Bioquimica Microbiana

Bioqumica
Microbiana
Bioqumica Microbiana
Unidad
Enzimas
Describir
las diferentes reacciones que catalizan las
enzimas.
Definir los fundamentos de la cintica enzimtica.
Identificar
la estructura qumica y los factores que

afectan la actividad enzimtica.
Unidad
Metabolismo de los microorganismos

Describir
los diferentes tipos de metabolismo

que presentan los microorganismos.
Identificar
las rutas catablicas de azcares,

lpidos y protenas.
Describir las principales rutas anablicas:

fotosntesis y gluconeognesis.
Unidad
Principales productos metablicos de

inters biotecnolgico.
Establecer
los sustratos y condiciones de

cultivo para la obtencin de un producto
biotecnolgico.
Formular un medio de cultivo para la

obtencin de productos metablicos de
inters biotecnolgico
Evaluacin
Evaluacin
Examen
Practicas
Cursame
del conocimiento (70%)
(UPVT.CURSA.ME) (20%)
Tareas (practicas, ensayos, mapas mentales, etc.)

Discusin artculos
Cuestionarios
Asistencia
y Participacin (10%)
Enzimas
En
1878 el fisilogoWilhelm Khne(1837-1900)

acu el trminoenzima, que viene
delgriego"en levadura ".
Enzimas
En
1897Eduard Buchnercomenz a estudiar la

capacidad de los extractos de levadura para
fermentar azcar a pesar de la ausencia de
clulas vivientes de levadura.
Le
dio el nombre de zimasaEn 1907 recibi

elPremio Nobel de Qumica"por sus
investigaciones bioqumicas y el haber
descubierto la fermentacin libre de clulas".
(Conversin de azucar alcohol)
Enzimas
Emil
Fisher (1894) demostr la especificidad de

las enzimas para algunos sustratos.
Normalmente,
el sufijo "-asa" es agregado al

nombre del sustrato (p. ej., lalactasaes la
enzima que degradalactosa)
Enzimas
Algunas enzimas actan sobre un grupo de

sustratos relacionados y otras slo sobre un
simple compuesto.
Propiedades de las enzimas
La enzima es un catalizador biolgico aumenta la

rapidez de una reaccin qumica sin sufrir un
cambio qumico permanente en s misma.
Propiedades de las enzimas:
1)
2)
3)
4)
Pueden desempearse como catalizadores

Catalizan reacciones muy especficas
Pueden acoplar reacciones
Su actividad puede ser regulada
Acelera, induce o propicia dicha reaccin sin

actuar en la misma
Propiedades de las enzimas

La
Unin Internacional de Bioqumica Molecular,

clasifica a las enzimas de acurdo con la clase
general de reaccin qumica orgnica que es
catalizada.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Oxidoreductasas
Tranferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
ligasas
Enzimas
Clasificacin
asigna un nmero nico (numero

de clasificacin de las enzimas) EC (enzyme
classification)
www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/.
Enzimas
La
oxidorreductasas catalizan las reacciones de

oxidacin-reduccin
Todareaccin
qumicaen la que uno o ms

electronesse transfieren entre los reactivos
La mayor parte de estas enzimas se llaman:

Deshidrogenasas
Oxidasas
Peroxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Enzimas
Deshidrogenasas
Cataliza
lactato
la conversin reversible de piruvato a
Enzimas
Transferasas
Lascoenzimasson pequeas
molculas orgnicas no proteicas que
transportan grupos qumicos entre
enzimas
Catalizan
las reacciones de transferencia de un grupo y

pueden necesitar la presencia de coenzimas
una parte de la molcula del sustrato se suele

enlazar en forma covalente con la enzima o con su
coenzima
Enzimas
Hidrolasas
(catalizan
hidrlisis)Son una clase especial de

transferasas donde el agua sirve como aceptor
del grupo transferido
Enzimas
Liasas
Catalizan
la lisis de un sustrato, al generar un

enlace doble; son reacciones de eliminacin
Las liasas catalizan la adicin de un sustrato a
un doble enlace de un segundo sustrato.
Enzimas
Isomerasas
Catalizan
cambios estructurales dentro de una

misma molcula, estas reacciones slo tienen
un sustrato y un producto.
Enzimas
Ligasas
Catalizan
la ligadura o unin de dos sustratos

