REPBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

UNIVERSIDAD RMULO GALLEGOS

REA DE CIENCIAS DE LA SALUD
PROGRAMA: MEDICINA

BIOQUIMICA

PROFESOR: DR. ALEJANDRO

FERNNDEZ

UNI DAD I

TEMA 1:
AMINOCIDOS Y PROTENAS

Los aminocidos constituyen las unidades estructurales de

las protenas. stas son las macromolculas con mayor
grado de variabilidad estructural, que desempean las
funciones ms diversas; muchas son enzimas, otras
intervienen en el transporte de diferentes sustancias y
constituyen los receptores de diversos ligandos; algunas
forman los anticuerpos, varias son hormonas.
La diversidad estructural y funcional viene dada por la
variabilidad en la composicin y disposicin de sus
monmeros constituyentes o precursores: los aminocidos.
Son 20 los aminocidos que conforman las unidades
estructurales de los pptidos y las protenas; ellos poseen
algunas regularidades estructurales que son comunes a la
inmensa mayora, pero presentan otras que diferencian a un
aminocido de otro.

AMINOACIDOS
CONCEPTO:
Los aminocidos son cidos orgnicos en los
cuales, al menos un hidrgeno, ha
sido sustituido por un grupo amino. De acuerdo
con el Carbono al cual se une dicho grupo
amino, estos aminocidos se clasifican como
,,,, ,etc.

FUNCIONES BIOLOGICAS DE LOS

AMINOACIDOS
1. Son precursores de las protenas.
2. Forman parte de vitaminas, ejemplo la -alanina forma
parte del cido pantotnico, vitamina del complejo B.
3. Constituyen, por descarboxilacin, las aminas bigenas;
compuestos que cumplen funciones importantes y que a
su vez pueden formar parte de otras biomolculas;
ejemplo la etalnolamina que se forma por descarboxilacin
de la serina y forma parte de algunos Lpidos, la serotonina
producto de descarboxilacin de un derivado del triptfanoque es un poderoso vasoconstrictor.

4. Son precursores en la sntesis de algunas hormonas;

ejemplo la tiroxina, hormona secretada por la glndula
tiroides, que se forma a partir del aminocido tirosina; la
adrenalina y noradrenalina se forman tambin a partir de la
tirosina.
5. Constituyen neurotransmisores muchos de ellos, como la
glicina, la histidina y el glutmico.
6. Son aminocidos, algunos antibiticos; un ejemplo es el
cloranfenicol.
7. Algunos son metabolitos intermediarios de importantes
vas metablicas, ejemplo: la ornitina y la citrulina en el ciclo
de la urea.

Los aminocidos que se encuentran formando las protenas

son todos alfa aminocidos, con la excepcin de la prolina y
su derivado, la hidroxiprolina. La estructura general de los
alfa aminocidos es la siguiente:

COO
N3H+

C
R

Para proceder al estudio de estos aminocidos los

ordenaremos de acuerdo con las caractersticas estructurales
de la cadena lateral en R:
1. Aminocidos con cadena aliftica en su cadena lateral
en R. En este grupo se Incluyen aqullos que poseen
slo una cadena hidrocarbonada en R y aqullos que
presentan adems, un grupo OH o que contienen
azufre.
a) Aminocidos con cadena hidrocarbonada en R
Glicina, Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina.

b) Aminocidos con grupos hidroxilos (OH) en R

Serina y Treonina
c) Aminocidos que contienen tomos de azufre (S) en R
Cistena y Metionina
2. Aminocidos con un anillo aromtico en R. En este
grupo se incluyen aquellos aminocidos que presentan el
anillo benceno, el fenol y el indol.
Fenilalanina, Tirosina y Triptfano

3. Aminocidos con un grupo carboxilo (COOH) o amida

(CONH,) en R:
Acido Asprtico y Acido Glutmico
Asparagina y Glutamina
4. Aminocidos con grupos bsicos:(NH2, guanidino o
anillo imidazol en R:
Lisina, Arginina e Histidina
5. Aminocidos cclicos.
Prolina e Hidroxiprolina

