Tema

Aminoácidos – Proteínas –
Ácidos nucleicos
ASIGNATURA: …
QUIMICA
CICLO : Primero.
SEMESTRE: 2016-I
UNIDAD III Prof. Mg. Helda C. Del Castillo c.
SEMANA :

"ACREDITACIÓN: COMPROMISO
DE TODOS"
2
 Concepto de proteínas
• La palabra proteína viene del griego protos que significa
"lo más antiguo, lo primero”.
• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas
orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos
químicos muy complejos que se encuentran en todas las
células vivas.
• Las proteínas son las moléculas orgánicas más
abundantes en las células; constituyen alrededor del
50% de su peso seco o más en algunos casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
diferentes, pero en una célula humana puede haber
10.000 clases de proteínas distintas.
3
• Químicamente, las proteínas están formadas por la unión
de muchas moléculas relativamente sencillas y no
hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos.
Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos,
formados por no más de 10 Aa y polipéptidos,
constituidos por más de 10 Aa.
• Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido
tiene una estructura tridimensional específica, entonces
se habla propiamente de proteínas.

4
 Aminoácidos: Unidades estructurales de las
Proteínas

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.

Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo
amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).

Las otras dos valencias del carbono

se saturan con un átomo de H y con
un grupo variable denominado radical
R.
Este radical es el que determina las
propiedades químicas y biológicas de
cada aminoácido. Según éste se
distinguen 20 tipos de aminoácidos.
5
 Estructura de los aminoácidos

En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:

• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos
existentes.

H
Monómero
AMINOÁCIDO H 2N C COOH

CH3
6
• Todos ellos, excepto la
prolina, responden a la
misma estructura
general: H2N 

CO2

Prolina
• El primer aminoácido descubierto en las proteínas fue la
asparragina en 1806 y el último de los 20 aminoácidos en
identificarse fue la treonina en 1938.
• Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos
provienen de la fuente a partir del cual se aislaron
inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez
en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o
la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso).
• Además del nombre común todos los aminoácidos tienen
un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla
letra (G, N, E…)

8
• Aminoácidos con cadenas laterales no polares:
Alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, metionina y
tripftofano.

• Aminoácidos con cadenas polares sin carga

• Glicina, serina, cisteína, treonina, tirosina, asparagina y glutamina

• Aminoácidos con cadena lateral acida.

Ácido aspártico y acido glutámico

• Aminoácidos con cadenas laterales acidas.

Histidina, lisina y arginina.
No
polares

Polares

Ácidos Básico
Clasificación de aminoácidos

1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R

es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además,
grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en
neutros, ácidos y básicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no
amino.
3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos
carboxilo
2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena
cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos distintos del
carbono y del hidrógeno.

11
Aminoácidos estándar.

12
13
 Aminoácidos Esenciales

• Son aquellos que los

organismos heterótrofos deben • EN ADULTOS: 8
tomar de su dieta ya que no – Fenilalanina
pueden sintetizarlos en su – Isoleucina
cuerpo (los autótrofos pueden – Leucina
sintetizarlos todos) – Lisina
– Metionina
• Las rutas metabólicas para su – Treonina
obtención suelen ser largas y – Triptófano
energéticamente costosas, por – Valina
lo que los vertebrados las han
ido perdiendo a lo largo de la
evolución (resulta menos • EN NIÑOS los anteriores y:
costoso obtenerlos en los – Arginina
alimentos). – Histidina
 Propiedades de los aminoácidos

1. Los aminoácidos son compuestos

sólidos.
2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de
fusión.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad óptica

6. Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a

pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que
permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con
el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el
grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el
grupo carboxilo no.

15
 Actividad óptica de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α

asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica,

es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se

denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).

16
 Estereoisomería de los aminoácidos
Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden
presentar dos configuraciones espaciales.

Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el espacio, de

forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo —NH2 queda situado a la
derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseerá una
configuración L.

La disposición L o D es
independiente de la actividad
óptica. Por ello, un L-
aminoácido podrá ser
levógiro o dextrógiro, e igual
ocurrirá con la configuración
D.

En la naturaleza, la forma L es la más

abundante, y todas las proteínas están
formadas por aminoácidos L 17
 Comportamiento químico: propiedades
ácido-básicas

En disolución acuosa, los aminoácidos

muestran un comportamiento anfótero,
es decir, pueden ionizarse, dependiendo
del pH, como un ácido (los grupos -COOH
liberan protones, quedando como -COO- ),
como una base (los grupos -NH2 captan
protones, quedando como -NH3+) o como
un ácido y una base a la vez.

