juntas (cogelificacin). Las proteinas tambin pueden formar geles por interacciones con agentes polisacridos gelificantes. Las interacciones inicas no especficas entre la gelatina cargada positivamente y los alginatos o pectinatos cargados negativamente, producen geles de alto punto de fusin (80C).

Por otro lado, se sabe que al pH de la leche se pueden establecer interacciones inicas especficas entre una zona cargada + de la casena k y el carragenato kappa polisulfato. As las micelas de casena pueden quedar incluidos en los geles de carragenato.

Existen numerosos geles bajo forma de estructura hidratada

fuertemente expandidos y con ms de 10 g de agua por g de

protena y con otros diferentes constituyentes alimenticios

englobados en la red proteica.

Por esto, algunos geles proteicos pueden llegar a contener hasta un 98% de agua; aunque una gran parte de esta agua tenga

propiedades idnticas a las del agua de una solucin salina

diluida, est retenida fsicamente y no puede expulsarse con facilidad.

Varias protenas pueden gelificarse sin calentamiento:

con slo nicamente una hidrlisis enzimtica moderada (micelas de

casena, clara de huevo, fibrina), una simple adicin de iones calcio, (micelas de casena) una alcalinizacin seguida de un retorno a la neutralidad o al pH isoelctrico (protenas de soya). tambin se pueden formar geles de las dispersiones acuosas o salinas de protenas insolubles o poco solubles.

ej. colgeno, protenas miofibrilares, tales como actomiosina,

concentrados proteicos de soya, parcialmente o totalmente

desnaturalizados, etc.

 Dependiendo de las interacciones que sucedan entre las cadenas polipeptdicas durante la gelificacin, el proceso ser irreversible o reversible. Si la red tridimensional se da primordialmente con enlaces de hidrgeno, el gel producido ser trmicamente

reversible (i.e., geles de colgeno). En cambio, si las interacciones

se producen por medio de interacciones hidrofbicas, el gel producido (coagulo) ser irreversible (i.e., clara de huevo); lo mismo sucede con las cadenas polipeptdicas que se entrecruzan mediante polimerizaciones de enlaces sulfidril-disulfuro (i.e., protenas del suero y crnicas) (Damodaran, 1996b).

LA GELIFICACION ES IMPORTANTE EN: Diversos productos lcteos como yogurt Clara de huevo coagulada Geles de gelatina Productos de carne o pescado triturado y calentado

Geles de protena de soya

Protenas vegetales texturizadas por extrusin o hilado

En masas panarias

LA GELIFICACION SE USA PARA: Formar geles viscoelsticos Mejorar la absorcin de agua Mejorar los efectos espesantes Fijar partculas Estabilizar emulsiones

TEXTURA

Propiedad funcional en
alimentos procedentes de tejidos vivos: Miofibrillas en carnes y pescados

Alimentos fabricados: masa, gelatina, salchicha, miga de pan, cuajada

BIOQUIMICA DE LA TEXTURIZACION Desnaturalizacin.: Desplegamiento parcial de estructura nativa espacial Rotura de enlaces intracatenarios:hidrogeno, hidrfobo; disulfuro: oxidacion, reduccin, protelisis, temperatura, trat. mecnico, con agentes hidrfobos, modif. Del pH o salinas. Organizacin y reorientacin: extrusin, laminados Fijacin y rigidificacin: Redistribucin de enlaces intra e intermoleculares rotos en el curso del desplegamiento

TEXTURIZACION DE PROTENAS VEGETALES Produce pelculas o fibras: Textura masticable Retencin de agua Ejm, variedad de derivados de soya Caseinato de sodio, quinua, gluten de maz, harina de guisantes ,amaranto, derivados lcteos: caseinato, coprecipitados y protenas de suero

Se utilizan como sucedneos de la carne: aspecto y sabor similares a distintos tipos de carne: salchichas, perritos calientes, hamburguesas o las croquetas de pollo. Y Tambin como: extensores de la carne:

EXTENSORES extienden la cantidad de carne efectivamente empleada, con un aporte proteico y funcional adecuado con propiedades funcionales: retencin de agua, emulsificacin de grasas y formacin de geles Disminuyen los costos Producen con la misma cantidad de carne, una cantidad mayor de productos crnicos. introducen en la dieta una cantidad adicional de protena, en un vehculo generalmente bien aceptado.

