Sunteți pe pagina 1din 96

BIOCHIMIA

PROTEINELE:
STRUCTURA,
CLASIFICAREA,
ROLUL BIOLOGIC

Obiectivele:
1.Rolul biochimiei n sistemul de instruire a
medicului

2. Proteinele, rolul lor biologic

3. AA, structura, principiile de clasificare

4. Teoria polipeptidic a structurii proteinei

Gradele de organizare ale moleculei


proteice:
a)structura primar i principiul descifrrii ei
b) Structura secundar
c) Structura teriar. Domeniile.
d) Structura cuaternar

5) Colagenul

6) Proteinele fixatoare de Ca

7) Clasificarea proteinelor

8)Peptide biologic active

Biochimia:
pentru prima dat ca termen a fost
introdus in 1903 de ctre Carl
Neiberg.
bios - nseamn via
tiina despre structura i
transformarea substanelor
chimice n organism,
proceselor fizico-chimice care
stau la baza activitii vitale.

Scopul biochimiei este


studierea:

legturilor reciproce a substanelor i


funciilor acestora;
modificrilor compuilor chimici din
organismul viu;
modului de transformare a energiei n
sistemele vii;
mecanismelor de reglare ale
transformrilor chimice i ale proceselor
fizico-chimice n celule, esuturi i organe;
mecanismelor moleculare de transmitere a
informaiei genetice n organism.

Deosebim:

Biochimia static - studieaz


structura chimic a materiei vii (P, G;
L; AN) i proprietile lor.
Biochimia dinamic studieaz
metabolismul P; G, L; AN i reglarea
hormonal sau enzimatic ale
proceselor metabolice n organism.
Biochimia funcional cerceteaz
procesele chimice ce stau la baza
diferitelor manifestri ale vitalitii.

Rolul biochimiei n practica medical:


n domeniul practicii promoveaz progresul :
- cercetrilor medicale;
- diagnosticului clinic de laborator;
- al farmacologiei i farmaceuticii;
- al microbiologiei, virusologiei i imunologiei.
Studiaz:
-compoziia chimic a esuturilor i lichidelor
biologice n condiii fiziologice i patologice,
-corelaiile dintre modificrile metabolice ale
diferitor organe, esuturi i lichide biologice;
-dinamica indicilor metabolici n diverse stri
fiziologice (mbtrnire, efort fizic) i n
patologii

Proteinele

protos - primul, de prima


importan

sunt substane organice


azotate, macromoleculare
polimere, monomerii
crora sunt -aminoacizii
unii ntre ei prin
legturi peptidice

Principalele caracteristici:
1.

2.
3.
4.

5.

coninutul de azot destul de


constant (16% din masa uscat);
prezena permanent a AA;
legturile peptidice ntre AA;
masa molecular mare (4-5000
pn la milioane de Da);
organizarea structural complicat,
care determin proprietile fizicochimice, biologice ale proteinelor.

Rolul biologic al proteinelor:


1.
2.
3.
4.
5.

structural (colagenul, elastina,


keratina);
catalitic (amilaza, pepsina, LDH);
de recepie (receptorii hormonali);
contractil i locomotor (dinamic)
actina, miozina;
transport i depozitare (Hb
transport oxigenul, iar Mb l
depoziteaz n muchi; transferina
i feritina transport i depoziteaz
fierul n snge, ficat);

Rolul biologic al proteinelor:


6. reglator i hormonal - reglarea creterii i
diferenierii celulelor (insulina,
proteinele- represor);
7. imunologic: de protejare fa de corpi
strini, virui, bacterii (imunoglobuline);
8. homeostatic meninerea constantelor
sngelui (albuminele determin
presiunea oncotic cantitatea, volumul
lichidului n vasele sanguine);
9. de rezerv, trofic proteinele
alimentare.

Aminoacizii (AA)

sunt derivaii acizilor carboxilici la


care un atom de H a fost substituit
de grupa aminic.
n funcie de poziia n care a avut
loc substituia destingem: , ,
20 de AA fundamentali proteinogeni
sunt AA i sunt de linia L.

