- aminoacizi

Protide : - peptide
- proteine
 Aminoacizii reprezint unitatea structural de baz a proteinelor

aminoacizii sunt substane organice cu funciuni chimice mixte, care

conin n molecula lor grupri carboxilice (-COOH) i grupri aminice
(- NH2) legate de un radical hidrocarbonat:

H2N - R - COOH

Nomenclatura aminoacizilor se formeaz din denumirea acidului

carboxilic respectiv precedat de prefixul amino, indicndu-se poziia
acestei grupe n molecul

Acid alfa/beta aminopropionic

Alfa/beta alanina

CH3 - CH - COOH NH2 CH2 CH2 COOH

NH2
 in structura proteinelor intr 20 - 22 aminoacizi naturali, din cei
200 care se cunosc pn n prezent majoritatea acestora fiind
reprezentat de - aminoacizi

Structura general a unui - aminoacid este urmtoarea:

R - CH - COOH
NH2

n care R este radicalul hidrocarbonat sau alte funciuni:

- OH, -SH, -S (CH3)
 aminoacizii naturali difer ntre ei prin
natura radicalului R, care reprezint
catena lateral a acestora, spre
deosebire de catena principal, HOOC -
CH - NH2 care este comun pentru toi
aminoacizii

aminoacizii din structura proteinelor

naturale se numesc proteinogeni, acetia
fiind rspunztori pentru multe din
proprietile fizice i chimice ale
proteinelor
 clasificarea aminoacizilor are n vedere
natura radicalului R (aciclic, ciclic), felul i
numrul gruprilor funcionale

-Monoaminomonocarboxilici
-Aciclici -Monoaminomonocarboxilici hidroxilai
-Monoaminomonocarboxilici cu sulf
-Monoaminodicarboxilici
Aminoacizi -Diaminomonocarboxilici

-Ciclici - Aromatici
- Heterociclici
 Aminoacizi monoaminomonocarboxilici

H2N - CH2 - COOH CH3 - CH - COOH

Glicocol (Gli) NH2
alfa - Alanina (Ala)
(Acid aminoacetic)
(Acid alfa - aminoapropionic)

CH3 - CH - CH - COOH CH3 - CH - CH2 - CH - COOH

CH3 NH2 CH3 NH2
Valina (Val) Leucina (Leu)
(Acid alfa - aminoizovalerianic) (Acid alfa - aminoizocaproic)

CH3 - CH2 - CH - CH - COOH

CH3 NH2

Izoleucina (Ile)
(Acid alfa amino - beta - metilvalerianic)
 Aminoacizi monoaminomonocarboxilici hidroxilai

CH2 - OH CH3
CH - NH2 CH - OH
COOH CH - NH2
COOH
Serina (Ser)
Treonina (Tre)
Acid alfa - amino - beta - hidroxipropionic Acid alfa-amino-beta-hidroxibutiric
 -Aminoacizi monoaminomonocarboxilici cu sulf

CH2 - SH H2C - S - S CH2

CH - NH2 H - C - NH2 HC - NH2
COOH COOH COOH
Cisteina (Cis) Cistina
(Acid alfa - amino - beta - tiolpropionic)
(Cis)2
S - CH3
CH2
CH2
CH - NH2
COOH
Metionina
(Acid alfa - amino - gama - metiltiobutiric)
 Aminoacizi monoaminodicarboxilici

COOH COOH
CH (CH )
2 2 2
CH-NH CH - NH
2 2
COOH COOH
Acid aspartic (ASP) Acid glutamic (Glu)
(Acid aminosuccinic) (Acid alfa - aminoglutaric)

CO - NH2 CO - NH2
CH2 (CH2)2
CH - NH2 CH - NH2
COOH COOH
Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)
 Aminoacizi diaminomonocarboxilici

CH2 - NH2 CH2 - NH2 NH - C - NH2

CH2 CH2 - OH CH2 NH
(CH2)2
(CH2)2 (CH2)2
CH - NH2 CH - NH2 CH - NH2
COOH
COOH COOH
Lisina (Lis) Hidroxilisina Arginina(Arg)
Acid alfa epsilon - diaminocaproic) (Lis - OH) Acid alfa - amino - gama - guanidinovalerianic)
 Aminoacizii aromatici

