OCTAVA SEMANA

PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

1. PROPIEDADES INFERFACIALES:
Propiedades emulgentes
Propiedades espumantes
2. ALTERACIONES DE LAS PROTEINAS
3. TRATAMIENTO A ALTAS TEMPERATURAS
4. PROTEINAS DE ALGUNOS ALIMENTOS

5. Protenas de origen vegetal (leguminosas y cereales)

Mg. MARIA ROSARIO CALIXO COTOS

CIENCIA DE LOS ALIMENTOS

ROL FUNCIONAL DE LAS PROTENAS ALIMENTARIAS

EN LOS SISTEMAS ALIMENTICIOS
FUNCION

MECANISMO

ALIMENTO

TIPO DE
PROTEINA

SOLUBILIDAD

Hidrofilia

Bebidas

P de suero lcteo

VISCOSIDAD

Fijacion de agua,
tamao y forma
hidrodinmica

Sopas, caldos,
aderezos para
ensalada, postres

Gelatina

FIJACION DE
AGUA

Ptes de H,
hidratacin

Salchichas,
bizcochos y pan

P. Del msculo y
huevos

GELIFICACIN

Atrapamiento e
inmoviliz de agua.
Red tridimensional

Carnes, geles,
bizcochos y queso

P. musculares, del
huevo y lcteas

ELASTICIDAD

Inter. Hidrofobicas,
ptes disulfuro

Carnes, pdtos
horneados

P. musculares,
protenas de
cereales

EMULSIFICACION

Adsorcin y formacin Salchichas, sopas,

de pelcula en la
bizochos, aderezos
interfase

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P. muscular, leche y
huevo

PROPIEDADES
EMULGENTES

LECHE

YEMA DE HUEVO

LECHE DE COCO

ALIMENTOS
EMULSIONADOS

LECHE DE SOYA

POSTRES CONGELADOS

MARGARINA, MANTEQUILLA, MAYONESA

SALSA PARA ENSALADA

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PROPIEDADES EMULGENTES
La leche natural los glbulos de grasos estn estabilizados como
por lipoprotenas
Leche homogenizada las lipoprotenas se ve sustituida por una
pelcula micelar de casena y protenas del suero
Las propiedades emulgentes de la protenas se valoran:
1. La distribucin por tamaos de la gotas de aceite formadas
2. La act. Emulgente.
3. La capacidad emulgente
4. Estabilidad de la emulsin

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HIDRATACION DE LAS PROTEINAS

Las molec de agua se fijan a varios grupos de protenas
a. Los grupos cargados: se fijan 6 moles de agua/ mol de a.a
b. Los g. polares no cargados: cerca de 2 moles de agua/mol a.a
c. Lo g,. Amida de Asn y Gln:
d. Lo g, hidroxilos de Se, Thr y Tyr
e. Los g apolares; se fijam cerca de 1 mol agua/ mol de a.a
Factor que influyen en la capacidad de hidratacin:
Composicin aminoacdica
--- Si es mayor el N de restos cargados, > es la capac. de hidratacin

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HIDRATACION DE
LAS PROTIENAS

Dispersabilidad
Coagulacin

Emulsificacin

INTERACCIONES
AGUA-PROTEINA

Formacin de espuma
Viscosidad
Hinchamiento
Dispersabilidad
Solubilidad

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ALTERACIONES DE
LAS PROTEINAS

RACEMIZACION

HIDROLISIS

ALTERACION QUIMICA
DE LOS AMINOACIDOS

ENTRECRUZAMIENTO
DE PROTEINAS

OXIDACION DE LA
MTIONINA
REACIONES IRREVER
DEBIDO A ELEVADAS
TEMP
APARICION DE
PEROXIDOS. REACC
CON LOS POLIFENOLS
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ALTERACIONES DE LAS PROTEINAS

RACEMIZACION
Parcial cambio de L-AA a D-AA
Tostado de las protein de los alimentos que las contienen a
tem superiores a 200 gc
Hydrolysis cida.. Produce racemizacin
Mecanismo Se extrae un proton del atom de C alfa por un ion
hidroxilo
AA que se racemizan mas q otros Asp,Ser, Cys, Glu. Phe, Asn
y Thr
La velocidad depende de la concentrac de iones OH
Desventaja> disminuye la digestibild, porq los enlaces
peptidicos en q participan los D-AA son menos eficazmente
por las proteasas gastruca y pancreatica lo q conlleva a
MARIA ROSARIO
perdida
deCALIXO
AACOTOS
esenciales.

