Aminoacizii

Caracterizare generală
Aminoacizii sunt unitățile constituente ale proteinelor și cuprind în molecula lor două grupări funcționale
: carboxil(-COOH) și amino(-NH2 ). Există 20 de aminoacizi
proteinogeni specificați prin codul genetic, prezenți în toate organismele vii. Aceștia
sunt: alanină, valină, leucină, izoleucină, prolină, triptofan, fenilalanină, metionină, glicocol, serină, treonină, tirozină,
asparagină, glutamină, cisteină, acid aspartic, acid glutamic, arginină, lizină, histidină. Dintre aceștia, 8 sunt esențiali,
adică nu pot fi produși de organismul uman și trebuie aduși din exterior, prin alimentație (valina, leucina, izoleucina,
triptofanul, fenilalanina, metionina, lizina și treonina).
Formula generală a aminoacizilor este:

Aminoacizii se denumesc folosind cuvântul „acid“, urmat de „amino“ și numele acidului corespunzător. Prin prefixele
„di“, „tri“ etc., se arată numărul de grupe amino și carboxil, iar poziția relativă a două grupe funcționale se
precizează cu literele grecești „α“, „β“, „γ“, „δ“, „ε“, în care acidul este α dacă grupările amino și carboxil se leagă
de un același carbon, β dacă grupările amino și carboxil se leagă la atomi de carbon alăturați, iar, pe măsură ce
crește distanța, se vor numi γ, δ, ε. În cazul compușilor aromatici, se folosesc prefixele „orto“, „meta“, „para“.
 Clasificare
Aminoacizii pot fi clasificați:
· după natura catenei: alifatică, aromatică, heterociclică;
· după numărul grupărilor -COOH și -NH2: monoamino-monocarboxilici, diaminomonocarboxilici;
· după poziția relativă pe care o au grupările funcționale în moleculă : a, b, g-aminoacizi.
· după prezența în cuprinsul catenei a altor grupări funcționale.

Cea mai interesantă clasificare pare a fi cea bazată pe polaritatea catenei și cuprinde patru grupe :
1)cu radical nepolar ( hidrofob ) : glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina,fenilalanina,
triptofanul și metionina. Toți sunt mai puțin solubili în apă decât aminoacizii polari;
2)cu radical polar neîncarcat electric (la pH=6): serina,treonina,cisteina,tirosina asparagina,glutamina.
Acești aminoacizi sunt mai solubili în apă decât cei nepolari, deoarece catena poate stabili legaturi de
hidrogen cu apă, datorită grupărilor -OH, -NH2 amidice și -SH pe care le conține;
3)cu radical polar încărcat negativ (la pH=6): acidul aspartic și acidul glutamic;
4)cu radical polar încărcat pozitiv (la pH=6): lisina,arginina,histidina.
a) Proprietăți fizice Proprietăți fizice și chimice
Aminoacizii sunt substanțe solide, cristalizate. Au puncte de topire foarte ridicate (P.t.>250 °C datorita legaturilor de H ce se stabilesc
intre gruparile -COOH la moleculele vecine și sunt solubili în H2O dar insolubili în compuși organici. Aminoacizii inferiori au gust dulce
iar cei superiori au gust amar. Culoare: incolori la temperatura camerei.

b) Proprietăți chimice
- Caracter de amfion: se comportă diferit după ph-ul mediului: În mediul acid se comportă ca un cation. Sub acțiunea curentului
electric el migrează spre catod. În mediul bazic, amino-acidul se comportă ca un anion. Sub acțiunea curentului electric el
migrează spre anod. Datorită acestei comportări, ph-ul soluției nu se modifică mult dacă în soluția unui amino-acid se adaugă
acid sau bază. De aceea amino-acizii sunt folosiți ca soluții tampon.
R-CH-COO- + H3O+ R-CH-COOH + H2O , mediu acid
+NH3 +NH3

R-CH-COO- + HO- R-CH-COO- + H2O , mediu bazic

+NH3 +NH2

- Reacția de ionizare : are loc ionizarea intramoleculară

R-CH-COOH R-CH-COO-
NH2 +NH3
Aminoacizi esențiali:
 Metionina
Acest aminoacid esențial este extrem de răspândit, găsindu-se teoretic în toți complecșii proteici, cum ar fi carnea de pui, peste,porc, în ouă,brânza, iaurt. Joacă un rol important în
formarea Adn-ului și ARN-ului. Este un antioxidant activ mai ales împotriva radicalilor liberi eliberați de alcool.
 Fenilalanina
Se găsește în semințe, nuci și linte. Administrat pe stomacul gol în cantități de 200-500mg, poate reduce ușor pofta de mâncare în două moduri: prin stimularea noradrenalinei sau prin
eliberarea unei mai mari cantități de colecistochină. Acest element emite un semnal care din intestin ajunge la creier indicând ca hrana a fost consumată și că persoana se simte sătulă.
Acest aminoacid nu este tolerat de toți subiecții: există persoane suferind de lipsa unei enzyme a ficatului, lipsa ce nu permite metabolizarea fenilalaninei. Iată de ce produsele conținănd
aspartam sunt adesea semnalate ca periculoase: e adevărat că aspartamul,conținând fenilalanina, acid aspartic și methanol nu e în mod normal toxic și are o mare putere de îndulcire,
dar pentru persoanele menționate mai sus este recomandabilă limitarea folosirii.
 Triptofanul
Am menționat mai sus posibilitatea că anumiți aminoacizi să influențeze neuro-transmitatorii. Triptofanul este unul dintre acestia. Consumat inainte de a merge la culcare, seara tarziu,
provoaca o imbunatatire a somnului. Traversand barierele creierului se ataseaza de serotonina, un puternic neuro-transmitator care produce somnul. Fiind interzis din comert pentru
toxicitatea sa, in present multe personae suferinde de insomnie au inceput sa recurga la melatonina. In alimentatie, triptofanul se regaseste in cantitati reduse in banane si in lapte. Anumite
experimente au demonstrat ca triptofanul reduce cererea organica de carbohidrati.
 Valina
Împreună cu isoleucocina și leucina intervine in productia de proteine la nivelul muschilor. In timpul exercitiilor fizice, se arde o uriasa cantitate de valina.
 Izoleucina
Este intrucâtva asemanatoare valinei , ambele servind ca precursori ai glutaminei si alaninei in timpul antrenamentelor fortate si intense. Valina si izoleucina sunt carburantul celulelor
musculare, jucand un rol important in sinteza proteica. Intr-adevar, o cantitate adecvata de izoleucina in muschi duce la vindecarea rapida a rupturii celulelor musculare, permitand
cresterea.
 Leucina
Este cu siguranta aminoacidul esential si determinant in formarea tuturor tipurilor de proteine incluse in tesutul muscular. Mai multe studii stiintifice au demonstrat cum o integrare de cateva
grame de leucina poate imbunatati performantele atletice sau sa incetineasca pierederea de masa "slaba" din organism ca urmare a accidentelor sau a interventiilor chirurgicale.
Cel mai recent studiu a relevat efectele anabolice si anticatabolice ale ale leucinei, comparabile cu cele ale beta-hidroxi-betametilbutirat, mai bine cunoscut sub denumirea HMB.
Utilizarea in cantitati mari poate da nastere la complicatii stomacale.
 Lizina
Acest aminoacid e utilizat de organism pentru a produce carnitina, un alt aminoacid utilizat pentru transportul de acizi grasi in celulele musculare, acizii fiind apoi folositi ca sursa de energie.
Daca nivelul carnitinei e scazut exista posibilitatea ca o mica parte din acizii grasi care contribuie la mentinerea nivelului lipidic in sange sa poata interfera cu efortul de a pierde grasimea
corpului. Totusi nu se poate spune ca un aport superior de lizina poate duce la o pierdere semnificativa a masei grase a corpului..Cu o dieta bogata in proteine de calitate nu este necesara
o ulterioara suplimentare a lizinei.