(requiere suministro de energa) conocidas
como sintetasas
Enzimas
El
estudio de las propiedades de las enzimas :

Velocidades de reacciones catalizadas por la
enzima.
Cintica enzimtica:
Proporciona una informacin indirecta acerca de
especificidad y mecanismos catalticos de las enzimas.
Revelan si una enzima est regulada
Enzimas
Cintica enzimtica:
Los primeros estudios de cintica enzimtica

confirmaron que una enzima (E) se une a un sustrato
para formar un complejo enzima-sustrato (ES)
E + S = ES = E + P
La velocidad total de una reaccin
enzimtica depende de las
concentraciones tanto del sustrato
como del catalizador
Enzimas
Cuando la cantidad de enzima es

mucho menor que la cantidad de
sustrato, la reaccin depende de la
cantidad de enzima.
condicin se llama saturacin de la E con el S
Enzimas
Bajo estas condiciones se puede ignorar

la reaccin inversa donde P se combina
con E y se convierte en S
Las constantes de velocidad k1 y k-1 en la reaccin gobiernan las

velocidades de asociacin de S con E y de disociacin de S a partir
de ES, respectivamente.
Enzimas
Ecuacin de Michaelis-Menten
Las reacciones catalizadas por enzimas,

se pueden describir en forma
matemtica como ecuaciones de
velocidad
la relacin entre la
velocidad inicial de
una
reaccin y la
concentracin del
sustrato
A bajas concentraciones
de sustrato
la velocidad inicial es
muy sensible a cambios
de concentracin de
sustrato.
El complejo ES depende de
la concentracin de sustrato.
la velocidad inicial no
cambia mucho cuando
se agrega ms
cantidad de enzima
La cantidad de enzima ha
llegado a ser limitante de la
velocidad de esta reaccin
V mx Es la velocidad mxima de la reaccin a

concentraciones de sustrato infinitamente grandes
Km Contante de Michaeleis donde Vo = Vmx
Una
deduccin comn de la ecuacin de

Michaelis-Menten, debida a George E. Briggs y J.
B. S. Haldane,
La
derivacin del estado estable
Existe
un intervalo de tiempo (estable o

estacionario) durante el cual se forma el complejo
ES a la misma velocidad con la que se
descompone
ES
es constante
La
velocidad de formacin de producto

depende de la velocidad de la reaccin
qumica y de la velocidad de disociacin
de P para abandonar la enzima
La
velocidad depende de la constante de

velocidad k2 y de la concentracin de ES.
E=S=ES
Km es una medida de la afinidad de E hacia S
Altas
[S] = Vmax de la reaccin y esta

limitado [E]
Conoce
como variable catalitica (Kcat)
variable
catalitica (Kcat)
Moles
de sustrato convertidos en producto por

segundo
Cantidad
mxima de Moles de sustrato convertidos

en producto cada segundo
ES E + P
kcat=k2
Ejercico
Enzimas efectores sobre la actividad
La velocidad de las reacciones catalizadas por

encimas se puede modificar en presencia de ciertos
compuestos (efectores)
Activadores: aumenta la rapidez de la

reaccin.
Inhibidores: Disminuye la rapidez de la
reaccin.
1.
2.
2.1 Competitiva
2.2 Incompetitiva
2.3 No-competitiva
Que bloquean?
Enzimas efectores sobre la actividad
Los inhibidores pueden actuar evitando la

formacin del complejo ES o bloqueando la
reaccin qumica que lleva a la formacin del
producto
Inhibidores enzimticos
En
general
Los inhibidores son molculas pequeas que se