C6H5 - CH2 - CH - COOH HO - C6H4 - CH2 - CH - COOH

NH2 NH2
Fenilalanina (Phe) Tirozina (Tir)
(P - hidroxifenilalanina)
 Aminoacizi heterociclici
:heterociclu cu azot (pirol, indol, imidazol)

H2 H2
H2C C HO - HC C
H2C CH - COOH HN CH - COOH
N N
H H
Hidroxiprolina (Pro - OH)
Prolina (Pro)
(Acid alfa - pirolidincarboxilic)

H
C C
HC CH - CH2 - CH - COOH
HC CH - CH2 - CH - COOH
HC CH NH2
N NH NH2 C N
C
CH H H
Histidina (His) Triptofan (Trp)
(Acid - alfa - amino - beta - imidazolilpropionic) Acid alfa - amino - beta - indolilpropionic)
Aminoacizii proteinogeni mai pot fi clasificai n funcie de polaritatea radicalilor
R n patru clase principale:

a). aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi): alanina, izoleucina, valina,

metionina, prolina, fenilalanina, triptofan. Aceti aminoacizi cu catene
alifatice, aromatice, sau cu grupare tioeter prezint solubilitate mic n apa.
b). aminoacizi cu radicali polari neionici: glicocolul, serina, treonina,
cisteina, tirozina, asparagina i glutamina. Radicalii acestor aminoacizi
conin grupri chimice polare neutre (-OH, -SH, -CO, -NH2) care cu apa
formeaz legturi de hidrogen, ceea ce le mrete gradul de solubilitate;
cisteina i tirozina pot elibera protoni prin ionizarea gruprilor -SH i -OH,
trecand n formele anionice corespunztoare.
c). aminoacizii cu radicali ionizai pozitiv (bazici): lizina, arginina, histidina.
Aceti aminoacizi au radicalii ncrcai pozitiv datorit gruprii amino din
poziia a lizinei, gruprii guanidin a argininei i gruprii imidazol a
histidinei, grupri care favorizeaz creterea solubilitii n ap.
d). aminoacizi cu radicali ionizai negativ (acizi): acidul aspartic, acidul
glutamic, crora cea de-a doua grupare carboxil, complet ionizat, le
confer un caracter acid pronunat i un grad ridicat de solubilitate n ap
(pH = 6-7)
 Aminoacizi neproteiinogeni

CH2-NH2 CH2-NH-C-NH
2
NH2
(CH2)2 (CH2)2 O
CH2 CH-NH2
CH-NH2
CH2
COOH COOH
COOH
beta-alanina Ornitina (Orn ) Citrulina (Cit)

OH

NH2 OH
CH2
CH2
CH2 CH2
COOH CH - NH2
Acid - gama - aminobutiric COOH
(GABA) Dihidroxifenilalanina
(DOPA)
 proteinele sunt constituite din 20 - 22 aminoacizi
numii proteinogeni

aminoacizii care nu pot fi sintetizai de ctre

organismul animal, dar sunt indispensabili
acestuia, se numesc aminoacizi eseniali: valina,
leucina, izoleucina, treonina, fenilalanina,
metionina, lizina, histidina i triptofanul

ceilali aminoacizi proteinogeni sunt considerai

neeseniali (glicocolul, alanina, serina, cisteina,
arginina, tirozina, hidroxiprolina, acizii aspartic i
glutamic) pot fi sintetizai de ctre organismul
animal.
 Stereoizomeria aminoacizilor
Aminoacizii sunt substane optic active datorit
prezenei n molecula lor a atomului de carbon asimetric
C
(excepie face glicocolul care este optic inactiv)
In raport cu activitatea optic, fiecare aminoacid poate
prezenta doi enantiomeri, dextrogir i levogir, precum i
un racemic-amestecul echimolecular al celor doi
enantiomeri().
Aminoacizii optic activi posed dou configuraii sterice,
D sau L, n funcie de orientarea spaial a grupei - NH2
fa de atomul de carbon :
R R
H - C -x NH x
2
H N-C -H
2
COOH COOH
D -- aminoacid L-- aminoacid
Aminoacizii naturali aparin seriei sterice L,
configuraia steric fiind independent de
activitatea optic.

