AMINOCIDOS

Bioqumica

contedos
Importncia biolgica
Estrutura quimica geral
Propriedades fsicas
-Isomeria nos aminocidos
Ocorrncia natural dos aminocidos
classificao dos aminocidos
aminocidos no comuns e no proteicos
Propriedades qumicas
Curvas de titulao
O ponto isoelectrico
estrutura das protenas
a ligao peptdica
classificao dos peptdeos
nveis de estrutura das protenas
caractersticas de algumas proteinas abunantes no organismo
Correlaes clnicas

AMINOCIDOS

So as unidades fundamentais das PROTENAS.

So cidos orgnicos formados por tomos de
carbono, hidrognio, oxignio e nitrognio. Alguns
tipos de aminocidos contm tambm tomos de
enxofre e fsforo que aparecem, portanto na
composio das protenas.

AMINOCIDOS
Estrutura

Bsica de um
Aminocido

Aminocidos
So as subunidades monomricas para a estrutura de
milhares de protenas diferentes.
Todas as protenas so construdas a partir do mesmo
conjunto de 20 aminocidos codificados geneticamente.
Cada aminocido tem uma cadeia lateral com distintas
propriedades qumicas, este grupo de 20 molculas pode ser
considerado o alfabeto da estrutura das protenas.
A partir destes o organismo produz protenas diversas como
enzimas, hormonas, anticorpos, transportadores, fibras
musculares, a protena da lente do olho,protenas do leite,
entre as protenas, as enzimas so as mais variadas e
especializadas. Praticamente todas as reaces celulares
so catalisada por enzimas.

Estrutura Qumica Geral

Aminocidos

mais importantes sos os .

O carbono um
centro quiral
(opticamnte ativo)

Apresentam

carbono assimtrico
Apresentam :
Um

grupo amina: -NH2

Um grupo carboxila: COOH
Um hidrognio H
Uma cadeia lateral R (determina a identidade de um AA
especfico).

Estrutura Qumica Geral

Formam dois esterioismeros: L e D

L

Levorrotatrio (esquerda)
D Destrorrotatrio (direita)

Observaes importantes:
Os

aminocidos nas molculas proticas so sempre

L-estereismeros
Os D aminocidos foram encontrados apenas em
pequenos peptdeos de parede celular bacteriana e
alguns peptdeos que tm funo antibitica.

FUNES BIOLGICAS

Estrutura da clula.
Hormnios.
Receptores de protenas e hormnios.
Transporte de metablitos e ions.
Atividade enzimtica.
Imunidade.
Gliconeogenese no jejum e diabetes.

Caractersticas Fsicas

So todos compostos slidos, cristalinos e que se

fundem a alta temperatura;
Incolores;
A maioria apresentam sabor adocicado;
Alguns inspidos;
E outros amargos;
Com exceo da glicina, que solvel em gua, os
demais apresentam solubilidade varivel;
Insolveis em solventes orgnicos;
Em solues aquosas apresentam alto momento
dipolar.

Smbolos dos aminocidos

A
B
C
D
E
F
G
H
I
K
L

Ala
Asx
Cis ouCys
Asp
Glu
Fen ou Phe
Gli ou Gly
His
Ile
Lis ou Lys
Leu

Alanina
Asparagina ou Aspartato
Cistena
Aspartato (cido aspartico)
Glutamato (cido glutmico)
Fenilalanina
Glicina
Histidina
Isoleucina
Lisina
Leucina

Smbolos dos aminocidos

M
N
P
Q
R
S
T
V
W
Y
Z

Met
Asn
Pro
Gln
Arg
Ser
Tre ou Thr
Val
Trp
Tir ou Tyr
Glx

Metionina
Asparagina
Prolina
Glutamina (Glutamida)
Arginina
Serina
Treonina
Valina
Triptofano (Triptofana)
Tirosina
Glutamina ou Glutamato

Smbolos dos Aminocidos

Smbolos, que so usados como uma
abreviatura para indicar a composio e
sequncia de aminocidos polimerizados
em protenas.