Principiile de clasificare a
AA:
Dup structura R lateral (alifatici
aromatici; tio-; hidroxi; monosau dicarboxilici)
n funcie de proprietile fizicochimice (acizi, bazici i neutri)
dup rolul biologic:
indespensabili, semi i
dispensabili

Dup rolul biologic:


1. AA indispensabili - AA care nu
se sintetizeaz n celulele
organismului ( 8 AA: Val, Leu,
Ile; Liz, Met, Tre, Tri, Fen i
2. AA semidispensabili - Arg,
His
3. AA dispensabili

Gradele de organizare ale


moleculei proteice
Structura:
primar secundar
cuaternara

teriar

Structura proteinelor

Structura primar

succesiunea AA din
lanul polipeptidic,
determinat genetic.
este stabilizat de
legturile
peptidice
covalente, care se
formeaz la
interaciunea grupei
-carboxilice a unui
AA cu -aminogrupa
urmtorului AA.

Fragment al structurii
primare

Proprietile legturii
peptidice:

este o legtur covalent


coplanarea toi atomii
grupelor peptidice se afl
ntr-un singur plan
2 forme de rezonan
(ceto sau enol)
poziia trans a
substituienilor n raport cu
leg C-N
capacitatea de a forma
legturi de hidrogen (fiecare
gr. peptidic poate forma 2
legturi de hidrogen)

Legtura peptidic atipic este


format de grupa imino
a Pro sau Hyp

Principiile de descifrare a succesiunii


AA-etapele:

hidroliza selectiv a proteinei (prin


metodele enzimatice (tripsina,
chimotripsina, pepsina) sau chimice (cu
bromura cianidic))
identificarea succesiunii AA n
fragmentele obinute prin metoda Edman.
restabilirea structurii primare a
proteinelor prin suprapunerea diferitor
segmente de peptide stablindu-se astfel
segmentele de coinciden (metoda
amprentelor digitale sau metoda
hrilor de peptid

Principiile de descifrare a AA N i C
terminal:
La determinarea AA N-terminal se utilizeaz:
1. -metoda Sandger (cu fluordinitrobenzol)
2. - metoda Edmann (cu fenilizotiocianat)
3. -metoda cu dansyl
4. - metoda enzimatic (cu aminopeptidaza)
Determinarea AA C-terminal se efectueaz
prin:
1. metoda chimic cu hidrazina (metoda Acabori)
2. metoda enzimatic (carboxipeptidaz)
3. folosind reductori: NaBH4 sau LiBH4

Metoda lui Sandger

Metoda lui Edman

Metoda Edmann
Repetarea

metodei: 30-40 AA
Metoda a fost automatizat
cu ajutorul secveniatorului
Edmann.

Metoda lui Acabori

Orice dereglare a structurii


primare a proteinelor duce la
afectarea proprietii biologice.
Ex: - dac n poziia 6 a
lanului al Hb n loc
de Glu se include Val
Hb S care
devine mai nestabil,
mai ru fixeaz O2 ,
este insolubil i duce
la apariia anemiei cu
celule falciforme.

Structura secundar

reprezint modul npachetarii catenei


polipeptidice ntr-o structur
ordonat, datorit formrii legturilor
de hidrogen ntre grupele peptidice
ale unei catene sau a catenelor
nvecinate.

Dup configuraie structura


secundar se mparte n:
-spiral (Mb)
-structur (fibroina din mtase,
acvapurinele)
spirala de colagen

Particularitile de baza ale


-spiralei:

1.

2.
3.
4.

5.

Format de o singur caten


polipeptidic
orientat spre dreapta
posed simetrie elicoidal;
legturile de hidrogen se formeaz
ntre grupele peptidice ale 1i ale
celui de al 4 rest de AA;
radicalii laterali ai AA nu particip la
formarea -spiralei i snt dispui n
exterior.

Particularitile de baza ale


-spiralei:
5. regularitatea i
identitatea spirelor:
h unei spire =0,54 nm
(5,4 A) i cuprinde 3,6
resturi de AA
(nlimea unui AA este
de 0,15 nm sau 1,5 A).
6. Periodicitatea
regularitii -spiralei
este egal cu 5 spire
sau cu 18 AA.
Lungimea unei
perioade este de 2,7
nm.

Aminoacizii ce diminuieaz
formarea elicei:

Prezena:
prolinei (atomul de N nu are H i nu e capabil

s formeze legturi de hidrogen intracatenar se


formeaz o ndoire, o ncovoiere n lan)

radicalilor voluminoi

Ser, Tre

Glu, Liz, His, Arg

(Val, Ile; Asn


confer o strngere steric a elicei)
gr. OH pot forma puni de H pot
servi ca factori destabilizatori
apar fore electrostatice
de respingere sau atragere

-structur

are configuraia curbat, care se


formeaz cu ajutorul legturilor de
hidrogen intercatenare n limit unor
sectoare a aceluiai lan polipeptidic
sau a lanurilor alturate. Aceast
structur se mai numete structur n
straturi pliate.


