Componentele umorale ale sistemului imun

specific.
O importanta aparte, intre moleculele sistemului imun, o au imunoglobulinele.
Imunoglobulinele fac parte dintr-o superfamilie, ce cuprinde totalitatea moleculelor
care isi organizeaza structura spatiala in domenii globulare, imunoglobulin-like.
Imunoglobulinele au ca prototip molecula de IgG1. Aceasta este formata din doua
lanturi polipeptidice mari, mai lungi si doua lanturi polipeptidice mici, mai scurte. Ele
sunt dispuse astfel incat dau moleculei aspectul literei Y. Lanturile grele sunt
formate din trei domenii constante si un domeniu variabil, iar lanturile usoare sunt
formate dintr-un domeniu constant si un domeniu variabil. Domeniile variabile ale
celor doua tipuri de lanturi se gasesc spre capetele amino-terminale ale lanturilor
polipeptidice. Prin scindare enzimatica cu papaina, molecula de Ig este impartita in
trei componente: doua sunt identice si sunt formate din lanturile usoare in intregime
si o parte din lanturile grele si cea de-a treia componenta reprezentata de
fragmentele carboxi-terminale ale lanturilor grele, legate prin legaturi disulfidice.
Fragmentele identice au fost numite Fab (antigen binding fragment) care este capabil
sa lege antigenul, si celalalt fragment a fost numit Fc (fragment cristalizabil) datorita
capacitatii sale de a cristaliza usor.

 Imunoglobulinele, efectori umorali, sunt secretate de

plasmocitele ce se diferentiaza din limfocitele B
cantonate in tesuturi dupa ce, acestea, au luat contact
cu antigenul. Secretia limfocitelor B este stimulata de
limfocitele T CD4+, helper. Dupa unele particularitati
structurale date de regiunea constanta a lantului greu,
dar si de alte caracteristici, imunoglobulinele au fost
impartite in cinci clase majore:

 Imunoglobulinele G, majoritare in ser (75%, 1200/dl), se gasesc sub forma

de monomer. La randul lor, pot fi impartite in patru subclase deosebite intre
ele prin diferentele de la nivelul lantului greu: IgG1, IgG2, IgG3 si IgG4. Au o
greutate moleculara de 150 kDa (Ig3 are 170kDa) si o mare afinitate pentru
antigen. Sunt singurele imunoglobuline care pot traversa placenta, asigurand
protectia fatului in uter. Activeaza complementul pe calea clasica (cu
exceptia Ig4). In raspunsul imun secundar, ele sunt bine reprezentate, fiind
majoritare. Au o mare capacitate de difuziune prin spatiile extravasculare si o
afinitate ridicata pentru antigenul specific. Din acest motiv, imunitatea
antitoxinica e realizata exclusiv de IgG. Timpul de injumatatire este de
aproximativ 21 de zile (doar 7 zile pentru Ig3). Ele sunt principalele
imunoglobuline opsonizante, implicate in fagocitoza; celulele sistemului imun
nespecific (neutrofilele, celulele NK, macrofagele) prezinta receptori pentru
fragmentul Fc al imunoglobulinelor G, receptori cu afinitati diferite.

 Imunoglobulinele Mreprezinta 8-10 % din totalul anticorpilor serici (120

mg/dl). Forma monomerica constituie receptorii pentru antigen ai limfocitelor
B. In circulatie, imunoglobuliele M se gasesc in special sub forma de
pentameri, formati prin unirea a cinci monomeri cu un lant peptidic special
numit J (joining=a uni) si prin formarea de legaturi disulfidice la capetele
carboxi-terminale ale lanturilor grele. Pentamerul are aspectul unei stele cu
cinci colturi; nu este prea stabil, putand fi disociat usor de agentii reducatori.
IgM preced IgG in raspunsul imun, fiind predominante in raspunsul imun
primar. Sunt primii anticorpi produsi de limfocitul B activat. Media de viata
este de aproximativ 10 zile. Sunt produse si de fat, fiind chiar majoritare in
viata uterina, avand o concentratie de 10 mg/dl in cordonul ombilical la
nastere; o cantitate mai mare indica o infectare a fatului inainte de nastere.
Datorita structurii lor, sunt cele mai eficiente in activarea lizei mediate de
complement pe calea clasica si in generarea opsoninei C3b. Sunt sintetizate
local la nivelul tesuturilor secretorii.

 Imunoglobulinele Ase gasesc in ser, dar sunt principalele

imunoglobuline din diverse secretii ale organismului. Reprezinta cam
20% din totalul imunoglobulinelor serice. IgA serica exista sub forma de
monomer in proportie de 80% si sub forma de dimer, restul. Dimerul de
IgA este constiuit de unitatile de monomer de IgA unite prin legaturi
disulfidice si lantul J. Imunoglobulinele serice leaga complementul pe
cale alterna (cand se afla in stare de agregare). Traiesc in medie 6 zile.
IgA serice pot fi inactivate de proteaze produse de gonococi,
meningococi, pneumococi si de Hemophilus influenzae.
Imunoglobulinele secretorii (IgAs) predomina in diverse secretii: saliva,
lacrimi, colostru, transpiratii, secretii bronhice, genito-urinare, nazale.
IgAs este formata din doi monomeri uniti prin lantul J la care este
atasata si componenta secretorie. IgAs este sintetizata local de
plasmocitele din tesuturile limfoide asociate mucoaselor (figura 2, a, b)