 Glutamina
Implicata intr-o mare varietate de procese metabolice printer care reglarea volumului celular, ca un reglator al balantei dintre matabolism si catabolism al grasimilor,
carbohidratilor si proteinelor
 Alanina
Este unul dintre acei aminoacizi care sunt desfacuti si eliberati in timpul efortului intens al exercitiilor. Asemanator glutaminei, joaca un rol important in reglarea volumului
celular si contribuie la stabilizarea zaharului in sange. Taurina - Este cel mai prezent in tesutul muscular. Studiile stiintifice au demonstrat ca administrarea de doze de 500 mg
de trei ori pe zi poate diminua caderea de proteine cu 20%. Taurina se produce natural in organism datorita unirii a doi aminoacizi : metionina si cisteina plus vitamina B6.
 Arginina
Pana in prezent nu si-a dovedit nici o importanta.
Aminoacizii neesențiali:
 Ornitina
Cu cativa ani in urma devanise cunoscut datorita combinarii cu un compus numit alfa-
cetoglutarat. Aceasta asociare a incercat sa-si demonstreze capacitatea de a incetini
ruptura proteica. Pentru ca a avut ca efect doar dureri de stomac si alergii a fost repede
retras de pe piata.
 Carnitina
Este foarte cunoscuta pentru rolul in arderea trigliceridelor din sange.
Carnitina este responsabila si de transportul acizilor grasi, prin membranele celulare, la
mitocondrii, unde sunt folositi ca sursa de energie.

 Tirozina
Are efect opus triptofanului: intensificand transmisiunea nervoasa de la creier la muschi da
senzatia unei puteri sporite. A nu se administra impreuna cu carbohidrati, intrucat ar produce
somnolenta si slabiciune musculara. In schimb, combinand 2 g de tirozina cu o bautura
proteica sau chiar apa simpla cu 30 de minute inainte de antrenament, veti ramane uimiti de
efecte.
 Glicina
Este unul dintre cei trei aminoacizi careduc la prepararea naturala acreatinei in organism
(creatina e formata din arginina, glicina, metionina).
 Funcțiile de bază ale aminoacizilor
Corpul nostru are nevoie de mii de proteine complexe pentru a funcționa în
orice moment. Pentru a satisface cererea organismului, acesta sintetizează
proteine noi din aminoacizi singulari liberi.
Ca și elemente de formare a proteinelor, aminoacizii au câteva funcții de
bază:
- reprezintă o mare parte din țesuturile, celulele și muschii din organism;
- susțin dezvoltarea și vindecarea țesuturilor și a celulelor;
- îmbunătaățesc circulația sanguină;
- produc enzime pentru o digestie optimă;
- sintetizează hormoni esențiali în reproducere;
- contribuie la furnizarea energiei.
Proteina

EXECUTAT DE: GUREU MIRELA

TAP161
Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau complexe de aminoacizi; ele
sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de peste 50% din greutatea uscată. Toate
proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvența acestora este codificată de către o genă. Fiecare
proteină are secvența ei unică de aminoacizi, determinată de secvența nucleotidică a genei.
 Sinteza chimică
 Procesul de sinteză chimică poate avea loc în laborator, dar pentru lanțuri mici de proteine. O serie de reacții chimice cunoscute
sub denumirea de sinteza peptidelor, permit producerea de cantități mari de proteine. Prin sinteza chimică se permite
introducerea în lanțul proteic a aminoacizilor ne-naturali, atașarea de exemplu a unor grupări fluorescente. Metodele sunt
utilizate în biochimie și in biologia celulei. Sinteza are la bază cuplarea grupării carboxil -COOH (carbon terminus) cu gruparea
-amino -NH2 (segmentul N terminus). Se cunosc 2 metode de sinteză pe cale chimică:

 Sinteza în fază lichidă, metoda clasică, care a fost înlocuită cu sinteza în fază solidă
 Sinteza în fază solidă (Solid-phase peptide synthesis SPPS), a cărei bază a fost pusă de Robert Bruce Merrifield. Prin aceată
metodă, se pot sintetiza proteine D, cu aminoacizi D. În prima fază Merrifield a folosit metoda tBoc (terț-butil-oxi-carbonil).
Pentru înlăturarea acestuia din lanțul peptidic se folosește acidul fluorhidric (HF), care este foarte nociv, periculos, iar din acest
motiv, metoda nu se mai utilizează. Atunci cînd este vorba de sinteza analogilor peptidici non-naturali de tip bază (depsi-
peptidele) este necesară.
 Prima etapă în sinteza proteinelor este sinteza aminoacizilor neesențiali. „Materiile prime” sunt produșii de
degradare ale lipidelor și glucidelor, dintre care un rol esențial îl are acidul glutamic. Acesta participă la
reacții de transaminare ( r. biochimice în care 2 molecule își schimbă reciproc grupările funcționale amino
(– 2), respectiv C=O ( ceto) , formîndu-se un alt aminoacid și un alt cetoacid decît cei inițiali). Aceste
procese au loc în primul rînd în ficat și inimă.A doua etapă constă în reacții ale aminoacizilor între ei cu
formarea lanțurilor caracteristice peptidelor și proteinelor. Aceste sinteze au loc în celule. Fiecare celulă
capabilă să sintetizeze o proteină conține o matrice a acelei proteine individuale. Procesul de biosinteză
decurge în 3 etape principale:
– activarea grupării – COOH a aminoacizilor prin reacție cu ATP ( acid adenozin- trifosforic)
– transportul aminoacizilor activați la o matrice de acizi nucleici, unde sunt așezați într-o ordine prestabilită–
legarea aminoacizilor activați prin legături peptidice sub acțiunea unor enzime urmată de desprinderea
moleculei nou-formate.
– transportul aminoacizilor activați la o matrice de acizi nucleici, unde sunt așezați într-o ordine prestabilită–
legarea aminoacizilor activați prin legături peptidice sub acțiunea unor enzime urmată de desprinderea
moleculei nou-formate.
 Tipuri de proteine

În funcție de compoziția lor chimică ele pot fi clasificate în:

 Holoproteine cu următoarele clase de proteine

o Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanțe

solubile în apă sau în soluții saline: protaminele, histonele,
prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.
o Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice
regnului animal, cu rol de susținere, protecție și rezistență
mecanică: colagenul, cheratina și elastina.
 Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică și o
parte prostetică; în funcție de această grupare se pot clasifica astfel:

 Glicoproteine
 Lipoproteine
 Nucleoproteine
 Proprietăți fizice
1. Masa moleculară
Datorită formării aproape în exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de fapt niște polipeptide, cu masă moleculară foarte
mare, între 10.000 și 60.000.000. Masa moleculară se determină prin diferite metode, mai ales în cazul proteinelor cu masa moleculară
foarte mare ca de exemplu proteina C reactivă. Masa moleculară a diferitelor proteine:
 2. Solubilitatea proteinelor
Proteinele sunt substanțe solide, macromoleculare, solubile în general în apă și insolubile în
solvenți organici nepolari. Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele
sunt solubile în soluții apoase de electroliți, acizi organici. Datorită gradului diferit
de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele se pot izola, identifica și separa. Solubilitatea lor
depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafața
macromoleculelor și moleculele solventului. La suprafața macromoleculelor proteice se găsesc
grupări libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care
favorizează dizolvarea proteinelor în apă. De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe,
de regulă radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în
alcool. Însă în marea lor majoritate predomină grupările polare, determinante pentru caracterul
hidrofil. În contact cu apa proteinele greu solubile manifestă fenomenul de gonflare, datorită
tendinței de hidratare datorată grupărilor polare. Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic
cu apa dînd naștere prin răcire la geluri. La dizolvarea proteinelor în apă, are loc fenomenul de
formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat că în soluții diluate se găsesc macromolecule
proteice izolate, iar în cazul soluțiilor concentrate se formează agregate de macromolecule
proteice. Soluțiile coloidale ale proteinelor, coagulează prin încălzire, prezintă efectul Tyndall
(dispersia fasciculului de lumină).
 Punctul izoelectric și caracterul amfoter
1. Caracter amfoter
A) Proteinele, la fel ca și aminoacizii, sunt substanțe amfotere și formează în soluții apoase amfioni:

,în prezența H2O.

B) În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe, ele primind protoni și fomînd cationi proteici:

 ,cation al proteinei. Reacția stă la baza electroforezei proteinelor, datorită

incărcării pozitive cationii migrează spre catod, fenomen numit cataforeză, proteina fiind în acest caz electropozitivă.

C) În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii slabi, ele cedînd protoni, se formează astfel anioni proteici, care migrează spre anod fenomenul fiind
denumit anaforeză, proteina avînd încărcare electronegativă.

 anion al proteinei.