Organismele superioare asimileaz n

exclusivitate aminoacizii din seria steric L
pentru care sistemele enzimatice prezint
specificitatea de substrat.
 Structura amfionic
Aminoacizii sunt substane cu caracter
amfoter conferit de prezena celor dou
funciuni chimice: funciunea carboxil cu
caracter acid i funciunea amino cu
caracter bazic.
In soluie aminoacizii disociaz formnd
amfiioni sau ioni bipolari:

R - CH - NH2 R - CH - NH+
3
COOH COO -
Aminoacid
Amfiion
 aminoacizii se comport n soluie, n funcie de pH-ul mediului, fie ca
un acid, fie ca o baz; n mediu acid se comport ca baze, iar n
mediu bazic ca acizi, n ambele cazuri rezultnd sruri:
In mediu acid aminoacizii primesc protoni, iar n mediu bazic cedeaz, n
ambele situaii pH-ul soluiei nu se schimb n mod apreciabil, proprietate
folosit la utilizarea aminoacizilor n prepararea soluiilor tampon
+ +
R- CH- NH
3 +H+ R - CH - NH
COO 3
COOH
+ cation
R - CH- NH
3 +OH R - CH - NH2 +H O
_ 2
COO COO
anion
aminoacizii monoaminomonocarboxilici au n soluie un caracter slab
acid spre neutru din cauza gruprii carboxil cu grad de ionizare ceva
mai mare dect al gruprii amino; prezena unei a doua grupri
carboxil n molecula aminoacizilor confer acestora un puternic
caracter acid, pe cnd aminoacizii cu dou grupri amino vor avea un
puternic caracter bazic.
 Comportarea aminoacizilor ntru-un cmp electric.Punctul izoelectric

Fiecare aminoacid se caracterizeaz printr-o valoare a pH-lui la care acesta

exist exclusiv sub form de amfiion, caz n care soluia conine proporii
egale de cationi NH3+ i de anioni COO-. Aceast valoare a pH-lui se
numete punct izoelectric, notat pHi, caracterizat printr-o solubilitate minim
a aminoacidului i absena migrrii ntr-un cmp electric.
Valoarea pHi depinde de natura funciunilor chimice, de caten lateral R i
de poziiile gruprilor funcionale una fa de alta. Aminoacizii monoamino
monocarboxilici au pHi aproximativ 6, datorit caracterului slab acid al
acestora, n timp ce aminoacizii dicarboxilici au punctele izoelectrice n
domeniul acid, iar cei diaminici n domeniul bazic.

In funcie de pH-ul mediului aminoacizii migreaz ntr-un cmp electric

spre anod sau spre catod
Astfel, ntr-o soluie bazic, aminoacizii sub form de anioni vor migra spre
anod (migrare anodic), pe cnd ntr-o soluie acid, aminoacizii sub form
de cationi vor migra spre catod (migrare catodic). Sub form de amfiioni,
aminoacizii nu vor migra ntr-un cmp electric, fiind atrai n mod egal spre
cei doi poli.
Aceste proprieti stau la baza separrii electroforetice a aminoacizilor,deci
i a proteinelor, pe baza vitezelor diferite de migrare a acestora n cmpul
electric.
Proprieti chimice ale aminoacizilor
Decarboxilarea aminoacizilor. 1

:Aminoacizii formeaz prin decarboxilare amine primare

R - CH - COOH R - CH2 - NH2 + CO2

NH2
aminoacid amina

In organismele vii decarboxilarea este un proces enzimatic care

decurge sub aciunea decarboxilazelor cu formare de amine
.biogene, substane cu puternic activitate fiziologic
CH CH - CH2 - CH - COOH CH CH - (CH2)2 - NH2
- CO2
NH2
N NH N NH
CH CH
Histidina Histamina
 HOOC - CH 2 - CH (NH 2) - COOH HOOC - CH 2 - CH 2 - NH 2 + CO 2
acid aspartic
beta - alanina