Classificao dos aminocidos

Os aminocidos podem ser classificados do
ponto de vista nutricional em essenciais e no
essenciais.
Outra classificao baseada nas
caractersticas da cadeia lateral que o
aspecto diferencia a estrutura qumica de
cada um dos aminocidos.

Classificao dos Aminocidos

Essenciais - so
aqueles que no
podem ser
sintetizados pelo
organismo.
No essenciais - so
aqueles que podem
ser sintetizados pelo
organismo. So de
10 a 12 AAs
encontrados em
suas protenas.

essenciais

No essenciais

Arginina

alanina

Histidina

aspargina

Isoleucina

aspatato

Leucina

glutamato

Lisina

cisteina

Metionina

glutamina

valina

glicina

treonina

prolina

triptofano

tirosina

fenilalanina

serina

Classificao dos aminocidos

Podem ser classificados em 5 grupos
baseados nas propriedades do grupo
lateral R
1.Cadeia lateral no polar e aliftica: so
hidrofbicos. Pertencem a este grupo:
Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina,
Glicina, Metionina, prolina

Classificao dos aminocidos

2. Cadeia lateral aromtica: possuem na
sua cadeia lateral uma anel benzeno. So
eles: Fenilalanina, tirosina e triptofano.

Classificao dos aminocidos

3.Cadeia polar no carregada: so mais
solveis em gua, mais hidroflicos porque
suas cadeias laterais possuem grupos
funcionais capazes de formar pontes de
hidrognio. Inclui: serina, treonina,
cisteina, glutamina e asparagina

Classificao dos aminocidos

4. Cadeia lateral carregada positivamente
(aminocidos bsicos): so ainda mais hidroflicos,
possuem na sua cadeia lateral grupos amino
secundrios, guanidino e imidazol que conferem
carga positiva. Incluem: lisina, arginina e histidina

Classificao dos aminocidos

5. Cadeia lateral
carregada
negativamente
(aminocidos cidos):
possuem grupo
carboxlico secundrio
o que lhes confere
propriedades cidas.
So o aspartato e o
glutamato

Aminocidos no comuns
Para alem dos 20 aminocidos codificados
geneticamente, as protenas contm resduos
criados por modificao dos aa comuns aps
incorporao como:
4 hidroxiprolina e 4 hidroxilisina (parede celular
dos vegetais)
6-N-metillisina constituinte da miosina
carboxilglutamato constituinte da protrombina
Selenocisteina raro aa derivado da cisteina pode
ser introduzido durante a sintese proteica.

Aminocidos no proteicos
300 aa adicionais foram
encontrados nas
clulas, com variadas
funes e no so
constituintes das
protenas.
Ornitina e citrulina so
intermedirios no ciclo
da ureia e na
biossntese de arginina.

Propriedades Qumicas

Caracterstica cida (presena do grupo

carboxilo)
Caracterstica bsica (presena do grupo amino);
Interao intramolecular, originando um "sal
interno":

Solveis em gua;
Insolveis em solventes orgnicos
PF e PE altos (caractersticas dos sais)

Propriedades qumicas dos aa

Os aminocidos so anflitos ou anfotricos, isto
, podem agir como cidos ou bases.
Em soluo aquosa aparece como um io dipolar
com carga hbrida chamado ZWITERIO
Um zwiterio age como dador e aceitador de
protes

Como cido (dador de protes)

Como base (aceitador de protes)

Titulao de aminocidos
Titulao cido-base a adio ou remoo
gradual de protes.
Conceitos importantes:
Pk o valor de ph em que existem quantidades
equimolares(iguais) da forma protonada e
desprotonada para um dado grupo ionizvel.
Assim, cada grupo amino e carboxilico de um
aminocido possui um valor de Pk que
enumerado 1,2,3