unen en forma reversible con la enzima que
inhiben
Las clulas contienen muchos inhibidores

enzimticos naturales que juegan papeles
importantes en la regulacin del metabolismo
Inhibidores artificiales?
Los
inhibidores reversibles se diferencian de los

irreversibles por su fcil eliminacin de
soluciones de enzima.
El
equilibrio entre la enzima libre (E) ms el

inhibidor (I) y el complejo EI se caracteriza por
una constante de disociacin.
En
este caso, a la constante se le llama

constante de inhibicin, Ki.
Aumento
[S]
Inhibicin competitiva
En
este caso el inhibidor es una sustancia con

una estructura qumica y especial analoga a la
del sustrato
Bloque
al sitio activo de la enzima
Inhibicin incompetitiva o acompetitiva
Slo se unen al ES y no a la enzima libre, por
conversin de algunas molculas de E en la
forma inactiva ESI
Aumento [S]?
Inhibicin no competitiva
Se puede unir a la enzima libre E o al complejo
ES para formar EI, EIS
Uso de Inhibidores enzimticos

La
inhibicin enzimtica reversible permite

contar con un mtodo poderoso para determinar
la actividad enzimtica y para alterarla en el
tratamiento de enfermedades.
Permite
conocer reactividad qumica del sitio

activo de una enzima a partir de experimentos
que impliquen una serie de inhibidores
competitivos con estructuras alteradas en forma
sistemtica
Uso de Inhibidores enzimticos

Los
inhibidores irreversibles son los que se

combinan o destruyen un grupo de la enzima
que es esencial para su actividad (unin
covalente muy estable).
Inactivadores suicidas: poco reactivos hasta que

se unen al sitio activo de una enzima impide la
produccin del producto normal.
Inactivadores basados en el mecanismo
pH VS actividad enzimtica
Las
enzimas tiene un pH optimo o un intervalo

en el que su actividad es mxima
Regulacin de la actividad enzimtica

Otra
de las ventajas de las enzimas es que su

actividad cataltica se puede regular de varias
maneras.
La
cantidad de una enzima se puede controlar

regulando la velocidad de su sntesis o de su
degradacin (enzimas reguladoras)

Enzimas
reguladoras se definen como

aquellas cuya actividad se puede modificar en
una forma que afecte la velocidad de una
reaccin catalizada por la enzima.
Controlan
Se
un paso clave en una ruta metablica.
designarn como enzimas reguladoras a

las enzimas que regulan el flujo de metabolitos
en una ruta).

Enzimas
reguladoras se vuelven ms activos
cuando:
Aumenta la concentracin de sus sustratos

Disminuyen las concentraciones de los productos.
Se
vuelven menos activas cuando:
Disminuyen las concentraciones de sus sustratos

Cuando se acumulan los productos de sus rutas
metablicas.

Las
enzimas reguladoras se pueden clasificar

por el mtodo de su modulacin:
modulacin alostrica no covalente

modificacin covalente
Propiedades generales de las enzimas

alostricas
1.
Las actividades de las enzimas alostricas

cambian debido a inhibidores y activadores
metablicos
2.
Los moduladores alostricos se enlazan en

forma no covalente a las enzimas que regulan
3.
Con pocas excepciones, las enzimas

reguladoras son protenas de subunidades
mltiples
Propiedades generales de las enzimas

alostricas
teora concertada
teora secuencial
Unidad 2
Qu es el metabolismo?
El
metabolismo es toda la red de reacciones

qumicas efectuadas por las clulas vivas.
Metabolitos
Pequeas molculas que son el producto

intermedio en la degradacin o biosntesis
reacciones anablicas VS catablicas
El metabolismos para su estudio

se divide en
Catabolismo:
del griego abajo, se

refiere a las reacciones de
degradacin de sustancias
Anabolismo:
del griego arriba,

sntesis de molculas orgnicas
complejas.
Vas anfiblicas: actan como enlace entre las vas