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Es posible clasificar los aminocidos sobre la base de
distintos criterios, de acuerdo con el objetivo que se persiga.
Escogeremos dos criterios especficos.
1. El nmero de grupos carboxilos y aminos (u otra
agrupacin bsica) presentes en el aminocido, de lo cual
derivar el carcter cido-bsico de sus disoluciones.
Sobre este criterio, los aminocidos se clasificarn en:

Neutros, cidos y bsicos.

NEUTROS

ACIDOS

BASICOS

GLICINA
ALANINA
VALINA
LEUCINA
ISOLEUCINA
ASPARAGINA
GLUTAMINA
SERINA
CISTEINA
METIONINA
FENILALANINA
TIROSINA
TRIPTOFANO
PROLINA
TREONINA

ACIDO
GLUTAMICO

LISINA
ARGININA

ACIDO
ASPARTICO

HISTIDINA

2. La presencia o no de grupos qumicos polares en su

cadena lateral R.

Sobre este criterio, los aminocidos se clasifican en

apolares y polares, y a su vez los polares se
dividen en inicos y poco inicos , dependiendo
de si a PH fisiolgico adquieren carga elctrica
apreciable.

POLARES
IONICOS

POCO IONICOS

AC. ASPARTICO
AC. GLUTAMICO
LISINA
ARGININA
HISTIDINA

SERINA
TREONINA
TIROSINA
CISTEINA
ASPARAGINA
GLUTAMINA
TRIPTOFANO

APOLARES
GLICINA
ALANINA
VALINA
LEUCINA
ISOLEUCINA
METIONINA
FENILALANINA
PROLINA

Propiedades fsicas de los aminocidos

Los aminocidos son sustancias cristalinas, por lo
general, solubles en agua y en soluciones cidas o
bsicas diluidas, e insolubles o muy poco solubles
en, alcohol y totalmente insolubles en ter.
Los aminocidos poseen un elevado punto de fusin
que casi siempre sobrepasa los 200 C y en algunos
casos los 300 C. Es frecuente que con valores por
encima de estas temperaturas los aminocidos se
descompongan, por lo que no resulta til su
separacin por destilacin fraccionada.

Propiedades pticas de los aminocidos.

Series estricas L y D
Con excepcin de la glicina, todos los aminocidos
presentan actividad ptica, son capaces de desviar
el plano de vibracin de la luz polarizada. La
actividad ptica de los aminocidos se debe a que,
al menos el carbono de estos compuestos
(excepto la glicina) est sustituido de forma
asimtrica con 4 grupos qumicos diferentes.

Por comparacin con el gliceraldehdo, respecto a

la configuracin espacial de su grupo a amino, los
aminocidos se clasifican en 2 series estricas: L y
D.
A la serie L pertenecen aquellos aminocidos cuyo
grupo NH2, est orientado hacia el mismo lado
que el OH del L gliceraldehdo. Si el NH2, est
orientado hacia el mismo lado que el OH del Dgliceraldelhdo, el aminocido ser de la serie D.

Como regla general, los aminocidos naturales

pertenecen a la serie L, lo que se cumple
particularmente para los aminocidos que forman
las protenas. Sin embargo, en algunos pptidos
naturales se encuentran, como excepcin,
aminocidos de la serie D; un ejemplo lo constituye
la presencia de la D fenilalanina en sustancias
antibiticas como los pptidos gramicidina y
tirocidina.

Propiedades elctricas de los aminocidos

Los aminocidos deben sus propiedades elctricas
a la presencia de grupos disociables en su
molcula: los grupos carboxilos y aminos, el grupo
guanidino presente en la arginina, el anillo imidazol
de la histidina, el anillo fenol de la tirosina
y el sulfidrilo de la cistena.

