CLULA EUCARIOTA

La clula est rodeada por la membrana

plasmtica.
Los compartimentos internos (orgnulos)
tambin estn rodeados de membrana.
Las clulas estn delimitadas por la membrana
plasmtica externa. Las membranas tambin
definen compartimentos intracelulares.
 AMINOCIDOS
Se denominan as porque su estructura presenta un grupo
amino (NH2) y un cido carboxlico (- COOH).

Las protenas estn constitudas por -aminocidos:

NH2 enlazado al carbono

carbono
vecino al grupo COOH
 20 AMINOCIDOS PROTENAS
Aminocidos con cadena lateral no polar (9 AA)

Glicina
Gly
ms simple L-metionina
L-fenilalanina
met
phe
Aminocidos con cadena lateral polar (11 AA)

L-cistena
L-cido asprtico
cis
asp
 Enlace peptdico
Es la forma como se encuentran unidos los aminocidos
en las protenas

Rx de condensacin

dos aminocidos dipptido

tres aminocidos tripptido
muchos aminocidos polipptido
Polipptido con funcin biolgica protena
 PROTENAS

* Macromolculas de importancia biolgica

fundamental, constitudas por cadenas de
aminocidos unidos entre s por uniones peptdicas:

O H
-CN-

* Pesos moleculares oscilan entre 104 106

* Tratamientos hidrolticos degradacin a

pptidos ms pequeos hasta aminocidos
 ESTRUCTURA DE PROTENAS

* Estructura Primaria: La estructura primaria viene

determinada por la secuencia de AA en la cadena
proteica, es decir, el nmero de AA presentes y el
orden en que estn enlazados.
* Como en casi todas las protenas existen 20 AA
diferentes, el nmero de estructuras posibles viene
dado por las variaciones con repeticin de 20
elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de
AA que componen la molcula proteica.

* Generalmente, el nmero de AA que forman una

protena oscila entre 80 y 300. Los enlaces que
participan en la estructura primaria de una protena
son covalentes: son los enlaces peptdicos
* Estructura Secundaria: Se refiere a la
conformacin de la cadena polipeptdica. Es la
disposicin de la secuencia de aminocidos (cadena
polipeptdica) en el espacio.

* Los AA a medida que van siendo enlazados

durante la sntesis de protenas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposicin espacial estable, la estructura
secundaria.

* Existen dos tipos de estructura secundaria:

La -hlice
la conformacin beta
 - Hlice

* Esta estructura se forma al enrollarse

helicoidalmente sobre s misma la estructura
primaria. Se debe a la formacin de enlaces de
hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH-
del cuarto aminocido que le sigue.

* Cuando la cadena principal

o esqueleto de un polipptido
se pliega en el espacio en
forma de helicoide dextrgiro
se adopta una conformacin
denominada hlice .
Cada vuelta de la hlice implica 3,6 AA. Una vuelta
completa de la hlice a representa una distancia de
0,54 nm y contiene 3,6 residuos de AA.

Las cadenas laterales de los AA se sitan en la

parte externa del helicoide, lo que evita problemas
de impedimentos estricos
 CONFORMACIN BETA

En esta disposicin los AA no forman una hlice

sino una cadena en forma de zigzag, denominada
disposicin en lmina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de

la seda o fibrona.
 Estructura terciaria: tridimensional

* Informa sobre la disposicin de la

estructura secundaria de un polipptido al
plegarse sobre s misma originando una
conformacin globular.

* Esta conformacin globular facilita la

solubilidad en agua y as realizar funciones
de transporte , enzimticas , hormonales,
etc.

* Esta conformacin globular se mantiene

estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminocidos.
 Formas de las protenas

La ESTRUCTURA TERCIARIA est representada por los

superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria,
constituyendo formas tridimensionales geomtricas muy complicadas que
se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas)
y otros dbiles (puentes de hidrgeno; fuerzas de Van der Waals;
interacciones inicas e interacciones hidrofbicas).

Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la ms importante

pues, al alcanzarla es cuando la mayora de las proteinas adquieren su
actividad biolgica o funcin.
Aparecen varios tipos de enlaces:

* el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos

que tiene azufre.

* los puentes de hidrgeno

* los puentes elctricos

* las interacciones hifrfobas.