1.

-structur poate fi de
2 tipuri:
cross form
particip un singur lan
-structur complet
particip 2 sau mai
multe catene, care
poate fi:
paralel (N-terminaiile
catenelor polipeptidice
sunt ndreptate n
aceeai direcie)
antiparalel (Nterminaiile snt
ndreptate n diferite
direcii).

Deosebirile de alfa spiral :

are form plat


distana ntre 2 resturi de AA este de 3,5
A
punile de H sunt intercatenare dar nu
intracatenare ca la spiral
radicalii AA se orienteaz n ambele pri
ale structurii beta
Met, Val, Ile favorizeaz formarea
structurii plisate, Lys, Ser, Asp - o
destabilizeaz

Structura teriar

reprezint modul de mpachetare a


lanului polipeptidic n spaiu
tridimensional.
proteinele se mpart n globulare
(Mb) i fibrilare (cheratina, fibrina,
miozina,elastina)
se formeaz datorit interaciunii
dintre radicalii AA situai la distanta.

Formele fibrilar i globular


ale structurii teriare a
proteinelor

catalase

keratin

collagen

Legturile ce stabilizeaz
structura teriar:

Legturile covalente:
- disulfidice,
- esterice,
- pseudopeptidice.

II. Necovalente, slabe


- de hidrogen,
- hidrofobe,
- ionice,
-

-forele Van der Waals

Anume organizarea n structur


tridimensional confer
proteinelor activitate biologic.
Radicalii AA, care posed rotaie liber
interacioneaz, catena ciudat se
curbeaz n diferite locuri.
Radicalii hidrofobi evitnd apa se
concentreaz n interior pe cnd
grupele hidrofile se situeaz la
suprafaa moleculei i interacioneaz
cu apa, de aceia molecula gigant de
protein se dizolv bine n ap.

n procesul stabilirii structurii teriare


se formeaz centrele de legtur
(active) unde se leag o anumit
substan numit la general ligand.
Ligandul este steric i electrostatic
complementar CA (de ex. substratul cu
centrul activ al enzimei respective).

Structura domenic
domeniiu al unei proteine
multedomeniale corespunde unei
poriuni continue n structura
primar a lanului polipeptidic care
este mpachetat ntr-o entitate
funcional i are o organizare
proprie secundar i teriar.
Un

Domenii:
reprezint regiuni
compacte, rigide cu
organizarea teriar ,
separate ntre ele de
segmente mai puin
rigide care permit
micarea unui domeniu
n raport cu altul.
- sunt responsabili de
anumite funcii
- cu structuri i proprieti
similare sunt prezente n
diferite proteine cu roluri
asemntoare.
- Ex:domeniul de legare a
hemului n molecula Mb,
Hb,citocromilor

Foldingul

Dup ce corespunztor ARNm pe ribozomi se


sintetizeaz proteinele, ele se impacheteaz n
structura secundar deteminat de cea
primar apoi se asambleaz n una

din miile de variante posibile n


structura tertiar.
Aa dar: doar o singur conformaie
pe care o poate lua proteina este
asociat cu funcie biologic.

Moleculele chaperon
(noiune)

Reprezint o familie de proteine


care direcioneaz asamblarea
proteinei spre unica configuraie
biologic activ
mai sunt definite ca proteine de
oc termic

Moleculele
Dup origine se mpchaperon
art n 2 grupe:

(clasificare)

- I (CPN60, de asemenea, cunoscut sub numele de HSP60


sau GroEL, gasite in bacterii, mitocondrii si plastide)
-II (CCT, Tric sau thermosome, gsite n citoplasma
eucariotelor.
Dup masa molecular se mpart n:
HSP60,70,90...:
Printre aceeste proteine sunt i unele cu activitate
enzimatic:
-Protein disulfide isomerase (PDI),
Peptidyl prolyl cis-trans-isomerase (PPI),

Chaperoninele:mecanism de aciune
-creaz un spaiu nchis
unde are loc asamblarea
primar
- urtilizeaza energia
scindrii ATP-ului

Asamblarea incorect a proteinelor n


structura tridimensional duce la
formare de proteine:

- toxice (prioni)-encefalopatia spongioas la bovine,


boala Creutzfeldt-Jaco.

inactive, care se acumuleaz sub


form de amelod amiloidoze (boala
Alzeimer, diferite cardiopatii i polineuropatii)

- care se scindeaz rapid - egal cu


insuficiena unor proteine.