Estos grupos pueden estar en su forma disociada o

no disociada, segn el pH del medio en que se
encuentre disuelto el aminocido; debido a ello
estos compuestos pueden existir en distintas formas
inicas. La relacin entre la disociacin de un grupo
y el pH del medio viene dada por la frmula de
Henderson-Hasselbach:
[Forma disociada]
pH= pK + log ----------------------------[Forma no disociada]

A partir de la frmula de Henderson-Hasselbach,se puede

estimar la relacin de las concentraciones de las formas
disociadas y no disociadas para cada grupo disociable de los
aminocidos, pero para fines prcticos se puede asumir que:
Si pH del medio= pK del grupo
[forma disociada]=[forma no disociada]
Si pH del medio es > pK del grupo entonces predomina la
forma disociada
[forma disociada]>[forma no disociada]
Si pH del medio es < pK del grupo entonces predomina la
forma no disociada
[forma no disociada] > [forma disociada]

Importancia de los grupos en la cadena R

de los aminocidos
En las cadenas laterales de los aminocidos estn
presentes diferentes grupos qumicos segn el
aminocido especfico que se trate. Estos grupos
tienen importancia en la determinacin de la
estructura tridimensional que adopten las protenas.
Entre varios de estos grupos presentes en las
cadenas laterales de los aminocidos se establecen
determinados enlaces o interacciones que influyen
en la estructura espacial de las protenas, entre los
ms frecuentes se encuentran los siguientes:

G RUP O S

Enlace o interaccin

Entre un grupo bsico con carga +

y un grupo cido con carga -. ............................... Unin salina
Entre las cadenas hidrocarbonadas
de 2 aminocidos apolares .................................. Unin hidrofbica
Entre el COO de un aminocido cido
y otro con OH en R. . .......................................... .Puente de hidrgeno
Entre el NH2 de un aminocido bsico
y otro con OH en R. . ........................................... .Puente de hidrgeno
Entre 2 aminocidos con grupos
OH en R.. .............................................................. Puente de hidrgeno
Entre 2 grupos SH ........................................... Puente di sulfuro
Entre dos anillos aromticos
presentes en R.. .............................................. Fuerzas de Van der Waals
que en estos casos se conocen con el nombre de apilamiento
o stacking

PROTEINAS

Existen miles de protenas diferentes, cada una

con funcin especfica. A cualquier nivel que nos
refiramos, una determinada estructura permite una
funcin determinada y las protenas son un ejemplo
conspicuo; por ello se vuelve importante e
imprescindible el estudio de la estructura de las
protenas, lo que permitir comprender su
diversidad funcional, la relacin estructura-funcin
y sus Propiedades ms relevantes.

Pptidos y protenas
Los pptidos y las protenas son polmeros (del
griego poli muchos, meros parte) de aminocidos
unidos por enlace peptdico. Cada aminocido que
forma parte de una cadena peptdica se le denomina
residuo pues ha perdido un tomo de hidrgeno de
su grupo amino y una porcin hidroxilo
de su grupo carboxilo, o uno de los 2 si ocupan los
extremos de la cadena.
Se denominan oligopeptidos cuando contienen de 2
a 7 residuos de aminocidos; polipptidos cuando su
peso molecular es menor que 5 000 D, y protenas
cuando su peso molecular es mayor que 5 000 D.

Estructuras de los pptidos

Como el enlace peptdico se establece entre el grupo
-carboxilo de un aminocido y el grupo -amino del
siguiente, los residuos de los extremos tendrn: uno,
el grupo amino no comprometido en el enlace, y el
otro, el carboxilo. Por convenio, el residuo
aminoacdico que tiene el grupo amino libre (Nterminal) suele escribirse a la izquierda, el que posee
el grupo carboxilo libre (C-terminal), a la derecha.

