METABOLISMO

Y ENZIMAS
Tema 12
 Introduccin
Reaccin metablica
Cualquier reaccin que tenga lugar entre las
biomolculas presentes en un organismo
Metabolismo
Conjunto de procesos qumicos que se
producen en la clula catalizados por enzimas y que
tienen como objetivo la obtencin de materiales y
energa para sustentar las diferentes funciones vitales.
Metabolismo
Es el conjunto de reacciones
qumicas que se realizan en el
interior de las clulas.
Las reacciones metablicas
estn encadenadas, de forma que
el producto de una reaccin es el
sustrato o metabolito de la
siguiente.
Cada uno de los conjuntos de
reacciones encadenadas que
constituyen el metabolismo se
denomina va o ruta metablica.
Las rutas metablicas pueden ser:
lineales, ramificadas y cclicas.
 Introduccin
El metabolismo puede ser de dos tipos:
o Anabolismo
Tiene como finalidad obtener sustancias orgnicas
complejas a partir de sustancias ms simples con y un gasto
de energa. Son reacciones de sntesis.

o Catabolismo
Conjunto de procesos por los que las molculas
complejas son degradas a molculas ms simples. Son
reacciones degenerativas y generan energa.
 Introduccin
Anabolismo y catabolismo
Las rutas metablicas que consumen energa para llevar a cabo la sntesis de
biomolculas orgnicas complejas a partir de molculas ms simples reciben el nombre
de anabolismo o vas de biosntesis.
Las rutas metablicas que rompen y degradan biomolculas orgnicas para la obtencin
de energa til para las actividades celulares, constituyen el catabolismo o vas de
degradacin.
 Introduccin
Por la forma de obtener los materiales
o Auttrofos
Utilizan como fuente de materia sustancias inorgnicas para sintetizar
sus compuestos orgnicos, Vegetales verdes y muchas bacterias,
o Hetertrofos
Utilizan como fuente de materia sustancias orgnicas para fabricar
molculas orgnicas. Animales, hongos y muchas bacterias.

Por la forma de obtener la energa

o Fotosintticos
Utilizan la luz como fuente de energa. Vegetales verdes y muchas
bacterias
o Quimiosintticos
Obtienen la energa de reacciones qumicas. Muchas bacterias
 Introduccin
Desde el punto de vista de su
metabolismo los organismos se
clasifican en funcin del origen de la
energa y de la fuente de carbono que
utilizan.
Los organismos que utilizan como
fuente de carbono el CO2 se
denominan auttrofos. Aquellos que
emplean como fuente de carbono
biomolculas orgnicas se
denominan hetertrofos.
Segn la fuente que les suministra
energa se clasifican en fottrofos (la
luz) o quimitrofos (reacciones
qumicas).
 Introduccin
AUTTROFA (fottrofa) HETERTROFA (quimitrofa)

Esquema comparativo del metabolismo auttrofo y hetertrofo

 Caractersticas de las
reacciones metablicas
Las reacciones metablicas actan
secuencialmente.
Son comunes en la mayora de los organismos.
Existen rutas convergentes y divergentes.
Las reacciones metablicas pueden clasificarse en
dos grupos: catablicas y anablicas.
Todas las reacciones metablicas son catalizadas
por enzimas.
 VITAMINAS
Participan en los procesos metablicos como
coenzimas.
El calor, los cambios de pH, el oxgeno del aire o la
luz provocan su destruccin.
Los animales no son capaces de sintetizaras por lo
que necesitan obtenerlas de los alimentos
vegetales. Hay dos grupos distintos, segn su
solubilidad:
o Las vitaminas liposolubles son lipdicas y, por ello, son insolubles en agua.
Se acumulan en el hgado y otros lugares con tejido adiposo. Son la A, D,
E y K.
o Las vitaminas hidrosolubles, por el contrario, son solubles en agua y no se
acumulan en los tejidos grasos. Son la C y las del complejo vitamnico B.
 VITAMINAS
Son un conjunto de molculas esenciales, en pequeas cantidades,
para el organismo humano (y para otros organismos), que intervienen
en numerosas funciones celulares especficas y que no pueden ser
sintetizadas por ningn proceso metablico de nuestro cuerpo.
Las vitaminas, por tanto, han de formar parte de nuestra dieta.
Las vitaminas se clasifican en dos grupos: hidrosolubles y liposolubles
La funcin de las vitaminas hidrosolubles consiste en formar parte de
las coenzimas, o bien son sustancias precursoras de coenzimas.
 VITAMINAS
A
Vit = Vida; Amin = Nitrogenado
Compuestos orgnicos de
naturaleza, estructura y
composicin variada.
Esenciales: No las podemos
sintetizar y son imprescindibles.
Se necesitan en pequeas D
cantidades.
Debemos obtenerlas a partir de la
dieta: vegetales, bacterias y
hongos si la sintetizan.
No son nutrientes energticos.
 - Caroteno
La podemos ingerir como
provitamina y despus en hgado,
piel... se transforman en vitamina.
Nuestra flora intestinal nos la puede
suministrar.
Son sustancias lbiles que se alteran
fcilmente por pH, temperatura...
Producen trastornos por: B3
Avitaminosis.- si hay carencia total
de una o varias vitaminas,
Hipovitaminosis.- si hay carencia
parcial de vitaminas,
Hipervitaminosis: Slo las liposolubles
 VITAMINAS
Las vitaminas son Coenzimas
sustancias orgnicas, de La ingestin de
naturaleza y composicin
variada cantidades extras de
vitaminas no eleva la
No aportan energa, ya
que no se utilizan como capacidad fsica, salvo en
combustible, pero sin ellas el caso de existir un dficit
el organismo no es capaz vitamnico (debido, por
de aprovechar los ejemplo, a un rgimen de
elementos constructivos y comidas desequilibrado y
energticos suministrados a la fatiga)
por la alimentacin Las vitaminas deben ser
Son sustancias lbiles (se aportadas a travs de la
alteran con facilidad con alimentacin, puesto que
los cambios de T, luz,)
el cuerpo humano no
puede sintetizarlas.
 VITAMINAS
LIPOSOLUBLES HIDROSOLUBLES
Vitamina A (Retinol) VITAMINA C. cido Ascrbico.
Vitamina D (Calciferol) Antiescorbtica.
Vitamina E (Tocoferol) VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibrica.
Vitamina K VITAMINA B2. Riboflavina.
(Antihemorrgica) VITAMINA B3. Niacina. cido
Nicotnico. Vitamina PP.
Antipelagrosa.
VITAMINA B5. cido Pantotnico.
Vitamina W.
VITAMINA B6. Piridoxina.
VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H.
VITAMINA B9. cido Flico.
VITAMINA B12. Cobalamina.
 Vitaminas liposolubles
Vitamina A
oRetinol o Antixeroftlmica.
oprovitamina A, en forma de
carotenos

