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LIC.

NUTRICIN ANALISTA BIOLGICO


QCA. BIOLGICA

Bolilla 8

METABOLISMO DE PROTENAS Y
AMINOCIDOS
- Digestin de protenas y Absorcin de
aminocidos.
- Metabolismo de aminocidosDegradacin y eliminacin de Nitrgeno:
Reacciones de Transaminacin,
Desaminacin oxidativa del Glutamato,
Desaminacin No oxidativa.
- Ciclo de la Urea.
- Catabolismo del esqueleto carbonado:
Aminocidos
Glucognicos y

Repasemos..

DEGRADACIN DE
AMINOCIDOS
Mediante qu
procesos ocurre?

Qu proporcin de
la necesidad energtica
cubre?
10% del total
(90% restante
lo proveen
Hidratos de C y
Lpidos)

- cetocidos
amonaco
Esqueletos carbonados
Urea

Glucosa

Cuerpos
cetnicos

Orina

Acetil-CoA, Ciclo de Krebs


CO2 + H2O + ATP

AMINOACIDOS
CETOGENICOS Y GLUCOGENICOS
En qu se pueden convertir
los esqueletos carbonados de los Aminocidos?
Aminocidos Glucognicos: Los esqueletos
carbonados pueden utilizarse para la sntesis de
glucosa por gluconeognesis (Asprtico, Alanina)
Aminocidos Cetognicos: Los esqueletos
carbonados pueden ser convertidos en cuerpos
cetnicos (Leucina y Lisina)
Aminocidos glucognicos y cetognicos:
cetognicos
Fenilalanina, Tirosina, Triptofano

RUTAS DE DEGRADACION DE LOS


CARBONOS PROVENIENTES DE
AMINOCIDOS

Se producen 6 productos diferentes:


- ACETIL-CoA
- PIRUVATO
- OXALACETATO
-CETOGLUTARATO
GLUCONEOGENESIS
- SUCCINIL-CoA
- FUMARATO
TODOS LOS CARBONOS DE LOS AMINOCIDOS
PUEDEN DEGRADARSE A CO2 EN EL CICLO DE

Algunos aminocidos cuando se


degradan dan ms de un producto:
TREONINA
TRIPTOFANO
FENILALANINA

Piruvato, AcetilCoA, Succinil-CoA


Piruvato, AcetilCoA, AcetoacetilCoA
Acetoacetil-CoA
y Fumarato

TIROSINA
ISOLEUCINA

Acetil-CoA, SuccinilCoA

COFACTORES UTILIZADOS EN
REACCIONES DE DEGRADACION DE
ESQUELETOS CARBONADOS
TETRAHIDROFOLATO (FH4): Transferencia de
unidades de un carbono (metilo, formilo,
metileno, etc.)
S-ADENOSILMETIONINA (SAM):
Transferencia de metilos.
TETRAHIDROBIOPTERINA (BH4):
Transportador de electrones

Treonina

Destino del
esqueleto
carbonado
de los
Aminocidos

Treonina

Treonina

AMINOACIDOS QUE FORMAN PIRUVATO


TREONINA

ACETALDEHID
O
N5N10-Met
FH4
FH
4

CISTEINA
2 pasos
Oxidacin y
transaminacin

Treonin
a
TRIPTOFANO
aldolas
GLICIN
a
A
ACETO
Serina OHmetil
ACETILCo
transferasa
PPL
A
SERINA