HOOC - (CH 2) 2 - CH (NH 2) - COOH HOOC - CH 2 - CH 2 - CH 2 - NH 2 + CO 2

acid glutamic acid gama- aminobutiric
m
HOOC - CH (NH 2) - CH 2 - SH a
H 2N - CH 2 - CH 2 - SH + CO 2

cisteina cisteamina
 In timpul proceselor de putrefacie a substanelor proteice
ornitina se transform n putrescein iar lisina n cadaverin
:ambele amine fiind foarte toxice

H2N - (CH2)n - CH (NH2) - COOH - CO H2N - (CH2)n - CH2 - NH2

2
n = 3 Ornitina ................................. n = 3 Putresceina
n = 4 Lizina .................................... n = 4 Cadaverina
 Dezaminarea aminoacizilor. 2

a. Oxidativa alfa-ceto acid

b. Reductiva acid carboxilic

c. Hidrolitica alfa hidroxi-acid

 Reaciile aminoacizilor date de ambele grupri chimice

Formarea legturilor peptidice

aminoacizii pot reaciona intermolecular prin intermediul celor dou -
grupri cu caractere chimice opuse cu formarea unor amide
substituiete la azot numite peptide

.legtura chimic - CO - NH - se numete legtur peptidic-

H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH

R R' R"
H2N - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH
R R' R" + 2 H2O
 Proprietile aminoacizilor datorate radicalului R

Reacii ale funciunilor - OH alcoolice

Hidroxiaminoacizii alifatici dau reacii de esterificare la gruparea -

. hidroxil cu formarea esterilor respectivi

Importanti pentru organismul uman sunt esterii serinei i-

:treoninei din structura fosfoproteinelor

CH2 - O - PO3H2 CH3 - CH - O - PO3 H2

CH - NH2 CH - NH2
COOH COOH
Fosforilserina Fosforiltreonina
Reacii ale tioaminoacizilor
in laborator ionul de sulf se poate recunoate prin transformarea sa n -
. sulfur de plumb, PbS, precipitat negru

.reacia are loc la cald i n mediu alcalin n prezena acetatului de Pb -

 Reacii ale nucleelor aromatice

aminoacizii aromatici dau reacii de nitrare la nucleul benzenic cu -

formarea unor nitroderivai de culoare galben (reacia
.xantoproteic)
 PEPTIDE
Peptidele sunt amide care se formeaz prin condensarea a dou sau
.mai multe molecule de aminoacizi, prin eliminare de ap

In mod convenional la reprezentarea grafic a unei peptide s-a

convenit ca primul aminoacid din stnga lanului polipeptidic s aib
gruparea - NH2 liber, iar ultimul din dreapta lanului s aib
. gruparea - COOH liber

Peptidele formate din mai muli aminoacizi se pot prezenta n mai multe
forme izomere n funcie de numrul i secvena aminoacizilor n
molecul. De exemplu, o tetrapeptid formeaz 24 izomeri, o
pentapetid-120, iar o hexapetid-720

H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH

- H2O
R R' R"

H2N - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH
R R' R"

Tripeptida
Clasificare
in funcie de numrul de aminoacizi constituieni peptidele se -
submpart n oligopeptide (2 - 10 aminoacizi) i polipeptide (10 - 100
. aminoacizi
n funcie de structura lanului polipeptedic : liniare, ramificate i-
. ciclice
.in funcie de provenien peptidele pot fi vegetale, animale, bacteriene-

Nomenclatura chimic a peptidelor deriv de la denumirile

aminoacizilor componeni, n ordinea n care se leag, ncepnd cu
aminoacidul care are gruparea amino intact, la care se adaug
terminaia "il" i terminnd cu aminoacidul care are gruparea
.carboxil liber, care i pstreaz denumirea intact
: Exemplu
glicil-cisteinil - alanil - leucil - treonil - histidina
:sau cu simboluri
H2N - Gli - Cis - Ala - Leu - Tre - His - COOH

Unor peptide li se mai atribuie i denumiri empirice, uzuale

Proprietile fizice
peptidele sunt substane solide, cristalizate care nu coaguleaz la-
cldur i nu se denatureaz
in alcool etilic sunt insolubile-
solubilitatea n ap scade cu creterea masei moleculare:-
oligopeptidele formeaz soluii propriu-zise, polipeptidele formeaz
soluii coloidale

