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de Aminocidos y
Protenas
2016
Contenido
1. Aminocidos
. Estructura de un aminocido
. Clasificacin de los aminocidos
. Aminocidos modificados
. Estereoqumica de los aminocidos
. Zwitterion
. Curvas de titulacin de aminocidos
2. Pptidos
. Enlace peptdico
. Estructura del enlace peptdico
3. Protenas
. Propiedades de las protenas
. Clasificacin de las protenas
. Estructura Primaria
. Estructura Secundaria
. -Hlice.
. Conformacin
. Giros
. Estructuras Suprasecuendarias
. Estructura terciaria
. Dominios
. Reglas de Plegado
. Termodinmica del Plegado
. Factores que afectan el plegado
. Chaperonas moleculares
. Estructura Cuaternaria
. Protenas de Importancia Fisiolgica
. Queratinas
. Colgeno
. Protenas plasmticas
4. Mtodos de estudio de las Protenas
AMINOCIDOS
Aminocidos
Estructura de un Aminocido
Al Carbono se unen:
Un grupo amino (NH2)
Un grupo carboxilo (COOH)
Un hidrgeno (H+)
Una cadena lateral o grupo R
Los -aminocidos son los
monmeros que conforman las
protenas
Alifticos
Polares
con Carga Aromticos
Negativa De
acuerdo a
sus
Grupos R
Polares
Polares sin
con Carga
Carga
Positiva
Aminocidos
Fuerte carcter
hidrofbico
La glicina es el
aminocido ms
pequeo
La Glicina y la Prolina
dificultan el plegado
proteico.
La Metionina contiene
azufre.
Aminocidos
Absorben
fuertemente la luz UV
La Tirosina contiene
un grupo OH, es un
aminocido
hidroxilado.
Aminocidos
La Asparagina y la Glutamina
son las amidas del Aspartato
y el Glutamato.
La Cistena contiene azufre.
La cadena lateral de la
Histidina puede estar
protonada (carga
positiva) o desprotonarse
(carga 0) a pH fisiolgico,
por lo que puede
participar en la catlisis
enzimtica
Aminocidos
Aminocidos modificados
4-Hidroxiprolina e 5-
Hidroxilisina: forman parte
del colgeno.
6-N-metil lisina:
constituyente de la
miosina.
-carboxiglutamato: se
encuentra en varias
protenas de la cascada de
coagulacin.
Desmosina: integra la
elastina.
Ornitina y Citrulina:
Aminocidos
Estereoqumica de los
Aminocidos
Los Ismeros son compuestos
que tienen la mismafrmula
molecularpero
diferentefrmula
estructuraly, por tanto,
diferentes propiedades
Los Estereoismeros
sonismerosque tienen la
mismafrmula moleculary la
misma secuencia
detomosenlazados, pero
difieren en la orientacin
tridimensional de sus tomos
en el espacio.
LosEnantimerosson
estereoismeros que se
relacionan entre s por
unareflexin: son imgenes
especulares entre s, y no son
superponibles
LosDiasteroismerosson
estereoismeros que NO son
imgenes especulares entre
Aminocidos
Estereoqumica de los
Aminocidos
El nmero de estereoismeros de
un compuesto quiral depender
del nmero de centros quirales,
segn la frmula 2n
n= nmero de centros quirales
Si el grupo amino se encuentra a
la derecha son D aminocidos
si esta a la izquierda son L
aminocidos. Esta es la
proyeccin de Fischer.
La proyeccin de Fischer es una
disposicin arbitraria en base a
un grupo funcional especfico.
Aminocidos
Estereoqumica de los
Aminocidos
Los enantimeros se
diferencian solo en su
capacidad para rotar el
plano de luz polarizada.
Si rotan la luz a la
derecha son (+); si lo
rotan a la izquierda son
(-)
No todos los D
aminocidos son
dextrgiros, ni todos los L
aminocidos son
levgiros.
La Proyeccin de Fischer
NO hace referencia a la
rotacin de la luz
polarizada.
Todos los aminocidos
incorporados a las
protenas son L
aminocidos
Aminocidos
Zwitterion
In dipolar de un
aminocidos que se forma
al disolverse en agua.
La forma zwitterionica
puede actuar como cido
o como base
Los aminocidos son
Anfteros;
especficamente Anfolitos
El pKa del grupo carboxlo
es de aproximadamente 2
y el del grupo amino de
aproximadamente 10.
Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.
Escala de
0 1 2 3 4 5 pH
6 7 8 9 10 11 12 13 14
Punto Isoelctrico
H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+
H +
H+
H+ H+
H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+
H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H
+
H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+
Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.
Zwitterion
El punto isoelctrico (pI) de un aminocido es el pH al cual el aa
tiene carga neta 0.
Se coloca una molcula de Glicina cuyo pI es 5,97 en un medio acuoso a pH 7. La
molcula migrar hacia el nodo (electrodo positivo) o al ctodo (electrodo
negativo)?
