Sunteți pe pagina 1din 35

Biochimia este studiul chimiei vieii, urmrete s neleag

relaia dintre structura i funcia moleculelor care alctuiesc


organismele vii.
Capacitatea biologic a compuilor organici
- dintre cele 90 elemente chimice naturale din scoara pmntului, numai 27
sunt componente eseniale ale diferitelor organisme vii (tabel 1-1).
- elementele chimice din organismele vii nu sunt distribuite n aceeai
proporie ca n scoara pmntului (tabel 1-2).
- cele patru elemente rspndite n organismele vii formeaz compui care
posed o capacitate molecular unic de a participa la procesele ce constituie n
ansamblu starea vie;

Carbonul, hidrogenul, azotul i oxigenul au o proprietate comun: ele


formeaz cu uurin legturi covalente prin punerea n comun a electronilor.
Hidrogenul are nevoie de un electron, oxigenul de doi, azotul de trei i
carbonul de patru pentru a-i completa ultimul strat de electroni i astfel s
formeze legturi covalente stabile. Aceste patru elemente se combin ntre
ele formnd un mare numr de compui covaleni diferii. n plus, trei dintre
aceste elemente (C, N i O) pot pune n comun una sau dou perechi de
electroni pentru a forma legturi simple sau duble, proprietate care le confer
o mobilitate considerabil a legturilor chimice.
Carbonul, hidrogenul, azotul i oxigenul mai au o proprietate i anume
sunt cele mai uoare elemente capabile s formeze legturi covalente. De
altfel, deoarece tria unei legturi covalente este invers proporional cu
masele atomice ale atomilor, aceste patru elemente pot forma legturi
covalente foarte puternice.

Atomii de carbon posed nc o proprietate i cea mai semnificativ,


capacitatea de a se lega ntre ei. Deoarece un atom de carbon poate fie s
accepte, fie s doneze 4 electroni pentru a forma un octet exterior, el poate
forma legturi covalente cu ali patru atomi de carbon. Atomii de carbon legai
covalent n acest fel pot forma catene liniare, ramificate sau ciclice pentru o
imens varietate de molecule organice diferite. n plus, deoarece atomii de
carbon formeaz legturi covalente i cu oxigenul, hidrogenul, azotul i sulful,
n structura moleculelor organice pot fi introduse nenumrate tipuri de grupri
funcionale.
Ierarhia n organizarea molecular a celulelor

Biomoleculele organismelor vii


sunt organizate ntr-o ierarhie de o
complexitate molecular progresiv
(fig. 1):
Toate biomoleculele deriv din precursori foarte simpli, cu mas molecular
mic, provenii din mediu, n special dioxidul de carbon, apa i azotul
atmosferic. Aceti precursori sunt transformai de ctre materia vie, prin
diferite etape metabolice intermediare, n compui organici cu mas
molecular ceva mai mare, reprezentnd biomoleculele de baz, sau
unitile constituente. Acestea se leag ntre ele prin legturi covalente
formnd macromoleculele proprii celulei, cu mase moleculare relativ mari.
Astfel, aminoacizii sunt unitile constituente ale proteinelor,
nucleotidele, ale acizilor nucleici, monozaharidele, ale polizaharidelor i
acizii grai, ale majoritii lipidelor. Dei masele moleculare ale lipidelor
individuale sunt mici (mase moleculare ntre 750 i 1500), comparativ cu
cele ale proteinelor, ale acizilor nucleici i ale poliaharidelor, unele lipide
se asociaz spontan n structuri de tipul unor particule mari i uneori
funcioneaz n sisteme macromoleculare. Putem deci s le considerm
n mod arbitrar ca macromolecule.
La un nivel de organizare celular imediat superior, macromoleculele
diferitelor clase se asociaz ntre ele formnd sisteme supramoleculare, cum
sunt lipoproteinele (compleci ai lipidelor i proteinelor) sau ribozomii
(compleci ai acizilor nucleici i proteinelor).

Principalele clase de biomolecule au funcii identice n toate tipurile de celule.


Acizii nucleici servesc pretutindeni la depozitarea i transmiterea informaiei
genetice. Proteinele sunt n toate celulele produii i efectorii direci ai
aciunii genelor. Unele au activitate catalitic specific i funcioneaz ca
enzime; altele servesc ca elemente structurale. Proteinele formeaz cea mai
complex clas de macromolecule.
Polizaharidele au dou funcii importante n toate celulele. Unele, de
exemplu amidonul, servesc ca forme de depozitare a materialului care
furnizeaz energia necesar activitii celulei, altele, cum este celuloza, servesc
ca elemente structurale extracelulare. Lipidele au, de asemenea, acelai rol n
toate celulele i anume fie sub form de componeni structurali principali ai
membranelor, fie ca form de depozitare a materialului bogat energetic.
Aminoacizii sunt substane organice n a cror structur se ntlnesc
concomitent dou grupri funcionale: amino i carboxil i au urmtoarea
formul general:

