MITOCONDRIA ESTRUCTURA - FUNCION

Prof. CRUAZ BRICEÑO M.

DPTO DE MORFOLOGIA HUMANA
FFCCMM-UNT
 MITOCONDRIA
• Benda 1897 Mitos= hilo o filamento
Chondrios=gránulo
• Son llamadas “la central de energía de la célula”
• Orgánulo citoplasmático de las células eucariotas,
de forma ovoidal, formado por una doble
membrana que tiene como principal función la
producción de energía mediante el consumo de
oxígeno, y la producción de dióxido de carbono y
agua como productos de la respiración celular.
 CARACTERÍSTICAS
a. TAMAÑO: 0.5-0.1µm x 1µm a 7µ
(10µm miocardio)
b. FORMAS:
Filamentosa,
Granulares
Bastones, raquetas
Plasticidad mitocondrial

c. NÚMERO: 200025% vol celular

Abundantes: hígado, miocardio, túbulos
contorneados distales del riñón Tamaño , número y forma
varían de acuerdo a las
necesidades del tejido
d. DINAMISMO: móviles, se agrupan se separan
Fijas

e. LOCALIZACION: donde la fuente de energía es mas intensa

Entre miofibrillas

Neuronas = lugares trasmisión impulso Agrupadas alrededor del flagelo

nervioso
 ESTRUCTURA
Grosor de 60-70 A
80% proteínas
2 capa proteína 60%
20% lípidos
1 lípido 40% FC, FI, FE  7nm
No colesterol
cardiolipina
 cardiolipina
 Porina

8 nm
Enzimas: 40-70 A

ARNt
Ribosomas
ADN
 A. MME
• Grosor de 60-70 A
• BICAPA LIPIDICA:
• 40% lipidos: FC, FI, FE,  cardiolipina
• 60 % proteínas: permeable: iones, agua, sacarosa, proteínas
pequeñas .
  Porina: Transporte de moléculas <5000Da
 Transportadores de electrones: cit 5 /reductasa de b5, NAD
 Monoamino oxidasa. Interviene en degradación oxidativa de
lípidos
 Enzima que fosforila nucleótidos
 Proteína Bcl2 que regula la apoptosis
B. ESPACIO INTERMEMBRANOSO
Contiene enzimas que utilizan el ATP para la fosforilación de
otro nucleótidos: adenilatoquinasa
Contenido semejante al citosol
 C. MMI
• 80% proteínas: es muy selectiva
• 20% lípidos: Fosfatidilglicerol, No colesterol
•  cardiolipina- impermeable
• Presenta evaginaciones o pliegues
A: Mitocondria con pocas crestas transversales y matriz clara en el hígado de rata.
X60 000.
B: Mitocondria con muchas crestas y matriz densa en el músculo esquelético. X50
000.
C: Mitocondrias con pocas crestas finas y arqueadas (flechas) en un adipocito en
formación. X10 000.
D: Mitocondrias con crestas tubulares (flecha) en la corteza suprarrenal. X30
A B

El número de crestas es muy variable

y, normalmente, está relacionado
directamente con las necesidades de
C producción de energía de la célula
D
 MMI
Contiene proteínas para.
• Complejos de inserción de proteínas en el citosol o en la matriz
• Enzimas de oxidación de los ácidos grasos
• Cadena de transporte de electrones
• Complejos enzimáticos H+ATP sintasa
• Proteínas de transporte o transferasas
• Proteínas para captación y liberación de Ca++
 D. MATRIZ
• Material proteínico relativamente denso,
El complejo enzimático piruvato deshidrogenasa
Las enzimas de la β-oxidación de los ácidos grasos
Las enzimas del ciclo de Krebs, excepto la succinato DHasa
Las coenzimas A (CoA) y NAD+
La enzima superóxido dismutasa (SOD) transforma radicales libres de
oxígeno producidos en la reducción de éste.
• Gránulos densos (osmiófilos) de unos 50nm: cationes divalentes (ca++)
• Acido nucleicos:
Varias copias de una molécula de ADN circular , sin proteínas
Trece tipos de RNAm; dos tipos de RNAr, 22 tipos de RNAt
• Ribosomas (55 a 60S) sintetizan algunas proteínas
subunidades: 25 S: ARNr 12S
35S : ARNr 16S + ARN 4S
• Inclusiones lipídicas: en relación con la síntesis de H. esteroideas
 FUNCIONES
• OXIDACION DE METABOLITOS Y PRODUCCIÓN DE
ENERGIA
 CADENA RESPIRATORIA
 SINTESIS DE ATP
• ROLES ESENCIALES EN EL METABOLISMO
– Regulación buffer
– Ciclo de urea
– Biosíntesis de hemo
– Síntesis de fosfolípidos
– Regulación del calcio
– Síntesis de hormonas esteroideas, ETC
 FUNCIONES
1. OXIDACION DE METABOLITOS Y
PRODUCCION DE ENERGIA
a. Obtención de energía:
Piruvato
Acidos grasos