Datorită caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantități mici de substanță acidă sau bazică, avind în acest fel rol de soluție tampon, prin acest lucru
contribuind la menținerea echilibrului acido-bazic al organismului. În general caracterul amfoter este imprimat de cele grupările -NH2 și -COOH libere
care nu sunt implicate în legăturile peptidice. Dacă în molecula proteinei există mai mulți aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un
acid slab, iar în cele în care predomină aminoacizii diaminați se comportă ca baze slabe. Chiar dacă într-o moleculă există un număr egal de grupări
amino si carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa fie neutră, în realitate datorită gradului de ionizare mult mai mare a grupării carboxil față de
gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, în soluția ei întîlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici și protoni (H+ ).
 Punct izoelectric
Prin acidulare echilibrul reacției se deplasează spre formarea de cationi proteici. La o anumită concentrație a H+, proteina devine neutră deoarece
gruparea aminică și cea carboxilică sunt la fel de disociate și deci molecula este neutră din punct de vedere electric. În acel moment se vor găsi
în soluție amfiioni, H+, ioni hidroxil -HO; pH-ul la care soluția unei proteine conține anioni și cationi în proporție egală poarta denumirea
de punct izoelectric, se notează cu pHi, fiind o constantă foarte importantă a proteinelor. Fiecare proteină la punctul izoelectric are un
comportament specific, avînd o solubilitate si reactivitate chimică minimă; de asemenea hidratarea particulelor coloidale, vîscozitatea și
presiunea osmotică sunt de asemenea minime. Precipitarea proteinei la punctul izoelectric este în schimb maximă, dar nu se deplasează sub
influența curentului electric. De obicei valorile punctului izoelectric variază între 2,9 și 12,5 și se determină prin diferite metode:
potențiometrice, electroforetice.

Precipitarea proteinelor
Sub acțiunea diferiților factori fizici (ultrasunete, radiații cu diferite lungimi de undă, căldură), factori chimici (acizi, baze, diferiți solvenți organici),
sau mecanici (agitare), are loc fenomenul de precipitare a proteinelor, precipitarea care poate fi reversibilă sau ireversibilă.

Precipitare reversibilă
Precipitarea reversibilă se poate produce sub acțiunea soluțiilor concentrate ale sărurilor alcaline dar și în prezența unor dizolvanți organici miscibili cu
apa în orice proporție, cum sunt de exemplu acetona și alcoolul. În cadrul acestei precipitări molecula proteinei suferă unele modificări fizico-
chimice, dar nu are loc afectarea structurii moleculare. Puterea de precipitare a proteinelor de către diferiți ioni este data de seria liofilă a lui
Hofmeister . Dacă anionul rămîne același, puterea de precipitare a cationilor scade în următoarea ordine: Li +>Na+>NH4+> cănd cationul ramîne
același anionii se comportă astfel: SO42->PO43->CH3COO->Citrat->tartrat->Cl–>NO3–>ClO3–>Br–>I–>SCN–. Solvenții de tipul alcoolului sau
acetonei, în funcție de concentrația lor, pot forma fie precipitate reversibile, fie ireversibile. Sărurile alcaline au un comportament diferit față de
proteine, în soluții diluate mărind solubilitatea proteinelor, iar în soluții concentrate determinînd precipitarea lor reversibilă. De altfel soluțiile
sărurilor alcaline de diferite concentrații se folosesc pentru precipitarea fracționată a proteinelor din amestecuri.

Precipitare ireversibilă
În cursul acestei precipitări molecula proteinei suferă modificări fizico-chimice ireversibile avînd loc și modificarea structurii moleculare. De regulă se
produce la adăugarea de soluții ale metalelor grele (Cu,Pb, Hg, Fe), a acizilor minerali tari (HNO3, H2SO4) acidul tricloracetic, a soluțiilor
concentrate de alcool sau acetonă, sau, în cazul anumitor proteine, în prezența căldurii. Prin precipitare ireversibilă proteinele își pierd activitatea
biologică (enzimatică, hormonală, etc.), are loc o descreștere a solubilității, modificarea activității optice și, de asemenea, sunt mai ușor de
degradat sub acțiunea unor enzime proteolitice. Prin îndepărtarea factorilor care au dus la precipitare, proetienele nu revin la forma lor inițială și
nu iși pot reface structura moleculară. Proteinele precipitate își pierd din proprietățile hidrofile „obțînînd” proprietăți hidrofobe.
 Proprietăți chimice
1. Aminoacizi standard
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiți din 20 de L-α aminoacizi (așa numiții aminoacizi standard), în care grupările carboxil se
pot combina cu grupările amino formînd legături peptidice și rezultând lanțurile peptidice. Aminoacizii standard au proprietăți variate, proprietăți care sunt
direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar și de proprietățile acesteia.
În lanțul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin
cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino; odată legat în lanțul
proteic aminoacidul se "transformă" în aminoacid "rezidual" iar
atomii de carbon, azot, hidrogen și oxigen implicați în legături
formează "scheletul" proteinei. Atunci cînd lanțul proteic se tremină
cu o grupă carboxil poartă denumirea de carboxi-terminus
(sau C -terminus), în timp ce, dacă se termină cu gruparea amino,
devine amino-terminus (N-terminus).
Responsabile de proprietățile chimice sunt aceleași grupări carboxil
și amino libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice, însă
mai intervin și diferiții radicali grefați pe scheletul proteinei.
-Datorită grupărilor carboxil și amino libere ele dau aceleași reacții ca
și la aminoacizi.
-Caracterul amfoter este responsabil de formarea de săruri atît cu
bazele cît și cu acizii
-Legătura peptidică este responsabilă de formarea de combinații
complexe denumie chelați.
-Prezența diferiților radicali alchilici, sau arilici determină formarea
unor derivați ai substanțelor proteice (derivații halogenați și nitrici sunt cei mai importanți).
 Reacții de culoare
Datorită existenței anumitor aminoacizi în molecula proteinelor, a legăturilor peptidice formate în molecula proteinei dar și grupările
funcționale libere sunt responsabile de reacțiile de culoare.
 Structura proteinelor
După cum s-a văzut mai sus lanțurile peptidice sunt formate de grupările carboxil și aminice a aminoacizilor; există
de fapt 2 forme pentru fiecare proteină, numite forme de rezonanță:
 una datorată dublei legături care asigură rigiditatea și nu permite rotația în jurul axei sale;
 a doua formă de rezonanță este dată de unghiul diedru φ(planul atomilor C'-N-Cα-C'), ψ (planul atomilor N-
Cα-C'-N), ω (planul atomilor Cα-C'-N-Cα), unghiurile φ și ψ pot avea diferite valori fiind responsabile de
gradul de libertate a proteinelor, controlînd structura tridimensională a lanțului proteic.

Structura substanțelor proteice este încă insuficient cunoscută datorită dinamicității structurii proteinelor, deoarece
ele sunt în permanență supuse unor procese de sinteză și de degradare. Pentru evidențierea succesiunii
aminoacizilor în structura proteinelor se folosesc 2 metode:
 Degradarea Edman
Prin degradarea Edman se poate identifica o secvență de pînă la 30 aminoacizi, cu o eficiență de 98%/aminoacid.
Un alt avantaj ar fi cantitatea de numai 10-100 picomoli de peptidă necesari pentru determinare.
Degradarea Edman folosește ca reactiv izotiocianatul de fenil care evidențiază selectiv aminoacidul. Grupa amino
terminală se adiționează la izotiocianat trecînd printr-un derivat de tiouree. După ce se tratează cu un acid slab,
aminoacidul marcat sub formă de feniltiohidantoină se detașează de restul polipeptidei. Aceasta cu noul său
aminoacid terminal poate fi supusă la un nou ciclu de tratări pentru identificarea următoarei grupe amino.

 Degradarea Sanger are la bază tratarea polipetidei cu fluoro-2,4-dinitrobenzen, avind loc atacul reactivului
asupra grupării amino a aminoacidului N-terminal. Metoda Sanger are dezavantajul degradării complete a
polipeptidei.
Unghiul legăturii între C1 și N este aproape de 1800, similar cu unghiul valenței din molecula apei
S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri), care alcătuiesc edificiul proteic.
 Structura primară
Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice.

În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1 și gruparea aminică de la C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o
succesiune de unități CO-NH-CH, legate cap-cap.

La unul din capetele lanțului peptidic se găsește o grupare -NH2 liberă, iar la celălat capăt seaflă o grupare -COOH liberă

Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor
laterale, ele se pot aranja de o parte și de alta a lanțului proteic, astfel că lanțul proteic nu este ramificat.

Datorită deplasării altrenative a unui electron de la gruparea -NH la C=O se produce oscilarea dublei legături de la atomul de carbon și oxigen la atomul de azot,
fomrîndu-se astfel cele 2 forme mezomere.