En el último caso los aminoácidos se

ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar iónica llamada zwitterion.

18
La forma dipolar, en un medio
ácido, capta protones y se
comporta como una base y en un
medio básico libera protones y se
comporta como un ácido.

El pH en el cual el aminoácido
tiende a adoptar una forma dipolar
neutra, con tantas cargas positivas
como negativas, se denomina
punto isoeléctrico.

El carácter anfótero de los

aminoácidos permite la regulación
del pH, ya que se comporta como
un ácido o como una base según le
convenga al organismo.

19
El punto isoeléctrico es el valor de pH al
que el aminoácido presenta una carga
neta igual al cero

20
El punto isoelétrico (pI) se define como el pH en el que
los aminoácidos naturales o cualquier otra especie
anfótera tiene carga 0.
Para hallar el punto isoeléctrico de un aminoácido hay que
calcular sus pKa experimentalmente, sumarlos y dividirlos
entre dos:
pI = (pKa¹ + pKa²)/2

Si pH<pI, el aa tiene carga (+);

Si pH>pI, el aa tiene carga (-).

21
 Unión de los aminoácidos.

 Los enlaces químicos entre aminoácidos se

denominan enlaces peptídicos y a las cadenas
formadas, péptidos.
 Si el número de aminoácidos que forma un péptido
es dos, se denomina dipéptido, si es tres,
tripéptido. etc.
 Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla
de oligopéptido, y si es superior a 50 se
denomina polipéptido.
 Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por
más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si el
valor de su peso molecular excede de 5 000 se
habla de proteína. 22
Enlace peptídico entre Aminoácidos

Unión Peptídica
H H
O
H O H O

=
N C CC N N C C

H OH H OH
H
R R

+ H2O CONDENSACIÓN

Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para

formar cadenas lineales no ramificadas.
23
24
 Enlace peptídico
1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan

residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada
enlace.

3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la

cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.

25
 Enlace peptídico
4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los átomos que lo forman.

5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los
Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.

26
27
 Péptidos y oligopéptidos de interés biológico
Existen algunos péptidos cortos con función
biológica.

Entre ellos podemos citar:

• El tripéptido glutatión (que actúa como

transportador de hidrógeno en algunas
reacciones metabólicas).

• Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con

actividad hormonal), la insulina y el glucagón
que regulan la concentración de glucosa en
sangre.

• Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y

valinomicina (antibióticos).

28
Estructura de una Proteína

29
 Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles

estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en

el espacio.

30
 Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la

proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y

el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los

aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

31
 Estructura primaria

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y

de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de
la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un
solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

32
Estructura primaria

33
Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de

aminoácidos o estructura primaria en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la

síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la
estructura secundaria.

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria:

la α-hélice,
la hélice de colágeno y
la conformación β o lámina plegada β.
La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de
los aminoácidos que la forman.

34
Estructura secundaria

Conformación β

Conformación ɑ
35
α-hélice

36
Hélice de colágeno

• El colágeno posee una disposición

en hélice especial, mas alargada
que la α-hélice, debido a la
abundancia de prolina e
hidroxiprolina.

• Estos aa poseen una estructura

que dificulta la formación de
enlaces de hidrógeno, por lo que
se forma una hélice más
extendida, con sólo tres
aminoácidos por vuelta.
37
Hélice de colágeno

• Su estabilidad viene dada por la asociación de tres

hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o
superhélice que es la responsable de la gran fuerza de
tensión del colágeno.

• Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y

enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno.

• Hay algunas alteraciones

del colágeno que provocan
síndromes como el de el
hombre de goma o el
síndrome de Marfán que
padecía Paganini y que
explicaba sus dedos largos
e hiperextensibles
38
Hélice de colágeno

39
 Conformación-β

• Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.

• Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las
hojas. 40
Conformación-β

ANTIPARALELA

PARALELA

41
 Conformación-β

• Muchas proteínas globulares presentan segmentos con conformación β

alternados con segmentos de estructura en α-hélice.
• En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan
lugar a proteínas filamentosas alargadas.
• Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones
esqueléticas.
• Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos,
etc, la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.