anablicas y catablicas
Metabolismo energtico:
Parte del metabolismo intermediario formada
por las rutas que almacenan o generan
energa
Rutas centrales del metabolismo:
Son las mismas en muchos microorganismos
muy distintos y explican la generacin de
energa
La mayora de los organismos obtienen la materia

prima y la energa para la biosntesis a partir de
molculas de combustible orgnico (Glucosa)
Auttrofos y Hetertrofos
Diferencias entre las vas catablicas y las

anablicas
Oxidacin y la reduccin:
Catabolismo:
se utilizan las formas oxidadas NAD+ y

NADP+ y se producen NADH y NADP
Anabolismo
su utilizan las formas reducidas y se

producen las oxidadas

anablicas
Energa:
El
catabolismo es exgeno (produce energa),

requiere de ADP y produce ATP
En
el anabolismo el ATP se requiere para las

reacciones endergnicas (consumen energa) y
producen ADP y AMP

anablicas
Materiales iniciales,
productos finales y
metabolitos intermediarios.
Los
productos finales y
los metabolitos
intermediarios que se
generan en el
catabolismo sirven, como
materiales iniciales en el
anabolismo.

anablicas
El
catabolismo y el anabolismo son procesos

complementarios
CATABOLISMO
ANABOLISMO
Degradante
Sinttico
De ndole oxidativo
De ndole reductivo
Generador de energa
Consumidor de energa
Variedad de materiales
iniciales, pero productos
finales definidos
Materiales iniciales bien

definidos y variedad de
los producto finales
Regulacin de los procesos metablicos

El
control metablico debe ser flexible durante

la actividad celular.
No
tienen control sobre el medio ambiente
Regulacin de los procesos metablicos

1.
2.
3.
La cantidad o concentracin de cada enzima

La actividad cataltica de las enzimas
La accesibilidad de los sustratos
La insulina favorece la entrada de glucosa a

muchas clulas
Caractersticas principales de las vas metablicas

1.
Las vas metablicas son irreversibles

Confiere direccin a la va metablica
2.
Cada va metablica tiene una etapa obligada

Al inicio de cada va existe un punto en el cual se obliga a
terminar la reaccin
Todas las vas metablicas son reguladas

la primera etapa es muy lenta e irreversible
y es la limitante de velocidad.
3.
Evita la sntesis innecesaria de metabolitos
Caractersticas principales de las vas metablicas

4.
En las clulas eucariotas, las vas metablicas se

desarrollan en lugares especficos de las clulas.
Principales vas metablicas

1.
Gluclisis:
Proceso con el cual la molcula de glucosa, se degrada

enzimticamente, a travs de una secuencia de 10
reacciones consecutivas, para dar dos molculas de
piruvato (libera ATP)
2.
Ciclo del cido ctrico (ciclo de Krebs y cidos

tricarboxlos):
La va final comn para la oxidacin de las molculas

combustibles (carbohidratos, aminocidos y cidos
grasos)

3.
Va de las pentosas fosfato:
Es una ruta del metabolismo secundario de la glucosa

(ruta del fosfogluconato), cumple dos funciones
generar NADPH por biosntesis reductora y forma
ribosa 5-fosfato para la sntesis de nucletidos
No genera ATP

3.
Va de las pentosas fosfato:
Es una ruta del metabolismo secundario de la glucosa

(ruta del fosfogluconato), cumple dos funciones
generar NADPH por biosntesis reductora y forma
ribosa 5-fosfato para la sntesis de nucletidos
No genera ATP

