AULA 3:

COMPOSIÇÃO QUÍMICA DA
CÉLULA: BIOMOLÉCULAS 2
PROTEÍNAS
Proteínas
 Amino ácidos
(isômeros D e L)
 Ligações peptídicas
 Família de amino
ácidos (ácidos,
básicos, polar não-
carregado, apolar. Proteínas são formadas apenas por
aminoácidos L
Aminoácido
Famílias de aminoácidos

Apolares

Não
carregados
polares

Básicos
Ácidos
 Estrutura Primária
 É a seqüência de aminoácidos existentes na
molécula de uma proteína.
 É o nível de estrutura mais simples a partir do
qual todos os outros derivam.
Proteínas em solução
 Estrutura Secundária
 É a disposição espacial que adquire a espinha
dorsal da cadeia polipeptídica.
Estrutura Secundária
 A α -hélice é mantida pelas pontes de H que se formam
entre átomos de duas ligações peptídicas próximas.

•A folha β pregueada é mantida por pontes de H que se

dispõem perpendicularmente a espinha dorsal.
 Estrutura Secundária
A folha β pregueada é mantida por pontes de H que se
dispõem perpendicularmente a espinha dorsal.
Ligações importantes para o
dobramento de uma proteína
Dobramento de uma proteína
A maioria das proteínas e muitas moléculas de RNA
dobram-se em uma conformação estável. Se as ligações
não covalentes que mantêm esta conformação forem
desfeitas, a molécula perde a sua função biológica
Ligações importantes para o
dobramento de uma proteína
Dobramento de uma proteína
A maioria das proteínas e muitas moléculas de RNA
dobram-se em uma conformação estável. Se as ligações
não covalentes que mantêm esta conformação forem
desfeitas, a molécula perde a sua função biológica
Ligações importantes para o
dobramento de uma proteína
Dobramento de uma proteína
A maioria das proteínas e muitas moléculas de RNA
dobram-se em uma conformação estável. Se as ligações
não covalentes que mantêm esta conformação forem
desfeitas, a molécula perde a sua função biológica
 Exemplos de proteínas contendo
diferentes proporções e arranjos de
elementos estruturais secundários

Hemoglobina Lisozima Triose Fosfato

Isomerase
Proteínas
Estrutura das proteínas
Níveis de estrutura das proteínas

• Primária (cadeia de a.a.)

• Secundária (conformação
espacial da cadeia de a.a.)
• Terciária
• Quaternária
Estrutura Terciária
 Resulta de dobras na estrutura da proteína
provocadas por interações entre os radicais dos
aminoácidos.

(Contém átomos de
enxofre que formam as
pontes dissulfeto)
Ligações que mantém a Estrutura
Terciária
 Ligações iônicas ou salinas
 Ligações covalentes

 Pontes de hidrogênio

 Ligações hidrofóbicas

 Forças de Van der Waals

Estrutura Quaternária
 Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias
polipeptídicas interagem.
 Cada uma das cadeias apresenta os três níveis
estruturais citados (1ária, 2ária e 3ária).
 É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes
de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico.

subunidades

Proteína dimérica
Estrutura quaternária da Hemoglobina
Estrutura de proteínas

Secundária Terciária Quaternária

Desnaturação das proteínas
•Conceito
•Agentes Desnaturantes:
Físicos
Químicos
•Alterações das propriedades de uma
proteína desnaturada

Propriedades Gerais das Proteínas

Desnaturação das Proteínas
É a alteração da estrutura
da proteína sem ruptura das
ligações peptídicas