42
 Estructura terciaria

• La conformación terciaria de una

proteína globular es la conformación
tridimensional del polipéptido plegado.

• Las interacciones que intervienen en el

plegamiento de la estructura terciaria
son:
• Interacciones hidrofóbicas entre
restos laterales no polares.
• Uniones de Van der Waals.
• Puentes de Hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Puentes Disulfuro.

• Las funciones de las proteínas

dependen del plegamiento particular
que adopten.

• Esta estructura está altamente 43

influenciada por la estructura primaria.
 Estructura terciaria

• Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al

plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

• La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y

en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc

• Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de

enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

Lámina β

Hélice α

44
 Residuos Residuos
hidrofóbicos polares

45
 Enlaces de hidrógeno en estructura terciaria
H
CH2 HO CH2 Y
Aceptores
HN N H HO CH S,T
R
Donadores
H
H N CH2 K
H
C,M CH2 S H
R H
N NH R
H C
NH2+
O H
E,G,N,Q C H O
R N C N,Q
H
Enlaces salinos o iónicos en estructura terciaria

K
CH2 NH3

R D,E
CH2 NH NH2
C OOC CH2
NH2
H
CH2
NH

HN
Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro

S
 Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida

H H N
H N
C O
D,E N
K
C
O C
O N H
N H
O C
R
R
C O
H N
H N
C O
R
Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria

50
 Estructura cuaternaria

1. La estructura cuaternaria es la unión mediante

enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero (subunidad o monómero)
3. Según el número de protómeros que se asocian.
las proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros, cuando en su composición
intervienen gran número de protómeros.
(cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las células
musculares, etc).

51
 Estructura cuaternaria

• Las interacciones que estabilizan esta

estructura son en general uniones débiles:

• Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Fuerza de Van der Waals.
• En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,
en el caso de las inmunoglobulinas.

52
53
 En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación Asociación 54

55
 Propiedades de
las proteínas

Desnaturalización Capacidad
Solubilidad Especificidad
y renaturalización amortiguadora

De función De especie

56
 Solubilidad

 Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo

que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de
agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de
agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que
provocaría su precipitación.

 La solubilidad depende del pH,

temperatura, concentración
iónica... A pesar de ser solubles, la
mayoría de las membranas
biológicas son impermeables al
paso de proteínas.

Capa de moléculas de agua

57
Desnaturalización y renaturalización

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden

superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la
proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Agentes desnaturalizantes

I. Físicos

1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
60
 Especificidad

La especificidad es doble:
• de especie
• de función.

Especificidad de especie:

En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de

sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.

Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas,

lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).

Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función,

son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
61
Especificidad de función.

La especificidad también se refiere a la función.

• Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.
• La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante
interacciones selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una
determinada secuencia de aa y una conformación concreta.
• Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo
tanto dificultar la función.

62
 Capacidad amortiguadora

Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un

comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio

63
 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil

64
Estructural
Es una de las funciones más características:

1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.

Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del
huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los
tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de
vasos sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,
uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una
disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.

65
Enzimática
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.

Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina

Defensiva

Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno

66
Transporte

• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen

otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes
del organismo.
• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo
estriado.
• Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis
(cloroplastos).
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos
tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos
por la sangre.

67
Reserva

En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de

energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara
de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como
nutrientes.

Función homeostática

Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el

mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
tampones.
68
Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.

69
Eduardo Gómez 70
 Concepto

Los ácidos nucleicos son biomoléculas muy

grandes.

El peso molecular de estos polímeros es muy

elevado: en el caso del hombre, es de 3,6 X
1012, que equivale a 5,6 X 109 pares de
nucleótidos.

Fueron aisladas por primera vez por

Miescher en 1870, a partir del núcleo de las
células del pus; su nombre se origina del
hecho de que la primera vez que se
identificaron se observó que eran ácidos,
además de que fueron identificados por 71
primera vez en el núcleo celular.
 Características generales de los ácidos nucleicos

• En las células se encuentran dos variedades de ácidos nucleicos:

– el ácido desoxirribonucleico (ADN).
– el ácido ribonucleico (ARN)

• El ADN forma genes, el material hereditario de las células, y contiene

instrucciones para la producción de todas las proteínas que el
organismo necesita.

