Aminocidos e Protenas

PROTENAS As protenas so as mais

macromolculas

abundantes
vivas. Ocorrem

nas

clulas

em

todas

as

clulas e em todas as

partes das mesmas.

FUNES DAS PROTENAS

Formam estruturas de sustentao colgeno e elastina Transportam oxignio hemoglobina Catalisam reaes qumicas enzimas Atuam no controle do metabolismo hormnios So componentes de mecanismos contrteis actina e miosina Coagulao sangunea fibrinognio Defesa reao a protenas estranhas (antgeno/anticorpo) Controla a atividade de genes

CONSTITUIO DOS AMINOCIDOS

Os aminocidos apresentam em sua molcula um grupo amino (-NH2) base e, e um grupo carboxila (-COOH). Em pH fisiolgico eles apresentam-se ionizados. Frmula bsica dos aminocidos:
-NH2: amino, uma base fraca que um receptor de prtons (H+). -COOH: carboxila, atua como um cido fraco, que doa prtons - R: cadeia lateral

pH neutro

SOLUBILIDADE DOS AMINOCIDOS

Os aa, podem ser classificados pelos seus grupos R: De acordo com sua solubilidade em gua os aminocidos se classificam em: -Apolares (hidrofbicos): pouca ou nenhuma solubilidade em gua glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina e triptofano. -Polares (hidroflicos): altamente solveis em gua (-OH, SH, -NH2 ou COOH). - neutros: mesmo nmero de carga positiva e negativa asparagina, glutamina, cistena, serina, treonina e tirosina. - cidos: com predomnio de carga negativa aspartato e glutamato - bsicos: com predomnio de carga positiva arginina, histidina e lisina.

SOLUBILIDADE DOS AMINOCIDOS

SOLUBILIDADE DOS AMINOCIDOS

SOLUBILIDADE DOS AMINOCIDOS

Aa essenciais Fenilalanina Valina Treonina Triptofano Isoleucina

Metionina

Histidina Lisina

Arginina

Leucina

PROTENAS
Alanina Asparagina Aspartato Cistena Glutamato

Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina Aa no-essenciais

OS AMINOCIDOS CIDOS E BASES

Os aa, podem agir como cidos e bases (NATUREZA ANFOTRICA)
1- Em ambientes cidos h mais prtons (H+), portanto o cido fica protonado (COOH), tanto quanto a base (NH3+). 2- Quando o pH vai subindo, com a adio de hidroxila (OH), o grupo cido libera o prton. 3- Quando adicionado mais (OH-), no h mais prtons no grupo cido, ento ele retira o prton do grupo amino.

SOLUBILIDADE DOS AMINOCIDOS

SOLUBILIDADE DOS AMINOCIDOS

SOLUBILIDADE DOS AMINOCIDOS

PROTENAS LIGAO PEPTIDICA

Os dipeptdeos e protenas so formados por ligaes peptdicas entre aminocidos. Ligao peptdica: ligao do grupo carboxila (COOH) de um aminocido com o grupo amino (NH2) de outro, com a sada de 1 molcula de gua.

PROTENAS LIGAO PEPTIDICA

PEPTDEOS E PROTENAS
A cadeia poliptdica pode apresentar de 2 aminocidos. a milhares de

2 aa: dipeptdeo 3 aa: tripeptdeo At 30 aa: oligopeptdeo > 30 aa polipetdeo > 50 aa protenas C

ESTRUTURA DAS PROTENAS

Estrutura primria: a sequncia de aa ao longo da cadeia polipetdica. Comea na poro amino e termina na poro carboxila.

ESTRUTURA DAS PROTENAS

Estrutura secundria: descreve a formao de estruturas regulares pela cadeia polipeptdica. Alfa-hlice: ocorre o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo mantidas por pontes de hidrognio, formando uma mola ou hlice, cada volta tem 3,6 aa., ex. cabelo e l (estrutura elstica).

ESTRUTURA DAS PROTENAS

Folha beta pregueada: estrutura mantida por pontes de hidrognio entre os aa de cadeias diferentes dispostos paralelamente. Estrutura flexvel porm no elstica (fios de seda).

ESTRUTURA DAS PROTENAS

Estrutura terciria: o dobramento final da cadeia polipeptdica por interao de regies alfa-hlice ou folha beta-pregueada ou regies sem estrutura definida.Confere s protenas sua atividade biolgica especfica.