Datorită numărului relativ mic de aminoacizi care intră în structura proteinelor, teoretic ar trebui să se formeze proteine cu masa moleculară în jur de 4200. Însă în
realitate masele moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia că cel puțin o parte de aminoacizi se repetă de mai multe ori
în cadrul unei molecule. Ipoteza că proteinele sunt formate din lanțuri lineare de aminoacizi a fost fomulată pentru prima dată în anul 1902, la a 74-a
reuniune a Societății Oamenilor de Stiință din Germania, ținută în orașul Karlsbad, de către Franz Hofmeister (ținînd cont de reacția biuretului) și Emil
Fischer (care aduce clarificări asupra scheletului proteic). Ipoteza că în molecula proteinelor există legături amidice fusese elaborată de chimistul francez E
Grimaux încă din anul 1882. În ciuda evidențelor care demonstrau faptul că proteinele supuse acțiunii proteolitice se scindează în oligopeptide, ideea că
lanțul proteic este liniar, au fost idei greu de "digerat". În perioada respectivă, numeroși savanți (William Astbury, Hermann Staudinger), punînd la îndoială
acest lucru, prin argumentarea că legăturile amidice nu sunt îndeajuns de puternice pentru a susține o moleculă proteică lungă.

Cu timpul au apărut diverse ipoteze:

• Ipoteza coloidală care susținea ca proteinele sunt ansambluri moleculare coloidal formate din molecule mai mici - ipoteză contrazisă de măsurarea
ultracentrifugării de către Svedberg care arată faptul că proteinele sunt molecule bine definite, au greutate moleculară, iar prin electroforeză Arne Tiselius
demonstrează că proteinele sunt molecule unice.

• Ipoteza a 2-a, numită ipoteza ciclol, avansată de Dorothy Wrinch, are la bază 3 elemente:

Ciclol reaction în care gruparea carbonil și gruparea amino a 2 peptide se incrucișează C=O + HN → C(OH)-N (așa numita legătură în cruce); aceste
legături sunt de tip covalent, similare cu legăturile covalente de hidrogen propuse de William Astbury, pentru a explica stabilitatea structurii
proteice.

Lanțurile beta vecine au la bază o serie de reacții de tip ciclol

Structura proteinelor mici corespund așa numitelor "solid de tip Platon", fără ca să existe colțuri libere.

Alte ipoteze au fost lansate de cătreEmil Abderhalden(modelul dicetopiperazinic),sau Troesengaard în anul 1942 (modelul pirol/piperidină). Toate aceste modele
au fost infirmate de Frederick Sanger care reușește să identifice secvența aminoacizilor din insulină, dar și de determinările cristalografice efectuate de Max
Perutz și John Kendrew asupra mioglobinei și hemoglobinei.
 Structura secundară
Structura secundară se referă la forma și la lungimea lanțurilor polipeptidice, proprietăți induse de legăturile de hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de
structura secundară sunt alpha helixul și lanțurile beta.
Elicea alpha se formează prin rotația unui lanț polipeptidic în jurul propriei axe
Alte helix-uri cum ar fi helixul 310 și helixul π sunt, din punct de vedere energetic, favorabile formării legăturilor de hidrogen, dar sunt rareori
observat în proteinele naturale exceptînd părțile terminale ale helixului α în timpul formării scheletului proteic (de obicei centrul helixului).
Aminoacizii au un comportament diferit vis-a-vis de posibilitatea formării structurii secundare. Prolina și glicina sunt cunoscuți ca așa numiții
"helix breakers" (spărgători de helix), deoarece afectează configurația scheletului proteic; ambii aminoacizi au abilități conformaționale
neobișnuite și de regulă se găsesc în colțurile scheletului proteic. Aminoacizii care preferă să adopte conformația helixului proteic fac parte din
așa numita serie MALEK (codurile formate din 1 literă a aminoacizilor: metionină, alanină, leucină, acid glutamic și lizina); prin contrast
aminoacizii aromatici (triptofanul, tirosina și fenilalanina, dar și aminoacizii cu legare prin carbonul beta (izoleucina, valina și treonina, adoptă
configurația β.
Structura secundară cunoaște cîteva ipoteze privind formarea ei:
• Teoria polipeptidică formulată de către E. Hoffmeister în 1902 și dezvoltată ulterioe de către E.Fischer, are la bază conceptul conform căruia
moleculele proteice sunt formate din lanțuri polipeptidice foarte lungi. Teoria are cîteva dezavantaje:
o nu explica diferențierea biologică a anumitor proteine
o unele proteine sunt rezistente la acțiunea enzimelor proteolitice (deși datorită lungimii lanțului nu ar trebui)

• Teoria plierii și răsucirii lanțului polipeptidice a fost elaborată de către Corey și Pauling în 1943 și a fost confirmată
prin spectrele de difracție cu raze X, microscopului electronic , prin măsurarea unghiurilor de valență, a distanțelor interatomice, au confirmat
faptul că lanțul polipeptidic se găsește sub formă pliată.
• Structura în foaie pliantă. Plierea catenei are loc prin formarea legăturilor de hidrogen între gruparea carboxilică a unui aminoacid și gruparea
aminică a aminoacidului vecin. Lanțul polipetidic pliat se prezintză ca o panglică îndoită alternativ la dreapta și la stînga, plierea avînd loc în
dreptul carbonilor metinici. Mai multe lanțuri pliate polipeptidice pliate dau naștere unei rețele, între aceste lanțuri pliate putîndu-se de asemenea
forma legături de hidrogen, acestea fiind în număr mai mare cînd grupările terminale a 2 lanțuri sunt aranjate diferit (-NH2 și COOH, sau HOOC-
și -NH2). Catenele polipeptidice pliate predomină în proteinele fibrilare și mai puțin în cele globulare. După valoarea perioadei de identitate se
cunosc mai multe tipuri de proteine cu structură pliată. Prin perioada de identitate se înțelege distanța cea mai mică la care se repetă aminoacizii
identici din moleculă.
• Structura α elicoidală, ipoteză lansată de Corey și Pauling, ipoteză conform căreia lanțul polipeptidic se poate prezenta și înfășurat sub formă de
spirală. În acest model, fiecare spiră conține de obicei 27 aminoacizi, iar distanța între spire este de 5,44 A0. Fiecare aminoacid mărește spira cu
1,47 A0. În fața fiecărei grupări -CO- va apare la o distanță de 2,8A0. o grupare NH de la al treilea aminoacid. Între aceste grupări se stabilesc
punțile de hidrogen care asigură stabilitatea α helix-ului. În acest model lanțul polipeptidic se prezintă sub forma unui surub cu pasul fie spre
dreapta, fie spre stînga. În cazul proteinelor naturale, acestea datorită conținutului în L-aminoacizi, pasul helixului va fi spre dreapta, catenele
laterale ies în afara corpului propriu-zis putînd reacționa fie cu moleculele solventului fie cu alte catene polipeptidice. Canalul format în interiorul
helixului este foarte îngust, în el nu poate pătrunde molecula solventului. Legăturile peptidice sunt plane, iar 2 planuri consecutive -CO-NH-
formează un unghi de 1800, rotirea lanțului se face la carbonul α(metinic).
 Structura terțiară
Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice au o conformație tridrimensională, realizată de
obicei prin intermediul cuplării mai multor lanțuri polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor
proteice;legăturile intercatenare pot fi principale sau secundare:

• Legături de hidrogen, sunt legături coordinativ heteropolare care se stabilesc cu ușurință între gruparea carbonil C=O
(electronegativă) și gruparea NH- (electropozitivă), din 2 lanțuri polipeptidice alăturate, sau în cazul formelor lactam-lactimă între
gruparea -OH și azotul iminic =NH

Legăturile de hidrogen se pot stabili și între catenele lateralecare au grupări carboxil, hidroxil, amino sau tiolice. Din punct de vedere
energetic legătura de hidrogen nu este puternică dar datorită răspîndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului proteic oferă
proteinei stabilitatea necesară.

 Legături disulfidice. Legătura este rezistentă la hidroliză, însă se poate desface iar prin reducere formează tioli(SH), iar prin
oxidare formează acizi. În general legătura sulfidică se întîlnește la proteinele transformate, care au o rezistență mecanică mare.

În afară de aceste legături se mai pot stabili alte tipuri de legături: legături ionice (stabilite de obicei între grupările aminice și cele
carboxilice ionizate), legături de tip van der Waals (legături electrostatice slabe care se stabilesc între radicalii hidrofobi), legături
fosfodiesterice (între 2 resturi de serină și acid fosforic), legături eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupări hidroxilice).

Structura cuaternară
Structura cuaternară se referă la modul în care se unesc subunitățile proteice. Enzimele care catalizează asamblarea acestor subunități
poartă denumirea de holoenzime, în care o parte poartă denumirea de subunități reglatoare și subunități catalitice.