Red CIB: Comunicacin e Integracin

Biomdica
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ult.aspx

13/12/2017
 Vitamina A
Accin fisiolgica (funcin):
-Es antioxidante, ya que elimina radicales libres y protege al
ADN de su accin mutgena y frena el envejecimiento
celular.
-Protege y mantiene los tejidos epiteliales (piel, mucosas,..)
 Vitaminas liposolubles
Vitamina D
Calciferol o Antirraqutica
oSirve para la absorcin de nutrientes como el calcio y las
protenas.
 Vitamina D
Calciferol o antirraqutica.
Es un esteroide con cuatro
formas moleculares, las ms
importantes D2 y D3
Fuentes: Provitaminas vegetales:
ergosterol o por el colesterol y los
baos de sol. Tambin en
alimentos: leche, huevos,
pescados azules
 Vitamina D
Accin fisiolgica (funcin):
-Regula la absorcin intestinal de calcio (Ca) y fsforo (P); la concentracin de stos
bioelementos en la sangre, y por tanto, la estabilidad y formacin sea.

Dficit (alteraciones carenciales):

-En nios, las perturbaciones en la osificacin de los huesos producen deformaciones
en los mismos (Raquitismo) y en adultos, reblandecimiento seo (Osteomalacia).

Exceso:
-Trastornos digestivos (vmitos, diarreas,..) y calcificaciones en el rin, hgado,
corazn, etc
 Vitaminas liposolubles
Vitamina E
Tocoferol o restauradora de la fertilidad
oEsta vitamina participa en la formacin de glbulos rojos, msculos y
otros tejidos. Se necesita para la formacin de las clulas sexuales
masculinas y en la antiesterilizacin.
oTiene como funcin principal participar como antioxidante,

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 Vitamina E
Se encuentra en todas las membranas celulares.
Acta como antioxidante al reaccionar con
radicales libres y se consigue menor toxicidad
Fuentes: Aceites, margarinas, granos integrales.
Deficiencia: Ataxia, Anemia
Toxicidad: Vrtigo, visin borrosa
 Vitaminas liposolubles
VITAMINA K
Antihemorrgica o filoquinona.
Participa en diferentes reacciones en el metabolismo, como coenzima, y
tambin forma parte de una protena muy importante llamada protombina que
es la protena que participa en la coagulacin de la sangre.
Tipos y fuente
K1 : vegetales de hoja verde (espinacas, coles, lechuga, tomate,..)
K2 :derivados de pescados.
K3 : flora bacteriana intestinal.
 Vitaminas Hidrosolubles
VITAMINA C
cido Ascrbico o vitamina
Antiescorbtica
oEsta vitamina es necesaria
para producir colgeno que es
una protena necesaria para la
cicatrizacin de heridas. Es
importante en el crecimiento y
reparacin de las encas,
vasos, huesos y dientes,
 Ac. Ascrbico
Vitamina C
Monosacrido
Fuentes: Frutas y verduras.
Funcin: Antioxidante y sntesis de colgeno.
Deficiencia: Escorbuto
Hemorragias perifoliculares Pelo
sacacorcho
 Vitaminas Hidrosolubles
El denominado complejo vitamnico B incluye los
siguientes compuestos:
Tiamina (B1)
Riboflavina (B2)
cido Pantotnico (B3)
cido nicotnico (B5)
Piridoxina (B6),
Biotina (B7), y
Cobalamina (B12)
Vitamina B1
Tiamina, Aneurina O
Antiberibrica
Acta como coenzima
Desempean un papel
fundamental en el
metabolismo de los glcidos
y lpidos
 Vitamina B1
Tiamina
Base nitrogenada
Fuentes: Carnes, legumbres.
Funcin: Transferencia carbonilos
Deficiencia: Beriberi, debilidad muscular
 Vitamina B2
Riboflavina
Acta como coenzima

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spx
 Vitamina B2
Riboflavina
Base nitrogenada
Fuentes: Carnes, Lcteos, Granos integrales.
Funcin: Procesos de oxido-reduccin: FAD
Deficiencia: Queilosis, Glositis, Dermatitis
Vitamina B3
Vitamina PP o nicotinamida.
Actua como coenzima
Interviene en el
metabolismo de los hidratos
de carbono, las grasas y las
protenas
 Vitamina B3
Nicotidamina
Base nitrogenada
Fuentes: Carnes, Huevos, Granos integrales.
Funcin: Procesos de oxido-reduccin: NAD
Deficiencia: Pelagra: Dermat, Diarrea y Demencia
 Vitamina B5
cido Pantotnico o
vitamina W
Se encuentra en una gran
cantidad y variedad de
alimentos (pantothen en
griego significa "en todas
partes").
Forma parte de la
Coenzima A.

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Vitamina B6
Piridoxina.
Acta en la utilizacin de
grasas del cuerpo y en la
formacin de glbulos rojos.
Es bsica para la formacin
de niacina (vitamina B3),
ayuda a absorber la
vitamina B12, a producir el
cido clorhdrico del
estmago e interviene en el
metabolismo del magnesio

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VITAMINA B8
Vitamina H o Biotina
Es una coenzima que
participa en la transferencia
de grupos carboxilo (-
COOH), interviene en las
reacciones que producen
energa y en el metabolismo
de los cidos grasos.
Vitamina B12
oCianocobalamina.
oEsta vitamina Interviene en la
sntesis de ADN, ARN.
 Falsas vitaminas.
o Son sustancias con una accin similar a la de las vitaminas, pero con la
diferencia de que el organismo las sintetiza por s mismo. Entre ellas estn:
o Inositol.
o Colina.
o cido flico.
Inositol: Colina:
Forma parte del complejo B Tambin se le puede
y est ntimamente unido a considerar un componente
la colina y la biotina. del grupo B.
Forma parte de los tejidos Acta al mismo tiempo con
de todos los seres vivos: en el inositol en la formacin
los animales formando de lecitina, que tiene
parte de los fosfolpidos. importantes funciones en el
sistema lipdico.
La colina se sintetiza en el
intestino delgado por medio
de la interaccin de la
vitamina B12 y el cido flico
con el aminocido
metionina
 Vitamina B12
Cobalamina
Estructura muy compleja
Fuentes: Carnes, Hgado, Huevos.
Funcin: Metabolismo de ac. grasos y aa.
Deficiencia: Anemia megaloblstica
cido Flico:
Se le llama cido flico por
encontrarse principalmente
en las hojas de los vegetales
Junto con la vitamina B12
participa en la sntesis del
ADN
Es imprescindible en los
procesos de divisin y
multiplicacin celular, por
este motivo las necesidades
aumentan durante el
embarazo
Produce en los nios
detenimiento en su
crecimiento y
disminucin en la
resistencia de
enfermedades.
En adultos, provoca
anemia, irritabilidad,
insomnio, prdida de
memoria, disminucin de
las defensas, mala
absorcin de los
nutrimentos debido a un
desgaste del intestino
 Enzimas
Son los catalizadores biolgicos de las reacciones
metablicas.
Todas las enzimas son protenas.
Se desnaturalizan por el calor y los cambios de pH.
Tienen un alto grado de especificidad.
Las necesidades enzimticas son muy bajas pues
no se consumen en las reacciones.
En el caso ms comn existe, adems de la
cadena polipeptdica, otra molcula distinta:
o La parte proteica es la apoenzima. Se une al sustrato.
o La parte no proteica es la coenzima o un catin metlico (cofactor).
Lleva a cabo la catlisis.
 Enzimas
Definicin
Las enzimas son generalmente protenas o
asociaciones de protenas y otras molculas
orgnicas que actan catalizando los procesos
qumicos que de dan en los seres vivos.
Qu es catalizar?
o Acelerar la velocidad de reaccin
o Disminuir la energa de activacin necesaria

