TRABAJO DE GESTIN AMBIENTAL

PRESENTADO POR:

ISMAEL AYOS P
JESS MOLINARES
ANGIE SARMIENTO
11-C


COLEGIO METROPOLITANO DE B/QUILLA

ENZIMAS

Las enzimas1 son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones
qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una
reaccin qumica que es energticamente posible (ver Energa libre de Gibbs), pero que
transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a
mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas reacciones, las enzimas
actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en
molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas
necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas
por enzimas se las denomina reacciones enzimticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad
crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una clula
determina el tipo de metabolismo que tendr cada clula. A su vez, esta sntesis depende
de la regulacin de la expresin gnica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de
activacin (G) de una reaccin, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de
reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que
intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen acelerar
el proceso incluso millones de veces. Una reaccin que se produce bajo el control de una
enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho ms deprisa que la
correspondiente reaccin no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas catalizan alrededor de
4 000 reacciones bioqumicas distintas.4 No todos los catalizadores bioqumicos son
protenas, pues algunas molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la
subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).5 6
Tambin cabe nombrar unas molculas sintticas denominadas enzimas artificiales
capaces de catalizar reacciones qumicas como las enzimas clsicas.7

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores
enzimticos son molculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas,
mientras que los activadores son molculas que incrementan dicha actividad. Asimismo,
gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o
frmacos son molculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la
temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzima y del sustrato, y otros factores
fsico-qumicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos y
productos domsticos de limpieza. Adems, son ampliamente utilizadas en diversos
procesos industriales, como son la fabricacin de alimentos, destincin de vaqueros o
produccin de biocombustibles.
CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS
1) Son protenas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera
energtica de ciertas reacciones qumicas.
2) Influyen slo en la velocidad de reaccin sin alterar el estado de
equilibrio.
3) Actan en pequeas cantidades.
4) Forman un complejo reversible con el sustrato
5) No se consumen en la reaccin, pudiendo actuar una y otra vez
6) Muestran especificidad por el sustrato.
Su produccin est directamente controlada por genes.


Estas caractersticas tan especiales pueden ser explicadas, segn nuestro
criterio, mediante el concepto de Informacin. En el trabajo Una nueva teora
acerca de las diluciones homeopticas, definimos a la Informacin como la
disposicin a actuar, y de una determinada manera, que presenta un ente
cualquiera en este caso, un ente biolgico-, en presencia del receptor
adecuado. La Informacin latente en la compleja microestructura proteica de la
enzima, representa una disposicin a actuar que solamente se puede hacer
activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso es el sustrato
correspondiente.
Estructura de las Enzimas
Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar
tamaos muy variables, desde 62 aminocidos como en el caso
del monmero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2 500 presentes
en la sintasa de cidos grasos.
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura
tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de
aminocidos. Sin embargo, aunque la estructura determina la funcin, predecir
una nueva actividad enzimtica basndose nicamente en la estructura de una
protena es muy difcil, y un problema an no resuelto

FUNCIN DE LAS ENZIMAS
Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son
indispensables en la transduccin de seales y en procesos de regulacin, normalmente
por medio de quinasas y fosfatasas.70 Tambin son capaces de producir movimiento,
como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar la contraccin muscular o el
movimiento de vesculas por medio del citoesqueleto.71 Otro tipo de ATPasas en la
membrana celular son las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo.
Adems, las enzimas tambin estn implicadas en funciones mucho ms exticas, como la
produccin de luz por la luciferasa en las lucirnagas. Los virus tambin pueden contener
enzimas implicadas en la infeccin celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y
de la transcriptasa inversa, o en la liberacin viral, como la neuraminidasa del virus de la
gripe.

Una importante funcin de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los
animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de degradar
molculas grandes (almidn o protenas, respectivamente) en otras ms pequeas, de
forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las molculas de almidn, por ejemplo,
que son demasiado grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a
molculas ms pequeas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual s puede ser
absorbida a travs de las clulas del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces
de degradar diferentes tipos de alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herbvora,
poseen en sus intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima, la
celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.
ESPECIFICIDAD
Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que catalizan como del
sustrato involucrado en la reaccin. La forma, la carga y las caractersticas
hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad. Las enzimas tambin pueden mostrar un elevado grado de
estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.21

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisin en su
actividad son aquellas involucrados en la replicacin y expresin del genoma. Estas
enzimas tienen eficientes sistemas de comprobacin y correccin de errores, como en el
caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reaccin de replicacin en un primer paso,
para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.22 Este proceso,
que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error
increblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas
polimerasas de mamferos.23 Este tipo de mecanismos de comprobacin tambin han
sido observados en la ARN polimerasa,24 en la ARNt aminoacil sintetasa25 y en la
actividad de seleccin de los aminoacil-tRNAs.26

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya
que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta
amplia especificidad de sustrato podra ser clave en la evolucin y diseo de nuevas rutas
biosintticas.27
CLASIFICACIN Y
NOMENCLATURA DE ENZIMAS

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reaccin qumica que cataliza, con la palabra terminada en -
asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reaccin que cataliza que
consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene tambin de la reaccin que cataliza que consiste en
polimerizar el ADN.

La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las
enzimas basada en los denominados Nmeros EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de
cuatro nmeros precedidos por las letras "EC". El primer nmero clasifica a la enzima segn su mecanismo de accin. A
continuacin se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido reduccin o redox. Precisan la colaboracin de las coenzimas de
oxidorreduccin (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la accin cataltica,
estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar
una nueva reaccin cataltica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras.
Suelen actuar en procesos de interconversin de monosacridos, aminocidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.
EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de monmeros a partir de polmeros.
Actan en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de
hidro 'agua' y lisis 'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o aadirse a
un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
EC5 Isomerasas: actan sobre determinadas molculas obteniendo o cambiando de ellas sus ismeros funcionales o de
posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo
formas isomricas. Suelen actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
EC6 Ligasas: catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a
molculas de alto valor energtico como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.