PROTENAS

Ana Laura Vega

Aixa Gallegos Cardenas 1649575
Camila Elizabeth Vzquez 1655962
Hctor Axel Estrada Salazar 1793262
Vernica Elizabeth serrano guerrero 1626610

INTRODUCCIN AL TEMA

Las protenas junto con los cidos nucleicos constituyen las

molculas de informacin de los seres vivos.

Las protenas tienen las funciones mas diversas:

CATLISIS

ESTRUCTURA

MOVIMIENTO

DEFENSA

REULACIN

TRANSPORTE

ALMACENAMIENTO

RESPUESTA AL ESTRS

AMINOCIDOS

Son la unidad mas simple de la estructura qumica comn

de las protenas.

A los 20 aminocidos mas comunes que se encuentras en

las protenas de les denominan aminocidos estndar.

LOS AMINOCIDOS NO ESTANDAR

Son los que se encuentran en las protenas que son

resultan en las modificaciones postraduccionales.

CLASES DE AMINOCIDOS

Los aminocidos se pueden clasificar segn su capacidad para

interactuar con agua.

Si utilizamos este criterio, se pueden distinguir en 4 clases:

Aminocidos APOLARES

Aminocidos POLARES

Aminocidos CIDOS

Aminocidos BSICOS.

ESTRUCTURA
Las protenas son polmeros
lineales constituidos por 20
aminocidos diferentes, unidos
por enlaces covalentes

Enlaces
covalentes
uando
se produce c
e
dos tomos s
anzar
unen, para alc
ble,
el octeto esta
comparten
l
electrones de
ltimo nivel.

Cada aminocido est

compuesto por un carbono
central unido con 4 grupos de
elementos
1 gpo amino
1 gpo carboxilo
1 molcula de hidrgeno
1 cadena lateral o grupo r

CLASIF
ICACI
N DE
AMINO
CIDO
S

Grupo R es
hidrocarbonado sin
carga y tiene poca
interaccin con el
agua

Interactan de
forma sencilla con
el agua

cidos
Tienen carga
negativa a pH
fisiolgico

No Polares
No polares

Polares

Bsicos
Tienen
carga
positiva a
pH
fisiolgico

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS

Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternari
a

Estructu
ra

Funci
n

Movimiento
Almacenamient
o
Estructural
Catlisis

Proten
a

Form
a

Compos
icin

Simple
Conjugada

Fibrosa
Globular

FORMA Y ESTRUCTURA

Estructuracin se aleja de la forma nativa debido a un

cambio en su conformacin tridimensional secundaria
terciaria cuaternaria
Pueden ocurrir por cambios trmicos, qumicos o
efectos mecnicos

DESNATURALIZACIN

El estudio de la termodinmica de este

proceso implica lograr realizarlo de forma
reversible, lo que requiere que una vez
eliminado el agente desnaturalizante, la
protena pueda regresar a su conformacin
original.

TERMODINMICA DE LA
DESNATURALIZACIN

Mientras no exista alguna molcula que

estabilice esos sitios hidrofbicos expuestos,
la agregacin ser la forma en que se
disminuya su exposicin al agua, y esto trae
como consecuencia una desnaturalizacin
no reversible.

La aplicacin de calor facilita la digestin de las

protenas, y logra desnaturalizar los inhibidores de
proteasas que se hallan en alimentos basados en
protenas de leguminosas. Ambos procesos facilitan
la digestin por las enzimas hidrolticas del tracto
gastrointestinal.

DESNATURALIZACIN POR CAMBIOS

DE TEMPERATURA

La aplicacin de calor afecta la

estabilidad de las interacciones nocovalentes
de
la
estructura
tridimensional de las protenas,
pues se eleva la entalpa de la
molcula y se rompe el delicado
balance
de
los
enlaces
que
mantienen el equilibrio. Puesto que
tambin se afectan las propiedades
funcionales del alimento.

es la
Laentalpa
nerga
e
e
d
d
a
id
t
n
ca
una
calorficade
sustancia.

Las
protenas
se
estabilizan
a
temperaturas altas por ser endotrmicas,
y se desestabilizan a temperaturas bajas
la frecuencia de las distintas interacciones
no-covalentes
la
que
define
la
temperatura de mayor estabilidad, por lo
que las protenas con una mayor cantidad
de
interacciones
hidrofbicas
se
conservan mejor a temperatura ambiente
que en refrigeracin

Esto sucede debido a la ionizacin de

las cadenas laterales cargadas, ya que
se afecta el numero de puentes salinos
que estabilizan la estructura nativa.