Proprietile chimice
sunt determinate de prezena gruprilor carboxil i amino libere. Ca i-
aminoacizii, peptidele au caracter amfoter, deci formeaz sruri
solubile cu acizii i bazele
cu srurile de cupru n mediu alcalin, oligopeptidele dau o coloraie-
albastru-violet, iar polipeptidele -violet intens (reacia biuretului),
reacia servete la separarea oligo - de polipeptide
olipeptidele cu mase moleculare mari dau reacii asemntoare-
proteinelor: prin hidroliz acid sau enzimatic peptidele elibereaz
aminoacizii componeni
in organismul animal hidroliza enzimatic a peptidelor are loc sub -
aciunea peptidazelor. -multe din peptidele cunoscute manifest
proprieti fiziologice deosebite
 : Glutationul este o tripeptid existent n toate celulele animale care este format din urmtorii aminoacizi
:acid glutamic, cistein i glicocol

CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH
2
CH CH
2 2
CH SH G lu ta tio n
2

H N - CH G lu ta m il - C is te in il - G lic o c o l
2
COOH
se gsete n cantitate mai mare n ficat, splin-
datorit gruprii tiol liber de la restul de cistein, glutationul se poate -
oxida (dehidrogena), astfel c din dou molecule de glutation redus
:s se formeze prin oxidare o molecul de glutation oxidat

-2H
2 G - SH G-S-S-G
+2H
Glutation redus Glutation oxidat
prin aceast reacie glutationul particip la procesele de -
oxidoreducere din organism, fiind transportor i donator de hidrogen

glutationul manifest un efect de protecie a enzimelor HS-dependente -

sau formeaz complexe cu unele enzime; prin aceste proprieti
glutationul are o aciune antiinfecioas i antitoxic

 PROTEINE
Caracterizare general
proteinele sunt substane organice naturale cu o -
structur macromolecular care prin hidroliz
pun n libertate alfa aminoacizi

multe substane biologic active sunt de natur -

proteic; enzimele, anticorpii, majoritatea
. hormonilor etc

proteinele alctuiesc peste 50% din substana -

uscat a organismului animal
 Compoziia elementar a proteinelor
cu toat varietatea i complexitatea lor structural i funcional,
proteinele sunt constituite dintr-un numr redus de elemente, n
anumite proporii. In mod normal proteinele conin cel puin patru
elemente: C, H, O, N, la care se mai poate aduga S, P, unele
metale

distribuia procentual medie a elementelor chimice din proteinele

animale este urmtoarea:C = 50 - 55%, H = 6 - 8%, O = 20 - 23%, N
= 15 - 17%, S = 0 - 4%, P = 0,4 - 1%

cunoaterea coninutului mediu (16%) de azot total din diferite produse

biologice, ofer posibilitatea determinrii cantitii de protein,
:aplicnd formula
Proteina brut% = N% x 6,25
.n care 6,25 este un factor de multiplicare obinut din raportul 100/16
 Clasificarea proteinelor

:Proteinele se clasific dup structur n dou mari grupe

Proteine simple sau holoproteine care prin hidroliz pun n -
;libertate numai aminoacizi

Proteine conjugate (protide sau heteroproteine) care prin-

hidroliz pun n libertate pe lng aminoacizi i compui
cu structur neproteic, care constituie componenta
prostetic a heteroproteinei. Componenta neproteic
poate fi de natur chimic diferit: glucide, lipide, acid
.fosforic, acizi nucleici, metale
Structura proteinelor

Conformaia moleculei de protein, pus n eviden prin analize-

: roentgenografice, se definete prin 4 nivele de organizare
structura primar
structura secundar
structura teriar
structura cuaternar

Structura primar reflect structura chimic de baz a proteinelor,

iar celelalte structuri reflect organizarea spaial,
. tridimensional a acestora

Aceste nivele de organizare nu se delimiteaz precis, ntre ele

exist o interdependen n cadrul aceleai structuri generale,
.de ansamblu
 Forma moleculelor proteice
Configuraia spaial a moleculelor proteice, respectiv structura
.secundar i teriar, determin forma i solubilitatea proteinelor