4.
Gluconeognesis:
Sntesis de glucosa a partir de precursores diferente de los

hidratos de carbono.
Incluye todos los mecanismos y vas responsables de
convertir otras sustancias diferentes de los carbohidratos a
glucosa o glucgeno
5.
Sntesis y degradacin de glucgeno
Almacn de combustible, la principal forma como se

almacena este carbohidrato en los animales es como
glucgeno y como almidn en plantas
Glucolisis
Ruta central del catabolismo de la glucosa
Proporciona una va importante para metabolizar

fructosa y galactosa
La glucolisis funciona en ausencia en ausencia de

oxigeno pero el producto final cambia
Glucolisis
Transferencia de un grupo fosforilo del ATP a la

glucosa (fosforilacin de la glucosa)
Reaccin irreversible
Clulas del hgado (glucoquinasa)
La enzima se inhibe por la presencia del G6P
Glucolisis
Isomerizacin catalizada por la enzima

fosfoglucoisomerasa
Glucolisis
Fosforilacin de fructosa 6-fosfato a fructosa1,6bisfosfato

Exceso de ATP inhibe a la enzima
Glucolisis
Desdoblamiento (escisin) de la D-fructosa 1,6 bifosfato

y es catalizada por la enzima aldolasa
Fase preparatoria
Glucolisis
La segunda fase de la gluclisis (fase productora de

energa)
Es conocida como la va de Embden-Meyerhof y es la va
ms comn de la degradacin de la glucosa a piruvato
Glucolisis
Conversin de ADP y del 1,3-bifosfoglicrico a ATP

Se forma el primer ATP + 3-fosfoglicrico
El nombre cinasa o quinasa se aplica a cualquier enzima
que transfiere un grupo fosforilo
Glucolisis
Conversin del 3-fosfoglicerato en 2-fosfoglicerato
Catalizada por la enzima fosfogliceratomutasa
(transferencia del grupo fosforilo a partir del alcohol en
C3 al C2)
En esta reaccin es esencial el Mg2+
Estas es la octava reaccin de la glucolisis
Glucolisis
Deshidratacin del 2-fosfoglicerato - fosfoenolpirubato
La reaccin esta catalizada por la enzima enolasa se
requiere la presencia del Mg2+
Los iones fluoruro inhiben fuertemente a la enzima
Glucolisis
Transferencia del grupo fosfato desde el
fosfoenolpurivato
Es la ultima etapa (decima) y es catalizada por la
quinasa del piruvato
Oxidativa
Glucogenognesis (glucognesis)
La formacin de glucgeno, se da a partir de los restos

de glucosa.
Las enzimas que catalizan los tres pasos implicados en

la va de la sntesis del glucgeno son:
1.
2.
3.
UDP (uridina difosfato) glucosa pirofosforilasa

Glucgeno sintasa
Enzima ramificador del glucgeno
En la primera etapa participa la accin de una

fosfoglucomutasa
UTP + 1-fosfato de glucosa
UDP glucosa
pirofosforilasa
Uridina fosfato glucosa (UDPG)

libera pirofosfato
El efecto biolgico
de la ramificacin
es hacer que la
molcula del
glucgeno sea
ms soluble e
incrementar el
nmero de
extremos no
reductores
Glucgeno o glicgeno: es un polisacrido de

reserva energtica formado por cadenas
ramificadas de glucosa; es insoluble en agua.
Abndate en el hgado y en menor cantidad en los

msculos, as como tambin en varios tejidos.
Las levaduras, cuando metabolizan la glucosa,

pueden asimilar una parte de la misma,
acumulndola en la biomasa celular en forma de
glucgeno
Regulacin del metabolismo del glucgeno
El glucgeno en los mamferos almacena glucosa en

tiempos de abundancia
Se suministra glucosa cuando es necesario
Glucogenlisis
Este proceso ocurre fundamentalmente en el hgado y msculo