ALANINA

Serina
PPL
deshidratas ALT

a
PDH GPT
PIRUVATO
ACETIL-CoA

PPL

DEGRADACIN
Treonina
Treonina

DE

ALDH

CoA-SH + ATPAcetato ALDH


+
FADH2 FAD
ADP
Acetato
tioquinasa
AcetilCoA

Glicina

Treonina
Glicina

Serina

Piruvato

Acetil-CoA

Serina

Destino del
esqueleto
carbonado
de los
Aminocidos

AMINOACIDOS QUE RINDEN OXALACETATO

ASPARRAGINA
H2
O
NH4+

Asparragina
sa

ASPARTATO

GOT

cetoglutarat
o

PLP

OXALACETATO

Glutamat
o

Asparagina
Asparaginas
a

Aspartato
Aspartato
aminotransfera
sa
o GOT

alfa-Cetoglutarato
Glutamato

Oxalacetato

Destino del
esqueleto
carbonado
de los
Aminocidos

Metabolismo de la Fenilalanina y
Tirosina
Los dos aminocidos se degradan por la
misma va y dan lugar a fumarato y
acetoacetato
A partir de Fenilalanina se forma tirosina por
ello se la considera aminocido esencial
Fenilalanina tambin puede transaminar para
dar los cetocidos fenilpirvico y fenillctico
(va poco activa)

Alanina

Piruvato

Fenilpirvico

Aminotransferasa
PLP

Fenilcetonuria

Fenilalanina

Fenilalanina H B
4
hidroxilasa
O2

Tirosina
Transaminacin
Descarboxilacin
4 etapas
Oxidacin
Hidrlisis
Fumarato
Tioquinasa

Acetoacetil-CoA

Acetil-CoA

Acetoacetat
o

Reaccin de la Fenilalanina
Hidroxilasa

FENILALANIN
A

Fenilalanin
a
hidroxilasa

TIROSIN
A

H 4H 2biopterina Dihidropteri
biopterina
NADP+
na
NADPH + H+
reductasa

Oxigenasa de funcin mixta: -OH y H2O

Reaccion de transaminacin de
Fenilalanina
Segunda ruta del metabolismo de
fenilalanina, muy poco utilizada.

O=

Fenilalanina +
Piruvato

aminotransfera
sa

PLP

Fenilpiruvato +
Alanina

CO2
Fenilacetat
o

Fenilactato

Fenilcetonuria
Si el trastorno se detecta a tiempo
puede evitarse el dao cerebral
administrando una dieta con bajo
contenido de fenilalanina y abundante
contenido en tirosina.
Es comn encontrar alimentos que
alertan sobre el no consumo para
fenilcetonricos, por ejemplo, los que
contienen como edulcorante el
ASPARTAMO, un dipptido de
fenilalanina y aspartato que cuando

DEGRADACION DE TIROSINA
Acido
homogentsi
co
Tirosina

ALCAPTON
A

1,2dioxigenasa
ORINA
MARRO
N
OSCURO

FENILALANIN
A

FUMARATO + ACETOACETATO

ALCAPTONURIA
1859: SE OBSERVA QUE LA ORINA DE LOS
ENFERMOS SE PONIA OSCURA CUANDO SE
DEJABA AL AIRE
SE LLAMA A LA SUSTANCIA : ALCAPTONA
FINALMENTE SE IDENTIFICA EL C.
HOMOGENTSICO
LA ENZIMA DEFICIENTE ES : HOMOGENTSICO
OXIDASA

PROBLEMA N 10

AMINOACIDOS COMO PRECURSORES EN LA


BIOSINTESIS DE AMINAS BIOLOGICAS

Muchas de las aminas biolgicas


formadas por descarboxilacin de
algunos aminocidos son sustancias
de importancia funcional
Para este proceso de sntesis el
organismo utiliza piridoxalfosfato
(PLP) como coenzima

AMINAS DE IMPORTANCIA BIOLGICA

Histamina, Tiramina, Triptamina.


Acido -aminobutirico (GABA)
Catecolaminas (Dopamina,
Noradrenalina y Adrenalina)
Hormonas Tiroideas
Melatonina
Serotonina
Creatina

SINTESIS DE ALGUNAS AMINAS DE IMPORTANCIA


BIOLGICA

Histamina

Histidina

Tirosina

Tiramina
Descarboxilasa
(PLP)