Proteinele fibrilare au structur filiform format din catene-

polipeptidice lungi i stabilizat prin legturi de H intercaternare.
Structura fibrilar se caracterizeaz prin rezisten mecanic i
insolubilitate n ap. Dintre proteinele fibrilare fac parte keratinele,
fibroina, colagenul, care confer elasticitate, protecie i rezisten
mecanic esuturilor

Proteinele globulare au moleculele ovale cu o structur teriar-

ncolcit; sunt solubile n ap datorit gruprilor polare situate n
exteriorul moleculei (cele hidrofobe sunt n exterior). Dintre
proteinele globulare fac parte: albuminele, globulinele, protaminele,
histonele. In organism aceste proteine ndeplinesc funcii multiple i
importante, printre care cea de enzime

Exist i numeroase forme intermediare cu caracter dublu, att de-

proteine globulare, ct i de proteine fibrilare, de exemplu,
.fibrinogenul, miozina etc
 Proprietile proteinelor
Proteinele sunt substane solide, incolore, cristalizabile sau amorfe, cu o
structur macromolecular complex, cu mase moleculare ce variaz de la
.cteva mii la cteva milioane

Solubilitatea proteinelor variaz n funcie de natura lor, ct i de cea a

dizolvanilor. Proteinele globulare prezint solubilitate n ap i n soluii
saline. Soluiile formate au caracter de dispersii coloidale datorit structurii
macromoleculare a proteinelor. Gruprile chimice polare de la suprafaa
moleculei mresc gradul de hidratare al acesteia i implicit solubilitatea n
.ap

De asemenea pH-ul soluiei de protein influeneaz solubilitatea acesteia prin

ionizrile pe care le produce n molecul. S-a artat c la pHi solubilitatea
proteinelor este minim,-datorit atraciilor electrostatice dintre moleculele
.ionizate i crete pentru valori de pH deprtate de cea a punctului izoionic

Solvenii organici micoreaz solubilitatea -prin scderea constantei dielectrice

i micorarea hidratrii. In cantitate mare solvenii organici descarc
. moleculele proteice i le deshidrateaz
In soluii apoase proteinele manifest activitate optic levogir datorit
.aminoacizilor constituieni optic activi
Proprieti ionice
Proteinele sunt substane macromoleculare cu caracter amfionic. Datorit gruprilor
libere amino i carboxil proteinele se comport ca polielectrolii. Ca i aminoacizii,
fiecare protein se caracterizeaz prin punctul izoelectric a crui valoare este n
.funcie de raportul dintre gruprile acide i bazice
Proteinele bogate n aminoacizi diaminici sunt bazice i au punctele izoelectrice la pH = 8
- 12; proteinele acide au un coninut ridicat n aminoacizi dicarboxilici au un pHi = 2,8
.- 3,5. Restul proteinelor au un caracter slab acid, avnd pHi = 4,6 - 5,3
.Proteinele manifest caracter amfoter putnd neutraliza att acizii, ct i bazele
Pe aceast proprietate se bazeaz folosirea lor ca soluii tampon cu rol n meninerea
.constant a pH-lui n lichidele biologice din organism
In soluii acide proteinele se dizolv sub form de cationi, iar n cele bazice, ca anioni. La
.pHi anionii i cationii sunt n numr egal, iar sarcina electric net a moleculei este 0

Comportarea proteinelor ntr-un cmp electric

Fiind ncrcate pozitiv sau negativ, proteinele au proprietatea de a migra ntr-un cmp
.electric
Aceast proprietatea se numete electroforez i st la baza metodei electroforetice de
separare a proteinelor dintr-un amestec pe baza vitezelor diferite de migrare a
. acestora n cmpul electric
Migrarea proteinelor spre cei 2 poli ai cmpului electric este n funcie de pH-ul soluiei
tampon care influeneaz mult gradul de ionizare. Intr-o soluie bazic, proteinele
ncrcate sub form de anioni vor migra spre anod (migrarea anodic), pe cnd ntr-o
.soluie acid se ncarc pozitiv i vor migra spre catod (migrare catodic)
Denaturarea proteinelor
Proteinele native pot suferi modificri de structur ca urmare a labilitii acesteia, i care pot
aduce dup sine i modificri fizico-chimice sau pierderea activitii biologice. In acest
caz se produce o denaturare a proteinelor care const ntr-o dezorganizare a structurii
spaiale sub aciunea agenilor fizici sau chimici, fr ca structura primar sau masa
.molecular s fie afectate