ESTRUTURA DAS PROTENAS

Estruturas tercirias so estabilizadas por ligaes fracas que estabilizam os dobramentos da estrutura terciria. TIPOS DE LIGAES: Pontes de hidrognio: estabelecida entre as cadeias laterais de aa polares: serina, treonina e tirosina
Interaes hidrofbicas: formadas entre as cadeias laterais dos aa apolares: glicina, alanina, isoleucina ,etc. Ligaes eletrostticas ou inicas: interaes de grupos com cargas opostas. Importante para o dobramento da cadeia. Localizados na superfcie da protena.

ESTRUTURA DAS PROTENAS

ESTRUTURA DAS PROTENAS

Estrutura quaternria: associao de 2 ou mais cadeias polipeptdicas para formar 1 protena funcional. Ex: hemoglobina com 4 cadeias polipeptdicas.

ESTRUTURA DAS PROTENAS

ESTRUTURA DAS PROTENAS

FORMA DAS PROTENAS

As protenas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de globulares ou fibrosas. Protenas globulares: so protenas com formato final esfrico e com alta solubilidade em gua. Ex: tripsina protena enovelada, cadeias laterais hidrofbicas no interior da molcula e cadeias laterais ionizadas no exterior interagindo com a gua.
Albuminas: solveis em gua, desnaturadas pelo calor, ovoalbumina, albumina srica. Globulinas: levemente solveis em gua, desnaturadas pelo calor, globulina srica Lipoprotenas: lipdios como colesterol e triglicerdeos no so solveis em gua, devendo ser complexados com uma protena transportadora hidrossolvel.

FORMA DAS PROTENAS

As protenas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de globulares ou fibrosas. Protenas globulares: so protenas com formato final esfrico e com alta solubilidade em gua. Ex: tripsina protena enovelada, cadeias laterais hidrofbicas no interior da molcula e cadeias laterais ionizadas no exterior interagindo com a gua.
Albuminas: solveis em gua, desnaturadas pelo calor, ovoalbumina, albumina srica. Globulinas: levemente solveis em gua, desnaturadas pelo calor, globulina srica Lipoprotenas: lipdios como colesterol e triglicerdeos no so solveis em gua, devendo ser complexados com uma protena transportadora hidrossolvel.

FORMA DAS PROTENAS

Protenas fibrosas: 1- Contm quantidades maiores de estrutura secundria regular 2- Apresenta forma de cilindro longo 3- Apresenta baixa solubilidade em gua 4- Apresenta funo estrutural

Exemplos: Alfa queratina: 2 ou 3 cadeias de alfa-hlice associados formando longos cabos. Epiderme, cabelo, l, chifres, unhas, cascos, bicos, penas etc.

FORMA DAS PROTENAS

Colgeno: composto por glicina, prolina e hidroxiprolina

Beta queratina: as fibras so formadas por empilhamento em folhas beta pregueadas. Ex: fios de seda e teia de aranha

DESNATURAO DAS PROTENAS

A protena dita desnaturada quando sua conformao nativa destruda, devido a quebra de ligaes no covalentes,

resultando em uma cadeia distendida

DESNATURAO DAS PROTENAS

Fatores que provocam desnaturao:

Aquecimento: aquecimento da protena nativa provoca rompimento de ligaes no-covalentes PH: muito alto ou muito baixo, conferem molcula uma elevada carga positiva ou negativa ocasionando uma repulso intramolecular, expondo o interior hidrofbico. Uria: substituem as ligaes que mantinham a estrutura nativa da molcula Detergentes: introduo de sua cauda hidrofbica no interior apolar da protena rompe ligaes hidrofbicas.

ANEMIA FALCIFORME
Doena resultante de uma mutao com substituio de cido glutmico (grupo R com carga negativa) por valina (grupo R hidrofbico). As molculas da hemoglobina substituda sofrem agregao quando esto desoxigenadas. Os agregados formam um preciptado fibroso que distorce as hemcias adquirindo forma de foice, que obstruem capilares impedindo a oxigenao.

DIGESTO DE PROTENAS

Locais:
estmago intestino

Sntese das enzimas: estmago pncreas intestino

DIGESTO DE PROTENAS - ENZIMAS

Pepsina

Estmago

Tripsina Quimotripsina Elastase Carboxipeptidases

Enteropeptidase Aminopeptidases Dipeptidases Tripeptidases

Pncreas

Intestino Delgado

Protenas da dieta
Digesto
Lmen Intestinal Entercito Capilares

Aminocidos
40%

aa
Aminocidos

+ aa
Dipeptidases Tripeptidase

Dipeptdios Tripeptdios
60%

Somente fetos e recm-nascidos so capazes de captar algumas protenas sem digesto prvia (por pinocitose). Imunoglobulinas do colostro do leite so absorvidas intactas fornecendo imunidade passiva. Fato sem importncia em termos nutricionais