Resumen del metabolismo

productor de energía de las
mitocondrias
 A. CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES
GENERALIDADES  Los electrones se desplazan de
 Los protones son esenciales el un par redox de un par redox de
transporte de electrones bajo potencial alto potencial

NADH/NAD O2/H2

 El transporte de electrones fluyen de

acuerdo a su potencial redox y libera
energía

Par redox de potencial mas (-) tendencia fuerte a ceder electrones

Par redox de potencial mas (+) tendencia fuerte a aceptar electrones
 BOMBEO DE PROTONES

 Paso del electrón a través de la cadena de

transporte de electrones
 En cada paso captar y liberar un protón.
Ejm
Ttransportador de electrones B
capta un protón (H') de un lado de la
membrana cuando acepta un electrón (e-) del
transportador A,
Libera el protón al otro lado de la membrana
cuando cede su electrón al transportador C.
CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES

La liberación de energía libre acompañada al flujo

de electrones impulsa el bombeo de protones

FADH

Complejo I 11 cadenas diferentes 13 cadenas

40 cadenas actúan como dimeros Acepta e- de 1 en 1 del cit-c
Acepta e- de NADH Acepta e- de ubiquinona y dona de 4 en 4 a O2
Presenta centros dona a cit-c
ferrosulfurados Centro activo cit b, cit c1 y
proteina ferrosullforada
 Estructura del grupo hemo unido
Centros ferrosulfurados
covalentemente a citocromo C
Mecanismo de acción de
citocromo-oxidasa
BASES DEL TRANSPORTE DE ELECTRONES Y BOMBEO DE PROTONES
La transferencia de electrones esta mediado
por transportadores moviles
 Ubiquinona
 Citocromo C

La variación del potencial redox a o largo de

la cadena cae a través de cada complejo
enzimático principal

Mecanismo general del bombeo de

protones
- cambio conformacional
es diferentes en cada complejo.
 B. FOSFORILACIÓN OXIDATIVA

El gradiente electroquímico resultante se utiliza para la síntesis

de ATP
 ATP sintasa
Está formado por dos componentes:
F1: una proteína periférica de membrana: α3 , β3, γ, δ , y ε
F0: una proteína integral (poro de H+) (a, b2. c10-14)
Rotor: formado por 10-14 subunidades c
Estativo: formado por subunidades transmembrana- y
subunidades que forman el brazo alargado
Brazo: fija el estativo al anillo de subunidades 3α 3β que
forman la cabeza
Mecanismo de acción de la ATP sintasa

 Paso de protones por rotor –estativo Bombear protones en

 Desplazamiento rápido de la cabeza F1 contra gradiente
 Unión de ADP y Pi electroquímico mediante
 Formación de ATP la hidrólisis del ATP
Energía mecánica es transformada en enlace
químico
 REGULACION DE LA FOSFORILACIO OXIDATIVA

2, 4 DINITROFENOL
TERMOGENINA (UCP)
Desacoplantes naturales
Desacopla el transporte de electrones
y síntesis de ATP, Sin bloquear el
consumo de oxigeno

