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II
BIOCATALIZADORES
1
La funcin de un catalizador es aumentar la velocidad de una
reaccin.
Los catalizadores no modifican los equilibrios de reaccin.
Estado de transicin
4
Energa de activacin G: es la diferencia de energa
entre el estado basal y el estado de transicin.
La velocidad de una reaccin refleja sta energa de
activacin
Energa de activacin elevada corresponde una
reaccin lenta.
Reaccin ms lenta
Reaccin ms rpida
6
C12H22O11 + 12O2 12CO2 + 11H2O
Cuando la reaccin
S P
8
9
A B C D E
Cuando en una reaccin existen varios pasos, la
velocidad global viene determinada por el paso (o
pasos) cuya energa de activacin sea ms
elevada. A este paso se le llama paso limitante
de velocidad.
El paso limitante de velocidad puede cambiar
con las condiciones de reaccin y en el caso de
muchos enzimas puede haber varios pasos con
energa de activacin similares.
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Las energas de activacin son barreras
energticas para las reacciones qumicas,
estas barreras son cruciales para la propia
vida. La velocidad a la que una molcula se
transforma en una reaccin qumica desciende
al aumentar la barrera de activacin.
Sin estas barreras energticas, las
macromolculas complejas revertiran a
formas moleculares mucho ms sencillas y no
podran existir las estructuras complejas y
altamente ordenadas ni los procesos
metablicos que tiene lugar en la clula.
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Parmetro Definicin
termodinmica
Equilibrio de Variacin de la energa G0
reaccin libre estndar de la
reaccin
Velocidad de Energa de activacin G
Un equilibrio de la forma
reaccin
S P
est descrito por una constante de equilibrio, keq, o K
12
a relacin que guardan Keq y G0 puede describirse
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La velocidad de una reaccin est determinada por la
concentracin de reactivo (o reactivos) y por una
constante de velocidad general k.
Tipo de Reaccin Ecuacin de Unidades
reaccin velocidad
1er orden unimolecular S-1
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Los enzimas son tambin muy especficos,
discriminando fcilmente entre sustratos con
estructuras muydesimilares
Reordenamiento los enlaces covalentes durante una reaccin
catalizada por enzimas entre sustratos y grupos funcionales de los
enzimas (los grupos funcionales catalticos de las enzimas pueden
formar enlaces covalentes transitorios con un sustrato, activndolo
para la reaccin, o bien transferirse momentneamente un grupo
del sustrato al enzima.
Interaccin no covalente entre el enzima y el sustrato 16
La interaccin entre la enzima y el sustrato en el
complejo ES, est mediada por las mismas fuerzas que
estabilizan la estructura proteica:
Puentes de hidrgeno
Interacciones hidrofbicas
Interacciones inicas
Fuerzas de Van del Waals
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LAS INTERACCIONES DBILES ENTRE
ENZIMAS Y SUSTRATOS SON OPTIMAS EN EL
ESTADO DE TRANSICIN
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Especificidad: se refiere a la capacidad de un
enzima de discriminar entre sus sustratos y una
molcula competitiva.
Factores fsicos y termodinmicos que contribuyen al
valor de G, la barrera para una reaccin:
La entropa (libertad de movimiento) de las
molculas en solucin, que reducen la posibilidad
de que reaccionen entre ellas.
La capa de solvatacin del agua unida por puentes
de hidrgeno que rodea y ayuda a estabilizar
muchas biomolculas en disolucin acuosa.
La distorsin de los sustratos que ha de tener lugar
en muchas reacciones
La necesidad de conseguir un alineamiento
adecuado de los grupos funcionales catalticos en el
enzima.
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CINTICA ENZIMTICA
[S] V0
[S1]
[S2]
[S3]
[S4]
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CURVA DE SATURACIN
Velocidad inicial
Velocidad mxima
Concentracin del sustrato
Constante de Michaelis
k1 k2
E + S ES E + P
K-1
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= [E] + [ES] la suma de la enzima libre mas la enzima unida al sustrat
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k1([ET] - [ES]) [S] =k-1 [ES] + k2[ES] resolvemos en
funcin de [ES]
k1[ET] [S] - k1 [ES] [S] = (k-1 + k2 )[ES]
Constante de Michaelis, Km
Sustituimos en V0=k2[ES]
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Ecuacin de velocidad de Michaelis-Menten
Km tiene unidades
de concentracin
molar
Simplificando
33
Ecuacin de Lineweaver-Burk
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INCREMENTO DE LA VELOCIDAD POR LA UREASA
1.- La ureasa aumenta la velocidad de hidrlisis de la urea a pH
8.0 y 20C en un factor de 1014. Si una cantidad dada de ureasa
puede hidrolizar completamente una cantidad determinada de
urea en 5 min a 20C y pH 8.0, Cunto tardar en hidrolizarse
esta cantidad de urea en las mismas condiciones pero en
ausencia de ureasa? Suponga que ambas reacciones tienen
lugar en sistemas estriles de modo que las bacterias no
pueden atacar la urea.
R= 5 X 1014. min
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INCREMENTO DE LA VELOCIDAD POR LA UREASA
2.- Calcule el valor de Vmax y Km de la reaccin catalizada
enzimticamente para la que se obtuvieron los datos
siguientes:
V0 1/V0
[S] 1/[S]
(M/min
(M)
) 0.035714
400000 29
2.5 X10-6 28
250000 0.025
4.0 X10-6 40
0.014285
1 X10-5 70 100000 71
2 X10-5 95 0.010526
4 X10-5 112 50000 32
0.008928
1 X10-4 128
25000 57
2 X10 -3
139
0.007812
1 X10-2 140 10000 5
0.007194
500 24 36
4.00E-02
3.50E-02
f(x) = 0x + 0.01
3.00E-02 R = 1
2.50E-02
2.00E-02
1/0
1.50E-02
1.00E-02
5.00E-03
0.00E+00
0.00E+001.00E+052.00E+053.00E+054.00E+055.00E+05
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