Las enzimas modifican la constante de equilibrio y se

recuperan intactas al final del proceso. Debido a esto
se necesitan en pequesimas cantidades.
 ENZIMAS
Son protenas globulares que actan como catalizadores,
aumentando la velocidad de aquellas reacciones que son
energticamente posibles.
Permiten las reacciones en las condiciones de
temperatura, presin y pH propios del medio intracelular,
reduciendo la energa de activacin necesaria para que
se produzca la reaccin.
Las enzimas no experimentan cambios estructurales al final
del proceso qumico que catalizan.
 ENZIMAS
Las enzimas son protenas, con alguna excepcin: por ejemplo hay
algunas molculas de RNA que se denominan ribozimas con
funcin cataltica.
Muchas enzimas son protenas simples. En otros casos, la enzima es
una protena conjugada y la parte no polipeptdica es esencial
para su funcin.
Se denomina holoenzima a una enzima conjugada en su totalidad,
es decir, al complejo entre la parte polipeptdica (apoenzima) y el
cofactor.
Los cofactores pueden ser iones metlicos o molculas orgnicas,
en cuyo caso se denominan coenzimas.
 Estructura de un enzima

Enzimas
estrictamente
proteicos

Holoenzimas = fraccin proteica (apoenzima) + fraccin no proteica (cofactor)

Cofactor orgnico
Cofactor inorgnico (COENZIMA): ATP,
(Mg 2+, Zn 2+) NADP+, FAD, CoA,
vitaminas
 Propiedades de las
enzimas
Mismas que las protenas
Desnaturalizan (pH, T, concentraciones salinas)
Alto grado de especificidad. Sustrato y Reaccin
Sobre un determinado tipo de sustrato. Especificidad
absoluta
Con respecto a un grupo funcional. Esterasas

Especificidad de reaccin
Para cada tipo de reaccin qumica existe una enzima diferente

Catalizadores
No se consumen
Necesidades bajas
Cantidades mnimas pueden transformar grandes cantidades de
sustrato

Es necesaria una renovacin

 Propiedades de las
enzimas
Gran efectividad
La mayora de las reacciones catalizadas por enzimas son entre 103 y 1010
veces ms rpidas que si se produjeran sin catalizador.
Localizacin
Una parte sustancial de las enzimas de una clula se localizan en orgnulos
especficos. La compartimentacin permite un ambiente favorable para
cada tipo de reaccin metablica y favorece el encadenamiento de las
vas metablicas.
Energa libre
Se define como energa libre y se representa con el smbolo
DG, la energa que est contenida en las sustancias que
reaccionan.
La variacin de energa libre que se produce en una reaccin
se representa como DG y puede ser negativa, G < 0, en las
reacciones exergnicas (desprenden energa libre) o positiva,
G > 0, en las reacciones endergnicas (requieren un aporte
de energa).
Analoga que muestra el concepto de reaccin acoplada.

Reaccin NO acoplada
Reaccin acoplada
Transferencia de energa
Hay dos formas bsicas de transferencia de energa en los procesos metablicos.
1. Mediante la transferencia de electrones, en las reacciones redox. A veces hay tambin
transferencia de tomos de hidrgeno, ya que esto supone tambin transferencia de
electrones.

Reaccin redox con transferencia

de tomos de hidrgeno

2. Mediante la transferencia de grupos fosfato.

ATP + H2O ADP + Pi + Energa

En todas las clulas es necesario un mecanismo de almacenamiento de energa libre.
En la reaccin de combustin de la glucosa hasta dixido de carbono y agua, con la
participacin del oxgeno molecular, la cantidad de energa libre disponible para la clula es
de 686 kcal/mol:
C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O + 686 kcal/mol
Parte de esta energa se utiliza en la sntesis de molculas de adenosn trifosfato o ATP a
partir de cido fosfrico y de otro compuesto qumico similar, el ADP o adenosn difosfato,
segn la reaccin qumica:
ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol ATP + H2O
Esta reaccin es endergnica y en consecuencia,
solamente se puede producir si est acoplada a
alguna reaccin exergnica.
La reaccin inversa, en cambio, es un proceso
exergnico:

ATP + H2O ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol

 El ATP y las reacciones de fosforilacin y de desfosforilacin expuestas actan como
mecanismos de almacenamiento y transporte de energa libre en los procesos metablicos de
todas las clulas, es decir, como monedas de intercambio energtico que permiten todas
las funciones celulares.

A pesar de su carcter universal, el ATP no es la nica

biomolcula de intercambio energtico. El mismo ADP
puede ceder energa a travs de la siguiente reaccin de
desfosforilacin:
ADP + H2O AMP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol
Tambin el adenosn monofosfato o AMP puede
hidrolizarse o desfosforilarse y formar un nuclesido, la
adenosina, a travs de una reaccin exergnica:
AMP + H2O Adenosina + H3PO4 + 3,4 kcal/mol
Entre los diferentes tipos de reacciones metablicas destacan, por su importante papel en los
mecanismos de transferencia de energa, las reacciones redox.
La mayora de las enzimas oxidorreductasas utilizan como coenzima el NAD + o dinucletido
de nicotinamida y de adenina, presente en cantidades relativamente importantes en el
citoplasma de las clulas.
Cuando un sustrato reducido es oxidado, el NAD+ se reduce segn la ecuacin siguiente:
NAD+ + 2H+ + 2e NADH + H+
Esta reaccin solamente representa una parte del proceso redox; siempre hay un metabolito
que cede los electrones para que otro compuesto, la coenzima, en este caso el nucletido,
los capte.
 Resumen
1 Se forman nuevas sustancias -los productos- a partir de los reactivos o
metabolitos.
2 Durante la reaccin hay un intercambio de energa entre los reactivos y el
medio que los rodea.
3 Las reacciones metablicas suceden en un medio acuoso.
4 Las reacciones metablicas estn encadenadas y la mayora estn
acopladas, de manera que la energa liberada en una de las reacciones,
que llamamos exergnica, es captada por otra reaccin endergnica
que requiere energa.
5 Cada reaccin metablica tiene su catalizador o enzima. Las enzimas son
sustancias que aceleran las reacciones qumicas disminuyendo la energa
de activacin de la reaccin.
6 Desde una perspectiva energtica en toda reaccin qumica es necesaria
la aportacin de una energa inicial o de activacin para que se inicie la
reaccin, independientemente de que la reaccin sea espontnea y vaya
acompaada de una liberacin de energa (reaccin exergnica) o se trate
de una reaccin que se realiza con absorcin de energa (reaccin
endergnica).
Mecanismo de reaccin
enzimtica
Una reaccin qumica implica la rotura de enlaces entre los tomos de los
reactivos y la formacin de nuevos enlaces, lo que origina productos.