Proteine care au structura cuaternară :hemoglobina, ADN polimeraza și canalele ionice, dar și nucleozomi și nanotubuli, care sunt
complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi transformări în structura cuaternară, transformări care se reflectă fie în
structurile individuale fie în reorientările fiecărei subunități proteice. Numărulsubunităților din oligomerice sunt denumite prin
adăugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele subunității.
 Anabolism și catabolism
Procesele biochimice care au loc in corpul nostru pot fi grupate in doua mari categorii: anabolismul
si catabolismul, impreuna ele formeaza ceea ce noi numim „metabolism”.
Anabolismul reprezintă procesele prin care organismul acumulează și construiește, în timp ce
Catabolismul se gaseste la polul opus el fiind reprezentat de procesele de distrugere si ardere.
Ca sa construiasca molecule si sa sustina viata, organismul are nevoie de energie, necesara
reactiilor chimice. Cand procesele anabolice le domina pe cele catabolice, are loc cresterea,
acumularea, iar cand domina procesele catabolice, organismul incepe sa scada in greutate.
Anabolismul include reactii chimice care determina moleculele mici sa se uneasca si sa formeze
molecule mari, complexe. Rezultatul acestui proces il constituie materialul celular, ca de exemplu
enzimele, proteinele, celulele, membranele celulare, tesuturile. Anabolismul sta la baza cresterii,
mentinerii si reinnoirii tesuturilor. Catabolismul cuprinde totalitatea reactiilor prin care moleculele
mari sunt desfacute in molecule simple, in scopul producerii energiei, pentru a recicla
componente celulare sau pentru excretie.Odata produsa energia, ea este stocata sub forma de
glicogen sau grasimi. De exemplu, cand muschiul este antrenat pana la epuizare, iar fibrele
musculare sufera microtraume, nivelul cortizonului creste foarte mult, grabind distrugerea
tesuturilor. S-a demonstrat ca nutrientii precum L-Glutamina reduc efectele cortizonului si
implicit traumatizarea tesuturilor. Antioxidantii si unele fitochimicale au, de asemenea, efecte
anticatabolice. Prin reducerea ratei catabolismului, anabolismul creste,rezultand o
recuperare mai rapida , un nivel inalt de performanta si o crestere mai rapida. Metabolismul
cuprinde doar procesele chimice care apar in interiorul celulelor corpului, nu si schimbarile ce
intereseaza alte substante, cum ar fi alimentele ce traverseaza tubul digestiv. Organismul are
nevoie de o multime de nutrienti pentru a functiona optim. O mica deficienta a unuia dintre ei,
a unei vitamine de exemplu, poate cauza incetinirea metabolismului sau chiar perturbarea
acestuia . Aceasta se traduce, in cazul antrenamentului prin nevoi nutritive sporite.
Importanța pentru organismul uman sintetizate în organism în cantități suficiente.

 Principalele substanțe nutritive ce se află în

alimentele pe care le consumăm sunt proteinele,
carbohidații, grăsimile, vitaminele, mineralele,
apa și fibrele.

 Organismul animalelor conține 20-80% proteine

din masa uscată. Doar apa este cea care
ocupă un procent mai ridicat în organism.
Proteinele sunt răspîndite în mușchi, oase și
cartilagii, piele, lichide ale corpului și în toate
organele interne, cum ar fi inima, ficatul, rinichii și
creierul.

 Proteinele pot fi descrise ca substanțe nutritive

constitutive ale organismului. În procesul de
digestie proteinele din alimente sunt
transformate în aminoacizi. Organismul apoi
separă și foloseste aminoacizii în diferite scopuri.
O parte vor fi folosiți pentru creșterea și
producerea de noi proteine necesare
organismului, o altă parte vor fi folosiți la
refacerea țesuturilor din corp, iar restul vor fi
transformați în hormoni, anticorpi și enzime.

 Pentru a menține un echilibru între aportul și

eliminările de proteine sunt necesare 100 – 200 g
de proteine zilnic. Este foarte important ca
alimentele să conțină toți aminoacizii esențiali,
precum siargintina și histidina care nu pot fi
Glicozidele
ELABORAT DE: GUREU MIRELA
TAP161
VERIFICAT DE: PURICI ION
 Glicozidele sunt substante formate din doua componente: o componenta glucidica si o
componenta neglucidica, numită aglicon. Componenta glucidica se leaga de aglicon prin
legatura glicozidica, prin intermediul hidroxilului semiacetalic. Componenta glucidica poate fi
monoglucida, diglucida sau o oligoglucida. Predominant se intalneste glucoza sau oligoglucide
ce contin glucoza. Agliconul poate apartine unor clase de substante extrem de diferite ca
alcooli, fenoli, steroli, tioalcooli, hidroxichinone, pigmenti, substante cu azot etc.

