PROTEINAS

LAS PROTEINAS  Funciones de las proteínas:

 Biomoléculas que
constituyen la materia viva.
 Componentes químicos
fundamentales.
 50% del peso seco del
cuerpo.
 Formadas químicamente:
 N–C–O–H
 En pequeñas cantidades:
 S–P
 Estructurales, forman parte
de los músculos, pelo, uñas
y sustancias intersticiales.
 Catalizadoras: reacciones
biológicas son catalizadas
por enzimas, las cuales son
proteínas.
 Inmunológicas: anticuerpos
que constituyen los
sistemas inmunológicos del
organismo.
 Mediadoras: presentan
acción mediadora en la
transmisión de los impulsos
nerviosos, fabricando
hormonas como la insulina,
transportando O y otras
sustancias.
 EJEMPLOS IMPORTANTES DE
PROTEINAS
 Queratina, principal constituyente de la piel,
pelo y uñas.
 Colágeno, constituye los tendones y los huesos
en desarrollo.
 Hemoglobina, componente de la sangre.
 Albúmina, presente en el huevo.
 Las proteínas son polímeros de elevado masa
molecular, formados por la unión de unidades
básicas llamadas α- aminoácidos.
 La fórmula general de un α- aminoácido:
FORMULA GENERAL DE UN
α- aminoácido

H H= Hidrógeno

│ CO2H = Grupo Carboxílico

H2N – C – C2 OH H2 N = Amino

│ R= Grupo de cadena

R lateral
CARACTERISTICAS DE LOS aa

 Son compuestos orgánicos.

 Poseen grupo funcional carboxilo y un grupo funcional
amino.
 Estas moléculas en medio acuoso son dipolares, lo que
les permite comportarse como ácidos o como bases,
según el p H del medio.
 Son solubles en agua, cristalizables y poseen actividad
ópticas, ya que poseen C asimétrico.
 La unión de dos aa se produce al reaccionar el grupo
amino de uno de ellos con el grupo ácido del otro,
formando un enlace amídico con perdida de una
molécula de agua. El enlace formado recibe el nombre de
peptídico.
 EJEMPLO CON aa

SH

│
H O CH2 H

│ ║ │ │
H3 N+ ― C ― C ― N ― C ― C ― N ― C ― COO -

N- terminal │ │ ║ / \ C- terminal

CH3 H O CH3 CH3

Alanina Valina
FAMILIAS DE aa
 Existen 20 aa que forman parte de nuestras
proteínas.
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

 La estructura de las proteínas juega un

papel importante en la actividad biológica.
 La composición y forma de una proteína
viene definidas por cuatro estructuras:
primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
ESTRUCTURA PRIMARIA

 Es la secuencia de aa de la proteína y nos indica

los aa que componen cadena polipeptíca y el
orden que ellos se encuentran.
 La secuencia de una proteína se escribe
enumerando los aa desde el grupo carboxilo
terminal. Por convención, los aa se pueden
nombrar con las letra primeras de su nombre.
 Por Ej: ala es alanina
H2 N – ser – gli – ala - COOH
ESTRUCTURA SECUNDARIA

 Corresponde a la disposición espacial de la

proteína.
 Se producen enlaces puentes de H entre los
grupos funcionales.
 Existen dos tipos de estructuras secundarias: α
– hélice y ß – plegada.
α – hélice

 Se mantiene unida debido a la gran cantidad de

puentes de H que se producen.
 Los grupos mas voluminosos quedan
orientados hacia la periferia de la hélice,
logrando disminuir en gran forma el efecto
estérico.
 Las proteínas que forman el pelo tienen una
estructura α – hélice.
El puente de H ocurre entre el ― C ═ O de un aa y el ―
NH ― del cuarto aa que le sigue.
ß – plegada.

 Su estabilidad se debe a la asociación de varias

moléculas con la misma disposición espacial.
 Entre estas moléculas se establecen puentes de
H , formando así una lámina plegada
 Los grupos R de los aa se disponen por encima
o por debajo del plano de la lámina.
 Las proteínas que forman la piel adoptan la
forma de lámina plegada ß.
La disposición de los aa no forman una hélice sino una
cadena en forma de zig – zag, denominada disposición en
lámina plegada.
ESTRUCTURA TERCIARIA

 Informa sobre la disposición de toda la estructura

secundaria en el espacio por lo tanto, del tipo de
conformación que posee la proteína en su totalidad.
 Se origina una conformación globular.
 La conformación globular facilita la : solubilidad en agua
para realizar funciones de transporte, enzimáticas,
hormonales.
 La conformación globular se mantiene estable gracias a
la existencia de enlaces entre los R de los aa.
 Ej: Mioglobina
TIPOS DE ENLACES

 Puente de H
 Puente disulfuro entre los radicales de aa.
 Puente eléctrico.
 Interacciones hidrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

 Proporciona información mediante uniones

intermoleculares de varias cadenas
polipeptídicas, idénticas o no, para formar un
complejo protéico. Ej: Hemoglobina.
La unión es mediante enlaces débiles (no covalentes), varias
cadenas polipeptídicas con estructuras terciarias para formar
un complejo proteíco. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómeros.
Un protómero varía desde 2, 4, 60, etc.
2 protómeros = hexoquinona, 4 = hemoglobina,60 = cáusida
del virus de la poliomielitis.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

 Las proteínas asumen funciones muy variadas

gracias a su hetereogenidad estructural.
 Si es de reconocimiento de señales químicas,
tenemos por ejemplo receptores hormonales,
neurotransmisores, anticuerpos de virus, de
bacterias, etc.
 Muchos casos los ligandos de anticuerpos que
reconocen el receptor (hormona y
neurotransmisores) son a su vez de naturaleza
proteica.