Este proceso no se lleva a cabo directamente, sino a travs de un estado

intermedio, denominado estado de transicin o complejo activado
La energa de activacin es la energa que hay que comunicar a los
reactivos para alcanzar el estado de transicin
 Cmo crees que podemos
aumentar la velocidad de esta
reaccin?
 De dos formas:
AUMENTANDO LA TEMPERATURA
AADIENDO UN CATALIZADOR
 La energa de activacin es la energa que hay que comunicar a los
Catalizadores reactivos para alcanzar el estado de transicin

Energa libre de activacin

de la reaccin sin catalizador

Estado de transicin

Energa libre de activacin

de la reaccin catalizada
Energa libre

Estado inicial

Variacin global
de energa libre
en la reaccin

Observa que se disminuye la

energa de activacin aumenta la
velocidad de la reaccin
Estado final

Avance de la reaccin
 Grfica de la energa de activacin

Para lanzar en poco

tiempo muchos objetos
por la ventana se puede De igual forma, para acelerar una reaccin qumica
aumentar el nmero se pueden calentar los reactivos o aadir un catalizador, es
de trabajadores o rebajar decir, una sustancia que disminuya la energa
el dintel de la ventana. de activacin necesaria para llegar al estado de transicin.
 LOS ENZIMAS SON BIOCATALIZADORES DE LAS
REACCIONES QUMICAS.

QU LES CARACTERIZA?
1. Disminuyen la EA, acelerando la velocidad de la reaccin
2. No modifican el estado de equilibrio de una reaccin.
3. Se recuperan al final de la reaccin.
4. Actan en cantidades muy pequeas.
5. Presentan elevado peso molecular
6. Son protenas globulares (solubles en agua), excepto ribozimas
(tipo de ARN con capacidad cataltica)
7. Son especficas para cada sustrato
8. Sufren desnaturalizacin
 Enzima - Catalizador
Tanto la enzima como el catalizador
aceleran la velocidad de una reaccin
qumica.
Una enzima puede transformar 1000
molculas de sustrato/ segundo
Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
o Especificidad por el sustrato
o Se inactivan por desnaturacin
o Pueden ser reguladas
 Las etapas de reaccin
enzimtica
La accin catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energa de
activacin para llegar fcilmente al estado de transicin y permitir que
la reaccin se lleve a cabo. La reaccin catalizada se lleva a cabo en
tres etapas:
1. El sustrato se une a la apoenzima, en el centro activo, formando el
complejo enzima-sustrato. Esta unin se explica segn la teora del
ajuste inducido. Es una etapa reversible y la ms lenta.
2. Formado el complejo enzima-sustrato, la coenzima lleva a cabo la
reaccin y se obtiene el producto final. Esta etapa es rpida e
irreversible.
3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre
para volver a unirse a nuevas molculas de sustrato. La coenzima
puede liberarse intacta o liberarse quedando modificada
 Es en el centro activo donde se
produce la reaccin catalizada

La unin E y S se
produce a travs del
centro activo o Los enzimas inducen modificaciones a los
cataltico sustratos a los que se unen, ya sea por
ruptura, formacin o redistribucin de sus
enlaces o introduccin o prdida de algn
grupo funcional
 Se conocen ms de 2.000 enzimas diferentes,
capaces de realizar una reaccin qumica
especfica. Pero no hay ninguna clula que
contenga todas las enzimas conocidas, sino que
diferentes de clulas contienen diferentes tipos
de enzimas.
 Las etapas de reaccin
enzimtica
1. Se forma un complejo: Enzima-coenzima-substrato
2. Los restos de los aa que configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces
necesarios para que la reaccin qumica se lleva a
cabo a baja temperatura y no se necesite una
elevada energa de activacin.
3. Los productos de la reaccin de separan del centro
activo y la enzima se recupera intacta para nuevas
catlisis.
4. Las coenzimas colaboran en el proceso; bien
aportando energa (ATP), electrones (NADH/NADPH) o
en otras funciones relacionadas con la catlisis
enzimtica.
 Mecanismo de reaccin
Centro activo
enzimtica
Las enzimas tienen una concavidad llamada centro activo o centro cataltico.
Est formado por unos determinados segmentos de la cadena de aminocidos de la
enzima (E) que determinan una superficie tridimensional complementaria a la
molcula del reactivo o sustrato (S).
El centro activo se une al sustrato mediante interacciones dbiles: inicas,
hidrofbicas o por puentes de hidrgeno, formndose as el complejo enzima-
sustrato (ES).
E + S ES E + P
Esta unin cambia el sustrato y el complejo enzima-sustrato (ES) se transforma en el
complejo enzima-producto (EP). A continuacin se separan la enzima y el producto
(P). El sustrato se uneal centro activo de la enzima mediante
enlaces dbiles: puentes de hidrgeno e interacciones
electrostticas, hidrofbicas y de van de Waals.

Sustrato

+
O HO
O HN

Enzima
 Mecanismo de reaccin
enzimtica
Centro activo
Entre el centro activo y el sustrato debe existir una complementaridad estrica,
es decir, que si el sustrato es voluminoso, el centro activo suele ser una cavidad
con suficiente capacidad.
En un principio se pens que el sustrato encajara en el centro activo como
una llave encaja en la cerradura, pero en la actualidad se prefiere admitir la
hiptesis de Koshland, segn la cual el centro activo, que posee de antemano
una cierta complementariedad con el sustrato, se adapta totalmente a l
despus de un primer contacto.
La hiptesis de Koshland, se conoce como ajuste inducido, y tiene en cuenta
la flexibilidad conformacional de las protenas.