R= La molcula migrar hacia el nodo
Zwitterion
2,34 +
pI 9,60 =
2
= 5,97
Aminocidos
2,19 +
pI 4,25 =
2
= 3,22
PPTIDOS
Pptidos
Enlace Peptdico
Enlace Peptdico
- El Oxgeno carbonlico
tiene carga parcial
negativa y el Nitrgeno
amida carga parcial
+ positiva, por tanto el
enlace tiene carcter polar
Pptidos
Es un enlace amida
Predomina la
configuracin trans
Tiene limitada
capacidad de rotacin
PROTENAS
PROPIEDADES DE LAS PROTENAS
Propiedades de las Protenas
Macromolculas ms abundantes
Organizacin jerrquica
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
Clasificacin
Conjugadas
Nucleoprotenas Ribosomas
Lipoprotenas HDL
Hemoprotenas Hemoglobina
Fibrosas Colgeno
Oligomricas Hemoglobina
Clasificacin
Defensa Inmunoglobulinas
Hormonal Insulina
Transporte Transferrina
Reserva Ferritina
ESTRUCTURA PRIMARIA
Estructura Primaria
Estructura Primaria
Sucesin de residuos de aminocidos
en la cadena polipeptdica, que a su
vez esta determinada por la secuencia
de bases en el gen
Determina la estructura
tridimensional de las protenas y
por lo tanto su funcin
La estructura es estabilizada por:
Enlace Peptdico
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura Secundaria
Estructura Secundaria
Corresponde al arreglo
espacial de los residuos de AA
adyacentes en
una cadena polipeptdica
que se repite de forma
regular dando
origen a una estructura
Estructura Secundaria
- Hlice
Hlice
Grupos R
Dextrgira
externos
Estructura Secundaria
- Hlice
La estructura es
estabilizada por:
Puentes de hidrgeno
intracatenarios cada 4
residuos
Conformacin (Lmina )
Cadenas Extendidas en Grupos R adyacentes
zig-zag, formando sobresalen en direcciones
pliegues opuestas (180)
Giros
Conectan tramos Integrados por 4 residuos
sucesivos de hlices o que forman un giro de
conformaciones 180
Estructura Terciaria
Dominios
Parte de una cadena polipeptdica que es estable de manera
independiente y que puede moverse como una entidad nica con
respecto al resto de la protena.
Reglas de Plegado
En medio acuoso, los aminocidos
hidrofbicos se disponen en el
interior y los hidroflicos en el
exterior
Reglas de Plegado
Varios tipos de estructura
secundaria (hlices y
conformaciones ) y estructuras al
azar unidos por varios giros.
Reglas de Plegado
Hlices y Lminas separadas
en capas estructurales diferentes
Limitadas a la capacidad y
exactitud de la traduccin
Estructura Terciaria
Temperatura
Molculas orgnicas
Alcohol, acetona
Urea
Cloruro de Guanidinio
Detergentes
Agentes reductores (mercaptoetanol)
Rutas de Plegado
Chaperonas Moleculares
Protenas que interaccionan con polipptidos parcial o incorrectamente
plegados, facilitando rutas de plegado correctas o aportando
microentornos donde pueda ocurrir el plegado
Protenas de Choque Trmico (Heat shock proteins)
Hsp 70
Chaperonas Moleculares
Chaperoninas GroEL/GroEs
Estructura Cuaternaria
Queratinas
- queratinas
AA Principales Estructura Estructura Funciones
Secundaria Suprasecundaria
Pequeos sin -hlice Protofilameneto Estructura de piel,
carga Protofibrilla pelo, lana, uas,
Cisteina Filamneto Intermedio plumas, pinzas, etc
- queratinas
AA Principales Estructura Estructura Funciones
Secundaria Suprasecundaria
Muy pequeos Conformacin Lmina plegada Estructura de seda
sin carga antiparalela e hilos de araa
No hay
Cisteina
Protenas de Importancia Fisiolgica
Colgeno
Glicina = 35% Alanina = 11% Gly
Gly
XX
YY
Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21%
Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasa
que requiere A. ascrbico. Deficiencia Escorbuto
Elastina
La unidad bsica se llama tropoelastina,
rica en glicina y alanina.
Protenas Plasmticas
Otras Protenas
Hemoglobina Hemoprotena
transportadora de oxgeno
Citocromo C Hemoprotena de la
cadena transportadora de electrones
Centrifugacin
Separa las protenas por masa o
densidad utilizando la fuera
centrfuga.
Se forma un sedimento y un
sobrenadante.
Uso de detergentes
Permite solubilizar las protenas
Salting Out
Precipita las protenas utilizando
altas concentraciones de sales.
Dilisis
Separa las protenas de otras
molculas como sales utilizando
Mtodos de Estudio de las Protenas
Electroforesis
Separa las protenas por masa y carga.
La velocidad de desplazamiento
aumentar a mayor carga y menor masa.
Se realizan en papel o en gel
(poliacrilamida, agarosa)
Se sumerge el soporte en un Buffer y se
corre la corriente electrica.
Se tien las fracciones
Se cuantifica por densitometra o elucin.
Cromatografa
Utiliza una fase slida (fase estacionaria o lecho),
con la cual interactuan las protenas.
Entre ms interactuen con el lecho ms tardarn
en moverse.
Cromatografa de afinidad
Separa protenas por su unin selectiva
Utiliza lechos especiales como sustratos,
enzimas, etc.