Curva de titulao
Quando o pH igual a pK do cido, h um ponto de inflexo na
curva, em que metade das Molculas esto protonadas.
No pI (ponto isoelctrico) o pH em que o aminocido Carga
total neutra.
Todos los Aminoacidos tem 2 Grupos ionizavies (COOH e NH3).
os Aminoacidos Carregados (bsicos e cidos) tem 3 ESTADOS
de ionizao.
1. ionizao do Grupo carboxilo PRIMARIO + 2. ionizao do carboxilo secundario (cadena lateral) + 3. desprotonao NH3. -

Titulao de aminocidos
O ph em que a carga e zero, pela predomonancia
da forma zwiterionica e conhecido com ph
isolectrico ou ponto isolectrico (pi).
Todos aa com apena um grupo amino e um
carboxilico e co cadeia lateral no ionizvel, tem
curvas de titulao semelhantes a da glicina.
Aminocidos com cadeia lateral ionizvel possuem
curvas de titulao mais complexas, com 3
estgios, correspondendo aos 3 grupos
ionizveis. Eles possuem 3 valores de pKa

Ponto Isoeltrico

o pH no qual a molcula do aminocido

apresenta igual no de cargas positivas e
negativas
Encontra-se eletricamente neutro,o dipolar ou
zwitterio
O clculo do pI baseia-se nas formas de
dissociao do aminocido utilizando os pK
anterior e posterior forma isoeltrica do
aminocido.

PEPTIDOS E PROTEINAS
So polmeros de aminocidos. Os de
ocorrncia biolgica com 2 a 3 mil resduos.
2 aminocidos podem se ligar covalentemente
atravs da ligao peptdica para formar um
dipptido.
A ligao peptidica formada pela remoo
dos elementos da gua de um grupo
carboxilico de um aminocido e amino de
outro

Ligao peptdica

Estrutura das protenas

Peptideos contem apenas um grupo -amino e carboxil livres nas extremidades, que se podem
ionizar como nos aa livres.
Os grupos ionizveis das cadeias laterais de outros
aa tambm se ionizam como nos aa livres. Estes
em conjunto contribuem para o comportamento
acido-base do peptido.
Tal como os aa livres ao peptidos tambem tem
curvas de titulao e um ponto isoelectrico, em
que no possuem carga elctrica

Estrutura das protenas

Num peptido o residuo de amincido na extremidade com
grupo amino livre chamado amino-terminal (Nterminal) e noutra extremidade temos o carboxilterminal (C-terminal).

Classificao
1. podemos classificar tendo em conta o nmero de resduos de aa
A unio de pequeno nmero de aminocidos forma um pptido, e se
o nmero e alto uma protena.
Podemos ainda classificar:
Oligopptido: menos de 20 aminocidos.
Polipptido: entre 20 e 50 aminocidos.
Protena: mais de 51 aminocidos.
Podemos tambm utilizar os termo dipptido, tripptido, tetrapptido,
em diante tendo em conta o nmero de resduos de aa nos
pptidos.

Peptidos e protenas

Classificao das proteinas

2. podemos classificar tendo em conta o
nmero de cadeias polipetdicas em:
Protenas monomricas: com apenas uma
cadeia polipeptdica.
Protenas multimricas: compostas de
mais de uma cadeia polipeptdica.

Classificao das protenas

3. tendo em conta a presena de grupos qumicos
adicionais:
Protenas simples quando contem apenas resduos de
aminocidos ex quimiotripsina.
Protenas conjugadas contm para alem de resduos de
aminocidos outros grupos qumicos. A parte no
aminoacdica chamada de grupo prosttico.
As protenas conjugadas podem ser classificadas
consoante a natureza do grupo prosttico em
lipoprotenas, glicoprotnas, metalloproteinas,

Niveis estruturais das proteinas

Sao definidos 4 niveis de estrutura
Estrutura primria: o elemento mais importante a
sequencia de aminocidos. Inclui todas as ligaes
covalentes (peptdica, pontes dissulfeto)
Estrutura secundria: arranjos particularmente estaveis
dos residuos de aa
Estrutura terciria: tos os aspectos da estrutura
tridimensional dos polipeptidos
Estrutura quaternria: quando a proteina possui 2 ou
mais subunidades, o seu arranjo espacial a estrutura
quaternria.