METODOS PARA TEXTURIZAR PROTEINAS 1.Coagulacin trmica y formacin de pelculas Disoluciones cc de soya a 95 C Coagulacin : pelculas delgadas proteicas hidratadas que pueden ser plegadas, prensadas o cortadas Ej de Proteinas : caseina, aislados de leguminosas 2.Formacin de fibras a base de aislado purificado con alto cc de protenas >85% a. Preparacin del colodin : disolucin proteica viscosa(10-30%) pH elevado 8-10 : disociacin y desplegamiento : b. Orientacin por extrusin del colodin : paso a travs de placa perforada(50 a 250 um de dm)

c. Bao de coagulacin cido y/o salino: (a.lctico, fosfrico) : pH:2-4 , Cl Na 5-20% se produce intercambio de agua e iones: Iones neutralizan las cargas (COO-), agregando la protena e insolubilizando los filamentos. Interaccin de filamentos: enlaces s-s, inicos, puentes de H. d. Estiramiento y alineacin entre dos cilindros :cristalizacin parcial : mas enlaces intermoleculares Incremento de la resistencia mecnica Incremento de la caracterstica masticable Disminucin de la capacidad de retencin de agua e. Lavado a pH neutro o ligeramente acido 5,5 a 6 y F Asociacin en haces paralelos por ligantes: ovoalbmina, gelatina, almidn, casena, gluten, asilado de soja alginato, carrageninas.

CARACTERSTICA DE LAS PROTENAS PARA SER HILABLES Molcula lineal o desplegada de longitud mnima 100 nm sin ramificacin o grupo funcional que estorbe Con gran cantidad de grupos polares para enlaces

intermoleculares: Ser, Thr, Glu, Asp, Lys,

Peso molecular 10,000 a 50,000 DA Protenas hilables: ovoalbmina, zeina y el colgeno

 EXTRUSION TERMOPLASTICA Formacin de grnulos , trozos, secos porosos fibrosos Mezcla de protenas y polisacridos T 150-200C, presin alta

Extrusin a travs de placa perforada a un ambiente de presin normal

Evaporacin rpida del agua, formacin de burbujas que se expanden til: texturizacin de sangre, reestructuracin de carne o pescado deshuesado

Caractersticas estructura de espuma se hidratan a 60C absorbe agua 2-4 veces su peso

estructura fibrosa, esponjosa y parcialmente elstica

masticacin similar a la carne Resistente a la esterilizacin tiles en hamburguesa, albndigas, productos crnicos curados

ESPUMAS ALIMENTICIAS Dispersiones de burbujas de gas (aire) suspendidas en el seno de un liquido viscoso o de un semislido (Badui 1999):
merengues, cakes, marshmallow, Mouse, espuma de cerveza,

pan, helados Gas : aire CO2 Fase continua: disolucin o suspensin acuosa de protenas Las burbujas estn separadas por una fase continua de capas delgadas de liquido : laminillas

 Por la incorporacin de aire, el alimentos es: ligero, suave,

digestible, menos denso, poroso, de mayor volumen.

La distribucin uniforme de burbujas pequeas suele conferir cuerpo, suavidad y ligereza al alimento y aumentan la

dispersin y perceptibilidad de los aromas (Fennema, 1993),

adems de favorecer su digestibilidad.

MECANISMO DE FORMACIN DE ESPUMAS

Introduccin de aire:: ( > por batido)

Difusin de molculas a la interfase

Adsorcin y orientacin en la interfase

Cambios estructurales (desnaturalizacin de la superfice)

Formacin de pelcula estable (barrera elstica) disminucin de la tensin superficial

H2O
Laminilla acuosa
aire

H2O Pelcula De protena Desplazamiento de la protenas desde la menor tensin superficial con arrastre de molculas de agua que : restaure el grosor de la laminilla

PROTEINAS CON PROPIEDADES ESPUMANTES B-CASEINA enrollamiento al azahar flexible rebaja la tensin superficial e interfasial. Forma pelcula delgada menos estable K-Caseina se despliega lentamente, se extiende menos. pelcula mas resistente Seralbmina ( globular) flexible: se adsorbe en la interfase. es estabilizadora Clara de huevo, espuma de menor densidad , estable al calor Propiedad espumante ptima a pH natural 8-9 y a PI:4-5

 Las protenas globulares pueden ser eficaces agentes de superficie : si pueden desplegarse sin agregarse ni perder su solubilidad: Producen pelculas gruesas que favorecen la estabilizacin de la espuma

Ejm: lactosuero, lisozima, ovoalbmina

Mtodos de desplegamiento: por calentamiento moderado Por agentes reductores

Por protelisis parcial

FACTORES QUE AFECTAN LA ESTABILIDAD DE LA ESPUMA ClNa: aumentan el overrum(incremento porcentual del volumen) Disminuye estabilidad: reducen viscosidad Calcio mejora la estabilidad: puentes entre grupos COO La sacarosa disminuye la expansin aumenta viscosidad absorbe y retiene agua en las laminillas Lpidos polares con actividad de superficie: Se sitan en la interfase, interfieren con la conformacin mas deseable de la pelcula de protena adsorbida:

 Tiempo e Intensidad del batido:>6-8 produce agregacin-

coagulacin en la interfase, dejando muy poca protena nativa para

ligar agua. (detener batido en pico de rigidez)

Temperatura, el tratamiento trmico moderado previo mejora el overrrum pero pueden disminuir la estabilidad.