Los pptidos estn constituidos por un eje covalente,

donde se alternan de forma montona el carbono a y
el enlace peptdico, por lo que quedan proyectadas
por fuera de este eje covalente las cadenas laterales
de los residuos aminoacdicos. Algunos ejemplos de
pptidos se muestran a continuacin:
Arg - Pro - Pro - Gli - Fen - Ser - Pro - Fen Arg
Bradiquinina
Cis - Tir - Iso - Glu - Asp - Cis - Ro - Leu - Gli
Oxitocina

Estructuras de las Protenas

NIVEL PRIMARIO

La estructura primaria de las protenas se define

como el orden o la secuencia de sus L- aminocidos
unidos mediante enlaces peptdicos.
Este nivel estructural, codificado genticamente, se
conoce cuando se sabe el nmero, la estructura o
identidad y el orden de todos sus residuos de
aminocidos, constituye la estructura bsica de las
protenas. Al analizarlo en detalle se distinguen
un componente estructural comn para todas las
protenas y otro especfico para cada
una de ellas.

NIVEL SECUNDARIO

De la estructura primaria recordemos que los

carbonos a de aminocidos adyacentes se
encuentran separados por 3 enlaces covalentes,
ordenados as: C-C-N-C.
Los giros alrededor de los enlaces simples permiten
la formacin de estructuras
secundarias. Se conoce por nivel de organizacin
secundario al ordenamiento regular que adoptan
sectores de la cadena peptdica a lo largo de un eje,
debido a la interaccin de los grupos carbonilicos y
amdicos con formacin de puentes de hidrgeno;
las principales son la a-hlice y la conformacin .

-HELICE
La a-hlice es una disposicin regular de la cadena
polipeptdica, con predominio del eje longitudinal,
est estabilizada por puentes de hidrgeno
intracatenarios que se establecen entre los
elementos del enlace peptdico.
El eje covalente se encuentra enrollado de forma
compacta alrededor del eje longitudinal de la
molcula, formando una hlice.

CONFORMACION
Es la disposicin regular de las cadenas
polipeptdicas con predominio del eje longitudinal y
estabilizada por puentes de hidrgeno
intercatenarios, que se establecen entre los
elementos del enlace peptdico.
En la conformacin las cadenas polipeptdicas se
disponen en zig-zag, por lo que a esta estructura se
le denomina hoja plegada.

La disposicin en zig-zag permite que se establezca

el mximo de puentes de hidrgeno, los que unen a
cada cadena con las adyacentes al interaccionar los
oxgenos carbonlicos con los hidrgenos de los
nitrgenos amdicos.
Las cadenas laterales de los residuos de
aminocidos se proyectan por encima y por debajo
del plano que ocupan los ejes covalentes de las
cadenas polipeptdicas, de esta manera no
interfieren con la estabilidad de la estructura.

NIVEL TERCIARIO
Es la disposicin tridimensional de las cadenas
polipeptidicas estabilizadas por interacciones dbiles,
que se establecen entre las cadenas laterales de los
residuos de aminocidos y por el enlace covalente
por puente disulfuro. Las interacciones dbiles
pueden ser: uniones salinas o inicas, fuerzas de
Van der Waals, puentes de hidrgeno y uniones
hidrofbicas, segn la identidad de los aminocidos
cuyas cadenas laterales
se enfrenten.

NIVEL CUATERNARIO
Se denomina estructura cuaternaria al nivel
estructural de las protenas, constituido por 2 o ms
cadenas polipeptdicas, idnticas o diferentes en
estructura, generalmente en nmero par, unidas por
interacciones no covalentes del tipo de puentes de
hidrgeno, de uniones inicas o electrostticas y
uniones hidrofbicas segn la protena.
Cada una de estas cadenas polipeptdicas reciben
indistintamente los nombres de monmeros o
subunidades, y el conjunto forma la protena
oligomrica.

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

Debido a la diversidad estructural y funcional de las
protenas y a las propiedades fisico-qumicas que
presentan, existen diversos criterios para
clasificarlas.
1.
2.
3.
4.

