PRTIDOS

Los prtidos son molculas que estn formados por uno o ms

aminocidos unidos mediante enlaces peptdicos. Estn
constituidos por C, H, O, N y en la mayora de los casos S.
(Tambin pueden contener P, Fe, Mg, Cu...)

Slo a efectos de establecer un criterio de nomenclatura que

no es en absoluto una norma rgida (y que vara de unos textos a
otros) podemos llamar a este grupo de molculas con los
siguientes nombres:

Aminocido: si slo consta de un aminocido.

Oligopeptido: Si consta de 2 a 10 aminocidos unidos.

Polipeptido: Si consta de entre 10 a 50 aa. unidos

Protenas: slo se habla de protenas cuando la molcula contiene mas

de 50 aa unidos o si est formada por varias cadenas de polipeptidos
unidas
AMINOCIDOS

Como su propio nombre indica son molculas que contienen un

grupo amino (NH2), y un grupo cido (COOH)

De todas esas molculas nos interesan nicamente los -aminocidos

ya que slo ellos se encuentran en las protenas. De todas las
mltiples posibilidades slo 20 aa. diferentes aparecen en las
protenas

Son por lo tanto molculas que tienen la siguiente estructura:

Aminocidos con R
hidrfobo (no polar)
Aminocidos con R aromtico:
- fenilalanina y triptfano son apolares
- tyrosina es polar
Aminocidos con
R polar y neutro
Aminocidos con R polar y cargados
positivamente bsicos)
Aminocidos con R polar y cargado
negativamente (cidos)
 PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS
-Slidos - Elevado punto de fusin
-Cristalinos - Solubles en agua
-Con actividad ptica - Anfteros

ACTIVIDAD PTICA
 COMPORTAMIENTO QUMICO ANFTERO

Los aa se comportan como cidos en medio

bsico y como bases en medio cido

COOH

H
+
N C H

R
Forma dipolar o zwitterionica
Los grupos carboxilo tienden a ceder protones al medio quedando como COO-
Los grupos amino tienden a tomar protones del medio quedando como NH+3

En un medio con tantos protones el grupo carboxilo tendr difcil ceder otro
protn mientras el grupo amino tendr a su alcance tomar un protn fcilmente

Si lo cierto es que el aminocido ha aceptado protones del medio, es que

ha actuado como una base

H+ H+ H+ H+
COO H COO H
H+ H+
H+
NH2 C H NH+3 C H

H+ H+
H+ R H+ R
H+ H+
H+ H+
 En un medio bsico el grupo amino no encontrar protones que
captar y sin embargo el grupo cido ceder rpidamente su
protn del que tirarn con fuerza los grupos OH-

Si al final el aminocido en conjunto lo que hace es ceder

un protn al medio se habr comportado como un cido en
un medio bsico

OH- COO H OH- OH- - OH-

COO H H2O
OH- OH- OH-
OH-
NH2 C H
NH2 C H
OH- OH- OH- OH-
R
R
OH- OH-
Podemos decir que la carga neta que presentar un aminocido
depender del pH. A pH cido su carga neta ser lgicamente
positiva y a pH bsico la carga ser negativa como hemos visto.

En la grfica vemos cmo

vara el estado de un
aminocido al ir variando el
pH.

Para todo aminocido siempre

habr un pH en el que la carga
neta del aminocido sea 0. A ese
pH se le llama punto isoelctrico

El punto isoelctrico es diferente

para cada aminocido porque el
radical R influye de forma
diferente en la ionizacin de
grupos amino y carboxilo de cada
aa.
aa
+1 +0,5 0 - 0.5 -1
3,08
Punto isoelectrico

+1 +0,5 0 +0,5 +1 +1,5 +2

carga neta
7,6 Punto
isoelctrico

+2 +1,5 +1 +0,5 0 -05 +1

carga neta
La distinta carga que adquieren una serie de aa mezclados a un
determinado pH es la caracterstica que se utiliza para su separacin
al someterlos a un campo elctrico
Formacin del enlace peptdico
Constructor de dipeptidos
La caracterstica ms peculiar del enlace peptdico es que tiene
un cierto carcter de enlace doble ya que su distancia de enlace
es menor que la que tendra en un enlace simple pero mayor que
la de uno doble y no permite el giro en torno a l.