n structura aminoacizilor naturali (numii i -aminoacizi), gruparea


amino se gsete n poziia fa de gruparea carboxil. De la acest regul
general fac excepie aminoacizii, puini la numr, n a cror structur se
ntlnesc dou grupri carboxil i dou grupri amino, cei care conin grupri
imino, sau aminoacizii la care gruparea funcional amino nu este legat de
atomul de carbon din poziia .
Aminoacizii constituie unitatea structural fundamental a moleculelor
de protein. Hidroliza proteinelor, la cald i n prezena acidului sulfuric
concentrat evideniaz, de regul, prezena n compoziia lor a cel puin 20
aminoacizi.
Aminoacizii separai din hidrolizatele de protein pot fi clasificai, n
funcie de structura lanului hidrocarbonat, n dou mari categorii: aminoacizi
alifatici sau aciclici i aminoacizi ciclici. Dac se ia n considerare poziia
gruprii amino fa de gruparea carboxil se deosebesc i -aminoacizi, iar
dup numrul gruprilor amino i carboxil acizi monoaminomonocarboxilici,
monoaminodicarboxilici i diaminomonocarboxilici.
Dup natura ciclului aminoacizii ciclici pot fi grupai la rndul lor n dou
subgrupe: aminoacizi aromatici i aminoacizi heterociclici.
Dup structura lor chimic, se disting ase grupe de aminoacizi, izolai din
produsele de hidroliz a proteinelor:

1. Grupa aminoacizilor monocarboxilici:


2. Grupa aminoacizilor dicarboxilici:

3. Grupa hidroxi-aminoacizilor:
4. Grupa tio-aminoacizilor:

5. Grupa diamino-acizilor:
6. Grupa aminoacizilor heterociclici:
Majoritatea aminoacizilor cunoscui astzi n biochimie au fost
separai de nenumrate ori din hidrolizatele proteice i structura lor a fost
confirmat prin analiz chimic sau prin sintez de laborator. Din diferite
produse naturale au fost izolai ns i ali aminoacizi care nu se ntlnesc
constant n compoziia proteinelor sau care se gsesc n natur n stare
liber n cantiti relativ mici. Ali aminoacizi reprezint produse
intermediare ale metabolismului.

Aminoacizii sintetizai de organism se mai numesc i aminoacizi


neeseniali, iar cei care nu pot fi sintetizai de acesta aminoacizi
eseniali.
Aminoacizii eseniali sunt: valina (Val), leucina (Leu), izo-leucina (Ile),
fenilalanina (Phe), triptofan (Trp), metionina (Met), lizina (Lys), treonina
(Thr).

Aminoacizi neeseniali: alanina (Ala), glicina (Gly), cisteina (Cys),


serina (Ser), histidina (Hys), arginina (Arg), asparagina (Asn), glutamina
(Gln), acidul glutamic (Glu), acidul aspartic (Asp), prolina (Pro), tirozina
(Tyr).

Aminoacizii nu se pot nlocui unii pe alii.


Aminoacizii care se ntlnesc n structura proteinelor native au fost
izolai sub form de substane incolore, cristalizate, stabile n stare solid i la
temperatura obinuit (25C). Forma cristalelor este caracteristic pentru
fiecare aminoacid. Prin nclzire, la temperaturi moderate, aminoacizii se
topesc cu descompunere, punctul de fuziune al cristalelor neconstituind un
criteriu de difereniere. Aminoacizii sunt substane solubile n ap, ns
gradul de solubilitate este diferit de la un aminoacid la altul.
Cu excepia glicinei, toi aminoacizii conin atomi de carbon asimetric,
motiv pentru care prezint activitate optic: la pH = 7 unii sunt dextrogiri
(+), iar alii sunt levogiri (-). Cu toate acestea ei aparin seriei L deoarece au
configuraia L-glicerinaldehidei.
Aminoacizii sunt substane cu caracter amfoter datorit prezenei
concomitente n molecul a unei grupri funcionale acide ( -COOH) i
a unei grupri funcionale bazice ( - NH2) ntre acestea poate avea loc
transferul de protoni:

La pH fiziologic, ca i n stare cristalin, aminoacizii prezint o


astfel de structur amfionic.
Datorit caracterului lor amfoter, aminoacizii se comport n mediu acid
ca baze iar n mediu bazic ca acizi.
Proprietatea aminoacizilor de a reaciona att cu ionii hidroxil ct i cu
ionii de hidroniu permite utilizarea lor ca substane tampon.
Un sistem tampon este o soluie care nu i modific pH-ul n urma
adugrii de acizi sau baze. Un sistem tampon poate fi obinut prin amestecul
dintre un acid slab (HA) i baza conjugat a acestuia (A-). Dac n aceast
soluie se introduce un acid de tip HCl, baza A- l poate neutraliza prin
transformarea acestuia n HA. Dac n soluie este introdus o baz, acidul HA
o va neutraliza prin transformarea acesteia n forma A- .
Punctul izoelectric reprezint pH-ul la care un aminoacid este neutru din
punct de vedere electric cu alte cuvinte, suma sarcinilor pozitive este egal cu
suma sarcinilor negative ale moleculei.
La pH izoelectric solubilitatea aminoacizilor este minim datorit faptului
c dipolmomentul mare al amfionului duce la o puternic atracie ntre
molecule. Pe msur ce pH-ul devine mai acid sau mai alcalin, iau natere
cantiti mai mari de cationi sau anioni, mai solubili dect amfionul.
Proprieti chimice