Salicina, o glicozidă
derivată din acid
salicic.
 Glicozidele sunt larg raspândite în
regnul vegetal. Se gasesc atat in
plantele superioare: in frunze,
flori, fructe, seminte, radacini,
lemn etc., cat si in cele inferioare.
Sunt substante solide, cristaline,
incolore sau colorate (in functie
de felul agliconului), cu gust in
general amar. Unele au o aromă
specifica. Glicozidele prezinta
activitate optica. Majoritatea sunt 
solubile in apa, alcool, acetona si
insolubile in eter. Nu prezinta
fenomenul de mutarotatie si nu
au proprietati reducatoare. Se
hidrolizeaza cu usurinta in mediu
acid, bazic. Numeroase glicozide
au actiune fiziologica asupra
organismelor animale (curativa
sau nociva) si se intrebuinteaza
inca din antichitate ca
medicamente sau ca otravuri. Se
presupune că unele glicozide
reprezinta pentru plante forme
inofensive de depozitare a unor
agliconi toxici. Prin hidroliza
partiala plantele elibereaza o
parte din aglicon in doze
netoxice, exercitand asupra
plantei o actiune protectoare.
Unele substante farmacologice
active, printre care si glicozidele,
in cantitate mica se utilizează ca
medicamente, iar in cantitate
mare sunt toxice.
Dintre diferitele tipuri de
glicozide, cele mai numeroase
sunt O-glicozidele, care se
deosebesc intre ele prin felul
glucidei si a agliconului. Dintre
O-glicozidele formate din β-
glucopiranoza, alcooli si fenoli,
mentionam arbutina, extrasa din
Arbutus uva ursi, salicina izolata
din Salix helix si coniferina
identificata in diferite conifere.
Agliconul acestor glicozide, in
ordinea prezentata este
hidrochinona, alcoolul salicilic si
alcoolul coniferilic.
 In migdalele amare, samburii de caise, piersici, prune, cirese etc., se gaseste amigdalina, care prin hidroliza
sub actiunea emulsiei formează doua molecule de glucoza, aldehida benzoica si acid cianhidric.
Glicozidele care contin acid cianhidric sunt substante toxice si se numesc glicozide cionogenice. Unele
plante furajere contin glicozide cianogenetice care prin hidroliza elibereaza acid cianhidric. Aceste plante
consumate in cantitate mare in stare proaspata produc intoxicari la animale. Prin uscarea sau murarea
acestor furaje acidul cianhidric se elimina in mod treptat, in urma reactiilor de hidroliza enzimatica sau
acida si astfel creste calitatea acestor furaje. In amigdalina, componenta glucidica se afla sub forma de
gentiobioza, o diglucida formata din doua molecule de glucoza unite prin legatura 1,6- β-glicozidica.
Dintre O-glicozidele steroidice, care au ca aglicon steroli, mai importante sunt glicozidele cardiotonice si
saponinele.
 GLICOZIDELE CARDIOTONICE
In cantitate mica intaresc muschiul inimii
si produc o marire a amplitudinii
contractiilor. Acestea, administrate in
cantitate mare determina oprirea inimii in
sistola. Cele mai utilizate glicozide
cardiotonice in medicina sunt digitalina si
strofantina. Aceste glicozide se gasesc in
Digitalisa lanata, D. purpurea,
Strophantus kombi, Scilla maritima etc.
Agliconul strofantinei se numeste
strofantiolina, iar componenta glucidica
este o triglucida.
 SAPONINELE
 Sunt glicozide steroidice, identificate in peste 80 familii de plante. Agliconul lor poarta numele general de sapogenina. Saponidele sunt glicozide cu
proprietati specifice. Injectate intravenos la om si la animale produc hemoliza. Au actiune iritanta asupra mucoaselor si sunt extrem de toxice pentru
pesti. Au proprietati tensioactive si emulsioneaza grasimile. Prin agitare cu apa formeaza o spuma abundenta si persistenta.
 Datorita proprietatilor lor, saponidele au numeroase utilizari practice. Sunt folosite ca agenti de spumare (in extinctoare), detergenti, coloizi protectori
etc. Unele saponide se utilizeaza ca materie prima pentru sinteza hormonilor sexuali si in general a hormonilor steroidici.
 O alta grupa de O-glicozide o formeaza glicoalcaloidele, care au ca aglicon un alcaloid, de regula cu structura steroidica. Dintre acestea se mentioneaza
solanina si tomatina. Solanina se gaseste in Solanum tuberosus. Ea este formata dintr-o triglucida si din solanidina, ca aglicon. Triglucida se numeste
solatrioza si este formata din glucoza, galactoza si ramnoza. Tomatina se gaseste in Solanum lycopersicum. Agliconul se numeste tomatidina, iar
componenta glucidica este o tetraglucida.
 Tot din grupa O-glicozidelor fac parte unele glicozide flavonoidice, carotenoglicozide, glicozide xantonice, glicozide indolice etc.
 S-glicozidele sunt mai putin raspandite in natura. Ele se gasesc, predominant, in plante din familia cruciferelor. Dintre S-glicozide, importanta
alimentara mai mare o are sinigrina, care se gaseste in semintele de mustar negru (Sinapis nigra), in hrean, ridichii, rapita. Prin hidroliza sinigrinei, sub
actiunea mirozinazei, se obtin ca produsi finali, glucoza, alilsenevolul si KHSO4. Senevolii sunt substante cu miros caracteristic intepator, uneori
lacrimogeni, irita pielea si mucoasele. In doze mici, stimuleaza secretia gastrica, in doze mari determina paralizia sistemului nervos. in mustarul alb se
gaseste sinalbina. S-glicozidele se pot forma si din tioglucoza, ce are hidroxilul semiacetalic substituit printr-o grupare tiolica.
 N-glicozidele sunt substante larg raspandite in natura. Din aceasta grupa fac parte nucleozidele si nucleotidele. Dintre glicozidele cu azot fac parte si
glicozidele cianogenice si glicoalcaloidele, dar la aceste substante legatura glicozidica nu se stabileste la nivelul atomului de azot, de aceea s-au prezentat
la O-glicozide.
 Glicozidele vitaminelor, atat a celor hidro cat si liposolubile sunt des intalnite in natura. Vitaminele glicolizate prezinta un avantaj asupra agliconului
respectiv deoarece sunt mai solubile in apa, au o stabilitate mai mare impotriva radiatiilor UV, caldura si oxidare, o reducere a gustului amar si a
mirosului (tiamina) si sunt rezistente la actiunea enzimatica.
• Vitamine subtire, dar nu in ficat.
hidrosolubile De mai putin interes au
Vitamina B6 (piridoxina) avut parte α-
Au fost realizate glucozidele , β-
cercetari extinse glucozidele si β-
asupra activitatii fructozidul pridoxinei.
biologice a 5ʼ-O-(-ß-D- Aceste glicozide ale
glucopiranozil)-piridoxin piridoxinei se intalnesc
datorita formelor mai rar in natura ca
majore ale piridoxinei rezultat al reactiilor de
din alimentele derivate transglicolizare.
din plante. Pridoxin α-glucozidele
Experimentele realizate ca si piridoxina are
atat in vivo cat si vitro valoare nutritionala
au aratat o scadere a in ceea ce priveste
absorbtiei vitaminei B6 transportul de-a
cauzate de ß-glucoza.
lungul sacilor
Prezenta pridoxin-ß-
glicozidului reduce intestinali. Derivatul
biodisponibilitatea piridoxinei β-Glcp,
pridoxinei (in special are o valoare
din materilul vegetal) nutritiva foarte
cu 75-80%. Acest scazuta.
compus este partial
clivat in intestinul
Vitaminele
Gureu Mirela
TAP161
Vitaminele sunt substanțe chimice organice necesare în
cantități mici pentru ca organismul să fie sănătos.
Majoritatea vitaminelor nu pot fi sintetizate de către
organism, deci ele trebuie obținute din alimentație.
Termenul de vitamine nu cuprinde alți nutrienți esențiali
cum ar fi mineralele, acizii grași esențiali
sau aminoacizii esențiali.
Suplimentarea cu vitamine este larg răspândită în ziua de
azi. Multor alimente li se adaugă vitamine în plus față de ce
conțin inițial în timpul procesului de fabricație. Una din
problemele suplimentării cu vitamine este faptul că multe
dintre ele cresc în mod semnificativ apetitul. În ziua de
astăzi, obezitatea este o problemă serioasă, iar
suplimentarea cu vitamine o poate crea sau accentua.
Există oameni care au devenit obezi din cauza suplimentării
cu vitamine în copilărie sau adolescență.
Termenul de vitamină a fost folosit pentru prima dată
de biochimistul polonez Casimir Funk în 1912. Vita, în limba
latină, înseamnă viață, iar sufixul -amină este pentru amine;
la momentul respectiv se credea că toate vitaminele sunt
amine. Acum însă se știe că nu este așa.
Pentru oameni există 13 vitamine, împărțite în două grupe, cele patru solubile în grăsimi (A, D, E și
K) și cele nouă solubile în apă (opt vitamine B și vitamina C).

