UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN

MARTIN TARAPOTO
FACULTAD DE ECOLOGIA
E.A.P. INGENIERIA AMBIENTAL

BIOCATALIZADORES

CANCINO CASTILLO, NANCY RAQUEL

QUISPE CARRANZA, MARIA MILAGROS

RIVERA LOPEZ, THALIA MARICIELO

SANCHEZ PAJUELO, JOHANNA

BIOQUIMICA GENERAL
BLG.LUIS ALFREDO

BIOCATALIZADORES

En toda reaccin qumica se produce una transformacin de

sustancias iniciales (reactivos) en otras sustancias finales
(productos).

Los biocatalizadores actan de dos formas:

Fijndose a la sustancia del sustrato

Atrayendo hacia sus superficie a las Sustancias reaccionantes.

TIPOS DE BIOCATALIZADORES

ENZIMAS

Son molculas estrictamente

sintetizan en el propio

VITAMINAS

Son molculas de naturaleza proteica o lipdica.

Sintetizada por los seres auttrofos y los
microorganismos.

HORMONAS

Son molculas de naturaleza proteica o lipdica,

sintetizada por el propio organismo mediante las
glndulas endocrinas.

proteicas. Se
organismo

ENZIMAS:

ESTRUCTURA
Las enzimas son protenas globulares que regulan la mayor parte de las
reacciones metablicas de los seres vivos.
Son solubles en agua y tienen una gran difusibilidad en los lquidos
orgnicos.

APOENZIMAS
Las apoenzimas son protenas globulares constituidas por tres tipos de
aminocidos:
1. Aminocidos estructurales
2. Aminocidos de fijacin
3. Aminocidos catalizadores
COENZIMAS O FACTOR
Las coenzimas son molculas de tipo orgnico que se unen a la
apoenzima dando origen a una molcula activa u holoenzima.

REGULACION DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA
TEMPERATURA

Si la temperatura es excesiva, la enzima, cuya estructura es

protenica, se desnaturaliza perdiendo totalmente sus
propiedades, de forma que la actividad enzimtica cesa.

pH

Todas las enzimas tienen dos valores lmite de pH entre los

cuales son efectivas.

Entre estos dos valores extremos se sita un pH en el cual la

enzima alcanza una efectividad mxima: es el llamado pH
ptimo.

CONCENTRACION DEL SUSTRATO

Al aumentar la concentracin de sustrato, para una cantidad

de enzima constante, la velocidad de la reaccin va
aumentando hasta que llega a una velocidad mxima a
partir de la cual permanece estable.

ACTIVADORES

Algunos iones favorecen la unin de la enzima con el

sustrato; por ejemplo la enzima fosforilasa, que regula la
formacin de ATP a partir del ADP y un grupo fosfato (H 3PO4)
y que se suele representar como Pi (fosfato inorgnico), se
ve activada por la presencia de iones de magnesio Mg -2.

INBIHIDORES

Se unen a la enzima haciendo que disminuya su actividad.

Hay dos formas de inhibicin:
o

Los inhibidores la irreversible, en la que el enzima queda

inutilizado y la reversible, en la que una vez retirado el
inhibidor la actividad puede continuar.

Los inhibidores reversibles a su vez pueden ser de dos tipos:

Competitivos, si compiten por el centro activo con el sustrato.

No competitivos, si se unen a otra zona distinta. Se pueden

diferenciar al aumentar la concentracin de sustrato, que
consigue aumentar la velocidad de la reaccin en los primeros
pero no en los segundos.

ESPEFICIDAD

Los aminocidos de fijacin de una enzima se disponen en el

espacio de forma que puedan establecer enlaces con los
radicales de la molcula del sustrato.
Tres tipos de especificad:

Absoluta. Cuando la enzima solo reconoce a un tipo nico de

sustrato. Por ejemplo, la ATP (D-fructosa-6-fosfotransferasa)
acta solo sobre la D-fructuosa dando D-fructosa-6-fosfato,
pero no acta sobre la L-fructosa.

De grupo. Cuando la enzima reconoce solamente a un grupo

de molculas similares que poseen un tipo determinado de
enlace. Por ejemplo, la -glucosidasa acta solo sobre los
glcidos en los que aparece el enlace glucosdico .

De clase. Cuando la actuacin de la enzima no depende del

tipo de molculas, sino solamente del tipo de enlace. Por
ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfatos (PO 4) de
cualquier tipo de molcula.

EFECTO ALOSTERICO

Algunas enzimas, frente a pequeos incrementos de

algunas sustancias, aumentan considerablemente la
velocidad de reaccin.

Ello da lugar a graficas sigmoideas, es decir en forma

de S. este comportamiento puede explicarse mediante
el llamado efecto alostrico.

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

OXIDORREDUCTASAS

Las oxidorreductasas son enzimas que regulan reacciones

bioqumicas en las cuales se produce una oxidacin o una
reduccin del sustrato.

TRANSFERASAS

Las transferasas son enzimas capaces de

transferir radicales de un sustrato a otro sin que
en ningn momento quede libre dicho radical.

Comprenden 8 subclases.

HIDROLASAS

Las hidrolasas son enzimas que actan rompiendo enlaces

mediante la introduccin la introduccin de los componentes de
una molcula de agua, es decir, la adicin de OH y H.

Las ESTERASAS son enzimas que actan enlaces de tipo ster.

Las CARBOHIDRASAS son enzimas que actan sobre enlaces

glucosdicos. Las PROTIDASAS son enzimas que actan sobre
enlaces peptdicos.

Las AMIDASAS son enzimas que actan sobre enlaces que unen
tomos de C y N. La amidasa ms conocida es la ureasa,
responsable de la degradacin de la urea.

LIASAS

Las liasas son enzimas que regulan reacciones

en las cuales se rompen enlaces (C-C, C-N o CO) con prdida de grupos y con la aparicin,
generalmente, de dobles enlaces. Esta prdida
se realiza sin intervencin de agua

ISOMERASAS

Las isomerasas son enzimas que transforman el

sustrato en otra molcula ismera.

Las RACEMASAS son enzimas que catalizan la inversin

de un centro estereoespecfico en una molcula
biolgica.

Las EPIMERASAS son enzimas que catalizan la inversin

de un centro estereoespecfico en una molcula
biolgica.

Las MUTASAS (no todas) son enzima que catalizan el

cambio de un grupo o radical qumico de una posicin a
otra dentro de la misma molcula o, en ocasiones, de
una molcula a otra.

LIGASAS O SINTETASAS

Las ligasas o sintetasas son enzimas que unen

diferentes molculas y grupos qumicos,
almacenando en el enlace covalente formado la
energa procedente de la defosforilacin del
ATP.

GRACIAS