Por esta ltima caracterstica los tomos que estn en torno al

enlace se encuentran en un mismo plano llamado plano de la
amida
EXPLICACIN A LAS CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO

RESONANCIA EN EL ENLACE PEPTDICO

 PEPTIDOS
Son polmeros de unos pocos aminocidos
EJEMPLOS DE ALGUNOS PPTIDOS IMPORTANTES
Glutatin (glutamil-L-cisteinilglicina)
Agente reductor. Protege a las clulas de productos
oxidantes derivados del metabolismo del O2
Vasopresina (hormona antidiurtica)
Interviene en la regulacin del equilibrio hdrico
Oxitocina
Hormona sexual. Estimula la secrecin de la leche
y la contraccin muscular uterina durante el parto
Pptidos opiceos (leu- y met-encefalinas)
pentapptidos que intervienen en el alivio del dolor
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Cuando hablamos de la estructura primaria de una protena nos referimos a

la secuencia de aminocidos. Es decir la estructura primaria nos indica qu
aa forman la cadena polipeptdica y en que orden se encuentran.

La funcin de la protena y la forma que esta adopte dependen de

ella

Toda cadena polipeptdica tendr en uno de sus extremos un aminocido con

el grupo amino libre. Este ser el aminocido amino terminal (NH2-). En el
otro extremo quedar libre el grupo carboxilo del ltimo aminocido,
aminocido carboxilo terminal (-COOH). Toda cadena proteica tendr por lo
tanto una polaridad indicada mediante un NH2- y
un -COOH. Ejemplo:

NH2-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-COOH.
 Estructura secundaria

Nos indica cmo se dispone en el espacio la estructura primaria

A medida que los aa se van uniendo por enlaces peptdicos y gracias

a la capacidad de giro de los enlaces adquieren una disposicin
espacial estable:

sta puede ser en hlice , hlice de colgeno o en conformacin . Es de

destacar que las tres pueden considerarse configuraciones en hlice
diferencindose en el nmero de aminocidos por vuelta (n) y en el
dimetro de la hlice. En la hlice , n=4; en la hlice de colgeno, n=3 y en
la conformacin , n=2.
 -hlice

Se trata de la forma
ms simple y comn. En
este tipo de
estructura la molcula
adopta una disposicin
helicoidal, Este tipo de
organizacin es muy
estable, porque
permite la formacin
de puentes de
hidrgeno entre el
grupo C=O de un
aminocido y el grupo
N-H del cuarto
aminocido situado por
debajo de l en la
hlice.
 Conformacin o de lmina plegada
b) Conformacin . Se
origina cuando la molcula
proteica, o una parte de la
molcula, adoptan una
disposicin en zig-zag. Los
restos van quedando
alternativamente hacia
arriba y hacia abajo.
De esta manera pueden
establecerse puentes de
hidrgeno entre grupos
C=O y -N-H.

La estabilidad se consigue
mediante la disposicin en
paralelo de varias cadenas con
esta conformacin, cadenas
que pueden pertenecer a
protenas diferentes o ser
partes de una misma molcula.
Una molcula no
tiene que estar
constituida
exclusivamente
por un tipo de
conformacin.
Lo normal es
que las
molculas
proteicas
presenten
porciones con
hlices , otras
partes con
conformaciones
y partes que
no tienen una
conformacin
definida y que
se llaman zonas
irregulares.
Un tipo diferente de
estructura secundaria es
la que tiene el colgeno.
La riqueza de esta
protena en aminocidos
como la glicina, prolina e
hidroxiprolina hace que
los radicales no puedan
ocupar la posicin que
sera normal en una
estructura de - hlice
y adoptan una estructura
secundaria en forma de
helice algo ms abierta
n=3. Para estabilizar la
estructura esta helice se
une a otras tres cadenas
Es de destacar que los tipos
de estructuras secundarias
pueden considerarse
configuraciones en hlice
diferencindose en el nmero
de aminocidos por vuelta (n)
y en el dimetro de la hlice.
En la hlice , n=4; en la
hlice de colgeno, n=3 y en
la conformacin , n=2.
ESTRUCTURA TERCIARIA-
Las protenas ( su estructura
secundaria) no se disponen
linealmente en el espacio sino
que normalmente sufren
plegamientos que hacen que la
molcula adopte una estructura
espacial tridimensional llamada
estructura terciaria.

