PROTENAS

QU SON LAS PROTENAS?

Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I). Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales llamadas AMINOCIDOS.

FUNCIN DE LAS PROTENAS

forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel, uas.) desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos o peligrosos). Son la base de la estructura del cdigo gentico (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraos en el sistema inmunitario.

NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS.

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA.
La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA.
La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable.

EXISTEN DOS TIPOS DE ESTRUCTURA SECUNDARIA.

- hlice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrogeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

 -LAMINAR Los aminocidos forman una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lamina plegada.

ESTRUCTURA TERCIARIA.
Es su disposicin espacial; es decir, el plegamiento de los elementos estructurales secundarios, junto con las disposiciones espaciales de sus cadenas, esto es, el arreglo tridimensional de todos los aminocidos.

 Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno. los puentes elctricos.

las interacciones hidrfobas.

ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIAS.
En protenas con estructura terciaria globular es frecuente encontrar combinaciones de estructuras al azar, a y b, con una disposicin caracterstica que se repite en distintos tipos de protenas. Son los llamados motivos estructurales o estructuras supersecundarias. Algunos estn formados por a-hlices, otros por estructuras b, y otros por combinaciones de las dos.

ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

Pptidos
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

Caractersticas del enlace peptdico

El enlace peptdico tiene algunas propiedades muy importantes para la estructura de las protenas Es ms corto y rgido que un enlace C-N simple Geometra esencialmente plana. Los tomos que participan en el enlace (C, O, N, H) estn en el mismo plano

Carcter parcial de doble enlace: Puede considerarse un hbrido de resonancia No se permite giro alrededor del enlace -C-N

 El grupo de tomos alrededor del enlace peptdico puede darse en dos configuraciones posibles: Trans y Cis