(Degradacin o lsis del glucgeno)
La degradacin de glucgeno produce glucosa 6-fosfato pero se

necesitan 3 enzimas:
1.
Glucgeno fosforilasa (Fosforilasa):
Cataliza la fosforolisis del glucgeno (ruptura de enlaces por

sustitucin con un grupo fosfato)
Solo liberar una unidad de glucosa
Glucogenlisis
Este proceso ocurre fundamentalmente en el hgado y

msculo.
Glucogenlisis
La segunda enzima que cataliza la glucogenlisis
Enzima desramificadora o amilo 1,6-glucosidasa
La enzima contiene dos sitios catalticos, cataliza dos

reacciones sucesivas
1.
Transfiere una cadena de 3 restos de glucosilo

(glucosiltransferasa).
2.
La enzima hidroliza el residuo que permaneca unido por el

enlace (1,6)
Se pueden liberar de 11 a 14 glucosa 1 fosfatos por cada

glucosa libre
Glucogenlisis
La tercera enzima que interviene es la

fosfoglucomutasa
fosfoglucomutasa
Glucogenlisis
Fosfoglucomutasa
Fosfoglicerato mutasa
Glucogenlisis
Gluconeognesis
Es la sntesis de glucosa (y glucgeno) a partir de

fuentes diferentes a los carbohidratos.
Cubre las necesidades corporales de glucosa cuando el

carbohidrato nos esta disponible y cuando disminuyen
las reservas corporales del carbohidrato.
Se realizan en el hgado y en menor medida en el rin
Lactato
Piruvato
Productos de la glicolisis
Intermediarios del ciclo de cido ctrico (ciclo de Krebs)
Aminocidos
Lanzaderas del oxalacetato
Traslocasas de cidos dicarboxlicos

dicarboxlatos
El ciclo del cido ctrico

Hans
Krebs y W. A. Johnson propusieron el ciclo

del cido ctrico en 1937

La
acetil-CoA es uno de los compuestos

intermedios clave en la interconversin de cidos
orgnicos pequeos
La
acetil-CoA se forma por descarboxilacin

oxidativa del piruvato
Conversin de piruvato en acetil-CoA

El
complejo de piruvato deshidrogenasa es un

complejo multienzimtico que contiene tres
actividades enzimticas distintas:
Piruvato deshidrogenasa (subunidades E1)

Dihidrolipoamida acetiltransferasa (subunidades E2)
Dihidrolipoamida deshidrogenasa (subunidades E3)

La
descarboxilacin oxidativa del piruvato se

puede dividir en cinco pasos.
1.
Piruvato deshidrogenasa (E1); requiere de tiamina

pirofosfato (TPP)para descarboxilar el piruvato
. Forma
el intermediario Hidroxietil-TPP y se libera
CO2
(Pirofosfato de hidroxietiltiamina (HETPP))

2.
el grupo hidroxietilo, con dos carbonos, es

transferido al grupo lipoamida de E2
.La
reaccin de
transferencia es
catalizada por el
componente E1
del complejo
piruvato deshidrogenasa

Consiste en la transferencia del grupo acetilo al
HSCoA, formando acetil-CoA y dejando a la
lipoamida en la forma reducida
El componente E2 del complejo es el que cataliza
esta reaccin (Dihidrolipoamida
acetiltransferasa)
3.
La lipoamida reducida de E2 debe volver a oxidarse a fin

de regenerar el grupo prosttico para que pueda
participar en ms reacciones.
transferencia de dos protones y dos electrones
De la dihidrolipoamida al FAD (flavina adenina

dinucletido).
El FAD es el grupo prosttico de E3
Es el componente noaminoacdicoque forma parte de la

estructura de lasheteroprotenaso protenas conjugadas

Dihidrolipoamida
deshidrogenasa

5.
En el paso final se vuelve a oxidar E3FADH2

para formar FAD
.Un
protn se libera en el paso 5, y un protn se

toma en el paso 1, por lo que la estequiometra
general de la reaccin de piruvato
deshidrogenasa no tiene ganancia ni prdida neta
de protones

Krebs
postul el ciclo del cido ctrico, como ruta

principal para la oxidacin del carbohidrato en el
musculo.
Actual
mente se conoce, que no solo funciona en

los msculos, sino virtualmente en todos los
tejidos de los animales superiores.
funciones principales que desempea el ciclo

del cido ctrico.