Prin denaturare se desfac legturile care stabilizeaz structurile secundare, teriare sau
.cuaternare, catenele se depliaz i devin ntinse, fr o organizare spaial specific

Agenii denaturani pot fi de natur fizic sau chimic. Dintre agenii fizici,- un rol denaturant
asupra proteinelor l au n cldura radiaiile u.v., razele X, ultrasunetele, iar dintre agenii
chimici: srurile metalelor grele, acizii concentrai, bazele concentrate, acetona, alcoolul,
.detergenii

Prin denaturare se modific i proprietile proteinelor: pierderea activitii biologice,

. diminuarea solubilitii, creterea activitii optice
Denaturarea poate fi reversibil sau ireversibil n funcie de natura i intensitatea agentului
.denaturant
Proprietile chimice date de proteine
constau n reacii pentru gruprile libere
carboxil i amino, ct i pentru legtura
peptidic
 Hidroliza proteinelor
Proteinele hidrolizeaz chimic sau enzimatic cu eliberare
. de peptide sau aminoacizi

Hidroliza enzimatic decurge sub aciunea catalitic a

.enzimelor proteolitice

In timpul digestiei, enzimele proteolitice din sucurile tubului

digestiv produc o hidroliz complet a proteinelor pn la
faza de aminoacizi; aceste enzime scindeaz numai
legturile peptidice dintre aminoacizii din seria L i
.prezint specificitate i pentru anumii aminoacizi
PROTEINE CONJUGATE (HETEROPROTEINE)
Proteinele conjugate sunt combinaii ntre o protein i o component neproteic numit
grupare prostetic. Heteroproteinele sunt deosebit de importante pentru organismul
.animal i se clasific n funcie de natura gruprii prostetice n mai multe categorii
Fosfoproteinele
Acestea sunt proteine conjugate care au ca grupare prostetic acid ortofosforic H3PO4
legat esteric de gruprile alcoolice - OH ale serinei sau treoninei, aminoacizi
:hidroxilai din molecula proteinei respective (albumin, globulin)
Prezena resturilor de acid fosforic confer acestor proteine un caracter acid i
capacitatea de a forma sruri de calciu sau potasiu. Fosfoproteinele sunt insolubile n
acizi, i solubile n hidroxizi alcalini i se ntlnesc n cantiti mai mari n lapte i ou,
:fiind foarte necesare n creterea animalelor tinere. Reprezentai ai fosfoproteinelor
Cazeinele sunt fosfoproteine din lapte cu un coninut de 0,9% fosfor i care reprezint-
80% dint totalul proteinelor din lapte. Cazeinele se gsesc n lapte sub forma srurilor
solubile de Ca, ele coaguleaz n mediu acid i n prezena Ca2+, proces care are loc
i n stomac, unde totodat sunt parial hidrolizate de ctre enzimele proteolitice
(pepsina i renina). Ca rezultat se formeaz paracazeinatul de calciu insolubil
(componentul principal al brnzei), care este hidrolizat enzimatic pn la aminoacizi.
Astfel, procesul de coagulare a laptelui permite valorificarea integral a sa de ctre
organismul animal, cazeinele coninnd toi aminoacizii eseniali. Coagularea laptelui,
.n cadrul fermentaiei lactice, constituie prima faz a fabricrii brnzeturilor
Ovovitelinele i fosfovitelinele sunt fosfoproteine din glbenuul de ou cu un coninut-
de 2% i respectiv 10% fosfor. Dintre aminoacizii componeni, serina se gsete n
cantitate mai mare, 30 - 34%. Aceste fosfoproteine sunt asociate cu lecitinele i
.asigur rezerva de fosfor i aminoacizi necesar pentru dezvoltarea embrionului
 Metalproteine
La aceste heteroproteine gruparea prostetic este un metal (Cu,Fe,Zn,Co,Mn,Mg) legat
coordinativ de diferite grupri chimice donatoare de electroni ale proteinei (liganzi),
complexul n ansamblu numindu-se chelat. In general, liganzii conin grupri cu azot
sau oxigen care doneaz electronii neparticipani ionilor metalici cu formarea unor
.legturi covalente coordinative, ce leag metalul i stabilizeaz complexul intern
Metalul din structura heteroproteinelor confer acestora proprieti funcionale deosebite,
.mai ales enzimatice
Dintre metalproteinele cele mai importante pentru organismul animal sunt
.feroproteinele: feritina, siderofilina, transferina, hemoglobina, mioglobina
Feritina reprezint rezerva de Fe n organism cu 23% Fe, i este rspndit n cantiti -
.mari n ficat
Siderofilina i transferina sunt fosfoproteine cu rol de transport al Fe n organism,-
rspndite n plasm i splin, cu o structur analoag feritinei, dar cu un coninut
.mai mic n Fe
Hemoglobina (Hb) i mioglobina (Mb) sunt heteroproteine cu caracter mixt de fero- i-
cromoproteine i care conin 0,34% Fe. Hemoglobina se gsete n hematii ,
mioglobina n muchi i au rolul de a transporta O2
Alte feroproteine: ovotransferine i lactotransferine se gsesc n ou i respectiv n-
.lapte i au un rol de a transporta fierul