Por su Forma.
Por su Solubilidad.
Por su Composicin Qumica.
Por su Funcin.

 POR SU FORMA
Pueden clasificarse en globulares y fibrosas. Las
globulares son protenas cuya estructura
tridimensional es esferoidal. La razn de sus ejes
axiales es menor que 10 y generalmente no
exceden de 3 a 4. Son protenas globulares la
mioglobina, la hemoglobina, las protenas
plasmticas, las enzimas y las histonas.
Las fibrosas son protenas cuya estructura
tridimensional es alargada, se conoce que la razn
entre sus ejes axiales es mayor que 10.

 POR SU SOLUBILIDAD
Pueden clasificarse en insolubles, solubles y poco solubles.
Las insolubles presentan una estructura muy "empaquetada",
que le permite formar los diferentes tipos de fibras, aqu se
encuentran todas las protenas fibrosas; tambien incluye las
protenas globulares, que forman parte de las membranas
celulares en las cuales su grado de insolubilidad se
corresponde con la profundidad de inmersin en la bicapa
Lipdica.
Esto es consecuencia de la cantidad de cadenas laterales de
residuos de aminocidos apolares que se proyectan desde su
superficie, e interaccionan con la porcin apolar de
los Lpidos mediante el establecimiento de uniones
hidrofbicas.

Las solubles presentan una estructura espacial

globular, donde se proyectan emergiendo de su
superficie las cadenas laterales de residuos de
aminocidos polares, que establecen interacciones
no covalentes con las molculas de agua (polares),
que permiten mantenerse en solucin, aqu se
encuentran casi todas las protenas globulares.
Las poco solubles o solubles en soluciones de sales
neutras, como el cloruro de sodio; las globulinas son
un ejemplo de estas protenas.

 POR SU COMPOSICION QUIMICA

Pueden clasificarse en simples y conjugadas. Las
simples estn formadas slo por aminocidos. Las
conjugadas tienen unido a las protenas un grupo
prosttico, que no es proteico; stas se subclasifican
sobre la base de ese grupo. Ej: Lpidos, Glcidos,
Hemo y Minerales.

 POR SU FUNCION
Se pueden agrupar en 7 tipos de funciones
generales:
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.

ENZIMAS
TRANSPORTE
CONTRACTILES
RESERVA
ESTRUCTURALES
DEFENSA
REGULADORAS

RESUMEN
Las protenas diferentes que posee el hombre estn
involucradas en casi todas las funciones que se Llevan a
cabo en el organismo. Veinte L- aminocidos diferentes
estn presentes en los pptidos y protenas, en cantidades
variables y en un orden especfico, aportando informacin
secuencial. La polimerizacin de los aminocidos mediante
enlace peptdico determina la estructura primaria, donde
el eje covalente homogneo se establece entre 2 carbonos a
mediante 3 enlaces covalentes. Las cadenas laterales de los
residuos de los aminocidos quedan por fuera del eje
covalente.
La organizacin tridimensional de la protena queda
determinada por los niveles secundario, terciario y
cuaternario.

El nivel secundario tiene 2 formas principales, la -hlice y

la boja plegada , estabilizadas por puentes de hidrgeno
que se establecen entre los elementos del grupo peptdico.
La estructura terciaria se debe al plegamiento o
"empaquetamiento" de las estructuras secundarias y
supersecundarias, generalmente en forma de dominios.
Se encuentra estabilizada por interacciones no covalentes:
Uniones inicas o salinas, puente de hidrgeno, Uniones
hidrofbicas y fuerzas de Van der Waals, que se producen
por la interaccin de las cadenas laterales de los residuos
aminoacdicos, ayudan a esta estabilizacin los puentes
disulfuro.

Las protenas pueden clasificarse segn su forma,

solubilidad, composicin qumica o funcin.
La importancia de Las protenas es relevante, pues
no existe una funcin que el ser humano sea capaz
de realizar donde no estn presentes.

GRACIAS