Proprietile chimice ale aminoacizilor sunt datorate att celor dou grupri
funcionale NH2 i COOH ct i prezenei radicalului R. Unele dintre aceste
reacii se petrec i n organism, altele sunt utilizate n studiul proteinelor
(identificarea aminoacizilor din hidrolizatele proteice, stabilirea secvenei de
aminoacizi n proteine, identificarea aminoacizilor specifici pentru funcia
proteinelor, modificarea chimic a resturilor de aminoacizi din moleculele
proteice n vederea modificrii activitii lor biologice), precum i pentru
sinteza lanurilor polipeptidice n laborator.
Reacii ale gruprii amino

1. Reacia cu acidul azotos din care rezult hidroxiacizi (reacie


utilizat pentru dozarea aminoacizilor prin metoda van Slyke se
determin azotul aminic al aminoacizilor prin msurarea volumului de
azot degajat n timpul reaciei)
2. Reacia de alchilare atomii de H de la gruparea amino pot fi
nlocuii cu radicali alchil (de obicei metil), cu formare de betaine
(compui n care atomul de azot este cuaternar).

Betaina glicocolului este un important donor de grupare metil n organism.


3. Reacia de acilare n prezena acizilor carboxilici, a anhidridelor
sau a clorurilor acide gruparea amino poate fi acilat. De la glicocol prin
acilare la nivel hepatic se obine acidul hipuric, compus ce reprezint forma
de eliminare a acidului benzoic din organism.
4. Reacia cu formaldehida gruparea amino poate reaciona reversibil
cu aldehidele, formnd compui denumii baze Schiff. Aceast reacie st
la baza metodei de dozare a aminoacizilor prin metoda Srensen
(determinarea cantitativ a aminoacizilor prin titrarea gruprilor carboxil
rmase libere cu o soluie titrat de alcalii). Bazele Schiff apar i n
organism sub form de compui intermediari n unele procese
(transaminare, decarboxilare etc.).
5. Reacia cu ninhidrina ninhidrina este un agent oxidant care produce
decarboxilarea -aminoacizilor cu eliberare de CO2, NH3 i o aldehid cu un
atom de C mai puin. Ninhidrina redus reacioneaz cu amoniacul eliberat,
formnd un complex colorat n albastru, ce prezint absorbie specific la 570
nm; aceast reacie st la baza uneia din cele mai utilizate metode de dozare a
aminoacizilor.
Reacii ale gruprii carboxil

Aminoacizii reacioneaz cu bazele cu formare de sruri obinuite. n


unele condiii experimentale aminoacizii formeaz sruri complexe cu cationii
metalelor grele. Glicocolul, de exemplu, n prezena cuprului formeaz
compleci intramoleculari colorai n albastru, care au structura urmtoare:
n mediu acid (HCl) i sub aciunea alcoolului, aminoacizii formeaz
esteri din care se obin uor amide i hidrazide ale aminoacizilor, precum i
amidoalcooli:
Aminoacizii reacioneaz cu pentaclorura de fosfor cu formare de
halogenuri acide, instabile:

Mult mai stabile sunt halogenurile acide ale aminoacizilor acilai, care de
altfel sunt utilizate pentru sinteza peptidelor:

Aminoacizii pot fi decarboxilai cu formare de bioxid de carbon i amine:


Dintre reaciile gruprilor carboxil ale aminoacizilor n biochimie
prezint o importan practic reacia de esterificare care este folosit
pentru protejarea gruprilor carboxil n cazul sintezei peptidelor. Esterii (a)
metil-, (b) etil-, (c) benzil-, (d) p-nitrobenzil- i (e) t-butil- ai aminoacizilor
sunt cei mai frecvent utilizai n sinteza peptidelor:
Reacii specifice radicalului R
Sunt utilizate pentru identificarea calitativ a aminoacizilor
- reacia Sakaguchi specific pentru arginina care n prezena -naftolului
d o coloraie roie;
- reacia cu nitroprusiat specific cisteinei cu care d o coloraie roie;
- reacia Pauli (soluie alcalin de acid sulfanilic diazotat) reactivul d o
coloraie roie cu histidina i tirozina;
- reacia Ehrlich este specific pentru triptofan care d o coloraie
albastr;
- reacia Folin-Cioclteu (acid fosfomolibdiwolframic) specific pentru
tirozina care d o culoare roie;
- reacia xantoproteic prin fierbere cu acid azotic concentrat, aminoacizii
ciclici dau o coloraie galben care trece n portocaliu la adugarea de baze.

Reacii datorate ambelor grupri funcionale


Aminoacizii particip la reacii de condensare i policondensare formnd
peptide i protide.