Triptofano

Triptamina
CO2

GABA

Glutamato

La Histamina
posee accin vasodilatadora,
disminuye la presin sangunea,
colabora en la constriccin de los bronquiolos,
estimula la produccin de HCl y estimula la pepsina en
estmago,
se libera bruscamente en respuesta
al ingreso de
sustancias alergenas en los tejidos
Tiramina y triptamina son sustancias vasoconstrictoras
El Acido -aminobutrico (GABA)
es un compuesto funcionalmente muy importante
es un intermediario qumico regulador de la actividad
neuronal
es inhibidor de la transmisin del impulso nervioso

AMINOCIDOS PRECURSORES DE AMINAS


DE IMPORTANCIA BIOLGICA

Glutamato

Cistena

Glutatin

Glutatin (GSH)
Amortiguador de xido-reduccin
Colabora en mantener reducidos
los SH de las protenas
Elimina perxidos txicos
en condiciones aerbicas

Biosntesis de Glutatin
(animales, plantas, bacterias)

AMINOCIDOS PRECURSORES DE COMPUESTOS AMINADOS


DE IMPORTANCIA BIOLGICA

Aminocidos precursores del ncleo de purina


(Nucletidos de Purina)

AMINOCIDOS PRECURSORES DE AMINAS


DE IMPORTANCIA BIOLGICA
Tirosina

Melanina

AMINOCIDOS PRECURSORES DE AMINAS


DE IMPORTANCIA BIOLGICA
Tirosina

Hormonas Tiroideas:
Triiodo-tironina (T3)
Tiroxina (T4)

SINTESIS DE ALGUNAS AMINAS DE IMPORTANCIA


BIOLGICA

Las catecolaminas,
Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina
se producen en el sistema nervioso
y en la medula adrenal
son vasoconstrictores en algunos tejidos y
vasodilatadores en otros
aumentan la frecuencia cardaca
son relajantes del msculo bronquial
estimulan la glucgenolisis en msculo
estimulan la liplisis en tejido adiposo

FUNCIONES PRECURSORAS DE LOS


AMINOACIDOS

GLICINA: Purinas, Hemo, Glutatin


SERINA: Derivados de folato, esfingosina.
METIONINA: SAM
GLUTAMINA y GLUTAMATO: GABA
FENILALANINA y TIROSINA: Catecolaminas
TIROSINA: Tiramina, Melanina, Hormonas tiroideas.
TRIPTOFANO: Serotonina, Triptamina, Melatonina, Acido
nicotnico..
ARGININA: Oxido Ntrico
SERINA Y METIONINA: Acetilcolina
HISTIDINA: Histamina.
ARGININA, GLICINA Y METIONINA: Creatina

COFACTORES UTILIZADOS EN
REACCIONES DE DEGRADACION DE
ESQUELETOS CARBONADOS
TETRAHIDROFOLATO (FH4): Transferencia de
unidades de un carbono (metilo, formilo,
metileno, etc.)
S-ADENOSILMETIONINA (SAM):
Transferencia de metilos.
TETRAHIDROBIOPTERINA (BH4):
Transportador de electrones

UTILIZACION DE METILOS DE
METIONINA
EN REACCIONES DE SINTESIS

Creatina
Colina
Adrenalina
ARN metilado

FORMACION DE S-ADENOSIL
METIONINA
(SAM AdoMet)
METIONINA

PPAL DONANTE
DE METILOS

Accin de Vit B12 sobre


transporte de grupos metilos
FH4

METIONINA
B12

CH3

MetilFH4
HOMOCISTENA

SNTESIS DE
COMPUESTOS
DE
IMPORTANCIA
BIOLGICA

Bibliografia
1- BLANCO A., Qumica Biolgica, Ed. El Ateneo, 8a edic., Bs. As.
(2007).
2- LEHNINGER, A.L., "Principios de Bioqumica", Ed. Omega, 4 ed.
(2008).
3- Docentes de Qumica Biolgica, QUIMICA BIOLOGICA Orientada
a Ciencias de los Alimentos, Nueva Editorial Universitaria de la
Universidad Nacional de San Luis.
4- LIM M.Y., Lo esencial en Metabolismo y Nutricin, Ed. Elsevier,
3ra. ed., Barcelona (2010).

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