DISMINUCIÓN DE ATP/ADP
La ATP sintasa trabaja a mayor
velocidad
INHIBIDORES

CIANURO. Bloquea el paso de electrones de citocromo a3 al oxigeno

OLIGOMICINA: se une a Fo e inbibe la ATPsintasa
Consecuencias del desplazamiento de H
 Transporte de metabolitos
impulsado por:
 Gradiente voltaje o electroquímico
 Gradiente de pH
 REOXIDACIÓN DE NADH CITOSÓLICO
El NADH no puede atravesar la MMI
Lanzadera: glicerol-3- fosfato
necesita una ruta indirecta: MECANISMO
Por cada NADH que se oxida un
de LANZADERAS : Malato Aspartato
FAD se reduce
(hígado y corazon)
FADH cede sus electrones a CoQ
 3. Otras funciones
a. Síntesis de proteínas mitocondriales (10%)
b. Producción de energía calorífica
c. Almacenamiento de sustancias
d. MITOCONDRIA Y METABOLISMO CELULAR

e.Ciclo de la urea:
f. Biosíntesis del grupo hemo
g. Síntesis de hormona esteroideas:
C. Leydi
C. Granulosa

h. Síntesis de lípidos
Fosfatidiletanolamina
Fosfatidilglicerol
Acido fosfatídico

Cardiolipina

i. Apoptosis
 El genoma mitocondrial Mitocondria C. universal

16569 pb
UGA= trip Paro
2 RNAr
CUA= Leu Leu
22 RNAt
AUA= Met Ile
13 proteínas,
AGG= paro Arg

Mutaciones= gen proteína transporte e-

Neuropatia óptica de Leber.
Origen de las proteínas y de los ARN
mitocondriales
 IMPORTACIÓN DE PROTEÍNAS
MITOCONDRIALES
Secuencia señal para la importación de
Citocromo oxidasa
Aas +

Los aa + se agrupan en una cara de la

hélice
Los aa no polares se agrupan en la
Aas. No cara opuesta
polares
Hélice anfipatica

Aa polar no Reconocida por receptor

cargado
 Translocadores proteícos en las
membranas mitocondriales
TOM : translocatorofthe oucer membrane
TOM: translocatorofthe inner membrane

Función:
 Receptores
 Canales

TOM: transporte de proteína hasta espacio IM/Transmembrana externa

SAM: ayuda al plegamiento
TIM 23: transporta proteina solubles hasta la matriz/ proteínas transmembrana
TIM 22: media la inserción de tranportadores
OXA: media la inserción de proteinas de mmi sintetizadas en la mitocondria
 Importación de proteínas de la matriz

1
4

5
 La importación de proteínas de matriz

Energía para la importación de proteínas hacia la matriz es

suministrada por: Hidrólisis del ATP: en dos etapas
y un gradiente electroquimico

1° Unión y liberación de HSP70 ATP

2° translocación a través del canal TIM potencial de
membrana
3° Paso y liberación de la proteína hacia la matriz
hidrolisis ATP HSP70 de matriz / HSP 60
 La importación de proteínas de mme

Porinas
1° son transportadas hacia el espacio intermembranoso vía TOM
2° unión transitoria a chaperona
3° unión al complejo SAM inserta la porina a la membrana externa y
ayuda a plegarse en forma apropiada
Importación de proteínas hacia la mmi y
espacio intermembrana
 Importación Via Mia40
• (Mia = mitochondrial intermembrane space assembly
 Proteínas intercambiadoras de lípidos
Los Fosfolípidos fosfatidi-serina, fosfatidil-colina y fosfatidil-insositol son sintetizados en
el REL y transferidos a la membrana mitocondrial externa, mediante una proteína de
intercambio de transferencia de fosfolípidos que transfiere moléculas individuales de
fosfolípidos entre membranas.

Desde la membrana externa los FL

se desplazan hacia la membrana interna.

fosfatidi-serina
fosfatidil-colina
fosfatidil-insositol
 CRECIMIENTO Y DIVISIÓN DE LAS
MITOCONDRIAS
= división

Proceso regulado por GTPasa

Regulación de morfología = importante para función y diferenciación celular
Ruta evolutiva sobre el origen de las
mitocondrias
Púrpura fotosintética
FUENTES CONSULTADAS

ALBERTS