DESNATURALIZACIN POR CAMBIOS

DE PH

Ambos son compuestos de hidrogeno y tienen una gran

solubilidad en agua que es lo que les permite penetrar
fcilmente las molculas protenicas .

Los mas afectados son los puentes de hidrogeno.

DESNATURALIZACIN POR UREA Y

CLORURO DE GUANIDINIO

El detergente es frecuente para el estudio de protenas

desnaturalizadas gracias a sus molculas anfiflicas.

Si el detergente se encuentra en concentraciones por

debajo de la CMC, solamente puede entrar a la protena de
manera superficial.

Si el detergente sobre pasa la CMC, las micelas logran

inducir el desplegamiento de la molcula.

DESNATURALIZACIN CON
DETERGENTES

Se usan solventes orgnicos en el procesamiento de alimentos

cuando se desea solubilizar sustratos y para desplazar el
equilibro de algunas reacciones enzimticas al disminuir la
concentracin de agua en el sistema.

Las protenas disueltas en agua sufren cambios en su

estructura cuando son trasladadas a un solvente distinto.

DESNATURALIZACIN CON
DISOLVENTES ORGNICOS

Con el disolvente se logra un desdoblamiento o desplegamiento

parcial ya que se rompen las interacciones hidrofbicas.
Estas pueden plegarse de nuevo mediante nuevas interacciones
hidrofbicas y puentes de Hidrogeno. Pero con una diferente
estructura.

El procesamiento de los alimentos con frecuencia induce a

cambios en la protenas a travs de las operaciones que
involucran la aplicacin de calor.
En las modificaciones qumicas no se puedes separar los
efectos benficos de los dainos, por lo que debe establecerse
un compromiso para minimizar las perdidas nutrimentales y la
presencia de sustancias toxicas.

MODIFICACIONES QUMICAS

Estos tratamientos son benficos y deseables debido a que la

desnaturalizacin de las protenas facilita su digestin y
mediante el escaldado se logran inactivar enzimas como la
polifenoloxidasa, para evitar un oscurecimiento no deseable.

TRATAMIENTOS TRMICOS
MODERADOS

Los aminocidos sufren pirolisis y se convierten en

mutagenos.
Entre los mas txicos estn las carbonilas producidas a partir
de Trp y los toxicos a partir de Glu.
Los imidoaazarenos son otros mutagenos indeseables en los
alimentos.

PIROLISIS

Pueden considerarse como interacciones proteina-proteina

causadas por modificaciones qumicas.
Se encuentran naturalmente en las protenas que presentan
puentes S-S y otros tipos de enlaces como proteinas
residentes a la proteolisis.

ENTRECRUZAMIENTOS

Las N- nitrosaminas son consideradas entre los cancergenos

mas importantes y se forman por la reaccin.
Los aminiacidos libres son aminas primarias y pueden
reaccionar con nutrientes

REACCIONES CON NITRITOS

La adiccin de sulfito en los alimentos previene el

oscurecimiento de Maillrd , asi como el oscurecimiento
enzimtico. Los puentes disulfuro se restauran en las
condiciones acidas en el estomago.

REACCIONES CON SULFITOS

Estas son conocidas como reacciones de oscurecimiento no

enzimtico o reacciones de Maillard, estas presentan en los
alimentos sometidos a altas temperaturas ( como el horneado)
y tienen un alto contenido de protenas y carbohidratos.

REACCIONES CARBONIL AMINO

Se consideraba que los niveles de toxicidad de los compuestos

obtenidos se mantenan bajos mientras formaban parte de
una dieta variada.
En el 2002 unos investigadores encontraron niveles
significativos de acrilamida compuesto altamente neurotxico,
en productos ricos en carbohidratos.

FORMACIN DE ACRILAMINA EN
ALTAS TEMPERATURAS

Los aislados proteicos son productos importantes en la

industria alimenticia que por lo general se obtienen a partir de
tratamientos alcalinos solubilizan una buena porcin de las
protenas.

PERDIDA DE AMINOCIDOS POR

FRACCIONACIN