Unele dintre vitamine sunt cunoscute după numele din literatura de specialitate mai
veche. Vitamina B2 este numită și vitamina G. Vitamina B7, sau biotină este știută și ca "vitamina
H". Vitamina B9, sau acid folic și alți folați precum "vitamina M (acid pteril-tri-glutamic)" sunt
cunoscute drept folicină. Vitamina B3 apare și ca "vitamina PP", un nume derivat de la termenul
învechit "factor prevenitor de pelagra". Multe alte substanțe esențiale ale dietei care erau numite
la început vitamine sunt acum clasificate ca făcând parte din alte grupuri.
Alte vitamine posibile sunt DMAE (pește, ouă, soia, creier), acidul lipoic (ficat), acidul folinic (ficat),
bioptrină (pește, ficat), PPQ (mai jos) și coenzima Q (carne, iaurt, soia).
Deficiențe și excese de vitamine
Un organism poate supraviețui pentru un timp fără vitamine, deși deficitul prelungit de vitamine poate duce la
boli, de obicei dureroase și potențial fatale. Rezervele organismului de vitamine pot varia foarte mult; un adult
poate avea un deficit de vitamina A sau B12 de un an sau mai mult înainte să apară vreo boală, în timp ce
vitamina B1 din rezerve nu rezistă mai mult de două săptămâni.
Vitaminele solubile în grăsimi pot fi păstrate ca rezervă în organism și sunt toxice când sunt luate în exces.
Vitaminele solubile în apă nu sunt păstrate în organism, cu excepția vitaminei B12, rezerva ei aflându-se în ficat.
 Clasificare
S-a încercat o clasificare în funcție de mecanismul de acțiune, deși nu este pe deplin cunoscut pentru toate vitaminele. Multe
vitamine funcționează ca atare sau după o prealabilă biotransformare, formând coenzime ale unor enzime specifice (toate
vitaminele B, biotina, vitaminele A și K). Altele acționează pe căi asemănătoare hormonilor (D și A). Unele (vitaminele C și E)
funcționează ca sisteme antioxidante față de peroxizii nocivi. Vitaminele A (retinalul, acidul retinoic) au modalități particulare
de acțiune. O clasificare mai veche împărțea vitaminele în 2 mari clase, în funcție de solubilitatea lor:
- vitamine hidrosolubile (solubile în apă),din care fac parte toate vitaminele B, biotina, acidul ascorbic;
- vitamine liposolubile, (insolubile în apă), solubile în lipide (grăsimi), din care fac parte vitaminele A,D, E și K. Există o serie de
substanțe, numite antivitaminecare prezintă o acțiune antagonistă vitaminelor și care produc efectele avitaminozelor
respective. În principiu fiecare vitamină poate avea una sau mai multe antivitamine.
SOLUBILITATE:
LIPOSOLUBILE : A, D, E. K (solubile în grăsimi).
HIDROSOLUBILE: COMPLEXUL B , VITAMINA C (solubile în apă).
MECANISM DE ACȚIUNE
EFECT NUCLEAR – acționează influențând transcripția ADN : vitamina A și vitamina D. EFECT MEMBRANAR- împiedică acțiunea
unor radicali liberi în organism vitamina E, vitamina C. TRANSFERAREA UNOR GRUPĂRI FUNCȚIONALE (CO2, CH3, NH2)
vitaminele B1, B6, B12, BIOTINA, ACID FOLIC. TRANSFER DE ELECTRONI : Vitamina PP, vitamina B2, vitamina K.
VITAMINELE HIDROSOLUBILE
Din această clasă fac parte compuși polari, solubili în apă, dar cu structuri și funcții biochimice foarte diferite.Un număr dintre
ele alcătuiesc grupul vitaminelor B, prezente în drojdie, în semințe de cereale, în ficat. Lipsa de aport prin alimentație,
provoacă stări de policarență și nu de hipovitaminoză anume. Sunt absorbite la nivelul intestinului subțire, trecând în circulația
portală. Se stochează în cantități foarte mici și sunt eliminate urinar.De aceea trebuie continuu furnizate prin alimentație .
Excesul este, în general bine tolerat, surplusul eliminându-se urinar, fără afectarea organismului. Excepție face supradozarea
unora cum sunt acidul nicotinic și vitamina B6
Hormoni
Hormonul (grec. ορμόνη, - horman, hormanus - a pune în mișcare, a trezi) este o substanță biochimică
care transmite informații de la un organ sau țesut la altul, fiind secretată de glandele endocrine sau
de alte țesuturi, care stimulează și coordonează activitatea anumitor organe sau a
întregului organism.
Spre deosebire de sistemul nervos unde informațiile de la centru (creier sau măduva spinării) impusurile
nervoase se propagă prin prelungirile axonice sau dentritice cu o viteză mare ce durează fracțiuni de
secundă, informațiile transmise pe cale hormonală sunt mai lente, unele ca de exemplu în cazul
adrenalinei care durează secunde, pe când în cazul celorlalți hormoni durează zile, până ce
informațiile ajung la organul sau țesutul țintă.
De la această regulă fac o excepție hormonii tisulari (produși de țesuturi), hormoni ca: histamina,
serotonina, sau prostaglandinele, care sunt produși direct de parenchimul organului țintă.
Hormonii au fost descoperiți pe la începutul secolului XX, termenul de hormon a fost pentru prima oară
folosit în anul 1905 de psihologul englez Ernest Starling (1866 - 1927).
Hormonii fiind substanțe care acționează pe anumite organe țintă, ce au receptori speciali în
membrana celulară care leagă moleculele hormonului respectiv, unde hormonii declanșează o serie
de reacții biochmice, pătrunzând prin membrana celulară ajungând în citoplasmă, respectiv nucleul
celulei.
Hormonii din organismul animal sunt produși și de glandele endocrine: hipofiză, epifiză, tiroidă,
paratiroidă, pancreas, glandele suprarenale cu corticosuprarenala și insulele Langerhans, gonadele
sau glandele genitale.
Denumirea de glande endocrine sau glande cu secreție internă se datorează faptului că hormonii
produși de glandele respective se varsă direct în sânge fiind transportați pe calea sanguină la organul
țintă.
Hormonii produși de plante se numesc fitohormoni (au de exemplu un nucleu format din o grupare
fenolică și steroidă) și asemănător hormonilor produși de organismul animal, acționează la distanță
fiind suficient o cantitate foarte mică de ordinul nanogramelor.
Știința care se ocupă cu studiul glandelor endocrine și hormonilor se numește endocrinologie, iar
medicul care lucrează în această ramură endocrinolog.
 Exemple de reglări pe cale hormonală
• Glicemia (concentrația de zahăr din sânge) esterini reglat prin insulină produs de
pancreasul endocrin - (insulele Langerhans)
• Lipemia (Concentrația în grăsimi prin activitatea ficatului și pancreasului)
• Senzația de foame (Centrul foamei fiind activat la scăderea valorii glicemiei)
• Activitatea sexuală la bărbat sau femeie și reglarea ciclului menstrual
• Dezvoltarea sistemului osos
• Adaptarea la stress
• Activitatea hormonală este dirijată prin:
 axul Hipotalamo-Hipofizar printr-un sistem Feedback
 sistemul nervos vegetativ (parasimpatic și ortosimpatic)
 prin concentrația în sânge a calciului, glucozei etc.
Clasificarea hormonilor
Clasificarea hormonilor se face in functie de raza de actiune,
solubilitate, structura chimica, locul de sinteza si in functie de
interdependinta sistem endocrin cu cel nervos
 Clasificare hormonilor in functie de raza de actiune
In functie de raza de actiune, hormonii sunt grupati in:
• Hormoni locali: autocrini si paracrini
• Hormoni endocrini
• Neurohormoni
 Hormoni endocrini
Hormonii endocrini respecta definitia clasica fiind sintetizati si
secretati de celule specializate urmand sa ajunga la celula tinta
prin intermediul sistemului circulator legati de proteine
transportoare in cazul hormonilor hidrofobi sau liberi in sange in
cazul hormnilor hidrofili
 Hormonii paracrini
Hormonii paracrini nu respecta definitia clasica data hormonilor
fiind sintetizati de o celula specializata,uramand sa actioneze
asupra celulelor invecinate, fara a mai ajunge in torentul circulator •
Exemplu: somatostatina produsa de celulele D pancreatice
actioneaza asupra celulelor A (secretoare de glucagon) si B
(secretoare de insulina) inhibandu-le secretia
 Hormonii autocrini
Hormonii autocrini sunt sintetizati si secretati de catre o celula in
spatiul extracelular, actionand ca mesager asupra aceleiasi
celule. In acest caz celula tinta si celula secretoare reprezinta
defapt aceasi celula.
 Neurohormonii
Neurohormonii sunt o categorii speciala de substante chimice
produse de catre celulele nervase, eliberate in sange prin
terminatiile axonale siapoi vehiculate prin sistemul circulator pana
la nivelul celulei tinta.Prin intermediul neurohormonilor se realizeaza
interactiunea dintre sistemul nervos si sistemul endocrin.
 Clasificare hormonilor in functie de solubilitate
In functie de solubilitate hormonii se pot clasifica in hormonii
hidrosolubili (hidrofili) si hormoni liposolubili (hibrofobi). Hormonii
liposolubili necesita proteine transportoare pentru a fi vehiculati
prin sange pana la nivelul celulei tinta, de asemenea acesti
hormoni prezinta capacitatea de a traversa bistratul lipidic al
membranei celulare, patrunzand in interiorul celulei unde se afla
receprtori specifici fie in citoplasma fie legati de cromatina la
nivelul nucleului. Hormonii hidrosolubili circula liberi prin sistemul
circulator insa nu pot traversa membrana celulara. Receptori
pentru acest tip de hormoni se afla incorporati in membrana
celulara, determinand productia de mesageri secunzi la nivelul
spatiului citoplasmatic hormonul fiind considerat mesager primar.
 Hormonii hidrosolubili
• Hormonii peptidici
Hormonii proteici
• Hormonii derivati din aminoacizi
 Hormoni liposolubili
• Hormonii steroizi
• Hormonii tiroidieni
 Clasificarea hormonilor dupa structura chimica

Hormoni derivati din aminoacizi:

Hormoni polipeptidici, proteici și glicoproteici:

 Hormoni steroizi
Hormonii steroizi sunt hormoni ce au ca precursor comun colesterolul
Estradiol
Estrona
testosteron
1.25 dihidroxicolecalciferol
Cortisol
Aldosteron
Hormonii eicosanoizi
Hormonii eicosanoizi reprezinta o serie de hormoni derivati din acidul arahidonic
Prostaglandinele primare (clasice, PG)
Endoperoxizi prostaglandinici (PGG2 si PGH2)
Prostaciclina (PGI2)
Tromboxani (TX)
Leucotrienele (LT)
Cele mai importante glande
endocrine (sexul
masculin stânga, sexul
feminin dreapta.) 1. Epifiză 2
. Hipofiză 3.Tiroidă 4. Timus
5. Suprarenale 6.Pancreas 7
. Ovar 8. Testicul
Exemple de hormoni Cortizol (glucocorticoid)
Hormoni de natură proteică cu secvențe specifice de aminoacizi: Estrogene (estradiol)
Neuropeptide: LH/FSH, TSH, ACTH, GH Gestagene (progesteron)
Insulină Androgene (testosteron)
Glucagon Derivați ai acizilor grași:
Glicoproteine: Hormonul de stimulare foliculară (FSH), Hormonul Prostaglandine
lutetrop (LH) Tireotropina (TSH) Adrenocorticotropina (ACTH) și (MSH)
Leucotrine
Hormoni de creștere GH, IGF
-Serotonina (Hormonul fericirii): Substanță prezentă în celulele
Prolactina tractului gastro-intestinal, în creier, în plachetele sangvine ale unor
mamifere, cu rol important în contracția musculaturii netede, în
Vasopresina și Oxitocina dilatarea capilarelor, în creșterea permeabilității vaselor mici.
Bradichinina - Adrenalina: Hormon produs de glandele suprarenale sau fabricat
Derivate ale aminocizilor: pe cale sintetică, utilizat ca medicament datorită proprietăților
vasoconstrictoare și stimulatoare ale mușchiului cardiac; epinefrină,
Tiroxina (T4) suprarenină.
Triiodotironina (T3) Fitohormoni (hormoni produși de plante)
Adrenalina Auxina
Histamina Cytokinina
Noradrenalina Ethylen
Dopamina Acid Abszisin
Melatonina Acid Gibberellin
Izoprenderivate (ca Neotenina la insecte) Brassinosteroid
Hormoni steroizi (ca cele produse de glandele suprarenale Acid Jasmon
(adrenale) și glandele sexuale)
Aldosteronul (mineralcorticoid) Acid salicilic
Enzimele
 Enzimele (din limba greacă - zymosis - ferment) sunt macromolecule de origine proteică
cu rol de biocatalizatori, cu ajutorul cărora celulele vii pot înfăptui reacții complexe într-
un timp scurt, la temperatura mediului înconjurător. Catalizând reacțiile biochimice din
organism, ele un rol esențial în biosinteza și degradarea substanțelor din materia vie,
întîlnindu-se în toate organismele animale, vegetale și în microorganisme, mai fiind
denumite din această cauză biocatalizatori. Fără enzime , procesele biochimice s-ar
desfășura cu viteze foarte mici.
 Cum acționeaza enzimele
Când consumăm alimente, enzimele prezente în acestea sunt activate de caldură și umezeală din
cavitatea bucală și împreună cu enzimele produse de organism digeră o parte din alimente
înainte ca acestea să ajungă în stomac.
Alte enzime digeră hrana pe tot traseul ei pentru ca apoi enzimele metabolice să folosească
nutrienții respectivi pentru a regenera țesuturile existente și pentru a produce țesuturi noi.
Fiecare celulă din organism depinde de un anumit grup de enzime. Fiecare enzimă are o anumită
funcție. De exemplu o enzimă care digeră proteine nu digeră și grăsimi.
Enzimele sunt împărțite în două categorii:
Enzime digestive – digeră hrana
Enzime metabolice – reglează procesele metabolice interne
Enzimele digestive sunt împărțite în enzime digestive proprii (produse de organism) și enzime
digestive preluate din alimente.
 Inamicii enzimelor
Enzimele sunt sensibile la caldură și la pH și de aceea mâncarea gătită la temperaturi ridicate și procesarea industrială a
alimentelor le distruge.
Atunci când gătim mâncarea la temperaturi ridicate denaturăm toate enzimele și astfel se ajunge la alimente nedigerate în intestine
ce pot, sub influența bacteriilor, să intre în putrefacție și să producă toxine ce ajung apoi în sânge și organe. Acest fenomen se
numește autointoxicare și este caracteristic persoanelor ce au probleme de digestie (în general persoanele ce suferă de constipație).
Atunci cand ingerăm enzime din alimente înseamnă ca organismul nostru trebuie sa depună un efort mai mic pentru a digera
alimentele respective datorită scăderii producției interne de enzime.
Metalele grele, deshidratarea și razele ultraviolete le inactivează.
Vârsta este foarte importantă în producția de enzime. Cercetările arată că în cazul amilazelor persoanele cu varsta cuprinsa între 21-
31 de ani au o cantitate de amilaze (in cavitatea bucală) de 30 de ori mai mare decât persoanele cu vârsta cuprinsă între 69-100 de
ani.
 Folosirea enzimelor în vindecarea bolilor
Multe persoane știu că enzimele sunt folosite doar în probleme legate de digestie, dar acestea pot fi folosite pentru a trata un
numar foarte mare de boli.
Acestea pot fi folosite în tratarea îmbătrânirii premature, artritei, problemelor sistemului circulator, problemelor aparute în zona
genitală (femei), herpesului, lupusului, bolilor autoimune, sclerozei multiple, infecțiilor și problemelor de greutate.
 Suplimente cu enzime
Folosind aceste suplimente ajutăm organismul să digere hrana și reducem cantitatea de enzime digestive pe care trebuie să o
producă și astfel acesta poate să se concentreze pe producerea de enzime metabolice.
Spre deosebire de marea parte a enzimelor preluate din alimente, cele conținute în aceste suplimente nu sunt distruse de acidul
gastric. Când alegeți un supliment trebuie să vă asigurați că acesta conține proteaze, amilaze, lipaze și lactaze.
Suplimentele cu enzime sunt necesare în urmatoarele cazuri: încercați să vă reveniți după o boală, aveți glicemia scăzută, probleme
ale glandelor endocrine, obezitate și stres și pot fi folosite și pentru tratarea bolilor menționate puțin mai sus.
Din acest articol enzimele par a fi substanțele minune ce vindecă toate bolile. Nu este cazul.
Ele au multe beneficii datorită faptului că sunt necesare în multe procese metabolice și de aceea un plus de enzime (până la nivelul
optim) va avea, în aproape toate cazurile, efecte benefice.
 • Sfaturi pentru un aport ridicat de enzime
– deschideți capsulele și presărați conținutul peste alimente (nu prea calde) pentru că acestea să poată începe digerarea lor. Dacă sunt în
capsule, durează până acestea se dizolva în interiorul stomacului;
– consumați apă pentru că enzimele se activează doar dacă apa este prezentă;
– în cazul celulazelor din alimente trebuie să mestecați bine mâncarea pentru că acestea sunt prezente la nivelul fibrelor și trebuie eliberate în
timpul masticării;
– consumați multe fructe și legume proaspete;
– semințele crude, alunele crude și nucile crude conțin inhibitori enzimatici. Consumul de alimente ce conțin inhibitori enzimatici produce
umflarea pancreasului. Cel mai mare conținut de inhibitori enzimatici îl au alunele crude și germenii de grâu.
• Există patru metode prin care pot fi eliminați inhibitorii:
– prin ridicarea temperaturii alimentului respectiv (prin această metoda se distrug enzimele și se pierd și alți nutrienți cum ar fi vitaminele
termosensibile).
– înmuierea, clătirea și încolțirea alimentelor respective. Această metodă distruge inhibitorii enzimatici și crește conținutul de enzime de 3-6 ori.
– a treia metoda constă într-un aport ridicat de enzime pentru a elimina inhibitorii enzimatici.
– fermentarea cerealelor și semințelor elimină inhibitorii enzimatici, aduce un plus de microorganisme benefice și elimină anumite substanțe toxice
din cereale și semințe
Cerealele și semințele conțin acid fitic ce blochează absorbtia calciului, fosforului, fierului si zincului și astfel o dietă bogată în cereale integrale
nefermentate poate duce la o concentrație scazută a mineralelor respective în sânge. Acest acid este distrus prin fermentarea cerealelor și semintelor.
Fermentarea distruge inhibitorii enzimatici și descompune glutenul, zaharurile și alte substanțe greu de digerat din cereale și seminte.
Pentru a obține cereale și semințe fermentate le puteți pune în zer, iaurt sau kefir și trebuie să le lăsați minim 7 ore (în cazul cerealelor) și minim 12 ore
în cazul semințelor.
Nu uitați că alimentele menționate mai sus au un conținut ridicat de proteine, grasimi nesaturate și antioxidanți și nu trebuie eliminate din
alimentația noastră.
– sarea este un inhibitor indirect al enzimelor așa că trebuie consumată în cantități mici.
• Toxicitate și simptome ale consumului ridicat de enzime
Persoanele ce au consumat suplimente cu enzime au raportat, în câteva cazuri, balonare, gaze, acnee, mici dureri de cap. Aceste simptome sunt
temporare și este modul în care organismul se repară. În timpul consumului de suplimente trebuie să consumați apă mai multă pentru a ajuta la
purificarea organismului.
Cele mai bune rezultate sunt obținute după ce au fost consumate suplimente timp de 12 săptămâni.
 Principalele clase de enzime sunt:
- Proteazele, adică cele care digera, fragmentează, hidrolizeaza, transforma si metabolizează
proteinele sau aminoacizii
- Lipazele fac același lucru in cu grăsimile si acizii grași
- Amilazele descompun si transforma carbohidrații. Tot in aceasta categorie intra si Celulazele care
descompun fibrele, sau tipuri mai tari de carbohidrații.