Bsicamente se distinguen
dos tipos de estructura
terciaria: la filamentosa y
la globular, aunque muchos
autores consideran que las
protenas filamentosas son
protenas que carecen de
estructura terciaria.
Las protenas con
conformacin
filamentosa suelen
tener funcin
estructural, de
proteccin o
ambas a la vez y
son insolubles en
agua y en
soluciones salinas.
Por ejemplo,
tienen esta
conformacin: la
beta-queratina,
el colgeno y la
elastina.
Regin en
- hlice
Regin en hoja plegada
Se ha observado que existen regiones de
estructuras terciarias que se repiten con
algunas modificaciones en protenas
distintas. Estas regiones son compactas,
globulares y reciben el nombre de
dominios estructurales.

Desde un punto de vista evolutivo se

considera que los dominios estructurales son
unidades modulares de eficacia biolgica
contrastada a lo largo del tiempo y que por lo
tanto sirven para construir diferentes
protenas globulares.

Estos dominios estructurales suelen

estar unidos por zonas estrechas o
cuellos que permiten un cierto
movimiento. Esto sera utilizado por
las enzimas para formar sus centros
activos donde se acoplaran al
sustrato.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
En ocasiones para que una protena sea funcional
deben unirse varias cadenas polipeptdicas (cada
una de ellas con su estructura terciaria
determinada). Cada una de estas cadenas
polipeptdicas se denominan protmeros. La unin
de estos protmeros determina la estructura
cuaternaria de la protena.
Segn el nmero de protmeros que se unen las
protenas se consideran:
- Dmeros: dos protomeros
- Tetrmeros: cuatro protmeros
- Pentmeros: cinco protmeros
-Polmeros: muchos protmeros

Los diferentes protmeros se unen entre s por

fuerzas dbiles ( puentes de hidrgeno, Van der
Waals, uniones electrostticas, interaciones
hidrofbicas) y en menor medida por puentes de
disulfuro.
resumen
Propiedades de las protenas

- Solubilidad

- Especificidad

- Desnaturalizacin

- Capacidad
amortiguadora
 SOLUBILIDAD

Solubilidad. Las protenas solubles en agua, al ser

macromolculas, no forman verdaderas disoluciones sino
dispersiones coloidales. Ahora bien hay ciertos factores que
pueden afectar a esta mayor o menor solubilidad
Ser ms soluble si.

- La protena es rica en aminocidos con radicales polares

- A ciertos pH algunos radicales pueden verse ionizados

aumentando la solubilidad.

- Si se aade cierta cantidad de sales a la disolucin la

solubilidad aumenta. Si aades mucha sal la solubilidad disminuye.
 ESPECIFICIDAD

La podemos abordar desde dos puntos de vista:

- Las protenas son especficas en cuanto a su funcin. Esto es,

cada protena tiene una funcin concreta, diferente,
normalmente, de la del resto de las molculas proteicas. Esta
es la razn de que tengamos tantas protenas distintas

-Protenas que realizan funciones similares en los seres vivos,

presentan diferencias entre las distintas especies. Estas diferencias
se producen en ciertas regiones de la protena llamadas sectores
variables de las que no depende directamente se funcin.
DESNATURALIZACIN
- La desnaturalizacin es una prdida total o parcial de los niveles de estructura
superiores al primario y se debe a la desaparicin de los enlaces que estabilizan estas
estructuras
QU CAUSA LA DESNATURALIZACIN???

Cambios en el pH

Aumentos de temperatura Sustancias como la urea y el ion guanidino

Agitacin molecular Cambios en la concentracin

- no afecta a los enlaces peptdicos y por tanto a la estructura primaria.