Modelo de ajuste inducido de

Modelo de la llave y la cerradura Koshland
 La unin del sustrato es
muy especfica
Complementariedad geomtrica
Complementariedad de cargas, uniones
inicas
Modelos:
Encaje inducido
Llave cerradura.
Estado de transicin
 Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecfica,

de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente

al no explicar algunos fenmenos de la inhibicin enzimtica
Modelo de llave-cerradura. Cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con su sustrato
(llave)
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una

alteracin en su estructura por el hecho fsico
de la unin.

Est mucho ms de acuerdo con todos los

datos experimentales conocidos hasta el
momento.
Estabilizacin del Estado de Transicin

Segn lo cual, el Centro Activo enzimtico es en

realidad
complementario no al substrato o al producto, sino
al
estado de transicin entre ambos.
Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio
activo
El resultado de la unin enzima (E) y sustrato
(S) es que el sustrato se transforma en otra
molcula llamada producto (P)
 Mecanismo de reaccin
enzimtica
El centro activo
E+S complejo ES E+P
En el centro activo, adems de existir unos aminocidos de unin
encargados de reconocer el sustrato para la formacin del
complejo ES, existen otros (aminocidos catalticos) encargados
de la autntica fase cataltica, es decir, de la conversin del S en
P.
El centro activo tiene, por tanto, dos funciones: unir el sustrato (o
sustratos) y transformarlo qumicamente para dar los productos.
Ambas funciones estn caracterizadas por una gran
especificidad.
agua

glucosa

fructosa
Complejo enzima-s us trato Complejo enzima-produc to
Sustrato Enz ima Produc to Enz ima
(s ac arosa) (s ac arasa)
 Mecanismo de reaccin
enzimtica
Centro activo
En las holoenzimas, el cofactor interviene algunas veces en la unin del
sustrato, pero fundamentalmente lo hace en la fase cataltica.
 Cintica enzimtica
Al aumentar la concentracin de sustrato, tambin aumenta
la velocidad de la reaccin. Sucede mientras quedan
enzimas libres.
Llega un momento en que, aunque la concentracin de
sustrato sigue aumentando, la velocidad no vara. Se alcanza
una velocidad mxima que no es posible superar. Ocurre
cuando no quedan enzimas libres.
La constante denominada de Michaelis-Menten o KM se
define como la concentracin de sustrato para la cual la
reaccin alcanza la velocidad semimxima (mitad de la
velocidad mxima). es caracterstica de cada enzima y
cuanto menor sea su valor, mayor afinidad tendr la enzima
por el sustrato, ya que se alcanza antes la velocidad
semimxima.
Cintica enzimtica
 Cintica enzimtica
Las enzimas no se consumen durante las
reacciones metablicas. Este hecho permite que
dichas reacciones sean eficaces y sus velocidades
altas aunque la concentracin de la enzima sea
mucho menor que la del sustrato.
A diferencia de lo que ocurre con los catalizadores
no biolgicos las enzimas presentan saturacin por
el sustrato: la velocidad de una reaccin
enzimtica no crece linealmente con la
concentracin de sustrato sino que tiende
asintticamente a un lmite denominado velocidad
mxima.
La velocidad mxima se alcanza cuando
prcticamente toda enzima est en forma ES.
A la [S] que corresponde a una velocidad =
Vmax/2 se le llama Km.
La Km es una medida de la afinidad de la enzima
por el sustrato:
una Km baja indica gran afinidad.
una Km alta, supone poca afinidad.
 Cintica enzimtica
Vmx
Velocidad de reaccin

KM: Parmetro caracterstico de cada enzima

Hace referencia a la afinidad de un enzima
Vmx
por su sustrato. Un valor KM bajo
significa que consigue alta eficacia
cataltica an a bajas concentraciones de sustrato

KM Concentracin del sustrato [S]

Baja
concentracin de
sustrato

ALTA
concentracin de
sustrato
SATURACION
 Relacin entre Km y Vmax
Vmax
Michaelis y Menten
Velocidad de la reaccin (v)

Vmax/2

Km Concentracin de Sustrato [S]

La Km es la concentracin de sustrato donde

se obtiene la mitad de la Vmax
 Vmax

Velocidad de la reaccin (v)

Vmax/2

Km Concentracin de Sustrato [S]

A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato

A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato
 Representacin directa

v
100
Vmax
80

60
Vmx s
v
40 Km s

20

s
0
0 20 40 60 80 100

Km
Factores que influyen en
la velocidad de reaccin
 Efecto de la concentracin de substrato

. . . .
v
.
.
.
.
[s]
 Factores que influyen en la
velocidad de reaccin
Temperatura
La actividad enzimtica depende de la temperatura. En general, todas las
constantes cinticas aumentan con la temperatura, por lo que las reacciones
qumicas suelen acelerarse al aumentar sta.
En las reacciones enzimticas se da tambin este efecto, pero con una
particularidad: puesto que la estabilidad trmica de las protenas es limitada, si la
temperatura aumenta por encima de un determinado valor, la velocidad comienza a
disminuir. Esto se debe a la desnaturalizacin trmica de la enzima.
Las enzimas tienen una temperatura ptima, aqulla en que se da el mximo de
actividad.
 Factores que influyen en la
velocidad de reaccin
pH
La actividad enzimtica tambin depende del pH. Normalmente, aunque hay
excepciones, la actividad vara siguiendo una curva acampanada, lo que se
traduce tambin en que la enzima tenga un pH ptimo de actuacin.
Aunque ese pH ptimo suele estar entre 5 y 8, en algunos casos se aparta bastante
de esos valores.
 Factores que influyen en la
velocidad de reaccin
Efecto de la
temperatura
Cada enzima
Aumento de la Desnaturacin tiene una
temperatura
Velocidad de reaccin