Concentracin proteica, a medida que aumenta hasta 10% aumenta la estabilidad.

PH >estabilidad cerca al PI (protenas situadas en la interfase)

PROPIEDADES EMULSIFICANTES La protena: Forma pelculas gruesas alrededor de las gotitas de una emulsin dndole una barrera fsica frente a la coalescencia Se adsorbe en la interfase Orienta sus grupos canal de drenaje La estabilidad depende: viscoelasticidad Espesor de la pelcula proteica 100um a 10 um: pelicula se rompe

laminillas

FACTORES QUE AFECTAN LA EMULSIFICACION Solubilidad Correlacin positiva con emulsificacin y estabilidad pH pI: escasa solubilidad Interaccin hidrofbica entre lpidos y protenas Concentracin Genera bucles Mayor repulsin electrosttica Se satura la adsorcin de mas molculas Genera la adsorcin en multicapas

PROTIENAS EMULSIFICANTES

Malos emulgentes : Proteinas globulares Estructura estable Elevada hidrofobia ejm. lactosuero, lisozima, ovoalbmina Mejor emulgente: Casenatos Solubles Estructura disociada y desplegada en estado nativo Hidrofobia global relativamente alta Regiones hidroflicas e hidrofbicas bien separadas

FORMACION DE MASA Gluten de trigo Centeno y cebada masa

Pasta visco elstica fuertemente cohesiva

Contribuyen a la red de la masa y/o textura del pan: Gliadinas 80% DEL 12% DE Gluteninas PROTEINAS Albminas y globulinas 15% Grnulos de almidn 70% Pentosanos Lpidos polares 2% Lpidos apolares

CARACTERSTICAS DEL GLUTEN Gliadinas y Gluteninas parcialmente desplegadas Protenas de elevado peso molecular Poco solubles en disoluciones acuosas neutras: bajo contenido de aminocidos ionizables (Lys, Arg, Hys) Tendencia a formar puentes de hidrogeno: alto contenido de glutamina (+33%) Presencia de aminocidos apolares : interaccin hidrofbica

Capacidad de formar puentes S-S

 Amasado: Matriz compleja: almidn-protena-lpido Formada por reduccin S-S, que debilita el gluten Reposo:. S-S por la glutenina En el horneado, se debilitan enlaces entre lipidos polares y proteinas por el calor A media que se aumenta la T se gelatiniza el almidon (> 50C). Los lipidos translocan y se acomplejan con el almidn La grasa funde tapa los poros La grasa forma estructura cristalina liquida que facilita la produccin de estructura orientada en la masa que retienen el gas

PROTENAS DEL GLUTEN

Gluteninas

PM
la

Gliadinas

Responsables de elasticidad y cohesividad

Responsables de fluidez, extensibilidad y expansin de la masa

Exceso de gluteninas: Inhibicin de la expansin del CO2: celdillas de aire abiertas

Exceso de Gliadinas : Pelculas dbiles permeables Pobre retencin de CO2 Colapso de la masa

CLASES DE GLIADINAS a) ricas en azufre con residuos de cistena 2-3% formando puentes disulfuro intracatenarios, Representadas por las - y Gliadinas, con masas moleculares entre 30 y 45 kD;
b) pobres en azufre no presentan residuos de cistena en su estructura primaria, contenido de metionina<0,1%

Representadas por las -Gliadinas, con masa moleculares mayores, entre 50 y 60 kD . > contenido en glutamina y prolina 75% < contenido de cidos bsicos

ESTRUCTURA Monocatenaria La estructura secundaria de las - y -gliadinas presenta pliegues , principalmente en el extremo N-terminal. La estructura secundaria de pseudohlice, facilitara la acumulacin de las gliadinas bajo forma compacta Pueden asociarse por enlaces no covalentes

GLUTENINAS

> contenido de Lys, Gly, Ala, Ser y Tyr

< contenido de Pro, Gln, Cys, Glu

Hay tres tipos:

MM> 200 000 daltons MM entre 100 00 y 200 000: elevada proporcin de Glu y Gly MM <50 000 daltons

MODIFICACION DEL GLUTEN Fosforilacin. > Retencin de agua Acilacin > solubilidad en agua pH 7-9, y < solubilidad a pH <4

Quelacin : fitato de calcio o sodio. Fosfatos y citratos de sodio y potasio. Gluten mas hidratado
Reduccin: sulfito o bisulfito de sodio o de potasio Sucedneo de carne de cangrejo

FORMACION DE MASA

Orientacin de las protenas

Alineacin y desplegamiento Interacciones hidrofbicas Formacin de enlace s-S Formacin de red proteica tridimensional viscoelstica :

Membrana que retiene los grnulos de almidn y resto de componentes