- al alterarse su conformacin espacial, la protena perder su
funcionalidad biolgica.
- En las protenas globulares, solubles en agua, la desnaturalizacin est
acompaada de una prdida de la solubilidad y la consiguiente
precipitacin de la disolucin.
- Puede existir una renaturalizacin casi siempre, excepto cuando el
agente causante de la desnaturalizacin es el calor (coagulacin de la
leche, huevos fritos, "permanente" del cabello, etc.).
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Como las protenas estn formadas por aminocidos y como ya hemos visto
estos tienen carcter anftero, las protenas tambin podrn actuar como
aceptores de protones en un medio cido y donadores de protones en un medio
bsico, gracias a la ionizacin de sus radicales, ayudando a controlar el pH

La carga global que una protena adquiere a un determinado pH es

diferente para cada una y puede ser utilizado como mtodo de
separacin. (ELECTROFORESIS)
 CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
ESCLEROPROTEINAS Colgeno, elastina, queratina, fibrona

(protenas filamentosas)
- HOLOPROTEINAS
Albminas
Slo aminocidos
PROTEINAS GLOBULARES Globulinas
Histonas y protaminas

Glucoprotenas Protena + glcido (mucoproteinas)

- HETEROPROTEINAS Lipoprotenas Protena + lpido (quilomicrones, membranas)

Parte proteica +
Parte no proteica Nucleoprotenas Protena + ac. Nucleicos (cromatina, ribosomas)
(grupo prosttico)
Fosfoprotenas Protena + ac. Fosfrico (caseina, vitelina)

Cromoprotenas Protena + pigmento porfirinico (hemoglobina)

no porfirnico (hemocianina)
 FUNCIONES DE LAS PROTENAS
Ya se ha indicado que las protenas tienen una gran especificidad en su funcin.

Se debe a que las protenas son capaces de reconocer especficamente a otras

molculas e interactuar con ellas. Estas molculas a las que las protenas se unen
para ejercer su accin se denominan ligandos.

Albminas (sangre y gevo), casena (leche), zena

Nutricin y reserva (maz), gliadina (trigo), hordena (cebada), ferritina

Soporte mecnico y estructural Colgeno, elastina, fibrona (seda) queratina

(pelo, uas y cuernos)

Gracias al carcter anftero, regulan los

Regulacin homeosttica cambios del pH en el medio interno

Algunas protenas presentes en altas

concentraciones en clulas de algunas especies
Protenas anticongelantes
evitan su congelacin
Movimiento y contraccin Actina y miosina del msculo.Tubulina de
Ca++
microtbulos de ciclios y flagelos

Inmunidad Las inmunoglobulinas (anticuerpos) antgenos

Transporte Permeasas de la membrana celular, lo transportado

lipoprotenas sanguneas, hemoglobina

receptores
Hormonas Insulina, somatotropina, hormona
celulares
paratiroidea son protenas

Recepcin de seales Protenas de membrana son lo que

receptores de hormonas, recepcionan
neurotransmisores,etc.

Protenas con accin

Enzimas biocatalizadora
 DIVERSIDAD FUNCIONAL DE LAS PROTENAS

DIVERSIDA FUNCIONAL DE LAS PROTENAS

Queratina, fibroina, colgeno, elastina, mucoprotenas,
Estructurales
glucoprotenas.
Biocatalizadores.
Proteasas, ribonucleasas, amilasas, lipasas.
Enzimas Ficina(higo), papana( lechosa), Bromelina(pia) hurana
(Jabillo).

Regulan el metabolismo, Eg, insulina.

Hormonas

Protenas formadas en respuesta a un antgeno. Eg., gamma

Anticuerpos globulinas

Actina y miosina de los msculos

Contrctiles

Ovoalbmina, ferritina, casena, gliadina, faseolotoxina

Reserva (Phaseolus vulgaris).

Hemoglobina, citocromos, mioglobina.

Leghemoglobina en ndulos de
Transporte
leguminosas (Fabaceae), ferrodoxina de los cloroplastos.

Ricina (Ricinus communis), Toxina difterica, toxina botulnica.

Veneno de alacranes o escorpiones, tienen neurotoxina,
cardiotoxina, lecitinasa, hialuronidasa.
Veneno de coral (Micrurus corallinus) tiene colinesterasa,
Toxinas
hialuronidasa, L-aminocido oxidasa y otras.
Cascabel (Crotalus durissus terrificus). Tiene colinesterasa,
hialuronidasa, desoxiribonucleasa, lecitinasa y otras.