Strucutra cuaternar
aranjarea spaial ntr-o
molecul unic a mai multor
catene polipeptidice

Proteina integr reprezint oligomerul i


posed structur cuaternar.
Fiecare lan n parte e numit protomer sau
subunitate.
Activitate biologic posed doar molecula
integr, protomerii separai sunt inactivi.
Ex.: CK (2); Hb (4); LDH (4); GDH (6)

molecula hemoglobinei const din 4


protomeri

Legturile ce determin i
stabilizeaz structura cuaternar:

legturile necovalente (de hidrogen, forele


Van der Waals, electrostatice, fore
hidrofobe etc.). Ct privete legturile
covalente (disulfidice, pseudopeptidice), ele
deasemenea stabilizeaz aceste structurii,
ns nu determin formarea lor.
Asamblarea protomerilor n structura
cuaternar se realizeaz ntre suprafeele
de contact complementare.
Interaciunile prin suprafee
complementare prezint fenomenul de
cooperare- primele interaciuni favorizeaz
formarea celorlalte

Colagenul

1.
2.

cea mai rspndita protein din


organism (30-35% din cantitatea
total de proteine).
este o protein extracelular,
fibrilar, componenta major a
esutului conjuctiv i osos.
Rolul:
n esutul conjuctiv ea ofer
rezisten,
n cel osos constituie carcasa organic
a mineralizrii.

Particulariti
structurale:
1. Fiecare al treilea AA din caten este
prezentat prin glicin (30%)
2. Fiecare al patrulea - prin Pro i hidroxiPro
(25%)
3. Conine 10% Ala
4. Conine hidroxilizin
5. Coninut redus de Tyr, absena Trp i Cys
Se deosebesc 3 tipuri de lanuri peptidice:
1, 2, 3. 1 prezint 5 subtipuri:: 1I,
1II, 1III, 1IV, V. Prin combinarea lor
se formeaz diverse tipuri de colagen.

Particularitile structurii colagenului


(I)
I.

Particularitile structurii
primare:

prezint o caten polipeptidic curbat


alctuit din circa 1000 AA.

succesiune repetitiv (Gli-XY)n, unde X i Y sunt n


majoritatea cazurilor Pro i Hyp

un numr mare de legturi


peptidice atipice, formate de
grupa imino a Pro i Hyp

II. Particularitile structurii


secundare:
-spirala

colagenic (alfa spiral cu

simetrie elicoidal nu se poate forma din


cauza Pro, OH-Pro i Gly)

stabilizat

de interaciuni sterice
ntre inelele Pro i Hyp
rsucit spre stnga
mai lax dect -spirala clasic: 1
spir 3,3 resturi de AA

Particularitile structurii colagenului


(III)
nu

posed structur teriar tipic


3 alfa catene spiralate, rsucite
mpreun sub forma unei spirale
comune formeaz tropocolagenul
Tropocolagenul - unitatea
structural a colagenului
este stabilizat de legturi de
hidrogen ntre grupele peptidice
din diferite catene

Colagenul:

Colagenul:

Structura cuaternar: aezarea


subunitilor de tropocolagen
sub form de trepte, fiecare
molecul fiind deplasat cu
din lungime fa de moleculele
vecine.
Monomerii sunt legai stabil prin
legturi covalente ncruciate
inter i intramoleculare, care le
confer microfibrilelor rezisten
mecanic. Prin asocierea
microfibrilelor se formeaz
fibrilele, iar din ele - fibra de
colagen.
Colagenul este proteina care
activ fixeaz ionii de Ca2+.

Organizarea structural a
colagenului

CLASIFICAREA
PROTEINELOR

SIMPLE
CONJUGATE

Proteinele simple
(holoproteine)
Histonele
localizate n nucleu,
conin AA bazici pn la 30% (Arg, Liz).
au sarcina pozitiv,
sunt legate electrostatic cu AN.
Rolul: reglarea metabolic a activitii
genomului, funcie structural

Albuminele
principalele P plasmatice.
Albuminele:
1. mas molecular mic,
2. PI 4,7,
3. sarcin negativ,
4. solubile n ap.
Rolul: determin presiunea oncotic,
particip la transportul substanelor.
-

Proteinele conjugate
(heteroproteine, Proteide):
1.
2.
3.
4.
5.
6.