• El ARN está asociado a la transmisión de la información genética

desde el núcleo hacia el citoplasma, donde tiene lugar la síntesis de
proteínas, proceso al cual está estrechamente relacionado. Hay
varios tipos de ARN, los tres más importantes:
– ARN mensajero (ARNm),
– ARN de transferencia (ARNt)
– ARN ribosómico (ARNr),

72
Nucleótidos: subunidades de los ácidos
nucleicos
Los ácidos nucleicos son biopolímeros donde los monómeros son los
nucleótidos, unidades moleculares que constan de:

a. un azúcar de cinco carbonos, -D-ribosa en el ARN o -D-

desoxirribosa en el ADN
b. un grupo fosfato (ácido fosfórico).
c. una base nitrogenada, o una purina de doble anillo o una
pirimidina de anillo simple.

73
 1.Pentosas
Pentosa = 5 átomos
de carbono

Desoxirribosa

ribosa

Las pentosas pueden ser Ribosa que forma

nucleótidos libres y los nucleótidos componentes del
RNA, y Desoxirribosa, que forma los nucleótidos
componentes del DNA.
2. Ácido fosfórico : H3PO4
3.- Una base nitrogenada,que puede ser :

PURINA : ADENINA, GUANINA: doble anillo

PlRIMIDINA : TIMINA, CITOSlNA, URAClLO: un anillo
• La unión de la base nitrogenada con la
pentosa se realiza mediante un enlace N-
glucosídico entre en C1‫ י‬de la pentosa y el
nitrógeno que ocupa la posición 1 en las
bases pirimidínicas y el nitrógeno de la
posición 9 en las bases púricas.

• Esta molécula recibe el nombre de

nucleósido y pueden ser ribonucleósidos o
desoxirribonucleósidos.

Nucleósido

78
Nucleósidos:
Nomenclatura:
-Bases Púricas + osina.
-Bases Pirimidínicas + idina
ARN ADN

79
• Cuando al nucleósido se le une el fosfato
mediante un enlace éster (éster fosfórico
entre el carbono 5’ de la pentosa y el
grupo fosfato) tenemos los nucleótidos.
•
• Los nucleótidos se pueden separar en
sus componentes por hidrólisis.
• Si es hidrólisis alcalina se separa en
el nucleósido y el fosfato.
• Si es hidrólisis ácida en la base
nitrogenada por un lado y la pentosa
con el fósforo por otro.

Nucleótido
Eduardo Gómez 80
 NH2
NH2
N
N
N
adenina N
N N
O O
H N
enlace N-glucosídico N
HO P OH HO OH HO P O CH2
O O
OH OH
desoxirribosa
fosfato
enlace OH OH
ester

Eduardo Gómez 81
Los ácidos nucleicos están
formados por cadenas de
nucleótidos, unidos por enlaces
covalentes entre la molécula de
azúcar de un nucleótido (el
carbono 3´ de la ribosa o de la
desoxirribosa) y la molécula de
fosfato del siguiente nucleótido
que a su vez está unido al
carbono 5´ de la pentosa.

Estos enlaces son llamados uniones o puentes fosfodiéster, porque

el fosfato está unido por una unión éster fosfato al azúcar del
nucleótido y por otra unión equivalente al azúcar del nucleótido que
lo precede.

Eduardo Gómez 82
Eduardo Gómez 83
 • Las moléculas de ADN son considerablemente más grandes que las
de ARN, pero además poseen una estructura doble, ya que están
constituidas por dos cadenas que son complementarias entre sí.
• Las dos cadenas se enfrentan por las bases, que se mantienen
unidas por la existencia de puentes de hidrógeno.
• La complementariedad proviene de que siempre una base púrica (de
mayor dimensión) se enfrenta con una base pirimídinica y que el
acoplamiento siempre enfrenta a A con T y a G con C.

• Este hecho es fundamental

para permitir la duplicación
(“replicación”) del ADN, ya que
cada una de las cadenas sirve
de molde para que se produzca
la cadena complementaria
respectiva.

Eduardo Gómez 84
 Estructura ADN

Primaria Secundaria Terciaria

Eduardo Gómez 85
 ESTRUCTURA DEL ADN

En el ADN se distinguen los tres

niveles estructurales:

1. La estructura primaria o
secuencia de nucleótidos.
2. La estructura secundaria o
doble hélice.
3. La estructura terciaria o ADN
superenrollado: torsión de la
doble hélice sobre sí misma.