velocidad por calor

ptima

Efecto del pH

Temperatura
ptima

Temperatura C Velocidad de reaccin

El pH ptimo es diferente para

las distintas enzimas de un pH ptimo pH
organismo
 Mecanismos para aumentar la
eficacia enzimtica
Compartimentacin celular. Las enzimas implicadas en algunos
procesos metablicos importantes se localizan juntas en estructuras
membranosas (orgnulos celulares) del citoplasma celular, donde se
encuentran en mayor concentracin que si estuvieran dispersas por
el citoplasma.
Reacciones en cascada. Si el producto de una reaccin enzimtica
acta como enzima de otra reaccin, cuyo producto, a su vez, es la
enzima de una nueva reaccin, y as sucesivamente, la eficacia es
mayor, ya que el nmero de molculas obtenidas aumenta en cada
paso de forma considerable.
 Mecanismos para aumentar la
eficacia enzimtica
Complejos multienzimticos. La agrupacin de las enzimas que
llevan a cabo reacciones consecutivas de una ruta metablica en
un complejo nico permite realizar el proceso completo con gran
rapidez, ya que nada ms obtener un producto, este puede actuar
como el sustrato de una reaccin nueva al estar en contacto con la
enzima correspondiente.
Existencia de isozimas. En ocasiones, aparecen molculas
enzimticas (isozimas) que, aun teniendo la misma accin cataltica,
poseen KM diferentes, lo que hace que su velocidad sea distinta.
 Regulacin de la
actividad enzimtica
Solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada
momento, evitando de este modo la fabricacin innecesaria
de productos, cuya acumulacin, adems, podra tener
efectos negativos.
Activacin enzimtica
La presencia de activadores permite que ciertas enzimas
que se mantenan inactivas lleven a cabo su accin, La
unin del activador permite la unin del sustrato al centro
activo de la enzima.
Pueden actuar como activadores diversas molculas
orgnicas y algunos cationes, como Mg 2+ o Ca 2+.
La activacin por el sustrato es muy preciso. La enzima
permanece inactiva hasta que aparece el sustrato; es decir,
si no hay sustrato, no es necesaria la actividad de la enzima
correspondiente, pero si lo hay, se produce la activacin
para que ese sustrato lleve a cabo la reaccin, es decir, el
sustrato activa su propia metabolizacin.
 Inhibicin enzimtica
Un inhibidor enzimtico es una sustancia que
disminuye la velocidad de la reaccin catalizada por la
enzima y en casos extremos puede llegar a anularla.
Los inhibidores pueden ser:
irreversibles, cuando se unen fuertemente a la
Reaccin sin inhibidor
enzima, en la mayora de los casos mediante un
enlace covalente.
reversibles, cuando se unen de modo no covalente
a la enzima.
Hay dos tipos principales de inhibidores reversibles:
Los inhibidores competitivos se unen al mismo
centro activo de la enzima por tener un parecido
estructural con el sustrato.
Los inhibidores no competitivos se unen a la
enzima de modo que o impiden la unin del sustrato, o
por diversos motivos dificultan la etapa cataltica de
obtencin de P a partir del complejo ES.
Inhibicin enzimtica
Inhibidores: sustancias(in, molcula orgnica,
producto final) que disminuyen, e incluso
anulan, la velocidad de la reaccin cataltica.
Pueden ser perjudiciales o beneficiosos
(penicilina, inhibidor de las enzimas de la pared
bacteriana, AZT inhibidor de la transcriptasa
inversa)

En caso de que el inhibidor sea el producto final

se habla de inhibicin feed-back o
retroinhibicin
 Inhibicin enzimtica
Los inhibidores enzimticos son sustancias que
disminuyen o anulan la actividad de una enzima.
Esta, previamente activa, disminuye su velocidad o
incluso deja de actuar cuando aparece un
inhibidor. Puede ser algn ion o tambin alguna
molcula orgnica y, muy frecuentemente, el
producto final de la reaccin. La inhibicin puede
ser irreversible o reversible. Segn el lugar de unin
a la enzima se diferencian dos tipos de inhibicin
reversible:
o Competitiva.
o No competitiva.
 Inhibicin enzimtica.
Inhibidores irreversibles
Inhibidor = veneno metablico
Se une covalentemente a la enzima
Producen inactivacin permanente de la
actividad enzimtica
Se interfiere con el normal desarrollo de una
reaccin o va metablica
Ejemplos:p-cloromercuribenzoato,
yodoacetato, diisopropilfluorfosfato
 IRREVERSIBLE o
VENENOS
Inhibidor Centro activo

El inhibidor se une
irreversiblemente a
determinados grupos del
centro activo y anulan su
capacidad cataltica. Ejemplo
los insecticidas
organofosforados son
inhibidores de la
enzimaacetilcolinesterasa
 Inhibicin enzimtica.
Inhibidores reversibles
(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,
impidiendo la fijacin del substrato: Inhibicin
Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente

de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto,
no impide la fijacin del substrato a la enzima, pero s
impide la accin cataltica: Inhibicin No Competitiva

(c) El inhibidor se fija nicamente al complejo enzima-

substrato una vez formado, impidiendo la accin
cataltica; este tipo se conoce como Inhibicin
Anticompetitiva
 REVERSIBLE
IRREVERSIBLE NO COMPETITIVA
COMPETITIVA

El inhibidor se une a una El inhibidor es una molcula

regin distinta del centro con una conformacin
activo y provoca un cambio espacial parecida al
en la conformacin del sustrato, por lo que compite
enzima que da lugar a una por alojarse en el centro
disminucin de su actividad activo, impidiendo la unin
del sustrato
 Inhibicin competitiva
Compiten con el sustrato por el sitio activo de la
enzima
Anlogos metablicos
Se une solo a la enzima libre
V mx no se altera y K M cambia
Sulfamidas (tratamiento infeccin
bacteriana)compiten con el cido p-
aminobenzoico en la ruta de sntesis de vitamina B9
(cido flico)
 Sin inhibidor

Con inhibidor

El inhibidor competitivo aumenta

la Km

Km Km
Sin con
inhibidor inhibidor
Inhibicin no competitiva
Se une a un lugar diferente del sitio activo de la
enzima
La unin modifica la estructura de la enzima
Se une a la enzima libre y tambin al complejo
enzima-sustrato
Por accin del inhibidor disminuye la Vm pero el
valor de Km no se altera
Inhibicin no competitiva
Inhibicin no competitiva
Inhibicin no competitiva
El inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un sitio diferente del sitio
activo
Inhibicin competitiva Inhibicin no competitiva

Lineweaver-Burk
 Alosterismo
Constituye un sistema de regulacin enzimtica
sumamente preciso.
Las enzimas alostricas:
Estn formadas por varias subunidades y poseen varios
centros de regulacin. Estructura cuaternaria.
Adoptan dos conformaciones distintas, llamadas estado
R (en la que la afinidad por el sustrato es alta) y estado T
(en la que dicha afinidad es baja).
Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, de
modo que la activacin o la inhibicin de una de ellas
provoca el mismo efecto en todas las dems
Su cintica es diferente a la del resto de las enzimas.
Alosterismo
 Alosterismo
En las rutas metablicas hay una enzima,
generalmente la que cataliza la primera
reaccin, que controla la velocidad de
toda la ruta.
Estas enzimas reguladoras son capaces de
aumentar o disminuir su actividad
cataltica en respuesta a determinadas
sustancias moduladoras. Gracias a esto,
las necesidades de las clulas se atienden
continuamente. En este grupo se incluyen
las enzimas alostricas.
Las enzimas alostricas (alos = otros, stereo
= sitio, espacio) adems del centro activo
(o de los centros activos) poseen uno o
ms sitios alostricos, que son especficos,
a los que se unen las molculas de los
moduladores.
Enzimas alostricas
Estos moduladores pueden ser activadores
o inhibidores de la actividad enzimtica.
 Alosterismo
Con frecuencia, los activadores de las enzimas alostricas son molculas del sustrato
de la enzima y los inhibidores molculas del producto final de la ruta bioqumica. Por
supuesto hay tambin otras molculas moduladoras.
Hay enzimas alostricas que slo pueden ser activadas, otras que slo admiten la
inhibicin y otras que son susceptibles de ambos tipos de modulacin.

