QUATERNARY

STRUCTURE

INTRODUCCIN
Ms de una cadena de polipptidos
Subunidades de la protena
protenas compuestas de
subunidades tienen estructura
cuaternaria

LA HEMOGLOBINA

El 97% del oxigeno hacia los tejidos es transportado unido a

la hemoglobina, y el 3% se transporta en estado disuelto en
el agua del plasma y en las clulas de la sangre.

FUNCIN DE LA HEMOGLOBINA
LA HEMOGLOBINA (HB) ES UNA PROTENA GLOBULAR, QUE
ESTA PRESENTE EN ALTAS CONCENTRACIONES EN LO
GLBULOS ROJOS Y SE ENCARGA DEL TRANSPORTE DE O2
DEL
APARATO
RESPIRATORIO
HACIA
LOS
TEJIDOS
PERIFRICOS; Y DEL TRANSPORTE DE CO2 Y PROTONES (H+ )
DE LOS TEJIDOS PERIFRICOS HASTA LOS PULMONES PARA
SER EXCRETADOS.
EN EL TRANSPORTE DE OXGENO, COMO EN MUCHOS
PROCESOS BIOLGICOS, SE DEBE MANTENER UN DELICADO
EQUILIBRIO. LA UNIN ENTRE LOS IONES DE HIERRO (LL) Y
EL OXGENO DEBE SER LO SUFICIENTEMENTE FUERTE COMO
PARA QUE EL OXGENO PUEDA SER ALMACENADO O
TRANSPORTADO PERO LO SUFICIENTEMENTE DBIL COMO
PARA PROPORCIONAR UN MEDIO PARA LIBERAR EL OXGENO
DONDE SEA NECESARIO.

FUNCIN DE LA HEMOGLOBINA
En la hemoglobina, los grupos heme se colocan en pliegues
hidrfobos en las cadenas de pptidos de globina. Este medio
hidrfobo fomenta la formacin de complejos relativamente
estables entre oxgeno molecular y hierro hemo. Es el ambiente
hidrofbico del grupo hemo el que hace que la mioglobina y la
hemoglobina sean portadores de oxgeno tiles. Algunas
molculas e iones forman complejos ms estables con el hierro
hemo de la hemoglobina que el oxgeno. El monxido de carbono
(CO) reacciona con el hierro hemo de la hemoglobina para formar
un complejo llamado carboxihemoglobina. Este complejo es
aproximadamente 200 veces ms estable que la oxihemoglobina.
Respirar incluso niveles bajos de monxido de carbono eleva la
cantidad de carboxihemoglobina y disminuye la cantidad de
oxihemoglobina en la sangre. El resultado es la intoxicacin por
monxido de carbono.

FUNCIN DE LA HEMOGLOBINA

ANEMIA FALCIFORME
GENERALIDADES:
AFECTA A 3 PERSONAS
DE CADA 1000
AFRICANOS Y
AMERICANOS.
LINUS PAULING
DESCUBRI LA
DIFERENCIA ENTRE LA
HEMOGLOBINA DE UNA
PERSONA SANA (HBA)
Y UNA CON ANEMIA
FALCIFORME (HBS).

CAUSAS
La

diferencia

molecular

entre HbS y HbA.

HbS y HbA difieren solo en
un aminocido.
Un
acido
glutmico
cargado negativamente en
la sexta posicin de la
cadena beta de un HbA
normal, es reemplazado
por una molcula de valina
sin carga en un HbS.

CONSECUENCIAS

La diferencia entre cargas elctricas de la HbS en especial

en su forma desoxigenada, lo hace menos soluble que un
HbA.
Esto hace que el HbS precipite en los glbulos rojos,
ocasionando una forma de hoz y en algunos casos estallan.
Bloquea el flujo de sangre en los capilares.