ALTERACIONES DE LAS PROTEINAS

OXIDACION DE LA METIONINA
Los peroxidos oxidan a la Met a sulfoxido de met, se obtiene cuando la proteina
se calienta alta Temp con H2O2 durante 30 min
EFCTOS DE LOS AGENTES OXIDANTES
E,J H2O2 y el peroxido de benzoilo se usan como bactericidas en la leche,
blanquean la harina de cereales, harina de pescado.
Los polifenoles en los vegetales pueden ser oxidados por el O2 a quinonas a pH
neutro o alcalino lo que dara origen
PEROXIDOS oxidan a AA como Met, Cys, Trp e His
ENTRECRUZAMIENTO DE PROTEINAS

Contienen enlaces cruzados intra como intermoleculars: S-S de las

Prot, glob, en las prot fibrosas queratina , elastina, colageno>
Func de los enlaces cruzados en las Prot nativas es frenar la proteolisis
metabolica.
Durante el proceso. A pH alcalino determina la formacion de enlaces
cruzados, estos reducen la digestibilidad y disponibilidad biologic.
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PROTEINAS DE LOS
CEREALES Y LAS
LEGUMINOSAS
DE

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EFECTO DE LA TEMPERATURA
Una de las transformaciones ms significativas en las
protenas es un cambio (positivo o negativo) en el valor de la
relacin de eficiencia protenica (Fig. 1); sta es la tendencia
general que se sigue, aun cuando en algunos casos las
diferencias de REP por el calentamiento son tan pequeas
que no se consideran de importanciA
Observemos que la figura 1se ha dividido en tres secciones,
de acuerdo con los valores de REP: ste se incrementa (A)
hasta alcanzar un ptimo (B) en donde permanece por un
tiempo, para posteriormente reducirse

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TRATAMIENTO A ALTAS
TEMPERATURAS

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PROTEINAS DEL TRIGO

Contiene prot solubles e insolub
Solub : repres 20% de las totales (albumina y
globulinas)
-----No contribuyen a formacin de la masa de la
harina
El gluten es la principal prot de reserva:
GLIADINAS Y GLUTENINAS
----Insoluble en agua
---- Forma una masa visco elstica capaz de
atrapar gas durante la fermentacin

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COMPOSICION AMINOACIDICA:
GLUTEN
UNICOS: Gln y Pro
La insolubilidad se debe: Lys, Arg, Glu, y Asp
30% de aa del gluten son hidrfobos, debido a ellos forman:
-- Agregados prot con interacc hidroboficas
--Fija lpidos e interacc con comp apolares.
Gln e hidroxiaminoacidos : fijan agua
-- Se establecen ptes de H facilitan prop de cohesion-adhesin
-- Durante la formacin de la masa estos restos sufren un
intercambio sulfhidrilo-disulfuro q determina una amplia
polimerizacin de las proteinas del gluten.

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CAMBIOS QUE SE PRODUCEN

DURANTE LA MEZCLA HARINA Y AGUA
1. Las proteinas del gluten (gten) absorben agua
2.Se despliegan parcialmemt las proteinas
3. Debido a 2 hay interacciones hidrofob y los intercambios
sulfihrilo-disulfuro.
4. Debido 3 se forma polimeros en forma de hebra.
5. Los polmeros interacc entre si para formar una pelicula
para atrapar gases.
6.Al transformarse el gten determina un progresivo de la
resistencia de la masa con el t , hasta alcanzar un valor max.
Tras la cual la resistencia , indicando q se esta rompiendo la
estructura del gel, dbido a q los polmeros se alinean en la
direccin de las fuerzas de cizalla y fractura de los disulfuro
que reducen el tamao de los polmeros
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PROPIEDADES DE LA MASA
VISCOELSTICA
La masa visco elstica se debe a la extensin de las rescc
de intercambio sulhidrilo-disulfuro, si se aade agentes
bloqueantes como la cys disminuye la viscoelasticidad.
Si se aaden oxidantes como yodatos y bromatos, la
elasticidad de la masa aumenta
H. Ricas en g. sulfihrilo y grupos S-S son de mejor
calidad panaria, pero no esta tan confiable.
La suplementacin
Con albumina y protenas globulares afecta
negativamente las prop viscoelsticas ya la calidad
panaria de la masa
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