Proteína
nativa

Proteína desnaturada
Agentes Desnaturantes
• Físicos
Alterações de temperatura
Raio X
Ultra-som
• Químicos
Ácidos e bases fortes
Detergentes
Uréia
Mercaptoetanol
 Desnaturação de proteínas por
alteração do pH do meio
 Alterações das propriedades
de uma proteína desnaturada
 Redução da solubilidade
 Aumento da digestibilidade (facilidade de
degradação)
 Perda da atividade biológica (enzimas,
hormônios, anticorpos, membranas,
etc...)
PROTEÍNAS
FUNÇÕES
Grupos Gerais das Proteínas
 Anticorpos
 Estruturais
 Proteínas de
 Motoras
Transporte
 Hormonais
 Proteínas de Reserva
 Enzimas
 Nucleoproteínas
 Proteínas de
Membrana
 Classe Exemplo
Enzimas ribonuclease, tripsina,lípase,amilase
Proteínas hemoglobina
transportaoras albumina do soro
mioglobina
lipoproteínas
Proteínas contráteis actina, miosina
ou de movimento
Proteínas estruturais queratina, colágeno, elastina, proteoglicanas
Proteínas de defesa Anticorpos, fibrinogênio, toxina botulínica, toxina
diftérica
Hormônios insulina
hormônio de crescimento
corticotrofina
hormônios peptídicos
Proteínas nutritivas gliadina (trigo)
ou de reserva ovolbumina (ovo)
caseína (leite)
 Proteínas Estruturais
 Proteínas de sustentação dos tecidos
conjuntivo e muscular, da pele, dos cabelos e
das unhas.

Colágeno, Elastina, Queratina

Proteínas Motoras
 Proteínas responsáveis
pelo transporte
intracelular e pela
motilidade do sistema
contrátil muscular.

Actina
Miosina
Tubulina
 Proteínas Hormonais
•Hormônio do Crescimento (GH)
Contém 191 aminoácidos que formam
2 pontes dissulfeto.
Tem ação no metabolismo.
Promove o crescimento corporal.
•Insulina
Contém 51 aminoácidos dispostos em 2 cadeias unidas por

2 pontes dissulfeto.
Um dos principais hormônios que regula metabolismo corporal.
 Tripsina
Enzimas Amilase
 Catalisadores biológicos. Lactase
Pepsina
Anticorpos ou Imunoglobulinas
 Tem função de defesa

Classes:
Ig G
Ig A
Ig D
Ig M
Ig E
Anticorpos - Imunoglobulinas
I sotipo Função
I gA Importante no leite, na lágrima, na saliva e na secreção
intestinal

I gD Não esclarecida
I gE Envolvida em resposta alérgica, pode combater parasitas
intestinais

I gG Principal anticorpo circulante, pode atravessar a placenta

I gM Primeiro anticorpo expresso em cada célula B

 Proteínas de Transporte
Transporte de moléculas

específicas no sangue.
Albumina
monomérica
585 aa 17 pontes dissulfeto

Hemoglobina
tetramérica 2 cadeias
α
2 cadeias
β
 Nucleoproteínas
 Proteínas associadas ao DNA
 Auxiliam no empacotamento do DNA e
exercem função de controle da expressão
gênica
Proteínas de membrana
Receptores para medicamentos,
hormônios, vitaminas, etc.
Proteínas de membrana
Função sensorial
Proteínas de membrana
Função sensorial

Células da retina
Tipos Número Funções
Cones 3 milhões Funcionam em luz brilhante e são
responsáveis pela percepção das
cores
Bastonetes 100 milhões Funcionam em luz fraca e não
percebem as cores

Rodopsina - proteína foto-receptora

Proteínas de membrana
Função de transporte
Proteínas de membrana
Função de transporte
Ex: Transportadores de glicose
Transportadores Distribuição
GLUT1 Hemácias, rins, intestino...
GLUT2 Fígado, células β do pâncreas, intestino
GLUT3 Neurônios, placenta e testículos
GLUT4 Tecido adiposo músculo esquelético e
coração
GLUT5 Intestino delgado,espermatozóide, e
em menores níveis nos rins, músculo,
tecido adiposo e cérebro
Glicose
receptor
Insulina
Estrutura das Membranas
Biológicas
A Bicamada Lipídica
 Assimetria
da Bicamada
Lipídica: as
composições
interna e
externa são
diferentes
 Porção Altamente Fluida da Membrana: as
dobras das cadeias insaturadas evitam o
empacotamento nas caudas de hidrocarboneto
Composição Lipídica de Diversas Membranas
Celulares
Sob a Influência do Calor a Membrana Torna-se
Mais Desordenada. A Transição Acontece na
Temperatura Tm
Movimento dos Lipídios de
Membrana

Ladeamento

Flip-Flop
Proteinas de Membrana Plasmática