 Muchas protenas tienen estructura
terciaria globular caracterizadas
por ser solubles en disoluciones
acuosas, como la mioglobina y
muchas enzimas. Estructura helicoidal ptes H

Grupo heme

Estructura helicoidal se
dobla => partes
apolares dentro de la
molcula globular y
cadenas laterales
polares apuntan hacia
fuera
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unin , mediante
enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciaria, para formar
un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptdicas recibe el nombre de protmero.
El nmero de protmeros vara desde
dos como en la hexoquinasa,
cuatro como en la hemoglobina,
o muchos como en virus de la poliomielitis, que consta
de 60 unidades protecas.
 ENZIMAS

Protenas altamente especializadas que catalizan

reacciones qumicas implicadas en procesos
biolgicos.

En la actualidad se han descrito unas 2000 enzimas

diferentes, cada una de las cuales es capaz de
catalizar una clase diferente de reaccin qumica.
En una reaccin catalizada por una enzima:

1. La sustancia sobre la que acta la enzima se llama

sustrato.

2. El sustrato se une a una regin concreta de la enzima,

llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un
sitio de unin formado por los aminocidos que estn en
contacto directo con el sustrato y (2) un sitio cataltico,
formado por los aminocidos directamente implicados en
el mecanismo de la reaccin.

3. Una vez formados los productos la enzima puede

comenzar un nuevo ciclo de reaccin :
 INTERACCIN DE IONES METLICOS CON
PROTENAS

* Uno de los aspectos ms importantes de la

Qumica Bioinorgnica

* Interacciones tienen lugar en sitios especficos de

las cadenas proteicas (restos de aminocidos)

* Los ligantes ms frecuentes son los grupos:

HN
O-

H2C N: imidazol CH2 CH2 C carboxilato C

H2
O-
fenolato
O

CH2 S tiolato CH2 CH2 S CH3 tioeter

* Desde el punto de vista de la naturaleza de los
grupos dadores, las protenas no tienen nada de
particular, son ligantes bastante corrientes.

* No se puede decir lo mismo de la esfera de

coordinacin que las protenas generan alrededor
del in metlico, que presenta un nmero de
coordinacin bajo y geometra irregular.

Diferente a los ligantes monodentados, el in

metlico no puede organizar a su alrededor la esfera
de coordinacin, tiene que adaptarse al entorno que
le ofrece la protena.

* La propia estructura de la protena determina el nmero y la orientacin

espacial de los grupos dadores que pueden unirse al metal.
Interaccin de metales con
macromolculas
El Zn puede unirse a los aminocidos de proteinas para ayudar a estabilizar sus
Estructuras y mantener las correspondientes funciones.
 METALOENZIMAS

Enzimas que contienen un catin metlico como

grupo prosttico y su participacin es esencial en
el proceso cataltico. Existen 2 grupos:

1. Verdaderas metaloenzimas: metal fuertemente

unido a la protena

2. Enzimas activadas por metales: Contienen al

metal en forma fcilmente disociable

Las metaloenzimas pueden aislarse con el metal

ligado a la protena, mientras que en las enzimas
activadas por metales, estos frecuentemente se
disocian produciendo prdida de la actividad que
se puede recuperar por adicin del metal.
Activacin y transporte de
oxgeno
Hemocianina
 Transporte de electrones

Iones con diferentes estados de

oxidacin: Fe(II)/Fe(III), Cu(I)/Cu(II),
Mo(IV)/Mo(V)/Mo(VI)
Aceptan electrones de un agente ms
reductor y los transfieren a otro ms
oxidante
Se han detectado estados de oxidacin
inusuales (Fe(IV), Co(I), Ni(III))
Superxido dismutasa

Cataltica en procesos redox

 Cataltica en procesos
cido-base
Anhidrasa carbnica: CO2+H2O = H2CO3
 Funciones especficas

Captacin, transporte y acumulacin de

metales (siderforos, ferritina,
ceruloplasmina)
Procesos fotoqumicos (clorofila)
Detoxificacin de los organismos
(metalotionenas)
Sistemas catinicos que ejercen funcin
de control, regulacin y transmisin
VITAMINA B12
 Nitrogenasa
FIJACIN QUMICA DE NITRGENO
N2(g) + 3H2(g) 2NH3(g)

(Fe catalizador; 0,8 x 108 Tm de NH3)

Inercia de N2 debida a NN (942 KJ/mol)

Complejos Modelo
Aplicaciones en la medicina