1.
Produce casi todo el dixido de carbono fabricado en los

tejidos humanos
2.
Es la fuente de muchas de la coenzimas reducidas que

impulsan la produccin del ATP en la cadena respiratoria
3.
Dirige el exceso de energa y muchos intermediarios a la

sntesis de cidos grasos
4.
Proporciona algunos de los precursores utilizados en la

sntesis de protenas y de cidos nucleicos.
5.
Sus componentes regulan de forma directa o indirecta otros

sistemas enzimticos

Estas
8 encimas actan en 2 faces
1.
Adicin de una porcin de dos carbonos (acetilCoA) a un compuesto de cuatro carbonos

(oxalacetato) para dar un anin orgnico de seis
carbonos El citrato, seguido de la prdida de los
carbonos CO2 y H2O
2.
Regeneracin del oxalacetato

1.
Citrato sintasa: Unin de 4 carbonos

(oxalacetato) con una unidad de dos carbonos
(acetil-CoA)

2.
Isomerizacin del citrato: es catalizada por la

enzima aconitasa, la reaccin es reversible por
la forma intermedia CIS-ACONITASA
Se produce principalmente hidratacin y

deshidratacin del citrato

3.
La isocitrato deshidrogenasa el isocitrato

experimenta una deshidrogenizacin formando
oxalosuccinate (intermediario unido a la enzima)
y es descarboxilado antes de liberarse

Lo producen el complejo -cetoglutarato
deshidrogenasa, dihidrolipoamida
transsuccinilasa y dihidrolipoamida
siccinildeshidrogenasa, requieren las
coenzimas TPP, NAD+, FAD, lipoamida, y CoA-SH
Reaccin de oxalacetato
4.

5.
Una fosforilacin al nivel del sustrato (succinilCoA sintetasa), hidroliza el compuesto succinil
CoA

6.
Se produce la formacin del fumarato. la

reaccin esta catalizada por la enzima
deshidrogenasa del succinato introduce un
doble enlace entre los carbonos centrales del
succinato

7.
La formacin del malato se realiza por la

hidratacin de un doble enlace carbonocarbono, se cataliza por la enzima fumarasa.

8.
La formacin del oxalacetato: con la

deshidrogenacin dependiente de NAD+,
catalizada por la enzima malatodeshidrogenasa
Cuantos ATP se producen en las rutas

metablicas vistas en clase
Lanzaderas del oxalacetato
Cadena respiratoria y fosforilacin oxidativa

Movilizacin
del ATP: la glucolisis y el ciclo del

cido ctrico genera una cantidad baja de ATP.
Pero
6 pasos de deshidrogenacin reducen 10

moles de NAD+ a NADH2 y molculas de FAD a
FADH2 por mol de glucosa.
La
re oxidacin de estas molculas genera la

mayor paste de ATP.

Todas
las etapas enzimticas de las diferentes

vas convergen en esta fase final de la respiracin
celular.
Los
electrones fluyen desde los sustratos

orgnicos hasta el oxigeno rindiendo energa para
la generacin de ATP apartar de ADP y fosfato.

Cadena
respiratoria: al grupo de enzimas

mitocondriales, acopldas que actan para
catalizar este trasporte de electrones
(oxidacin y reduccin)
Mucha de la oxidacin aerbica de las biomolculas

en los eucariotas se efecta en la mitocondria.
Diferente numero de mitocondrias en las

clulas?
En la ruta completa, los electrones pasan del NADH al

receptor terminal de electrones.
Hay muchos y diferentes receptores terminales de

electrones, pero nos interesa la ruta que se encuentra
en las mitocondrias eucariticas, donde el oxgeno
molecular (O2) se reduce para formar agua
La energa que liberan se usa para transferir protones

desde el interior de la mitocondria al espacio entre la
membrana doble. Este gradiente de protones se usa
para impulsar la sntesis de ATP, en una reaccin
catalizada por ATP sintasa

Las
mitocondrias estn separadas del citoplasma

por una membrana doble. Las dos membranas
tienen propiedades muy diferentes.
La
membrana mitocondrial externa tiene pocas

protenas. Una de estas protenas es la porina de
transmembrana, que forma canales que permiten
la difusin libre de iones y metabolitos solubles
en agua.