Nucleoproteine
Cromoproteine
Fosfoproteine
Lipoproteine
Metaloproteine
Glicoproteine

Nucleoproteinele

compuse din proteine i acizi


nucleici.
Ex.: cromatina; ribosomul
Componena proteic o alctuiesc
histonele, bogate n Arg i Liz.
Rol: stocarea, transmiterea i
exprimarea informaiei genetice,
biosinteza proteinelor, diviziunea
celular.

Cromoproteinele compuse
din protein i partea
neproteic colorat.

Reprezentanii: hemoproteidele (MB;


Hb), sistemul de citocromi,
catalaza, peroxidaza, clorofila.
Rolul:
1. particip n fotosintez
2. transportul oxigenului i CO2
3. reaciile de oxido-reducere
4. senzaiile de lumin i culoare

MIOGLOBINA i Hb

STRUCTUR:
Mb - alctuit dintr-un singur lan
polipeptidic (153 AA) de care este
legat hemul prin legturi necovalente.
Are form globular (77%- alfa helix
nfurat spre dreapta; 23%- structur
nehelicoidal, unde predomin Pro).
Rolul: fixeaz n mod reversibil O2 din
muchi (l preia de la Hb i l cedeaz
MC musculare)

STRUCTUR:
Hb: format din 4 lanuri
polipeptidice: 2 alfa formate fiecare
din 141 AA i 2 beta formate fiecare
din 146 AA. Fiecare lan polipeptidic
este legat de un hem.
Rolul:
Transportul oxigenului
ca sistem tampon

Hemul este alctuit din 4 nuclee


piroloce unite prin puni metinice, n
centru Fe 2+

Structura hemului

4 inele
pirolice
+Fe +puni
metinice (,
, , )
4 radicali
metil
2 vinil
2 resturi de
a propionic

Mb and Hb
Mb monomeric protein
Hb heterotetramer ( 2 2)

myoglobin

hemoglobin

O molecul de Hb accept 4 molecule de O2 dup


mecanismul cooperativ (ce nseamn c alipirea
primei molecule de O2 este mai lent dect a
celorlalte i adiionarea ei mrete gradul de
fixare a celorlalte molecule de O2.
Locul fixrii este fierul hemoglobinei (n locul
histidinei distale); fierul n oxihemoglobin
rmne cu gradul de oxidare +2.

Oxygen Binding Curves

Fosfoproteinele: proteine +

acidul fosforic (legate prin legturi


esterice- de hidroxiaminoacizi Ser,
Tre ) : glicogen fosforilaza
Reprezentani: glicogen fosforilaza;
cazeinogenul (proteina laptelui), vitelina,
vitelenina (din glbenuul de ou), ihtulina
(din icre de pete).
Rolul:
- servesc ca material energetic, plastic n
porocesul de embriogenez i cretere
postnatal
- alimentar

Lipoproteine - proteine +
lipide (fosfolipide, acizi grai
liberi, colesterol)

1.
2.
3.

4.

1.
2.
3.
4.

Rolul:
Reprezint constituieni structurali ai celulelor
intervin n permeabilitatea biomembranelor
particip la transportul prin snge i limf a unor
substane liposolubile (vitaminelor liposolubile A,
D, E, K, unor hormoni, medicamente)
furnizeaz energia
n plasma sanguin lipoproteinele se difereniaz
n 4 fraciuni pe baza densitii lor:
- chilomicronii (d mai mic ca 0,95)
- cu densitate foarte mic (VLDL) (d mai mic ca
1,006)
- cu densitate mic (LDL) (d mai mic ca 1,065)
- cu densitate mare (HDL) (d mai mic ca 1,2)

Glicoproteinele proteine +

1.
2.
3.

4.
5.
6.

glucidic (glucozamin,
galactozamin, a. hialuronic,
glucozaminglicani)
Rolul:

Receptori
sunt constituieni plastici ai celulei, intr n
componena membranelor biologice
au rol de protecie a mucoaselor
gastrointestinale, ale aparatului respirator i
urogenital fa de aciunea enzimelor
proteolitice, a unor compui chimici sau ageni
mecanici
sunt inhibitori ai aglutinrii hematiilor
sunt componente specifice de grup sanguin
particip n reaciile imunologice

Metaloproteine: protein
+metal (Fe, Cu, Zn, Mg)

Feritina conine Fe, localizat n ficat,


constituie rezerva, depozitul de Fe din
organism
Transferina conine Fe, Cu i Zn, se afl n
plasma sanguin, transport Fe n oprganism
Ceruloplasmina conine Cu, se afl n plasma
sanguin, transportor al Cu n organism i
aciune oxidazic asupra vitaminei C.

