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protena (I)
Descripcin
Estructura de protenas
Prediccin de estructura secundaria
Plegado de la protena
Prediccin de estructura terciaria
Predicciones ab initio de estructura
Modelado por Homologa
Reconocimiento del plegado
Estructura de Protenas
Las protenas son hetero polmeros lineales de longitud fija;
Un solo tipo de protena siempre tiene el mismo nmero y composicin de monmeros,
Diferentes protenas tienen un intervalo de unidades de monmeros, desde unos cientos hasta miles;
Los monmeros son amino cidos, y has 20 tipos, los cuales tienen una variedad de propiedades
qumicas;
Por lo tanto hay una gran diversidad de posibles secuencias de protena. Las cadenas lineales se
pliegan a conformaciones especficas tri-dimensionales, las cuales estn determinadas por su
secuencia de amino cidos;
Las protenas generalmente se auto pliegan. Las estructuras tri-dimensionales de las protenas son
por lo tanto extremadamente diversas, desde las completamente fibrosas, hasta las globulares.
Las estructuras de las protenas pueden determinarse al nivel atmico por medio de:
Difraccin de neutrones y de Rayos-X sobre protenas cristalizadas,
Por espectroscopia de resonancia magntica nuclear (RMN) cuando las protenas estn en disolucin.
Sin embargo existen muchas protenas cuyas estructuras no se pueden resolver todava,
especficamente protenas de la membrana.
La estructura de una protena esta intrnsecamente relacionada con su funcin.
La determinacin experimental, o prediccin de la estructura, ayuda a la elucidacin del la funcin
de la protena;
Pueden disearse secuencias sintticas de protena para que stas tengan una funcin especfica..
Los veinte amino cidos que se encuentran en los sistemas biolgicos son:
APRKFFVGGNWKMNGDKKSLG
ELIHTLNGAKLSADTEVVCGA
PSIYLDFARQKLDAKIGVAAQ
NCYKVPKGAFTGEISPAMIKD
IGAAWVILGHSERRHVFGESD
=
ELIGQKVAHALAEGLGVIACI
GEKLDEREAGITEKVVFEQTK
AIADNVKDWSKVVLAYEPVWA
IGTGKTATPQQAQEVHEKLRG
WLKSHVSDAVAQSTRIIYGGS
VTGGNCKELASQHDVDGFLVG
GASLKPEFVDIINAKH
Estructura secundaria en protenas
Alfa hlice:
hlice hacia la derecha
3.6 residuo por giro de la hlice
puentes de hidrogeno entre residuos
n y n+4
Hebra Beta y hoja beta
Giro-Beta
4 residuos en longitud
Permite a la estructura el tener giros de 180 grados
El Mapa de Ramachandran
En un polipptido las uniones N-C y C-C de
la cadena principal son relativamente libres para
rotar. Estas rotaciones son representadas por los
ngulos de torsin phi y psi, respectivamente.
G N Ramachandran (1960) us modelos de
computadora de polipptidos pequeos para
variar sistemticamente los ngulos phi y psi
con el objetivo de encontrar conformaciones
estables. Para cada conformacin, la estructura
fue examinada en los contactos cercanos entre
sus tomos. Los tomos fueron tratados como
esferas duras con dimensiones correspondientes
a sus radios de van der Waals.
Por lo tanto, los ngulos phi y psi que
causan que las esferas colisionen
corresponden a la conformacin
estricamente no permitida del esqueleto
del polipptido.
Las reas blancas corresponden a las conformaciones donde los tomos en el
polipptido estn ms cerca que la suma de sus radios de van der Waals.
Estas regiones no estn permitidas estricamente para todos los amino cidos
excepto para la glicina que es nica ya que carece de una cadena lateral.
Las regiones en rojo corresponden a conformaciones donde no hay colisiones
estricas, i.e. estas son regiones permitidas principalmente las conformaciones
de -hlice y de -plegada.
Las reas amarillas son las regiones permitidas si se emplea en el clculo un
radio de van der Waals ligeramente ms pequeo, i.e. a los tomos se les
permites estr un poco ms cerca. Esto acarrea consigo una regin adicional que
corresponde a la -hlice izquierda.
La hlice 3(10) ocurre cerca de la parte superior derecha de la regin de -hlice y
est en el borde de la regin permitida indicando que tiene una estabilidad menor.
Regiones no permitidas generalmente involucran obstculos estricos entre el C-
del metileno de la cadena lateral y los tomos de la cadena principal. La glicina no
tiene una cadena lateral y por lo tanto puede adoptar ngulos phi y psi en todos los
cuatro cuadrantes del Mapa de Ramachandran. De aqu que sta ocurre
frecuentemente en las regiones de giros en la protenas donde cualquier otro residuo
estara obstaculizado de manera estrica.
Conformacin de la Cadena
Lateral
A los tomos de las cadenas de los
amino cidos se les da el nombre del
alfabeto Griego de acuerdo a este
esquema.
Gamma-cristalina tiene dos dominios donde cada uno es una cadena de ocho cadenas
beta en una estructura de barril beta compuesta de dos Llaves Griegas.
Pliegue enrollado: formado al aadirse un remolino
extra a la Llave Griega
Protenas de la Membrana