Esta
membrana es permeable a molculas sin

carga, como agua, O2 y CO2

La
fuerza protonmotriz:
Cadena respiratoria y fosforilacin

oxidativa
La
fuerza protonmotriz:
Los protones se traslocan

hacia el espacio entre las
membranas, mediante
complejos de transporte de
electrones asociados a
membrana
Regresan a la matriz por va
de la ATP sintasa. Este flujo
circular forma un circuito
que se parece al circuito
elctrico

Transporte
de electrones:
Los complejos de transporte de electrones se

pueden difundir en forma independiente en la
membrana, pero tienden a formar grandes
estructuras a travs de interacciones dbiles
mutuas.

Transporte
de electrones:
Los complejos de transporte de electrones se

pueden difundir en forma independiente en la
membrana, pero tienden a formar grandes
estructuras a travs de interacciones dbiles
mutuas.

Bioquimica Microbiana

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Bioquimica Microbiana

Încărcat de

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Bioqumica

las diferentes reacciones que catalizan las

Definir los fundamentos de la cintica enzimtica.

la estructura qumica y los factores que

Metabolismo de los microorganismos

los diferentes tipos de metabolismo

las rutas catablicas de azcares,

Describir las principales rutas anablicas:

Principales productos metablicos de

los sustratos y condiciones de

Formular un medio de cultivo para la

del conocimiento (70%)

Tareas (practicas, ensayos, mapas mentales, etc.)

1878 el fisilogoWilhelm Khne(1837-1900)

1897Eduard Buchnercomenz a estudiar la

dio el nombre de zimasaEn 1907 recibi

Fisher (1894) demostr la especificidad de

el sufijo "-asa" es agregado al

Algunas enzimas actan sobre un grupo de

Propiedades de las enzimas

La enzima es un catalizador biolgico aumenta la

Propiedades de las enzimas:

Pueden desempearse como catalizadores

Acelera, induce o propicia dicha reaccin sin

Propiedades de las enzimas

Unin Internacional de Bioqumica Molecular,

asigna un nmero nico (numero

oxidorreductasas catalizan las reacciones de

qumicaen la que uno o ms

La mayor parte de estas enzimas se llaman:

la conversin reversible de piruvato a

las reacciones de transferencia de un grupo y

una parte de la molcula del sustrato se suele

hidrlisis)Son una clase especial de

la lisis de un sustrato, al generar un

cambios estructurales dentro de una

la ligadura o unin de dos sustratos

estudio de las propiedades de las enzimas :

Los primeros estudios de cintica enzimtica

Cuando la cantidad de enzima es

condicin se llama saturacin de la E con el S

Bajo estas condiciones se puede ignorar

Las constantes de velocidad k1 y k-1 en la reaccin gobiernan las

Las reacciones catalizadas por enzimas,

V mx Es la velocidad mxima de la reaccin a

deduccin comn de la ecuacin de

derivacin del estado estable

un intervalo de tiempo (estable o

velocidad de formacin de producto

velocidad depende de la constante de

Km es una medida de la afinidad de E hacia S

[S] = Vmax de la reaccin y esta

como variable catalitica (Kcat)

de sustrato convertidos en producto por

mxima de Moles de sustrato convertidos

Enzimas efectores sobre la actividad

La velocidad de las reacciones catalizadas por

Activadores: aumenta la rapidez de la

Enzimas efectores sobre la actividad

Los inhibidores pueden actuar evitando la

Los inhibidores son molculas pequeas que se

Las clulas contienen muchos inhibidores

inhibidores reversibles se diferencian de los