Cupruproteine
Hemocianinele reprezint pigmentul respirator din sngele molutelor,-n care se-
.gsete n stare dizolvat
.Ceruloplasminele sunt cuproproteine cu rol de transport al cuprului n snge-
 Glicoproteine
Aceste heteroproteine au gruparea prostetic format dintr-o component
glucidic, de obicei un poliglucid alctuit din hexoze, pentoze, derivai
. aminai i N-acetilai ai acestora, acizi uronici, sialici
Glicoproteinele conin mai puin de 4% substane glucidice, spre deosebire de
.mucopoliglucidele care au peste 4% glucide
Glicoproteinele sunt mult rspndite n esuturile animale, n plasma sanguin,
.n saliv, n secreiile mucoaselor, albu

Rolul biologic al glicoproteinelor const n primul rnd n participarea acestora

la structura membranei celulare pe care o apr de atacul enzimelor sau a
.altor compui chimici

Glicoproteinele din snge determin specificitatea grupei sanguine sau pot

interveni ca inhibitori n procesele de aglutinare a hematiilor. Glicoproteinele
din eritrocite sunt asociate cu sfingolipide de tipul cerebrozidelor i
.gangliozidelor, contribuind mpreun la specificitatea de grup sanguin

In albuul de ou s-au identificat alte glicoproteine - ovomucoidul i avidina.

Avidina din albuul de ou crud are proprietatea de a inactiva biotina
Lipoproteine
Lipoproteinele conin ca grupare prostetic o substan lipidic:
.fosfatide, sfingomieline, trigliceride, colesterol, steride

Plasma sanguin i limfa conin o serie de lipoproteine cu rol n

transportul substanelor liposolubile (lipide, vitamine, hormoni,
. medicamente)
Dintre acestea o importan deosebit o au chilomicronii, asociaii
(micele) lipoproteice cu mase moleculare mari, cu aspect globular.
Chilomicronii conin 83% trigliceride, 7% fosfolipide, 6% colesterol i
0,1 - 2% proteine. Partea proteic se afl la suprafaa
.chilomicronilor, ceea ce le confer proprieti hidrofile

Lipoproteinele din limf i ser se difereniaz dup densitatea i

.respectiv, dup proporiile componentelor lipidice

Lipoproteinele sunt larg rspndite n toate celulele animale, n plasma

sanguin, n limf,- n calitate de constituieni celulari, cu rol
important n reglarea permeabilitii biomembranelor i n procese
de transport
 Cromoproteine
Aceste heteroproteine au componenta prostetic
. format dintr-o substan colorat (pigment)

Cele mai multe cromoproteine cuprind n molecul

i un atom de metal, deci sunt i metaloproteine.
In funcie de rolul lor i de structura componentei
proteice, cromoproteinele se clasific n
cromoproteine porfirinice i comoproteine
.neporfirinice