Para conseguir que el ADN quepa dentro del

núcleo, se encuentra muy empaquetado, y
aún más cuando se condensa para formar un
cromosoma.

Eduardo Gómez 86
Estructura primaria del ADN (secuencia de
nucleótidos)

• Es la secuencia de nucleótidos de una sola

cadena.
• Se pueden distinguir en ella un esqueleto de
pentosas y fosfatos y una secuencia de bases
nitrogenadas.
• El número de hebras diferentes de ADN que se
puede formar combinando las cuatro bases
nitrogenadas -adenina, guanina, citosina y timina-,
es muy elevado.
• Los análisis químicos han demostrado que el
porcentaje de guanina, citosina, adenina y timina
es el mismo para todos los individuos de una
misma especie. Este hecho se debe a que las
características son muy similares dentro de la
especie.

Eduardo Gómez 87
Estructura secundaria del ADN (doble hélice)

• La estructura secundaria del ADN es la disposición

espacial en doble hélice de dos cadenas de
polinucleótidos, con las bases nitrogenadas
enfrentadas y unidas mediante puentes de
hidrógeno.

Eduardo Gómez 88
Chargaff (1950) observó que todos los ADN tenían tantas moléculas de
adenina (A) como de timina (T), y tantas de citosina (C) como de guanina
(G).

89
Los estudios mediante difracción de rayos X aportaron nuevos datos
sobre la estructura del ADN.

A partir de los estudios del ADN mediante la difracción de los rayos X,

Franklin y Wilkins observaron entre 1950 y 1953 que el ácido
desoxirribonucleico tenía una estructura fibrilar de 20 Å de diámetro, en
la que se repetían ciertas unidades cada 3,4 Å, y que había otra
repetición mayor cada 34 Å.

3,4
20
Amstrongs
Amstrongs

Eduardo Gómez 90
Basándose en los datos anteriores, J. Watson y F.
Crick elaboraron, en 1953, el modelo de la doble
hélice.
El ADN, según dicho modelo, estaría formado por
dos cadenas de polinucleótidos que serían
antiparalelas, es decir, tendrían los enlaces 5'3'
orientados en diferente sentido, complementarias
y enrolladas una sobre la otra en forma
plectonemica o de doble hélice.

Eduardo Gómez 91
 Características de la doble hélice

• Dos cadenas polinucleótidas unidas entre sí

• Antiparalelas
• Complementarias
• Estabilizadas por puentes de hidrógeno entre bases nitrogenadas
• Enrolladas en espiral alrededor de un eje imaginario
• Esqueleto azúcar fosfato hacia fuera –
• Planos de las bases perpendiculares al eje y paralelos entre sí
• Enrollamiento plectonémico
• Gira en sentido dextrógiro (reloj)
• 10 pares de nucleótidos por vuelta (3,4 nm)
• Diámetro .- 2 nm

92
 Desnaturalización – renaturalización del ADN

La doble hélice de ADN en estado natural es muy estable; pero, si se calienta,

cuando la temperatura llega aproximadamente a 100°C, las dos hebras de la
doble hélice se separan, se produce la desnaturalización del ADN.

Si posteriormente se mantiene el ADN desnaturalizado a 65°C, las dos hebras

vuelven a unirse.

Esta restauración de la doble hélice es lo que se llama renaturalización y es lo

que permite la hibridación si se parte de hebras de distintos ADN

93
Modelos de doble hélice del ADN
En la actualidad se conocen tres tipos de estructura
en doble hélice del ADN: las formas B, A y Z

• La forma B (descrita por Watson y Crick). Es una

hélice dextrógira con las bases complementarias
situadas en planos horizontales, de manera que el
eje de la molécula atraviesa dichos planos por su
centro. La forma B es la forma más corriente.

ADN B

94
El ADN es una doble hélice
 nº de nucleotidos
TIPO DE ADN GIRO DE HELICE nm por Vuelta Plano entre bases
por vuelta
A Dextrógiro 2.8 inclinado 11
B Dextrógiro 3.4 perpendicular 10
Z Levógiro 4.5 zig-zag 12

ADN B

ADN A

ADN Z

Eduardo Gómez 96
 ADN-A ADN-B ADN-Z

los surcos
son más
parecidos
en anchura:
Más surco Más
mayor
corta estrecho y larga
profundo
el surco mayor
no existe, es muy
surco poco profundo
menor
19º ancho y
superficial
bases algo surco menor,
inclinadas: profundo y
9º estrecho

dextrógira levógira

Eduardo Gómez 97
 EL ÁCIDO RIBONUCLEICO - ARN

El ácido ribonucleico o ARN está

constituido por nucleótidos de ribosa, con
las bases adenina, guanina, citosina y
uracilo. No tiene timina como el ADN.

