ACIDOS

NUCLEICOS

Nucletidos
Un nucletido es la base estructural de los cidos nucleicos. Est
formado por un azcar de cinco carbonos, una base
nitrogenada y un grupo fosfato. Para sintetizar cidos nucleicos
la clula tiene que contar con nuclotidos trifosfato como ATP
GTP CTP y TTP. Los enlaces Fosfato son enlaces de alta energa

Enlace Nglucosidico
Grupo
Alcohol

Adenosin Mono Fosfato

ARN

Guanosina

AMPc

FAD
NAD

cidos nucleicos
Estn formados por nuclotidos Union fosfodiester
ARN RNA Acido Ribo Nucleico (URACILO)
RIBOSOMAL, MENSAJERO, TRANSFERENCIA.
AND DNA Acido DexosiRibo Nucleico (TIMINA)
NUCLEO, HERENCIA
Pirimidinas: tienen un solo ciclo. Citosina, timina y
uracilo
Purinas: tienen dos ciclos. Adenina y Guanina

ARN
El cido ribonucleico es un poliribonuclotido simple
cadena. Adems de su funcion como mensajero
intracelular, los distintos RNAs pueden tener
funciones como catalizadores biolgicos

ARN mensajero
Es un tipo especial de poliribonuclotido simple
cadena. Su funcion es ser mensajero intracelular, es
decir que transporta la informacion para fabricar
proteinas. Sale desde el ncleo con
modificaciones moleculares especiales

ADN
Es molcula de la herencia ya que en su estructura
esta la informacin necesaria para crear un nuevo
ser vivo
La unin entre sus nucletidos es un enlace
fosfodiester
Posee dos cadenas complementarias y antiparalelas
enrrolladas en una doble hlice. Ambas cadenas se
unen por puentes de hidrgeno (AT y CG)
Tiene polaridad ya que consta de un extremo 3
(oxidrilo) y de un extremo 5(fosfato)
El giro de las cadenas genera surcos llamados mayor
y menor y el giro es dextrgiro (DOBLE HELICE)
Que las cadenas sean antiparalelas implica que una
va en sentido 5a 3y la otra en sentido 3a 5

Estructura del Acido Dexosiribonucleico ADN

Extremo C5
Fosfato= 5

Extremo C3
Alcohol= 3

Como se lee en el ADN

5 TTAAGGGCCCTTTTTAAAAA 3
Simple Cadena Posibles complementarios
3 AATTCCCGGGAAAAATTTTT 5

ADN

5
TTTTTAAAAAGGGCCCTTA
3
A 3
ARN
AAUUCCCGGGAAAAATTTTT
5

Proteinas

Aminoacidos
La base estructural de una protena son los
aminocidos. Se caracterizan por tener un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2) en su
estructura molecular. Las otras dos valencias del
tomo de carbono se saturan con un tomo de
hidrgeno y un grupo variable denominado radical
R. Este radical R puede ser desde algo tan simple
como otro tomo de hidrogeno hasta un grupo fenilo.
El aminocido ms simple tiene su frmula molecular
COOH-CH2-NH2 y se llama glicina.
En solucin acuosa los aminocidos presentan un
comportamiento anftero, es decir que pueden
ionizarse dependiendo del pH como cidos o como
bases.

PARTE VARIABLE (R) DE UN ACIDO

NUCLEICO

Aminocido
s
Hidroflicos:
Neutros:
Hidrofbicos:
Fenilalanina
Alanina
Glicina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prolina
Metionina
Triptofano
Cistena

Asparagina
Glutamina
Serina
Treonina
Alcalinos Tirosina
:
Lisina
Arginina
Histidina
cidos:
Aspartato
Glutamato

Aminocido

Enlace peptdico

Ver Alberts 3er Ed pg 98

Aminocido
Glicina

Estructura primaria
Corresponde al nmero, clase y secuencia de
aminocidos presentes. En un polipptido existe
un extremo amino (NH2) y un extremo carboxilo
(COOH) que son hidrofilicos, pero puede suceder
que los radicales de los aminocidos de la
protena sean hidrofbicos y por lo tanto el
polipptido no sea soluble en agua.

Extremo
Amino
terminal

Puente Di
sulfuro

Extremo
Carboxilo
terminal

Enlaces dbiles de las

protenas
Puentes de hidrogeno

Puentes Electricos (salinos)

Estructura secundaria
Alfa hlice

Lamina Beta

MUCHAS PROTEINAS TIENEN

ESTRUCTURAS COMBINADAS

Estructura terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposicin
tridimensional de todos los tomos que
componen la protena.
La estructura terciaria de una protena es la
responsable directa de sus propiedades
biolgicas. Se distinguen dos tipos de estructura
terciaria:
Protenas Fibrosas. Los aminocidos que la
componen forman una secuencia repetida. Son
ejemplos el colgeno, la queratina y la fibrona
Protenas Globulares, su forma es
aproximadamente esfrica. En este tipo de protenas
existen estructuras sper secundarias llamadas
Motivos en los cuales existen varios tipos de
estructuras secundarias. Un ejemplo de protena
globular es la mioglobina

Existen varios tipos de enlaces distintos en

la estructura terciaria de una protena
globular:
Puentes hidrgeno entre aminocidos
hidrofilicos neutros
Puentes elctricos entre aminocidos
hidroflicos con carga: un aminocido
cido forma un puente elctrico con un
aminocido alcalino
Interacciones hidrofbicas entre
aminocidos hidrofobicos, que pueden ser
enlaces no covalentes tipo fuerzas de Van
der Walls
Puentes disulfuro entre dos aminocidos

Estructura terciaria

Estructura terciaria como combinacin de estructuras

secundarias

Ver Alberts pgs 123 a 134

Estructura Cuaternaria
Este tipo de estructura existe cuando la protena posee ms de
una cadena polipeptdica, donde cada polipptido tiene su
propia estructura terciaria y recibe el nombre de protmero. El
nmero de protmeros de una protena con estructura
cuaternaria vara desde dos como la hexoquinasa hasta 60
como la cpside del virus de la poliomelitis

Hemoglobina

Estructura
Primaria

Residuos
de Aminoacidos

Estructura
Secundaria

Alfa-helice

Estructura
Terciaria

Estructura
Cuaternari
a

Propiedades de las protenas

Especificidad: De funcin determinada por la
estructura. Un cambio en la estructura de la protena
puede significar la prdida de la funcin. De clula
tienen protenas distintas.
Desnaturalizacin: Se refiere a la perdida de las
estructuras terciaria y secundaria (pierde funcin). Se
puede producir por temperatura o de pH. En algunos
casos hay renaturalizacin efectiva y en otros
renaturalizacin anmala. Existen protenas que
ayudan al plegamiento (HSP90, P53, P21)
Sitio Activo (De unin a Ligando) Se unen molculas
que no son protenas pero le dan propiedades a la
protena
Dominios, Motivos, Ligandos, Coenzimas, Cofactores

COFACTOR

SIMPLE

(ION)

(SOLO
PROTEINA)

HOLOENZIMA
(COMPLETA)

ENZIMA

CONJUGADA

COENZIMA

(MOLECULA
ORGANICA QUE
SE UNE EN
FORMA
TRANSITORIOA)

GRUPO
PROSTETRICO

(MS QUE
PROTEINA)

APOENZIMA
(SOLO LA
PROTEINA
INACTIVA)

(MOLECULA
ORGANICA QUE SE
UNE EN FORMA
PERMANENTE)