Regulacin por el producto final. Un caso de inhibicin enzimtica.

 Reaccin con un sustrato Reaccin con dos sustratos sucesivos

Centro activo Sustrato A

Sustrato
Reaccin con dos
sustratos a la vez
Enzima +
Sustrato
Enzima
Sustrato A Sustrato B Enzima
Sustrato B
Enzima +
Productos Complejo
activado Producto C
Enzima
Complejo
activado
Enzima + Producto
Producto A Producto B Producto D

S + E ES E + P A + E AE C + E// B + E D + E

Producto C Producto D

A + B + E ABE CDE C + D + E
 Nomenclatura
Hay enzimas que conservan la denominacin inicial, como las enzimas
digestivas tripsina y pepsina.
En numerosos casos de nombre de las enzimas consta del sufijo -asa
precedido del nombre del reactivo o sustrato de la reaccin, como, por
ejemplo, ureasa o sacarasa,
En otros casos se nombran en funcin del tipo de reaccin, como las
hidrolasas que llevan a cabo reacciones de hidrlisis.
Actualmente se nombran con el nombre del sustrato (o sustratos) al que se le
aade el de la accin qumica realizada, como por ej. lactato
deshidrogenasa.
 Nomenclatura
Nombre sistemtico:
Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor Tipo de reaccin catalizada

Grupos qumicos
Nmero Enzyme Commission:

Enzyme
Comission
EC 2.7.1.1 Enzimas

Grupo Subgrupo

Nombre comn (sustrato+asa): Hexokinasa

 Nomenclatura
Clasificacin de enzimas por Grupos

EC 1.x Oxidorreductasas
EC 2.x Transferasas
EC 3.x Hidrolasas
EC 4.x Liasas
EC 5.x Isomerasas
EC 6.x Ligasas
 Nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, en que tomos de oxigeno hidrogeno son
trasladados entre molculas:

Ared + Box Aox + Bred

AH2 + B A + BH2

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y
el dador electrnico.
 Nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de tomos grupo de tomos
entre molculas:

A-X + B A + B-X

Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa

ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa

Nombre comn: hexokinasa
 Nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis y tambin su reverso. Son las ms comunes en
el dominio de la tecnologa enzimtica:

A-B + H2O A-OH + H-B

No se suelen utilizar nombres sistemticos en las
hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
Primitivo. Ejemplo: Quimosina
 Nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Clasificacin de las hidrolasas:
3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)
3.2.-.- Glicosidasas
3.3.-.- ter hidrolasas
3.4.-.- Pptido hidrolasas
3.5.-.- Acil anhdrido hidrolasas etc.

Aplicaciones: Lipasas Sntesis de tensioactivos

Proteasas Fabrico de quesos
Glicosidasas Clarificacin de jugos; liberacin de aromas en los
vinos; aplicaciones textiles
 Nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Adicionan molculas sencillas (H2O, CO2, etc) a compuestos que tienen
dobles enlaces

A=B + X-Y AX + BY
 Nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerizacin moleculares

A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)
 Nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unin de dos grupos qumicos a expensas
de la hidrlisis de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP A-B + ADP + Pi

 La mayora de las enzimas se inactivan a
temperaturas entre 50 60 C, excepto las de
las bacterias termfilas, capaces de resistir
temperaturas prximas a 100 C
 ORGANISMOS
TERMFILOS
Son organismos que viven a altas t y
realizan sus reacciones enzimticas a estas
altas t
Ejemplos son los que viven en las aguas
termales
Es tema de investigacin el aislamiento de
las enzimas de estos organismos para
desarrollar procesos industriales en
condiciones ms extremas
 Actividades
Enzimas
1. Al medir a una determinada T y pH la actividad de una reaccin
enzimtica nos encontramos que durante la A, esta actividad vale
250micromoles/min mg protena, mientras que durante la situacin B vale el
doble midindola a la misma T y PH. Explique las posibles razones que han
podido ocasionar este cambio y justifique la respuesta.
En esta reaccin ha habido un cambio en la concentracin de sustrato en
la concentracin de coenzimas debido a la accin de un catalizador.
2. Describa el proceso de catlisis enzimtica
Es el proceso por el que se aumenta o disminuye la velocidad de las
reacciones qumicas sin producirse ningn cambio durante el proceso. Las
enzimas que hacen que aumenten la velocidad se llaman, catalizadores
positivos, y la que hacen que la disminuyan se llaman, catalizadores
negativos.
 Actividades
3. Explique cul es la funcin de las enzimas y qu se entiende por apoenzima, coenzima y centro
activo
-Su funcin es aumentar o disminuir las reacciones metablicas.
-Apoenzima, es la que da a la enzima su especificidad y determina la velocidad de la reaccin
cataltica.
-Coenzima, enzima cuyas propiedades o funciones van dirigidas a fabricar energa siendo, a la
vez, un buen protector cardiovascular.
-Centro activo, es la localizacin sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato y donde
tiene lugar la reaccin qumica catalizada por la enzima. Se produce una interaccin muy precisa
del sustrato en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones dbiles
4. A la vista de la grfica, conteste a las siguientes cuestiones:
a. Explique qu representa la grfica. Indique los valores aproximados de pH para los cuales dos
enzimas tienen la misma velocidad de reaccin. Para valores de la misma acidez,cul es el
enzima con mayor actividad cataltica?
-La grfica representa el efecto del pH sobre la actividad enzimtica.
-La pepsina/papaina entre 5 y 5.5, la pepsina/fosfatasa entre 5.5 y 6, y la fosfota/papaina 6 y 6.5.
-La enzima que tiene mayor actividad cataltica es la pepsina, porque tiene un pH ptimo.
b. Si el pH de la sangre fuera 7.5, indique qu enzimas podran presentar la actividad cataltica en
el plasma sanguneo. Explique el comportamiento de cada enzima en funcin del pH
La fosfata y la papaina podran presentar la actividad cataltica en el plasma sanguneo.
 Actividades
5. A la vista de la grfica, conteste:
a. Explique qu representa esta grfica.Por qu la velocidad de la reaccin aumenta
al principio de la curva al aumentar la concentracin de sustrato?
La concentracin de sustrato altera la velocidad de reaccin, porque la velocidad en
ese momento es directamente proporcional a la concentracin.
b.Por qu la velocidad permanece prcticamente constante a partir de una
determinada concentracin de sustrato?Qu ocurrir si se aumenta la concentracin
de enzimas?
-En la zona de sustrato la velocidad es dependiente de la concentracin de enzima.
-La velocidad aumentara proporcionalmente a lo largo de toda la curva.
6. Al hacer un anlisis de la composicin qumica del ncleo se ha detectado la
presencia de enzimas, aunque en l no existan ribosomas. Da una explicacin
razonada de este hecho. Para qu son necesarias estas enzimas? Razone la
respuesta.
Porquen llegan al ncleo, ya que han sido sintetizadas por los ribosomas en el
citoplasma y esto es para que se haga la sntesis del ADN y ARN.
 Actividades
7. La difteria est producida por la accin de la toxina
Corynebacterium difteriae. La toxina impide la accin de
la traslocasa, enzima que favorece el movimiento del ARN
mensajero en el ribosoma. El efecto de esta toxina puede
matar a la clula. Explique razonadamente este hecho.
Esta toxina mata a la clula porque impide el movimiento
del ARNm en el ribosoma, este no se sintetiza, y por eso la
informacin gentica no se copia, y la clula se muere ya
que no tiene esa informacin para hace sus funciones
 Actividades
8. Enumere tres factores que influyan en la actividad enzimtica. Explique
detalladamente el efecto de dos de ellos.
-Temperatura: las enzimas tiene un valor de temperatura ptimo en el cual la
velocidad de reaccin es mxima. Si el valor es menor al ptimo, la enzima
disminuye su actividad, si es superior (50 60 C), aumentan los choques entre
molculas y la inestabilidad en los enlaces, producindose la desnaturalizacin de la
molcula e inactivacin irreversible.
-pH: las enzimas tienen un valor de pH ptimo (generalmente neutro) en el cual la
velocidad de reaccin es mxima. Si el valor se aleja del ptimo, la enzima ver
modificada su carga elctrica al aceptar (medio bsico) o donar protones (medio
cido), lo que producir un cambio en la estructura de los aminocidos y por tanto,
se inactivar la enzima.
-Concentracin el sustrato: si a pH y la temperatura constantes, aumenta la
concentracin del sustrato, aumenta la velocidad de reaccin hasta un punto en el
cual todas las enzimas se encuentran ocupadas y el sistema ha saturado.
9. En una reaccin qumica en la que la sustancia A se transforma en B, se liberan 10
Kcal./mol de sustrato.Cunta energa se liberara si la reaccin estuviese catalizada
por un enzima? Razone la respuesta
Se liberara la misma porque la enzima slo afecta a la velocidad de la reaccin.
 Actividades