Estos ribonucleótidos se unen entre ellos

mediante enlaces fosfodiéster en sentido
5 '3', al igual que en el ADN.

El ARN es casi siempre monocatenario,

excepto en los reovirus que es
bicatenario.

98
99
El ARN se encuentra en muchos tipos de virus y en las células procariotas
y eucariotas. En éstas hay de cinco a diez veces más ARN que ADN.

Los ARN se clasifican en:

1. ARN bicatenario (en los reovirus)

2. ARN monocatenario:

a. ARN de transferencia (ARNt)

b. ARN mensajero (ARNm)
c. ARN ribosómico (ARNr)
d. ARN nucleolar (ARNn)

El hecho de que las células que fabrican grandes cantidades de proteínas

sean ricas en ARN fue una de las pistas para desvelar la transmisión de la
información genética.

100
ARNm ARNr ARNt

101
 EL ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt).

• Tiene entre 70 y 90 nucleótidos y se encuentra disperso en el

citoplasma.
• Hay unos cincuenta tipos de ARNt.
• Constituye el 15% del ARN de la célula.
• Su función es transportar aminoácidos específicos hasta los
ribosomas, donde, según la secuencia especificada en un ARN
mensajero (transcrita, a su vez, del ADN), se sintetizan las proteínas.

102
 EL ARN MENSAJERO (ARNm)

• Es monocatenario, básicamente lineal, y con

un peso molecular que oscila entre 200.000 y
1.000.000.

• Su función es transmitir la información

contenida en el ADN y llevarla hasta los
ribosomas, para que en ellos se sinteticen las
proteínas a partir de los aminoácidos que
aportan los ARNt.

• El ARNm tiene una estructura diferente en

procariotas y en eucariotas.

103
 EL ARN RIBOSÓMICO (ARNr)

• Es el ARN que constituye, en parte, los ribosomas. Este tipo de ARN

representa el 60% del peso de dichos orgánulos.
• El ARNr presenta segmentos lineales y segmentos en doble hélice.
• El ARNr está asociado con las proteínas ribosómicas (más de 70),
formando una estructura relacionada con la síntesis de proteínas (da
alojamiento al ARNm y a los ARNt, portadores de los aminoácidos que
formarán las proteínas durante dicho proceso).

104
105
 FUNCIONES DE LOS ÁCIDOS RIBONUCLEICOS
Las funciones de los ARN pueden resumirse en tres:

1. Transmisión de la información genética desde el ADN a los ribosomas.

Las enzimas ARN-polimerasas a partir de un gen de ADN, es decir, una
secuencia de nucleótidos de ADN con información sobre una proteína,
sintetizan, mediante la complementariedad de las bases, un ARN
mensajero, proceso denominado transcripción. Luego, este ARNm llegará
hasta los ribosomas. El ADN es utilizado únicamente como almacén de
información genética.

2. Conversión de la secuencia de ribonucleótidos de ARNm en una

secuencia de aminoácidos. Este proceso se denomina traducción y se
realiza en los ribosomas. En él intervienen, además del ARNm, el ARNr de
los ribosomas y el ARNt que transportan los aminoácidos.

3. Almacenamiento de la información genética. Algunos virus carecen de

ADN y, por ello, contienen su información biológica en forma de ARN. Por
ejemplo, el virus de la gripe, el de la polio, el de la inmunodeficiencia
humana, los reovirus (que poseen ARN bicatenario), etc

106
 Diferencias entre DNA y RNA
DNA RNA

Doble cadena helicoidal Cadena Simple

Tiene las bases A, T, G y C Tiene las bases A, U, G y C

La pentosa es una desoxirribosa La pentosa es una ribosa

Es una Macromolécula Es más pequeña que el DNA

Esta en el Núcleo Se encuentra en el citoplasma

Constituye los Genes (se replica o se Es una molécula involucrada en la

trascribe a RNA) síntesis de proteínas

Eduardo Gómez 107