Proteinele fixatoare de Ca

1.
2.
3.
4.
5.

sunt proteine ce posed afinitate major de


legare a ionilor de Ca.
conin resturi de carboxiglutamat de care se
fixeaz ionii de Ca.
carboxiglutamatul se formeaz din Glu sub
aciunea enzimei, care ca coenzim are vitamina
K.
Exemple:
calmodulina o protein mic ce posed patru
locusuri de fixare pentru ionii de Ca
factorii coagulrii sngelui(II,VII,IX, X)
fosfolipaza C
Colagenul
Ca-ATP-aza

Peptidele active:

Renin/Angiotensina
Peptidele natriuretice
Leptina
Endotelinele

Peptidele active:

1.
2.
3.

Endotelinele o familie de peptide noi cu


activitate biologic activ deosebit.
ET- sunt cei mai efectivi factori vasoactivi.
Clasificare: deosebim ET1, ET2, ET3
(izoforme).
Deosebirile ntre ele:
sunt codificate de gene diferite
sunt expresate n mod diferit n esut vascular.
ET-1 i ET2 sunt vasoconstrictori puternici
Structur: ET1 un peptid biciclic format din 21
aminoacizi.

Rolul:
1. regleaz tonusul vaselor
2. particip n patogenia HTA eseniale
3. ET-1 i ET-3 posed efecte neurologice
(n esutul nervos intensific sinteza
fosfoinozitolfosfatului), provoac modificri
n reaciile de comportare, efect central
cardiorespirator.
4. regleaz starea funcional a endoteliului,
stratului intim arterial i venos din diferite
vase

Endotelinele

Aciune: 2 tipuri de receptori: ET-A


i ET-B situai nu numai n
endoteliul vaselor ci i n rinichi,
plmni, suprarenale, esut nervos.
ET-A receptorii + G protein mediaz constricia vaselor.
ET-B receptorii - fosfolipazei C i
A2 - majorarea nivelului de Ca
intracelular prostaciclinei i/sau
tromboxanului A2 att constricia
ct i dilatarea vaselor.

Peptidele natriuretice

1.
2.
3.

Familia pepidelor natriuretice include:


peptidul natriuretic atrial (ANP),
peptidul natriuretic de tip B (BNP)
peptidul natriuretic de tip C.
Fiecare peptid este codat de gene diferite

SINTEZA:

Primar se sintetizeaz sub form


de precursori, ce sunt clivate n
fragmente de dimensiuni diferite
i produc efectul biologic prin
legarea de receptori specifici din
sistemul cardiovascular, rinichi, i
SNC .

Aciuni fiziologice:

vasodilataie i efect hipotensor,


producerea de natriurez i diurez,
inhibarea sistemului nervos simpatic,
facilitarea de interaciuni complexe cu
sistemul neurohormonal (incluznd sistemul
renin-angiotensin-aldosteron, endoteline ,
cytokine i vasopresin)
inhibarea mecanismelor fiziopatologice
responsabile de hipertrofia i remodelarea
ventricular i vascular,
efecte benefice asupra disfunciei endoteliale
(secundar proceselor de ateroscleroz,
incluznd acoperirea fisurilor de stres i
reglarea coagulrii i a fibrinolizei, precum i
inhibiia activrii plachetelor sanguine).


1.
2.

1.
2.

1.
2.
3.

1.
2.

a. ANP
este produs predominant n atriile cardiace
nivelele sanguine sunt ridicate la pacienii cu volum
intravascular ridicat i insuficien cardiac congestiv.
b. BNP
la oameni prezint o concentraie mai mare n cord
(mai ales ventriculi), dect n creier.
BNP este sintetizat ca rspuns la stresul ventricular i
creterea presiunii intraventriculare.
Att ANP ct i BNP:
vasodilataie
reduc tonusul nervos simpatic
induc natriurez prin aciunea asupra vaselor renale
i tubulilor renali.
c. CNP
este distribuit predominant n SNC, rinichi i celulele
endoteliale.
are proprieti vasodilatatorii i de inhibiie a factorilor de
cretere.