10. En un ensayo enzimtico se produjo accidentalmente una elevacin brusca de

la T y se detuvo la actividad enzimtica. Al bajar la temperatura se recuper la
actividad enzimtica. Explique razonadamente este hecho
La elevacin de la temperatura desnaturaliza la enzima. La bajada de la
temperatura permite la renaturalizacin y se recuperar la actividad enzimtica.
11. Al investigar el efecto de la T sobre la velocidad de una reaccin enzimtica
se obtuvo la siguiente tabla:
T(C) | 10 | 15 | 20 | 25 | 30 | 35 | 40 | 45 | 50 | 55 | 60
Vel(mg producto/s)| 0.5 | 0.9 | 1.4 | 2.0 | 2.7 | 3.3| 3.7 | 3.6 | 2.3| 0.9| 0
Proponga una explicacin razonada de los resultados registrados en la misma
A la vez que aumenta la temperatura del enzima, aumenta la velocidad de la
reaccin, pero hasta una cierta temperatura, ya que despus pasada esa
temperatura empieza a desnaturalizarse.
 Actividades

12. Defina : enzima, centro activo, coenzima, inhibidor y energa de

activacin.
-Coenzima, enzima cuyas propiedades o funciones van dirigidas a
fabricar energa siendo, a la vez, un buen protector cardiovascular.
-Centro activo,es la localizacin sobre la superficie de la enzima donde
se une el sustrato y donde tiene lugar la reaccin qumica catalizada por
la enzima. Se produce una interaccin muy precisa del sustrato en el
centro activo estabilizada por numerosas interacciones dbiles.
-Enzimas son catalizadores biolgicos que aumentan la velocidad de
reaccin.
-Inhibidor, compuestos o agentes que se combinan con una enzima de
manera tal que evita la combinacin sustrato-enzima normal y la
reaccin cataltica.
 Actividades
13. Explique razonadamente cmo afectan la T, el pH, y la concentracin
de sustrato a la actividad de las enzimas. Describa dos tipos de inhibicin
enzimtica
-Temperatura: las enzimas tiene un valor de temperatura ptimo en el cual
la velocidad de reaccin es mxima. Si el valor es menor al ptimo, la
enzima disminuye su actividad, si es superior (50 60 C), aumentan los
choques entre molculas y la inestabilidad en los enlaces, producindose
la desnaturalizacin de la molcula e inactivacin irreversible.
-pH: las enzimas tienen un valor de pH ptimo (generalmente neutro) en el
cual la velocidad de reaccin es mxima. Si el valor se aleja del ptimo, la
enzima ver modificada su carga elctrica al aceptar (medio bsico) o
donar protones (medio cido), lo que producir un cambio en la estructura
de los aminocidos y por tanto, se inactivar la enzima.
-Concentracin el sustrato: si a pH y la temperatura constantes, aumenta la
concentracin del sustrato, aumenta la velocidad de reaccin hasta un
punto en el cual todas las enzimas se encuentran ocupadas y el sistema ha
saturado.
 Actividades
14. El colgeno es una protena de aspecto blanquecino
que forma parte de las estructuras resistentes como los
tendones. Al hervir el colgeno se obtiene gelatina que es
una sustancia muy blanda. Explique razonadamente la
causa de este cambio.
Porque es una protena y si se le aumenta la protena la
temperatura demasiado se rompen los puentes de
hidrgenos, y la protena cambia de forma y esto hace un
cambio de funcin, hacindose que se vuelve blanda.
 Actividades
15. La polifenoloxidasa es una enzima capaz de oxidar los
polifenoles en presencia de oxgeno y as es responsable
del pardeamiento (oscurecimiento) que sufren los frutos,
como la manzana a los pocos minutos de haberlos
cortado. Este pardeamiento se puede evitar reduciendo el
acceso del enzima sustrato, en este caso el oxgeno, o
aadiendo compuestos cidos, o calentando durante
cinco minutos en agua hirviendo. Explique razonadamente
por qu se produce el pardeamiento en estos tres casos.
Si se reduce el acceso del sustrato la velocidad a la que
acta el enzima se ve reducida. La bajada de pH por la
adicin de cidos provoca la desnaturalizacin del
enzima, al igual que ocurre cuando se somete a altas
temperaturas.
 Actividades
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